OSDN Git Service

Please enter the commit message for your changes. Lines starting
[eos/data.git] / gmolvie / 2MYS.pdb
1 HEADER    MUSCLE PROTEIN                          27-JUN-96   2MYS              
2 TITLE     MYOSIN SUBFRAGMENT-1, ALPHA CARBON COORDINATES ONLY FOR               
3 TITLE    2 THE TWO LIGHT CHAINS                                                 
4 COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
5 COMPND   2 MOLECULE: MYOSIN;                                                    
6 COMPND   3 CHAIN: A, B, C;                                                      
7 COMPND   4 FRAGMENT: SUBFRAGMENT-1;                                             
8 COMPND   5 BIOLOGICAL_UNIT: HEXAMER OF 2 HEAVY CHAINS AND 4 LIGHT               
9 COMPND   6 CHAINS;                                                              
10 COMPND   7 OTHER_DETAILS: PROTEOLYTIC FRAGMENT OF MYOSIN GENERATED BY           
11 COMPND   8 PAPAIN DIGESTION                                                     
12 SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
13 SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: GALLUS GALLUS;                                  
14 SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: CHICKEN;                                            
15 SOURCE   4 TISSUE: PECTORALIS MUSCLE                                            
16 KEYWDS    MUSCLE PROTEIN, MYOSIN SUBFRAGMENT-1, MYOSIN HEAD,                    
17 KEYWDS   2 MOTOR PROTEIN                                                        
18 EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
19 AUTHOR    I.RAYMENT,H.M.HOLDEN                                                  
20 REVDAT   1   11-JAN-97 2MYS    0                                                
21 SPRSDE     11-JAN-97 2MYS      1MYS                                             
22 JRNL        AUTH   I.RAYMENT,W.R.RYPNIEWSKI,K.SCHMIDT-BASE,R.SMITH,             
23 JRNL        AUTH 2 D.R.TOMCHICK,M.M.BENNING,D.A.WINKELMANN,                     
24 JRNL        AUTH 3 G.WESENBERG,H.M.HOLDEN                                       
25 JRNL        TITL   THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF MYOSIN                        
26 JRNL        TITL 2 SUBFRAGMENT-1: A MOLECULAR MOTOR                             
27 JRNL        REF    SCIENCE                       V. 261    50 1993              
28 JRNL        REFN   ASTM SCIEAS  US ISSN 0036-8075                 0038          
29 REMARK   1                                                                      
30 REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
31 REMARK   1  AUTH   A.J.FISHER,C.A.SMITH,J.B.THODEN,R.SMITH,K.SUTOH,             
32 REMARK   1  AUTH 2 H.M.HOLDEN,I.RAYMENT                                         
33 REMARK   1  TITL   X-RAY STRUCTURES OF THE MYOSIN MOTOR DOMAIN OF               
34 REMARK   1  TITL 2 DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM COMPLEXED WITH MGADP.BEFX           
35 REMARK   1  TITL 3 AND MGADP.ALF4-                                              
36 REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  34  8960 1995              
37 REMARK   1  REFN   ASTM BICHAW  US ISSN 0006-2960                 0033          
38 REMARK   1 REFERENCE 2                                                          
39 REMARK   1  AUTH   C.A.SMITH,I.RAYMENT                                          
40 REMARK   1  TITL   X-RAY STRUCTURE OF THE MAGNESIUM(II)-PYROPHOSPHATE           
41 REMARK   1  TITL 2 COMPLEX OF THE TRUNCATED HEAD OF DICTYOSTELIUM               
42 REMARK   1  TITL 3 DISCOIDEUM MYOSIN TO 2.7 A RESOLUTION                        
43 REMARK   1  REF    BIOCHEMISTRY                  V.  34  8973 1995              
44 REMARK   1  REFN   ASTM BICHAW  US ISSN 0006-2960                 0033          
45 REMARK   2                                                                      
46 REMARK   2 RESOLUTION. 2.8  ANGSTROMS.                                          
47 REMARK   3                                                                      
48 REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
49 REMARK   3   PROGRAM     : TNT                                                  
50 REMARK   3   AUTHORS     : TRONRUD,TEN EYCK,MATTHEWS                            
51 REMARK   3                                                                      
52 REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
53 REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.8                            
54 REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 30.                            
55 REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.                             
56 REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : NULL                           
57 REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 36781                          
58 REMARK   3                                                                      
59 REMARK   3  USING DATA ABOVE SIGMA CUTOFF.                                      
60 REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
61 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
62 REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : NULL                            
63 REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.223                           
64 REMARK   3   FREE R VALUE                     : NULL                            
65 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
66 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL                            
67 REMARK   3                                                                      
68 REMARK   3  USING ALL DATA, NO SIGMA CUTOFF.                                    
69 REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL                   
70 REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : 0.223                  
71 REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : NULL                   
72 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : NULL                   
73 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : NULL                   
74 REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : NULL                   
75 REMARK   3                                                                      
76 REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
77 REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 6783                                    
78 REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
79 REMARK   3   OTHER ATOMS              : 5                                       
80 REMARK   3                                                                      
81 REMARK   3  WILSON B VALUE (FROM FCALC, A**2) : NULL                            
82 REMARK   3                                                                      
83 REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.    RMS    WEIGHT  COUNT           
84 REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : NULL  ; NULL  ; NULL            
85 REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL  ; NULL  ; NULL            
86 REMARK   3   TORSION ANGLES         (DEGREES) : NULL  ; NULL  ; NULL            
87 REMARK   3   PSEUDOROTATION ANGLES  (DEGREES) : NULL  ; NULL  ; NULL            
88 REMARK   3   TRIGONAL CARBON PLANES       (A) : NULL  ; NULL  ; NULL            
89 REMARK   3   GENERAL PLANES               (A) : NULL  ; NULL  ; NULL            
90 REMARK   3   ISOTROPIC THERMAL FACTORS (A**2) : NULL  ; NULL  ; NULL            
91 REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS          (A) : NULL  ; NULL  ; NULL            
92 REMARK   3                                                                      
93 REMARK   3  INCORRECT CHIRAL-CENTERS (COUNT) : NULL                             
94 REMARK   3                                                                      
95 REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
96 REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
97 REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
98 REMARK   3   BSOL        : NULL                                                 
99 REMARK   3                                                                      
100 REMARK   3  RESTRAINT LIBRARIES.                                                
101 REMARK   3   STEREOCHEMISTRY : NULL                                             
102 REMARK   3   ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS : NULL                         
103 REMARK   3                                                                      
104 REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
105 REMARK   4                                                                      
106 REMARK   4 2MYS COMPLIES WITH FORMAT V. 2.2, 16-DEC-1996                        
107 REMARK   6                                                                      
108 REMARK   6 THIS ENTRY CONTAINS THE COMPLETE COORDINATES FOR THE MYOSIN          
109 REMARK   6 HEAVY CHAIN OF CHICKEN SKELETAL MYOSIN SUBFRAGMENT-1 AND             
110 REMARK   6 C-ALPHA'S FOR THE TWO LIGHT CHAINS.  THE LATTER ARE STILL            
111 REMARK   6 NOT DEFINED APPROPRIATELY AT THIS TIME.                              
112 REMARK 200                                                                      
113 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
114 REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
115 REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 1991 - 1993; 1991 - 1993;          
116 REMARK 200                                   1991 - 1992                        
117 REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
118 REMARK 200  PH                             : NULL                               
119 REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
120 REMARK 200                                                                      
121 REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N; Y; Y                            
122 REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NULL; SSRL; CHESS                  
123 REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL; 7.1; B1                      
124 REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
125 REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M; M; M                            
126 REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.54; 1.08; 1.22                   
127 REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
128 REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
129 REMARK 200                                                                      
130 REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : X1000 MULTIWIRE; FILM;             
131 REMARK 200                                   FILM                               
132 REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : SIEMENS; NULL; NULL                
133 REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS; ROSSMANN SOFTWARE;            
134 REMARK 200                                   ROSSMANN SOFTWARE                  
135 REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CCP4; CCP4; CCP4                   
136 REMARK 200                                                                      
137 REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : NULL                               
138 REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : NULL                               
139 REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
140 REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
141 REMARK 200                                                                      
142 REMARK 200 OVERALL.                                                             
143 REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : NULL                               
144 REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.8; 4.8; 4.8                      
145 REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.053; 0.098; 0.092                
146 REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
147 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
148 REMARK 200                                                                      
149 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
150 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
151 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
152 REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
153 REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
154 REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
155 REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
156 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
157 REMARK 200                                                                      
158 REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
159 REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
160 REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
161 REMARK 200                                                                      
162 REMARK 200 REMARK:                                                              
163 REMARK 200 THE X-RAY DATA WERE COLLECTED AT A NUMBER OF SITES AS                
164 REMARK 200 REFLECTED IN THE EXPERIMENTAL SECTION ABOVE.                         
165 REMARK 280                                                                      
166 REMARK 280 CRYSTAL                                                              
167 REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): NULL                                      
168 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): NULL                     
169 REMARK 280                                                                      
170 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL                                     
171 REMARK 290                                                                      
172 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
173 REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 2 2 21                         
174 REMARK 290                                                                      
175 REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
176 REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
177 REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
178 REMARK 290       2555   -X,-Y,1/2+Z                                             
179 REMARK 290       3555   -X,Y,1/2-Z                                              
180 REMARK 290       4555   X,-Y,-Z                                                 
181 REMARK 290       5555   1/2+X,1/2+Y,Z                                           
182 REMARK 290       6555   1/2-X,1/2-Y,1/2+Z                                       
183 REMARK 290       7555   1/2-X,1/2+Y,1/2-Z                                       
184 REMARK 290       8555   1/2+X,1/2-Y,-Z                                          
185 REMARK 290                                                                      
186 REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
187 REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
188 REMARK 290                                                                      
189 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
190 REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
191 REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
192 REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
193 REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
194 REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
195 REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
196 REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
197 REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
198 REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      137.43816            
199 REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
200 REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
201 REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000      137.43816            
202 REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
203 REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
204 REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
205 REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000       49.19807            
206 REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       62.09637            
207 REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
208 REMARK 290   SMTRY1   6 -1.000000  0.000000  0.000000       49.19807            
209 REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       62.09637            
210 REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000      137.43816            
211 REMARK 290   SMTRY1   7 -1.000000  0.000000  0.000000       49.19807            
212 REMARK 290   SMTRY2   7  0.000000  1.000000  0.000000       62.09637            
213 REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000      137.43816            
214 REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000       49.19807            
215 REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000       62.09637            
216 REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
217 REMARK 290                                                                      
218 REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
219 REMARK 470                                                                      
220 REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
221 REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
222 REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
223 REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
224 REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
225 REMARK 470     PHE B  19    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
226 REMARK 470     PHE B  19    CE2  CD2                                            
227 REMARK 470     ASP B  20    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
228 REMARK 470     GLU B  21    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
229 REMARK 470     THR B  22    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
230 REMARK 470     GLU B  23    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
231 REMARK 470     ILE B  24    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
232 REMARK 470     GLU B  25    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
233 REMARK 470     ASP B  26    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
234 REMARK 470     PHE B  27    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
235 REMARK 470     PHE B  27    CE2  CD2                                            
236 REMARK 470     LYS B  28    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
237 REMARK 470     GLU B  29    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
238 REMARK 470     ALA B  30    N    C    O    CB                                   
239 REMARK 470     PHE B  31    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
240 REMARK 470     PHE B  31    CE2  CD2                                            
241 REMARK 470     THR B  32    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
242 REMARK 470     VAL B  33    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
243 REMARK 470     ILE B  34    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
244 REMARK 470     ASP B  35    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
245 REMARK 470     GLN B  36    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
246 REMARK 470     ASN B  37    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
247 REMARK 470     ALA B  38    N    C    O    CB                                   
248 REMARK 470     ASP B  39    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
249 REMARK 470     GLY B  40    N    C    O                                         
250 REMARK 470     ILE B  41    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
251 REMARK 470     ILE B  42    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
252 REMARK 470     ASP B  43    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
253 REMARK 470     LYS B  44    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
254 REMARK 470     ASP B  45    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
255 REMARK 470     ASP B  46    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
256 REMARK 470     LEU B  47    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
257 REMARK 470     ARG B  48    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
258 REMARK 470     ARG B  48    NH1  NH2                                            
259 REMARK 470     GLU B  49    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
260 REMARK 470     THR B  50    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
261 REMARK 470     PHE B  51    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
262 REMARK 470     PHE B  51    CE2  CD2                                            
263 REMARK 470     ALA B  52    N    C    O    CB                                   
264 REMARK 470     ALA B  53    N    C    O    CB                                   
265 REMARK 470     MET B  54    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
266 REMARK 470     GLY B  55    N    C    O                                         
267 REMARK 470     ARG B  56    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
268 REMARK 470     ARG B  56    NH1  NH2                                            
269 REMARK 470     LEU B  57    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
270 REMARK 470     ASN B  58    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
271 REMARK 470     VAL B  59    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
272 REMARK 470     LYS B  60    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
273 REMARK 470     ASN B  61    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
274 REMARK 470     GLU B  62    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
275 REMARK 470     GLU B  63    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
276 REMARK 470     LEU B  64    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
277 REMARK 470     ASP B  65    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
278 REMARK 470     ALA B  66    N    C    O    CB                                   
279 REMARK 470     MET B  67    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
280 REMARK 470     ILE B  68    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
281 REMARK 470     LYS B  69    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
282 REMARK 470     GLU B  70    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
283 REMARK 470     ALA B  71    N    C    O    CB                                   
284 REMARK 470     SER B  72    N    C    O    CB   OG                              
285 REMARK 470     GLY B  73    N    C    O                                         
286 REMARK 470     PRO B  74    N    C    O    CB   CG   CD                         
287 REMARK 470     ILE B  75    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
288 REMARK 470     ASN B  76    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
289 REMARK 470     PHE B  77    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
290 REMARK 470     PHE B  77    CE2  CD2                                            
291 REMARK 470     THR B  78    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
292 REMARK 470     VAL B  79    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
293 REMARK 470     PHE B  80    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
294 REMARK 470     PHE B  80    CE2  CD2                                            
295 REMARK 470     LEU B  81    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
296 REMARK 470     THR B  82    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
297 REMARK 470     MET B  83    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
298 REMARK 470     PHE B  84    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
299 REMARK 470     PHE B  84    CE2  CD2                                            
300 REMARK 470     GLY B  85    N    C    O                                         
301 REMARK 470     GLU B  86    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
302 REMARK 470     LYS B  87    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
303 REMARK 470     LEU B  88    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
304 REMARK 470     LYS B  89    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
305 REMARK 470     GLY B  90    N    C    O                                         
306 REMARK 470     ALA B  91    N    C    O    CB                                   
307 REMARK 470     ASP B  92    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
308 REMARK 470     PRO B  93    N    C    O    CB   CG   CD                         
309 REMARK 470     GLU B  94    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
310 REMARK 470     ASP B  95    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
311 REMARK 470     VAL B  96    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
312 REMARK 470     ILE B  97    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
313 REMARK 470     MET B  98    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
314 REMARK 470     GLY B  99    N    C    O                                         
315 REMARK 470     ALA B 100    N    C    O    CB                                   
316 REMARK 470     PHE B 101    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
317 REMARK 470     PHE B 101    CE2  CD2                                            
318 REMARK 470     LYS B 102    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
319 REMARK 470     VAL B 103    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
320 REMARK 470     LEU B 104    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
321 REMARK 470     ASP B 105    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
322 REMARK 470     PRO B 106    N    C    O    CB   CG   CD                         
323 REMARK 470     ASP B 107    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
324 REMARK 470     GLY B 108    N    C    O                                         
325 REMARK 470     LYS B 109    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
326 REMARK 470     GLY B 110    N    C    O                                         
327 REMARK 470     SER B 111    N    C    O    CB   OG                              
328 REMARK 470     ILE B 112    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
329 REMARK 470     LYS B 113    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
330 REMARK 470     LYS B 114    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
331 REMARK 470     SER B 115    N    C    O    CB   OG                              
332 REMARK 470     PHE B 116    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
333 REMARK 470     PHE B 116    CE2  CD2                                            
334 REMARK 470     LEU B 117    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
335 REMARK 470     GLU B 118    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
336 REMARK 470     GLU B 119    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
337 REMARK 470     LEU B 120    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
338 REMARK 470     LEU B 121    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
339 REMARK 470     THR B 122    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
340 REMARK 470     THR B 123    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
341 REMARK 470     GLY B 124    N    C    O                                         
342 REMARK 470     GLY B 125    N    C    O                                         
343 REMARK 470     GLY B 126    N    C    O                                         
344 REMARK 470     PHE B 128    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
345 REMARK 470     PHE B 128    CE2  CD2                                            
346 REMARK 470     THR B 129    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
347 REMARK 470     PRO B 130    N    C    O    CB   CG   CD                         
348 REMARK 470     GLU B 131    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
349 REMARK 470     GLU B 132    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
350 REMARK 470     ILE B 133    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
351 REMARK 470     LYS B 134    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
352 REMARK 470     ASN B 135    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
353 REMARK 470     MET B 136    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
354 REMARK 470     TRP B 137    N    C    O    CB   CG   CD1  NE1  CE2              
355 REMARK 470     TRP B 137    CD2  CZ2  CE3  CZ3  CH2                             
356 REMARK 470     ALA B 138    N    C    O    CB                                   
357 REMARK 470     ALA B 139    N    C    O    CB                                   
358 REMARK 470     PHE B 140    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
359 REMARK 470     PHE B 140    CE2  CD2                                            
360 REMARK 470     PRO B 141    N    C    O    CB   CG   CD                         
361 REMARK 470     VAL B 148    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
362 REMARK 470     ASP B 149    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
363 REMARK 470     TYR B 150    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
364 REMARK 470     TYR B 150    CE2  CD2  OH                                        
365 REMARK 470     LYS B 151    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
366 REMARK 470     ASN B 152    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
367 REMARK 470     ILE B 153    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
368 REMARK 470     CYS B 154    N    C    O    CB   SG                              
369 REMARK 470     TYR B 155    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
370 REMARK 470     TYR B 155    CE2  CD2  OH                                        
371 REMARK 470     VAL B 156    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
372 REMARK 470     ILE B 157    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
373 REMARK 470     THR B 158    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
374 REMARK 470     HIS B 159    N    C    O    CB   CG   ND1  CE1  NE2              
375 REMARK 470     HIS B 159    CD2                                                 
376 REMARK 470     GLY B 160    N    C    O                                         
377 REMARK 470     GLU B 161    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
378 REMARK 470     ASP B 162    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
379 REMARK 470     ALA B 163    N    C    O    CB                                   
380 REMARK 470     ALA C   5    N    C    O    CB                                   
381 REMARK 470     ALA C   6    N    C    O    CB                                   
382 REMARK 470     ALA C   7    N    C    O    CB                                   
383 REMARK 470     ASP C   8    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
384 REMARK 470     ASP C   9    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
385 REMARK 470     PHE C  10    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
386 REMARK 470     PHE C  10    CE2  CD2                                            
387 REMARK 470     LYS C  11    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
388 REMARK 470     GLU C  12    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
389 REMARK 470     ALA C  13    N    C    O    CB                                   
390 REMARK 470     PHE C  14    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
391 REMARK 470     PHE C  14    CE2  CD2                                            
392 REMARK 470     LEU C  15    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
393 REMARK 470     LEU C  16    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
394 REMARK 470     PHE C  17    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
395 REMARK 470     PHE C  17    CE2  CD2                                            
396 REMARK 470     ASP C  18    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
397 REMARK 470     ARG C  19    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
398 REMARK 470     ARG C  19    NH1  NH2                                            
399 REMARK 470     THR C  20    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
400 REMARK 470     GLY C  21    N    C    O                                         
401 REMARK 470     ASP C  22    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
402 REMARK 470     ALA C  23    N    C    O    CB                                   
403 REMARK 470     LYS C  24    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
404 REMARK 470     ILE C  25    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
405 REMARK 470     THR C  26    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
406 REMARK 470     ALA C  27    N    C    O    CB                                   
407 REMARK 470     SER C  28    N    C    O    CB   OG                              
408 REMARK 470     GLN C  29    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
409 REMARK 470     VAL C  30    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
410 REMARK 470     GLY C  31    N    C    O                                         
411 REMARK 470     ASP C  32    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
412 REMARK 470     ILE C  33    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
413 REMARK 470     ALA C  34    N    C    O    CB                                   
414 REMARK 470     ARG C  35    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
415 REMARK 470     ARG C  35    NH1  NH2                                            
416 REMARK 470     ALA C  36    N    C    O    CB                                   
417 REMARK 470     LEU C  37    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
418 REMARK 470     GLY C  38    N    C    O                                         
419 REMARK 470     GLN C  39    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
420 REMARK 470     ASN C  40    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
421 REMARK 470     PRO C  41    N    C    O    CB   CG   CD                         
422 REMARK 470     THR C  42    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
423 REMARK 470     ASN C  43    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
424 REMARK 470     ALA C  44    N    C    O    CB                                   
425 REMARK 470     GLU C  45    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
426 REMARK 470     ILE C  46    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
427 REMARK 470     ASN C  47    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
428 REMARK 470     LYS C  48    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
429 REMARK 470     ILE C  49    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
430 REMARK 470     ALA C  61    N    C    O    CB                                   
431 REMARK 470     ALA C  62    N    C    O    CB                                   
432 REMARK 470     ILE C  63    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
433 REMARK 470     THR C  64    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
434 REMARK 470     PHE C  65    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
435 REMARK 470     PHE C  65    CE2  CD2                                            
436 REMARK 470     GLU C  66    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
437 REMARK 470     GLU C  67    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
438 REMARK 470     PHE C  68    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
439 REMARK 470     PHE C  68    CE2  CD2                                            
440 REMARK 470     LEU C  69    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
441 REMARK 470     PRO C  70    N    C    O    CB   CG   CD                         
442 REMARK 470     MET C  71    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
443 REMARK 470     LEU C  72    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
444 REMARK 470     GLN C  73    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
445 REMARK 470     ALA C  74    N    C    O    CB                                   
446 REMARK 470     ALA C  75    N    C    O    CB                                   
447 REMARK 470     ALA C  76    N    C    O    CB                                   
448 REMARK 470     ASN C  77    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
449 REMARK 470     ASN C  78    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
450 REMARK 470     LYS C  79    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
451 REMARK 470     ASP C  80    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
452 REMARK 470     GLN C  81    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
453 REMARK 470     GLY C  82    N    C    O                                         
454 REMARK 470     THR C  83    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
455 REMARK 470     PHE C  84    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
456 REMARK 470     PHE C  84    CE2  CD2                                            
457 REMARK 470     GLU C  85    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
458 REMARK 470     ASP C  86    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
459 REMARK 470     PHE C  87    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
460 REMARK 470     PHE C  87    CE2  CD2                                            
461 REMARK 470     VAL C  88    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
462 REMARK 470     GLU C  89    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
463 REMARK 470     GLY C  90    N    C    O                                         
464 REMARK 470     LEU C  91    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
465 REMARK 470     ARG C  92    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
466 REMARK 470     ARG C  92    NH1  NH2                                            
467 REMARK 470     VAL C  93    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
468 REMARK 470     PHE C  94    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
469 REMARK 470     PHE C  94    CE2  CD2                                            
470 REMARK 470     ASP C  95    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
471 REMARK 470     LYS C  96    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
472 REMARK 470     GLU C  97    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
473 REMARK 470     GLY C  98    N    C    O                                         
474 REMARK 470     ASN C  99    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
475 REMARK 470     GLY C 100    N    C    O                                         
476 REMARK 470     THR C 101    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
477 REMARK 470     VAL C 102    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
478 REMARK 470     MET C 103    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
479 REMARK 470     GLY C 104    N    C    O                                         
480 REMARK 470     ALA C 105    N    C    O    CB                                   
481 REMARK 470     GLU C 106    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
482 REMARK 470     LEU C 107    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
483 REMARK 470     ARG C 108    N    C    O    CB   CG   CD   NE   CZ               
484 REMARK 470     ARG C 108    NH1  NH2                                            
485 REMARK 470     HIS C 109    N    C    O    CB   CG   ND1  CE1  NE2              
486 REMARK 470     HIS C 109    CD2                                                 
487 REMARK 470     VAL C 110    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
488 REMARK 470     LEU C 111    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
489 REMARK 470     ALA C 112    N    C    O    CB                                   
490 REMARK 470     THR C 113    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
491 REMARK 470     LEU C 114    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
492 REMARK 470     GLY C 115    N    C    O                                         
493 REMARK 470     GLU C 116    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
494 REMARK 470     LYS C 117    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
495 REMARK 470     MET C 118    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
496 REMARK 470     THR C 119    N    C    O    CB   OG1  CG2                        
497 REMARK 470     GLU C 120    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
498 REMARK 470     GLU C 121    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
499 REMARK 470     GLU C 122    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
500 REMARK 470     VAL C 123    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
501 REMARK 470     GLU C 124    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
502 REMARK 470     GLU C 125    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
503 REMARK 470     LEU C 126    N    C    O    CB   CG   CD1  CD2                   
504 REMARK 470     MET C 127    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
505 REMARK 470     LYS C 128    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
506 REMARK 470     GLY C 129    N    C    O                                         
507 REMARK 470     GLN C 130    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  NE2              
508 REMARK 470     GLU C 131    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
509 REMARK 470     ASP C 132    N    C    O    CB   CG   OD1  OD2                   
510 REMARK 470     SER C 133    N    C    O    CB   OG                              
511 REMARK 470     ASN C 134    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
512 REMARK 470     GLY C 135    N    C    O                                         
513 REMARK 470     CYS C 136    N    C    O    CB   SG                              
514 REMARK 470     ILE C 137    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
515 REMARK 470     ASN C 138    N    C    O    CB   CG   OD1  ND2                   
516 REMARK 470     TYR C 139    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
517 REMARK 470     TYR C 139    CE2  CD2  OH                                        
518 REMARK 470     GLU C 140    N    C    O    CB   CG   CD   OE1  OE2              
519 REMARK 470     ALA C 141    N    C    O    CB                                   
520 REMARK 470     PHE C 142    N    C    O    CB   CG   CD1  CE1  CZ               
521 REMARK 470     PHE C 142    CE2  CD2                                            
522 REMARK 470     VAL C 143    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
523 REMARK 470     LYS C 144    N    C    O    CB   CG   CD   CE   NZ               
524 REMARK 470     HIS C 145    N    C    O    CB   CG   ND1  CE1  NE2              
525 REMARK 470     HIS C 145    CD2                                                 
526 REMARK 470     ILE C 146    N    C    O    CB   CG1  CD1  CG2                   
527 REMARK 470     MET C 147    N    C    O    CB   CG   SD   CE                    
528 REMARK 470     SER C 148    N    C    O    CB   OG                              
529 REMARK 470     VAL C 149    N    C    O    CB   CG1  CG2                        
530 REMARK 500                                                                      
531 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
532 REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
533 REMARK 500                                                                      
534 REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
535 REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  SOME OF THESE MAY BE ATOMS           
536 REMARK 500 LOCATED ON SPECIAL POSITIONS IN THE CELL.  ATOMS WITH                
537 REMARK 500 NON-BLANK ALTERNATE LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED             
538 REMARK 500 IN THE CALCULATIONS.                                                 
539 REMARK 500                                                                      
540 REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
541 REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
542 REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
543 REMARK 500                                                                      
544 REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
545 REMARK 500   NZ   LYS A   561     NZ   LYS A   561     4566     2.14            
546 REMARK 999                                                                      
547 REMARK 999 SEQUENCE                                                             
548 REMARK 999                                                                      
549 REMARK 999 SEQUENCE                                                             
550 REMARK 999 2MYS  A    SWS     P13538       1 -     3 NOT IN ATOMS LIST          
551 REMARK 999 2MYS  A    SWS     P13538     844 -  1938 NOT IN ATOMS LIST          
552 REMARK 999 2MYS  B    SWS     P02609       1 -    18 NOT IN ATOMS LIST          
553 REMARK 999 2MYS  B    SWS     P02609     164 -   166 NOT IN ATOMS LIST          
554 REMARK 999 2MYS  C    SWS     P02605       1 -     4 NOT IN ATOMS LIST          
555 REMARK 999                                                                      
556 REMARK 999 MANY LYSINE RESIDUES WERE MODIFIED BY REDUCTIVE ALKYLATION.          
557 REMARK 999 IN SOME OF THESE THE TWO METHYL GROUPS WERE CLEARLY                  
558 REMARK 999 VISIBLE.  THESE ARE IDENTIFIED AS MLY.                               
559 DBREF  2MYS A    4   204  SWS    P13538   MYSS_CHICK       4    204             
560 DBREF  2MYS A  216   571  SWS    P13538   MYSS_CHICK     216    571             
561 DBREF  2MYS A  575   626  SWS    P13538   MYSS_CHICK     575    626             
562 DBREF  2MYS A  647   731  SWS    P13538   MYSS_CHICK     647    731             
563 DBREF  2MYS A  738   843  SWS    P13538   MYSS_CHICK     738    843             
564 DBREF  2MYS B   19   141  SWS    P02609   MLRS_CHICK      19    141             
565 DBREF  2MYS B  148   163  SWS    P02609   MLRS_CHICK     148    163             
566 DBREF  2MYS C    5    49  SWS    P02605   MLE3_CHICK       5     49             
567 DBREF  2MYS C   61   149  SWS    P02605   MLE3_CHICK      50    149             
568 SEQADV 2MYS MLY A   19  SWS  P13538    LYS    19 MODIFIED RESIDUE               
569 SEQADV 2MYS MLY A   30  SWS  P13538    LYS    30 MODIFIED RESIDUE               
570 SEQADV 2MYS MLY A   35  SWS  P13538    LYS    35 MODIFIED RESIDUE               
571 SEQADV 2MYS GLN A   45  SWS  P13538    GLU    45 CONFLICT                       
572 SEQADV 2MYS MLY A   49  SWS  P13538    LYS    49 MODIFIED RESIDUE               
573 SEQADV 2MYS MLY A   55  SWS  P13538    LYS    55 MODIFIED RESIDUE               
574 SEQADV 2MYS MLY A   59  SWS  P13538    LYS    59 MODIFIED RESIDUE               
575 SEQADV 2MYS MLY A   63  SWS  P13538    LYS    63 MODIFIED RESIDUE               
576 SEQADV 2MYS MLY A   84  SWS  P13538    LYS    84 MODIFIED RESIDUE               
577 SEQADV 2MYS MLY A   87  SWS  P13538    LYS    87 MODIFIED RESIDUE               
578 SEQADV 2MYS MLY A  107  SWS  P13538    LYS   107 MODIFIED RESIDUE               
579 SEQADV 2MYS MLY A  130  SWS  P13538    LYS   130 MODIFIED RESIDUE               
580 SEQADV 2MYS MLY A  138  SWS  P13538    GLU   138 CONFLICT                       
581 SEQADV 2MYS MLY A  190  SWS  P13538    LYS   190 MODIFIED RESIDUE               
582 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   205 GAP IN PDB ENTRY               
583 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   206 GAP IN PDB ENTRY               
584 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   207 GAP IN PDB ENTRY               
585 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLU   208 GAP IN PDB ENTRY               
586 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLU   209 GAP IN PDB ENTRY               
587 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLN   210 GAP IN PDB ENTRY               
588 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    SER   211 GAP IN PDB ENTRY               
589 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   212 GAP IN PDB ENTRY               
590 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   213 GAP IN PDB ENTRY               
591 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    MET   214 GAP IN PDB ENTRY               
592 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLN   215 GAP IN PDB ENTRY               
593 SEQADV 2MYS MLY A  236  SWS  P13538    LYS   236 MODIFIED RESIDUE               
594 SEQADV 2MYS MLY A  248  SWS  P13538    LYS   248 MODIFIED RESIDUE               
595 SEQADV 2MYS MLY A  272  SWS  P13538    LYS   272 MODIFIED RESIDUE               
596 SEQADV 2MYS MLY A  295  SWS  P13538    LYS   295 MODIFIED RESIDUE               
597 SEQADV 2MYS MLY A  296  SWS  P13538    LYS   296 MODIFIED RESIDUE               
598 SEQADV 2MYS GLU A  317  SWS  P13538    GLN   317 CONFLICT                       
599 SEQADV 2MYS MLY A  348  SWS  P13538    LYS   348 MODIFIED RESIDUE               
600 SEQADV 2MYS MLY A  353  SWS  P13538    LYS   353 MODIFIED RESIDUE               
601 SEQADV 2MYS MLY A  367  SWS  P13538    LYS   367 MODIFIED RESIDUE               
602 SEQADV 2MYS MLY A  369  SWS  P13538    LYS   369 MODIFIED RESIDUE               
603 SEQADV 2MYS MLY A  385  SWS  P13538    LYS   385 MODIFIED RESIDUE               
604 SEQADV 2MYS GLY A  407  SWS  P13538    LYS   407 CONFLICT                       
605 SEQADV 2MYS ALA A  412  SWS  P13538    PHE   412 CONFLICT                       
606 SEQADV 2MYS MLY A  415  SWS  P13538    LYS   415 MODIFIED RESIDUE               
607 SEQADV 2MYS GLU A  417  SWS  P13538    GLN   417 CONFLICT                       
608 SEQADV 2MYS GLU A  421  SWS  P13538    GLN   421 CONFLICT                       
609 SEQADV 2MYS MLY A  431  SWS  P13538    LYS   431 MODIFIED RESIDUE               
610 SEQADV 2MYS MLY A  436  SWS  P13538    LYS   436 MODIFIED RESIDUE               
611 SEQADV 2MYS MLY A  486  SWS  P13538    LYS   486 MODIFIED RESIDUE               
612 SEQADV 2MYS MLY A  504  SWS  P13538    LYS   504 MODIFIED RESIDUE               
613 SEQADV 2MYS MLY A  505  SWS  P13538    LYS   505 MODIFIED RESIDUE               
614 SEQADV 2MYS MLY A  528  SWS  P13538    LYS   528 MODIFIED RESIDUE               
615 SEQADV 2MYS MLY A  551  SWS  P13538    LYS   551 MODIFIED RESIDUE               
616 SEQADV 2MYS MLY A  553  SWS  P13538    LYS   553 MODIFIED RESIDUE               
617 SEQADV 2MYS GLU A  557  SWS  P13538    GLN   557 CONFLICT                       
618 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   572 GAP IN PDB ENTRY               
619 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   573 GAP IN PDB ENTRY               
620 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   574 GAP IN PDB ENTRY               
621 SEQADV 2MYS MLY A  598  SWS  P13538    LYS   598 MODIFIED RESIDUE               
622 SEQADV 2MYS MLY A  600  SWS  P13538    LYS   600 MODIFIED RESIDUE               
623 SEQADV 2MYS MLY A  613  SWS  P13538    LYS   613 MODIFIED RESIDUE               
624 SEQADV 2MYS MLY A  617  SWS  P13538    LYS   617 MODIFIED RESIDUE               
625 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   627 GAP IN PDB ENTRY               
626 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   628 GAP IN PDB ENTRY               
627 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLU   629 GAP IN PDB ENTRY               
628 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    ALA   630 GAP IN PDB ENTRY               
629 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLU   631 GAP IN PDB ENTRY               
630 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   632 GAP IN PDB ENTRY               
631 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   633 GAP IN PDB ENTRY               
632 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   634 GAP IN PDB ENTRY               
633 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   635 GAP IN PDB ENTRY               
634 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   636 GAP IN PDB ENTRY               
635 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   637 GAP IN PDB ENTRY               
636 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   638 GAP IN PDB ENTRY               
637 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   639 GAP IN PDB ENTRY               
638 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   640 GAP IN PDB ENTRY               
639 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   641 GAP IN PDB ENTRY               
640 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    LYS   642 GAP IN PDB ENTRY               
641 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   643 GAP IN PDB ENTRY               
642 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    SER   644 GAP IN PDB ENTRY               
643 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    SER   645 GAP IN PDB ENTRY               
644 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    PHE   646 GAP IN PDB ENTRY               
645 SEQADV 2MYS MLY A  659  SWS  P13538    LYS   659 MODIFIED RESIDUE               
646 SEQADV 2MYS MLY A  681  SWS  P13538    LYS   681 MODIFIED RESIDUE               
647 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    ILE   732 GAP IN PDB ENTRY               
648 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    PRO   733 GAP IN PDB ENTRY               
649 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLU   734 GAP IN PDB ENTRY               
650 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLY   735 GAP IN PDB ENTRY               
651 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    GLN   736 GAP IN PDB ENTRY               
652 SEQADV 2MYS     A       SWS  P13538    PHE   737 GAP IN PDB ENTRY               
653 SEQADV 2MYS GLY A  750  SWS  P13538    SER   750 CONFLICT                       
654 SEQADV 2MYS GLY A  751  SWS  P13538    ILE   751 CONFLICT                       
655 SEQADV 2MYS ALA A  759  SWS  P13538    ARG   759 CONFLICT                       
656 SEQADV 2MYS MLY A  764  SWS  P13538    LYS   764 MODIFIED RESIDUE               
657 SEQADV 2MYS MLY A  768  SWS  P13538    LYS   768 MODIFIED RESIDUE               
658 SEQADV 2MYS MLY A  782  SWS  P13538    LYS   782 MODIFIED RESIDUE               
659 SEQADV 2MYS ALA A  789  SWS  P13538    ARG   789 CONFLICT                       
660 SEQADV 2MYS ALA A  805  SWS  P13538    ARG   805 CONFLICT                       
661 SEQADV 2MYS MLY A  827  SWS  P13538    LYS   827 MODIFIED RESIDUE               
662 SEQADV 2MYS MLY A  833  SWS  P13538    LYS   833 MODIFIED RESIDUE               
663 SEQADV 2MYS MLY A  837  SWS  P13538    LYS   837 MODIFIED RESIDUE               
664 SEQADV 2MYS MLY A  839  SWS  P13538    LYS   839 MODIFIED RESIDUE               
665 SEQADV 2MYS GLU B   21  SWS  P02609    GLN    21 CONFLICT                       
666 SEQADV 2MYS GLU B   23  SWS  P02609    GLN    23 CONFLICT                       
667 SEQADV 2MYS GLU B   25  SWS  P02609    GLN    25 CONFLICT                       
668 SEQADV 2MYS ASP B   26  SWS  P02609    GLU    26 CONFLICT                       
669 SEQADV 2MYS ALA B   38  SWS  P02609    ARG    38 CONFLICT                       
670 SEQADV 2MYS GLY B  124  SWS  P02609    GLN   124 CONFLICT                       
671 SEQADV 2MYS GLY B  125  SWS  P02609    CYS   125 CONFLICT                       
672 SEQADV 2MYS GLY B  126  SWS  P02609    ASP   126 CONFLICT                       
673 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    ARG   127 GAP IN PDB ENTRY               
674 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    PRO   142 GAP IN PDB ENTRY               
675 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    ASP   143 GAP IN PDB ENTRY               
676 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    VAL   144 GAP IN PDB ENTRY               
677 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    ALA   145 GAP IN PDB ENTRY               
678 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    GLY   146 GAP IN PDB ENTRY               
679 SEQADV 2MYS     B       SWS  P02609    ASN   147 GAP IN PDB ENTRY               
680 SEQADV 2MYS ALA B  163  SWS  P02609    LYS   163 CONFLICT                       
681 SEQADV 2MYS ALA C    5  SWS  P02605    ASP     5 CONFLICT                       
682 SEQADV 2MYS ALA C    6  SWS  P02605    GLN     6 CONFLICT                       
683 SEQADV 2MYS ALA C    7  SWS  P02605    ILE     7 CONFLICT                       
684 SEQADV 2MYS ALA C   27  SWS  P02605    LEU    27 CONFLICT                       
685 SEQADV 2MYS ALA C   34  SWS  P02605    VAL    34 CONFLICT                       
686 SEQADV 2MYS ALA C   61  SWS  P02605    LEU    50 CONFLICT                       
687 SEQADV 2MYS ALA C   62  SWS  P02605    GLY    51 CONFLICT                       
688 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    ASN    52 GAP IN PDB ENTRY               
689 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    PRO    53 GAP IN PDB ENTRY               
690 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    SER    54 GAP IN PDB ENTRY               
691 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    LYS    55 GAP IN PDB ENTRY               
692 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    GLU    56 GAP IN PDB ENTRY               
693 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    GLU    57 GAP IN PDB ENTRY               
694 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    MET    58 GAP IN PDB ENTRY               
695 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    ASN    59 GAP IN PDB ENTRY               
696 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    ALA    60 GAP IN PDB ENTRY               
697 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    LYS    61 GAP IN PDB ENTRY               
698 SEQADV 2MYS     C       SWS  P02605    LYS    62 GAP IN PDB ENTRY               
699 SEQRES   1 A  843  ALA SER PRO ASP ALA GLU MET ALA ALA PHE GLY GLU ALA          
700 SEQRES   2 A  843  ALA PRO TYR LEU ARG MLY SER GLU LYS GLU ARG ILE GLU          
701 SEQRES   3 A  843  ALA GLN ASN MLY PRO PHE ASP ALA MLY SER SER VAL PHE          
702 SEQRES   4 A  843  VAL VAL HIS PRO LYS GLN SER PHE VAL MLY GLY THR ILE          
703 SEQRES   5 A  843  GLN SER MLY GLU GLY GLY MLY VAL THR VAL MLY THR GLU          
704 SEQRES   6 A  843  GLY GLY GLU THR LEU THR VAL LYS GLU ASP GLN VAL PHE          
705 SEQRES   7 A  843  SER MET ASN PRO PRO MLY TYR ASP MLY ILE GLU ASP MET          
706 SEQRES   8 A  843  ALA MET MET THR HIS LEU HIS GLU PRO ALA VAL LEU TYR          
707 SEQRES   9 A  843  ASN LEU MLY GLU ARG TYR ALA ALA TRP MET ILE TYR THR          
708 SEQRES  10 A  843  TYR SER GLY LEU PHE CYS VAL THR VAL ASN PRO TYR MLY          
709 SEQRES  11 A  843  TRP LEU PRO VAL TYR ASN PRO MLY VAL VAL LEU ALA TYR          
710 SEQRES  12 A  843  ARG GLY LYS LYS ARG GLN GLU ALA PRO PRO HIS ILE PHE          
711 SEQRES  13 A  843  SER ILE SER ASP ASN ALA TYR GLN PHE MET LEU THR ASP          
712 SEQRES  14 A  843  ARG GLU ASN GLN SER ILE LEU ILE THR GLY GLU SER GLY          
713 SEQRES  15 A  843  ALA GLY LYS THR VAL ASN THR MLY ARG VAL ILE GLN TYR          
714 SEQRES  16 A  843  PHE ALA THR ILE ALA ALA SER GLY GLU LYS LYS LYS GLU          
715 SEQRES  17 A  843  GLU GLN SER GLY LYS MET GLN GLY THR LEU GLU ASP GLN          
716 SEQRES  18 A  843  ILE ILE SER ALA ASN PRO LEU LEU GLU ALA PHE GLY ASN          
717 SEQRES  19 A  843  ALA MLY THR VAL ARG ASN ASP ASN SER SER ARG PHE GLY          
718 SEQRES  20 A  843  MLY PHE ILE ARG ILE HIS PHE GLY ALA THR GLY LYS LEU          
719 SEQRES  21 A  843  ALA SER ALA ASP ILE GLU THR TYR LEU LEU GLU MLY SER          
720 SEQRES  22 A  843  ARG VAL THR PHE GLN LEU PRO ALA GLU ARG SER TYR HIS          
721 SEQRES  23 A  843  ILE PHE TYR GLN ILE MET SER ASN MLY MLY PRO GLU LEU          
722 SEQRES  24 A  843  ILE ASP MET LEU LEU ILE THR THR ASN PRO TYR ASP TYR          
723 SEQRES  25 A  843  HIS TYR VAL SER GLU GLY GLU ILE THR VAL PRO SER ILE          
724 SEQRES  26 A  843  ASP ASP GLN GLU GLU LEU MET ALA THR ASP SER ALA ILE          
725 SEQRES  27 A  843  ASP ILE LEU GLY PHE SER ALA ASP GLU MLY THR ALA ILE          
726 SEQRES  28 A  843  TYR MLY LEU THR GLY ALA VAL MET HIS TYR GLY ASN LEU          
727 SEQRES  29 A  843  LYS PHE MLY GLN MLY GLN ARG GLU GLU GLN ALA GLU PRO          
728 SEQRES  30 A  843  ASP GLY THR GLU VAL ALA ASP MLY ALA ALA TYR LEU MET          
729 SEQRES  31 A  843  GLY LEU ASN SER ALA GLU LEU LEU LYS ALA LEU CYS TYR          
730 SEQRES  32 A  843  PRO ARG VAL GLY VAL GLY ASN GLU ALA VAL THR MLY GLY          
731 SEQRES  33 A  843  GLU THR VAL SER GLU VAL HIS ASN SER VAL GLY ALA LEU          
732 SEQRES  34 A  843  ALA MLY ALA VAL TYR GLU MLY MET PHE LEU TRP MET VAL          
733 SEQRES  35 A  843  ILE ARG ILE ASN GLN GLN LEU ASP THR LYS GLN PRO ARG          
734 SEQRES  36 A  843  GLN TYR PHE ILE GLY VAL LEU ASP ILE ALA GLY PHE GLU          
735 SEQRES  37 A  843  ILE PHE ASP PHE ASN SER PHE GLU GLN LEU CYS ILE ASN          
736 SEQRES  38 A  843  PHE THR ASN GLU MLY LEU GLN GLN PHE PHE ASN HIS HIS          
737 SEQRES  39 A  843  MET PHE VAL LEU GLU GLN GLU GLU TYR MLY MLY GLU GLY          
738 SEQRES  40 A  843  ILE GLU TRP GLU PHE ILE ASP PHE GLY MET ASP LEU ALA          
739 SEQRES  41 A  843  ALA CYS ILE GLU LEU ILE GLU MLY PRO MET GLY ILE PHE          
740 SEQRES  42 A  843  SER ILE LEU GLU GLU GLU CYS MET PHE PRO LYS ALA THR          
741 SEQRES  43 A  843  ASP THR SER PHE MLY ASN MLY LEU TYR ASP GLU HIS LEU          
742 SEQRES  44 A  843  GLY LYS SER ASN ASN PHE GLN LYS PRO LYS PRO ALA LYS          
743 SEQRES  45 A  843  GLY LYS ALA GLU ALA HIS PHE SER LEU VAL HIS TYR ALA          
744 SEQRES  46 A  843  GLY THR VAL ASP TYR ASN ILE SER GLY TRP LEU GLU MLY          
745 SEQRES  47 A  843  ASN MLY ASP PRO LEU ASN GLU THR VAL ILE GLY LEU TYR          
746 SEQRES  48 A  843  GLN MLY SER SER VAL MLY THR LEU ALA LEU LEU PHE ALA          
747 SEQRES  49 A  843  THR TYR GLY GLY GLU ALA GLU GLY GLY GLY GLY LYS LYS          
748 SEQRES  50 A  843  GLY GLY LYS LYS LYS GLY SER SER PHE GLN THR VAL SER          
749 SEQRES  51 A  843  ALA LEU PHE ARG GLU ASN LEU ASN MLY LEU MET ALA ASN          
750 SEQRES  52 A  843  LEU ARG SER THR HIS PRO HIS PHE VAL ARG CYS ILE ILE          
751 SEQRES  53 A  843  PRO ASN GLU THR MLY THR PRO GLY ALA MET GLU HIS GLU          
752 SEQRES  54 A  843  LEU VAL LEU HIS GLN LEU ARG CYS ASN GLY VAL LEU GLU          
753 SEQRES  55 A  843  GLY ILE ARG ILE CYS ARG LYS GLY PHE PRO SER ARG VAL          
754 SEQRES  56 A  843  LEU TYR ALA ASP PHE LYS GLN ARG TYR ARG VAL LEU ASN          
755 SEQRES  57 A  843  ALA SER ALA ILE PRO GLU GLY GLN PHE MET ASP SER LYS          
756 SEQRES  58 A  843  LYS ALA SER GLU LYS LEU LEU GLY GLY GLY ASP VAL ASP          
757 SEQRES  59 A  843  HIS THR GLN TYR ALA PHE GLY HIS THR MLY VAL PHE PHE          
758 SEQRES  60 A  843  MLY ALA GLY LEU LEU GLY LEU LEU GLU GLU MET ARG ASP          
759 SEQRES  61 A  843  ASP MLY LEU ALA GLU ILE ILE THR ALA THR GLN ALA ARG          
760 SEQRES  62 A  843  CYS ARG GLY PHE LEU MET ARG VAL GLU TYR ARG ALA MET          
761 SEQRES  63 A  843  VAL GLU ARG ARG GLU SER ILE PHE CYS ILE GLN TYR ASN          
762 SEQRES  64 A  843  VAL ARG SER PHE MET ASN VAL MLY HIS TRP PRO TRP MET          
763 SEQRES  65 A  843  MLY LEU PHE PHE MLY ILE MLY PRO LEU LEU LYS                  
764 SEQRES   1 B  166  PRO LYS LYS ALA LYS ARG ARG ALA ALA GLU GLY SER SER          
765 SEQRES   2 B  166  ASN VAL PHE SER MET PHE ASP GLU THR GLU ILE GLU ASP          
766 SEQRES   3 B  166  PHE LYS GLU ALA PHE THR VAL ILE ASP GLN ASN ALA ASP          
767 SEQRES   4 B  166  GLY ILE ILE ASP LYS ASP ASP LEU ARG GLU THR PHE ALA          
768 SEQRES   5 B  166  ALA MET GLY ARG LEU ASN VAL LYS ASN GLU GLU LEU ASP          
769 SEQRES   6 B  166  ALA MET ILE LYS GLU ALA SER GLY PRO ILE ASN PHE THR          
770 SEQRES   7 B  166  VAL PHE LEU THR MET PHE GLY GLU LYS LEU LYS GLY ALA          
771 SEQRES   8 B  166  ASP PRO GLU ASP VAL ILE MET GLY ALA PHE LYS VAL LEU          
772 SEQRES   9 B  166  ASP PRO ASP GLY LYS GLY SER ILE LYS LYS SER PHE LEU          
773 SEQRES  10 B  166  GLU GLU LEU LEU THR THR GLY GLY GLY ARG PHE THR PRO          
774 SEQRES  11 B  166  GLU GLU ILE LYS ASN MET TRP ALA ALA PHE PRO PRO ASP          
775 SEQRES  12 B  166  VAL ALA GLY ASN VAL ASP TYR LYS ASN ILE CYS TYR VAL          
776 SEQRES  13 B  166  ILE THR HIS GLY GLU ASP ALA GLU GLY GLU                      
777 SEQRES   1 C  149  GLU PHE SER LYS ALA ALA ALA ASP ASP PHE LYS GLU ALA          
778 SEQRES   2 C  149  PHE LEU LEU PHE ASP ARG THR GLY ASP ALA LYS ILE THR          
779 SEQRES   3 C  149  ALA SER GLN VAL GLY ASP ILE ALA ARG ALA LEU GLY GLN          
780 SEQRES   4 C  149  ASN PRO THR ASN ALA GLU ILE ASN LYS ILE LEU GLY ASN          
781 SEQRES   5 C  149  PRO SER LYS GLU GLU MET ASN ALA ALA ALA ILE THR PHE          
782 SEQRES   6 C  149  GLU GLU PHE LEU PRO MET LEU GLN ALA ALA ALA ASN ASN          
783 SEQRES   7 C  149  LYS ASP GLN GLY THR PHE GLU ASP PHE VAL GLU GLY LEU          
784 SEQRES   8 C  149  ARG VAL PHE ASP LYS GLU GLY ASN GLY THR VAL MET GLY          
785 SEQRES   9 C  149  ALA GLU LEU ARG HIS VAL LEU ALA THR LEU GLY GLU LYS          
786 SEQRES  10 C  149  MET THR GLU GLU GLU VAL GLU GLU LEU MET LYS GLY GLN          
787 SEQRES  11 C  149  GLU ASP SER ASN GLY CYS ILE ASN TYR GLU ALA PHE VAL          
788 SEQRES  12 C  149  LYS HIS ILE MET SER VAL                                      
789 MODRES 2MYS MLY A   19  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
790 MODRES 2MYS MLY A   30  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
791 MODRES 2MYS MLY A   35  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
792 MODRES 2MYS MLY A   49  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
793 MODRES 2MYS MLY A   55  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
794 MODRES 2MYS MLY A   59  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
795 MODRES 2MYS MLY A   63  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
796 MODRES 2MYS MLY A   84  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
797 MODRES 2MYS MLY A   87  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
798 MODRES 2MYS MLY A  107  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
799 MODRES 2MYS MLY A  130  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
800 MODRES 2MYS MLY A  138  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
801 MODRES 2MYS MLY A  190  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
802 MODRES 2MYS MLY A  236  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
803 MODRES 2MYS MLY A  248  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
804 MODRES 2MYS MLY A  272  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
805 MODRES 2MYS MLY A  295  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
806 MODRES 2MYS MLY A  296  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
807 MODRES 2MYS MLY A  348  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
808 MODRES 2MYS MLY A  353  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
809 MODRES 2MYS MLY A  367  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
810 MODRES 2MYS MLY A  369  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
811 MODRES 2MYS MLY A  385  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
812 MODRES 2MYS MLY A  415  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
813 MODRES 2MYS MLY A  431  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
814 MODRES 2MYS MLY A  436  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
815 MODRES 2MYS MLY A  486  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
816 MODRES 2MYS MLY A  504  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
817 MODRES 2MYS MLY A  505  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
818 MODRES 2MYS MLY A  528  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
819 MODRES 2MYS MLY A  551  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
820 MODRES 2MYS MLY A  553  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
821 MODRES 2MYS MLY A  598  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
822 MODRES 2MYS MLY A  600  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
823 MODRES 2MYS MLY A  613  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
824 MODRES 2MYS MLY A  617  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
825 MODRES 2MYS MLY A  659  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
826 MODRES 2MYS MLY A  681  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
827 MODRES 2MYS MLY A  764  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
828 MODRES 2MYS MLY A  768  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
829 MODRES 2MYS MLY A  782  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
830 MODRES 2MYS MLY A  827  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
831 MODRES 2MYS MLY A  833  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
832 MODRES 2MYS MLY A  837  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
833 MODRES 2MYS MLY A  839  LYS  METHYLATED LYSINE                                  
834 HET    MLY  A  19      11                                                       
835 HET    MLY  A  30      11                                                       
836 HET    MLY  A  35      11                                                       
837 HET    MLY  A  49      11                                                       
838 HET    MLY  A  55      11                                                       
839 HET    MLY  A  59      11                                                       
840 HET    MLY  A  63      11                                                       
841 HET    MLY  A  84      11                                                       
842 HET    MLY  A  87      11                                                       
843 HET    MLY  A 107      11                                                       
844 HET    MLY  A 130      11                                                       
845 HET    MLY  A 138      11                                                       
846 HET    MLY  A 190      11                                                       
847 HET    MLY  A 236      11                                                       
848 HET    MLY  A 248      11                                                       
849 HET    MLY  A 272      11                                                       
850 HET    MLY  A 295      11                                                       
851 HET    MLY  A 296      11                                                       
852 HET    MLY  A 348      11                                                       
853 HET    MLY  A 353      11                                                       
854 HET    MLY  A 367      11                                                       
855 HET    MLY  A 369      11                                                       
856 HET    MLY  A 385      11                                                       
857 HET    MLY  A 415      11                                                       
858 HET    MLY  A 431      11                                                       
859 HET    MLY  A 436      11                                                       
860 HET    MLY  A 486      11                                                       
861 HET    MLY  A 504      11                                                       
862 HET    MLY  A 505      11                                                       
863 HET    MLY  A 528      11                                                       
864 HET    MLY  A 551      11                                                       
865 HET    MLY  A 553      11                                                       
866 HET    MLY  A 598      11                                                       
867 HET    MLY  A 600      11                                                       
868 HET    MLY  A 613      11                                                       
869 HET    MLY  A 617      11                                                       
870 HET    MLY  A 659      11                                                       
871 HET    MLY  A 681      11                                                       
872 HET    MLY  A 764      11                                                       
873 HET    MLY  A 768      11                                                       
874 HET    MLY  A 782      11                                                       
875 HET    MLY  A 827      11                                                       
876 HET    MLY  A 833      11                                                       
877 HET    MLY  A 837      11                                                       
878 HET    MLY  A 839      11                                                       
879 HET     MG   4000       1                                                       
880 HET    SO4   5000       5                                                       
881 HETNAM     MLY N-DIMETHYL-LYSINE                                                
882 HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
883 HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
884 FORMUL   1  MLY    45(C8 H18 N2 O2)                                             
885 FORMUL   4   MG    MG1 2+                                                       
886 FORMUL   5  SO4    O4 S1 2-                                                     
887 HELIX    1   1 ALA A   14  LEU A   17  1                                   4    
888 HELIX    2   2 ILE A   25  GLN A   28  1                                   4    
889 HELIX    3   3 GLU A   74  GLN A   76  5                                   3    
890 HELIX    4   4 MET A   91  MET A   93  5                                   3    
891 HELIX    5   5 PRO A  100  GLU A  108  1                                   9    
892 HELIX    6   6 ILE A  155  ASP A  169  1                                  15    
893 HELIX    7   7 LYS A  185  ALA A  200  1                                  16    
894 HELIX    8   8 LEU A  218  GLY A  233  1                                  16    
895 HELIX    9   9 SER A  273  VAL A  275  5                                   3    
896 HELIX   10  10 HIS A  286  SER A  293  1                                   8    
897 HELIX   11  11 GLU A  298  LEU A  303  1                                   6    
898 HELIX   12  12 PRO A  309  ASP A  311  5                                   3    
899 HELIX   13  13 HIS A  313  VAL A  315  5                                   3    
900 HELIX   14  14 ASP A  327  ILE A  340  1                                  14    
901 HELIX   15  15 ASP A  346  THR A  355  5                                  10    
902 HELIX   16  16 ALA A  357  ASN A  363  1                                   7    
903 HELIX   17  17 ALA A  383  MET A  390  5                                   8    
904 HELIX   18  18 SER A  394  CYS A  402  1                                   9    
905 HELIX   19  19 VAL A  419  GLN A  448  1                                  30    
906 HELIX   20  20 PHE A  475  GLU A  502  1                                  28    
907 HELIX   21  21 GLY A  516  ILE A  526  5                                  11    
908 HELIX   22  22 ILE A  532  MET A  541  1                                  10    
909 HELIX   23  23 TYR A  555  HIS A  558  1                                   4    
910 HELIX   24  24 GLU A  605  TYR A  611  1                                   7    
911 HELIX   25  25 LEU A  619  PHE A  623  1                                   5    
912 HELIX   26  26 SER A  650  ARG A  665  1                                  16    
913 HELIX   27  27 HIS A  688  ASN A  698  1                                  11    
914 HELIX   28  28 VAL A  700  CYS A  707  1                                   8    
915 HELIX   29  29 TYR A  717  LEU A  727  1                                  11    
916 HELIX   30  30 LYS A  742  GLY A  749  1                                   8    
917 HELIX   31  31 LEU A  771  ASN A  825  1                                  55    
918 HELIX   32  32 PRO A  830  PHE A  836  5                                   7    
919 SHEET    1   A 6 TYR A 116  SER A 119  0                                        
920 SHEET    2   A 6 PHE A 122  VAL A 126 -1  N  VAL A 124   O  THR A 117           
921 SHEET    3   A 6 HIS A 668  ILE A 675  1  N  ARG A 673   O  THR A 125           
922 SHEET    4   A 6 GLN A 173  GLY A 179  1  N  SER A 174   O  HIS A 668           
923 SHEET    5   A 6 TYR A 457  ALA A 465  1  N  GLY A 460   O  GLN A 173           
924 SHEET    6   A 6 ILE A 250  PHE A 254 -1  N  PHE A 254   O  TYR A 457           
925 SHEET    1   B 2 PHE A 579  VAL A 582  0                                        
926 SHEET    2   B 2 THR A 587  TYR A 590 -1  N  TYR A 590   O  PHE A 579           
927 LINK         N   MLY A  19                 C   ARG A  18                        
928 LINK         C   MLY A  19                 N   SER A  20                        
929 LINK         N   MLY A  30                 C   ASN A  29                        
930 LINK         C   MLY A  30                 N   PRO A  31                        
931 LINK         N   MLY A  35                 C   ALA A  34                        
932 LINK         C   MLY A  35                 N   SER A  36                        
933 LINK         N   MLY A  49                 C   VAL A  48                        
934 LINK         C   MLY A  49                 N   GLY A  50                        
935 LINK         N   MLY A  55                 C   SER A  54                        
936 LINK         C   MLY A  55                 N   GLU A  56                        
937 LINK         N   MLY A  59                 C   GLY A  58                        
938 LINK         C   MLY A  59                 N   VAL A  60                        
939 LINK         N   MLY A  63                 C   VAL A  62                        
940 LINK         C   MLY A  63                 N   THR A  64                        
941 LINK         N   MLY A  84                 C   PRO A  83                        
942 LINK         C   MLY A  84                 N   TYR A  85                        
943 LINK         N   MLY A  87                 C   ASP A  86                        
944 LINK         C   MLY A  87                 N   ILE A  88                        
945 LINK         N   MLY A 107                 C   LEU A 106                        
946 LINK         C   MLY A 107                 N   GLU A 108                        
947 LINK         N   MLY A 130                 C   TYR A 129                        
948 LINK         C   MLY A 130                 N   TRP A 131                        
949 LINK         N   MLY A 138                 C   PRO A 137                        
950 LINK         C   MLY A 138                 N   VAL A 139                        
951 LINK         N   MLY A 190                 C   THR A 189                        
952 LINK         C   MLY A 190                 N   ARG A 191                        
953 LINK         N   MLY A 236                 C   ALA A 235                        
954 LINK         C   MLY A 236                 N   THR A 237                        
955 LINK         N   MLY A 248                 C   GLY A 247                        
956 LINK         C   MLY A 248                 N   PHE A 249                        
957 LINK         N   MLY A 272                 C   GLU A 271                        
958 LINK         C   MLY A 272                 N   SER A 273                        
959 LINK         N   MLY A 295                 C   ASN A 294                        
960 LINK         C   MLY A 295                 N   MLY A 296                        
961 LINK         C   MLY A 296                 N   PRO A 297                        
962 LINK         N   MLY A 348                 C   GLU A 347                        
963 LINK         C   MLY A 348                 N   THR A 349                        
964 LINK         N   MLY A 353                 C   TYR A 352                        
965 LINK         C   MLY A 353                 N   LEU A 354                        
966 LINK         N   MLY A 367                 C   PHE A 366                        
967 LINK         C   MLY A 367                 N   GLN A 368                        
968 LINK         N   MLY A 369                 C   GLN A 368                        
969 LINK         C   MLY A 369                 N   GLN A 370                        
970 LINK         N   MLY A 385                 C   ASP A 384                        
971 LINK         C   MLY A 385                 N   ALA A 386                        
972 LINK         N   MLY A 415                 C   THR A 414                        
973 LINK         C   MLY A 415                 N   GLY A 416                        
974 LINK         N   MLY A 431                 C   ALA A 430                        
975 LINK         C   MLY A 431                 N   ALA A 432                        
976 LINK         N   MLY A 436                 C   GLU A 435                        
977 LINK         C   MLY A 436                 N   MET A 437                        
978 LINK         N   MLY A 486                 C   GLU A 485                        
979 LINK         C   MLY A 486                 N   LEU A 487                        
980 LINK         N   MLY A 504                 C   TYR A 503                        
981 LINK         C   MLY A 504                 N   MLY A 505                        
982 LINK         C   MLY A 505                 N   GLU A 506                        
983 LINK         N   MLY A 528                 C   GLU A 527                        
984 LINK         C   MLY A 528                 N   PRO A 529                        
985 LINK         N   MLY A 551                 C   PHE A 550                        
986 LINK         C   MLY A 551                 N   ASN A 552                        
987 LINK         N   MLY A 553                 C   ASN A 552                        
988 LINK         C   MLY A 553                 N   LEU A 554                        
989 LINK         N   MLY A 598                 C   GLU A 597                        
990 LINK         C   MLY A 598                 N   ASN A 599                        
991 LINK         N   MLY A 600                 C   ASN A 599                        
992 LINK         C   MLY A 600                 N   ASP A 601                        
993 LINK         N   MLY A 613                 C   GLN A 612                        
994 LINK         C   MLY A 613                 N   SER A 614                        
995 LINK         N   MLY A 617                 C   VAL A 616                        
996 LINK         C   MLY A 617                 N   THR A 618                        
997 LINK         N   MLY A 659                 C   ASN A 658                        
998 LINK         C   MLY A 659                 N   LEU A 660                        
999 LINK         N   MLY A 681                 C   THR A 680                        
1000 LINK         C   MLY A 681                 N   THR A 682                        
1001 LINK         N   MLY A 764                 C   THR A 763                        
1002 LINK         C   MLY A 764                 N   VAL A 765                        
1003 LINK         N   MLY A 768                 C   PHE A 767                        
1004 LINK         C   MLY A 768                 N   ALA A 769                        
1005 LINK         N   MLY A 782                 C   ASP A 781                        
1006 LINK         C   MLY A 782                 N   LEU A 783                        
1007 LINK         N   MLY A 827                 C   VAL A 826                        
1008 LINK         C   MLY A 827                 N   HIS A 828                        
1009 LINK         N   MLY A 833                 C   MET A 832                        
1010 LINK         C   MLY A 833                 N   LEU A 834                        
1011 LINK         N   MLY A 837                 C   PHE A 836                        
1012 LINK         C   MLY A 837                 N   ILE A 838                        
1013 LINK         N   MLY A 839                 C   ILE A 838                        
1014 LINK         C   MLY A 839                 N   PRO A 840                        
1015 CRYST1   98.400  124.200  274.900  90.00  90.00  90.00 C 2 2 21      8          
1016 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
1017 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
1018 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
1019 SCALE1      0.010163  0.000000  0.000000        0.00000                         
1020 SCALE2      0.000000  0.008052  0.000000        0.00000                         
1021 SCALE3      0.000000  0.000000  0.003638        0.00000                         
1022 ATOM      1  N   ASP A   4      37.247  30.154  82.157  1.00100.00           N  
1023 ATOM      2  CA  ASP A   4      36.940  28.938  81.417  1.00 50.26           C  
1024 ATOM      3  C   ASP A   4      38.170  28.095  81.276  1.00 78.41           C  
1025 ATOM      4  O   ASP A   4      38.189  26.958  81.745  1.00 69.63           O  
1026 ATOM      5  CB  ASP A   4      36.315  29.248  80.064  1.00 94.82           C  
1027 ATOM      6  CG  ASP A   4      34.928  29.811  80.228  1.00100.00           C  
1028 ATOM      7  OD1 ASP A   4      34.857  30.806  81.110  1.00100.00           O  
1029 ATOM      8  OD2 ASP A   4      33.939  29.349  79.666  1.00100.00           O  
1030 ATOM      9  N   ALA A   5      39.167  28.695  80.609  1.00100.00           N  
1031 ATOM     10  CA  ALA A   5      40.439  28.042  80.415  1.00100.00           C  
1032 ATOM     11  C   ALA A   5      41.006  27.723  81.784  1.00100.00           C  
1033 ATOM     12  O   ALA A   5      41.369  26.595  82.123  1.00 60.16           O  
1034 ATOM     13  CB  ALA A   5      41.370  28.982  79.643  1.00100.00           C  
1035 ATOM     14  N   GLU A   6      41.022  28.762  82.618  1.00 74.37           N  
1036 ATOM     15  CA  GLU A   6      41.502  28.674  83.982  1.00100.00           C  
1037 ATOM     16  C   GLU A   6      40.815  27.567  84.742  1.00 85.84           C  
1038 ATOM     17  O   GLU A   6      41.432  26.592  85.186  1.00100.00           O  
1039 ATOM     18  CB  GLU A   6      41.243  29.987  84.719  1.00 67.69           C  
1040 ATOM     19  CG  GLU A   6      42.307  31.056  84.417  1.00100.00           C  
1041 ATOM     20  CD  GLU A   6      42.207  32.261  85.327  1.00100.00           C  
1042 ATOM     21  OE1 GLU A   6      41.084  32.283  86.022  1.00100.00           O  
1043 ATOM     22  OE2 GLU A   6      43.075  33.135  85.414  1.00 92.66           O  
1044 ATOM     23  N   MET A   7      39.510  27.747  84.918  1.00 47.01           N  
1045 ATOM     24  CA  MET A   7      38.694  26.790  85.603  1.00 58.24           C  
1046 ATOM     25  C   MET A   7      38.786  25.423  84.971  1.00 47.97           C  
1047 ATOM     26  O   MET A   7      38.461  25.218  83.814  1.00100.00           O  
1048 ATOM     27  CB  MET A   7      37.228  27.210  85.764  1.00 43.87           C  
1049 ATOM     28  CG  MET A   7      37.073  28.718  85.990  1.00100.00           C  
1050 ATOM     29  SD  MET A   7      36.450  29.198  87.638  1.00 69.96           S  
1051 ATOM     30  CE  MET A   7      34.762  28.555  87.584  1.00 59.18           C  
1052 ATOM     31  N   ALA A   8      39.239  24.522  85.789  1.00 40.20           N  
1053 ATOM     32  CA  ALA A   8      39.405  23.157  85.446  1.00 58.82           C  
1054 ATOM     33  C   ALA A   8      39.496  22.445  86.755  1.00100.00           C  
1055 ATOM     34  O   ALA A   8      38.756  21.479  86.992  1.00100.00           O  
1056 ATOM     35  CB  ALA A   8      40.707  23.008  84.684  1.00100.00           C  
1057 ATOM     36  N   ALA A   9      40.400  23.016  87.586  1.00 73.00           N  
1058 ATOM     37  CA  ALA A   9      40.675  22.550  88.927  1.00 15.46           C  
1059 ATOM     38  C   ALA A   9      39.355  22.214  89.612  1.00100.00           C  
1060 ATOM     39  O   ALA A   9      39.145  21.104  90.113  1.00100.00           O  
1061 ATOM     40  CB  ALA A   9      41.433  23.631  89.679  1.00100.00           C  
1062 ATOM     41  N   PHE A  10      38.446  23.202  89.539  1.00 10.59           N  
1063 ATOM     42  CA  PHE A  10      37.125  23.062  90.107  1.00 35.52           C  
1064 ATOM     43  C   PHE A  10      36.294  22.241  89.168  1.00 85.18           C  
1065 ATOM     44  O   PHE A  10      35.715  21.208  89.490  1.00 54.53           O  
1066 ATOM     45  CB  PHE A  10      36.460  24.444  90.157  1.00 48.14           C  
1067 ATOM     46  CG  PHE A  10      37.419  25.537  90.547  1.00 26.00           C  
1068 ATOM     47  CD1 PHE A  10      38.151  26.197  89.564  1.00 87.99           C  
1069 ATOM     48  CD2 PHE A  10      37.583  25.928  91.877  1.00 54.97           C  
1070 ATOM     49  CE1 PHE A  10      39.036  27.220  89.900  1.00 48.85           C  
1071 ATOM     50  CE2 PHE A  10      38.462  26.948  92.224  1.00  3.59           C  
1072 ATOM     51  CZ  PHE A  10      39.206  27.584  91.231  1.00  2.37           C  
1073 ATOM     52  N   GLY A  11      36.265  22.765  87.952  1.00100.00           N  
1074 ATOM     53  CA  GLY A  11      35.523  22.167  86.903  1.00 65.75           C  
1075 ATOM     54  C   GLY A  11      34.087  21.986  87.350  1.00 34.43           C  
1076 ATOM     55  O   GLY A  11      33.248  22.865  87.142  1.00 73.44           O  
1077 ATOM     56  N   GLU A  12      33.837  20.869  88.027  1.00 23.85           N  
1078 ATOM     57  CA  GLU A  12      32.499  20.562  88.478  1.00 15.88           C  
1079 ATOM     58  C   GLU A  12      31.905  21.600  89.410  1.00 54.66           C  
1080 ATOM     59  O   GLU A  12      30.690  21.868  89.307  1.00 30.52           O  
1081 ATOM     60  CB  GLU A  12      32.368  19.103  88.955  1.00 83.77           C  
1082 ATOM     61  CG  GLU A  12      31.405  18.249  88.088  1.00100.00           C  
1083 ATOM     62  CD  GLU A  12      32.084  17.298  87.119  1.00100.00           C  
1084 ATOM     63  OE1 GLU A  12      32.948  17.625  86.316  1.00100.00           O  
1085 ATOM     64  OE2 GLU A  12      31.645  16.072  87.242  1.00100.00           O  
1086 ATOM     65  N   ALA A  13      32.754  22.260  90.193  1.00 57.98           N  
1087 ATOM     66  CA  ALA A  13      32.294  23.256  91.146  1.00 53.37           C  
1088 ATOM     67  C   ALA A  13      32.077  24.615  90.500  1.00100.00           C  
1089 ATOM     68  O   ALA A  13      31.177  25.396  90.901  1.00 32.80           O  
1090 ATOM     69  CB  ALA A  13      33.279  23.274  92.293  1.00 40.66           C  
1091 ATOM     70  N   ALA A  14      32.878  24.821  89.454  1.00 20.54           N  
1092 ATOM     71  CA  ALA A  14      32.939  26.034  88.661  1.00  4.59           C  
1093 ATOM     72  C   ALA A  14      31.653  26.818  88.575  1.00  3.19           C  
1094 ATOM     73  O   ALA A  14      31.606  28.003  88.872  1.00 48.70           O  
1095 ATOM     74  CB  ALA A  14      33.446  25.658  87.328  1.00  1.00           C  
1096 ATOM     75  N   PRO A  15      30.616  26.154  88.132  1.00 23.47           N  
1097 ATOM     76  CA  PRO A  15      29.336  26.813  87.962  1.00 53.17           C  
1098 ATOM     77  C   PRO A  15      28.821  27.515  89.207  1.00 28.72           C  
1099 ATOM     78  O   PRO A  15      27.989  28.444  89.074  1.00 29.17           O  
1100 ATOM     79  CB  PRO A  15      28.356  25.737  87.415  1.00 19.14           C  
1101 ATOM     80  CG  PRO A  15      29.152  24.414  87.377  1.00100.00           C  
1102 ATOM     81  CD  PRO A  15      30.582  24.702  87.834  1.00  7.57           C  
1103 ATOM     82  N   TYR A  16      29.302  27.072  90.381  1.00 13.76           N  
1104 ATOM     83  CA  TYR A  16      28.869  27.607  91.673  1.00 48.49           C  
1105 ATOM     84  C   TYR A  16      29.825  28.618  92.255  1.00 38.54           C  
1106 ATOM     85  O   TYR A  16      29.524  29.261  93.272  1.00100.00           O  
1107 ATOM     86  CB  TYR A  16      28.627  26.473  92.678  1.00 53.56           C  
1108 ATOM     87  CG  TYR A  16      27.686  25.413  92.135  1.00 20.90           C  
1109 ATOM     88  CD1 TYR A  16      26.325  25.676  91.948  1.00 21.02           C  
1110 ATOM     89  CD2 TYR A  16      28.169  24.152  91.801  1.00 54.95           C  
1111 ATOM     90  CE1 TYR A  16      25.465  24.700  91.451  1.00 46.07           C  
1112 ATOM     91  CE2 TYR A  16      27.320  23.150  91.312  1.00 12.96           C  
1113 ATOM     92  CZ  TYR A  16      25.965  23.438  91.130  1.00 82.90           C  
1114 ATOM     93  OH  TYR A  16      25.136  22.461  90.631  1.00100.00           O  
1115 ATOM     94  N   LEU A  17      30.961  28.747  91.567  1.00 29.67           N  
1116 ATOM     95  CA  LEU A  17      32.041  29.663  91.898  1.00 56.60           C  
1117 ATOM     96  C   LEU A  17      32.105  30.846  90.964  1.00 14.02           C  
1118 ATOM     97  O   LEU A  17      32.120  32.001  91.391  1.00 61.43           O  
1119 ATOM     98  CB  LEU A  17      33.377  28.917  91.709  1.00  9.92           C  
1120 ATOM     99  CG  LEU A  17      33.877  28.305  93.000  1.00 37.66           C  
1121 ATOM    100  CD1 LEU A  17      32.685  28.057  93.867  1.00  2.77           C  
1122 ATOM    101  CD2 LEU A  17      34.685  27.003  92.837  1.00  2.22           C  
1123 ATOM    102  N   ARG A  18      32.100  30.495  89.675  1.00 51.17           N  
1124 ATOM    103  CA  ARG A  18      32.126  31.434  88.582  1.00 11.30           C  
1125 ATOM    104  C   ARG A  18      31.198  31.051  87.479  1.00 22.93           C  
1126 ATOM    105  O   ARG A  18      30.772  29.911  87.443  1.00100.00           O  
1127 ATOM    106  CB  ARG A  18      33.538  31.585  88.057  1.00 18.39           C  
1128 ATOM    107  CG  ARG A  18      34.049  33.037  88.152  1.00100.00           C  
1129 ATOM    108  CD  ARG A  18      35.544  33.214  87.822  1.00 10.82           C  
1130 ATOM    109  NE  ARG A  18      36.150  34.408  88.414  1.00 34.72           N  
1131 ATOM    110  CZ  ARG A  18      37.453  34.645  88.452  1.00 30.77           C  
1132 ATOM    111  NH1 ARG A  18      38.351  33.800  87.928  1.00 23.42           N  
1133 ATOM    112  NH2 ARG A  18      37.893  35.763  88.993  1.00 77.28           N  
1134 HETATM  113  N   MLY A  19      30.897  32.013  86.595  1.00 25.25           N  
1135 HETATM  114  CA  MLY A  19      30.008  31.772  85.465  1.00 28.18           C  
1136 HETATM  115  CB  MLY A  19      28.866  32.726  85.430  1.00 27.52           C  
1137 HETATM  116  CG  MLY A  19      27.670  32.308  86.280  1.00 40.34           C  
1138 HETATM  117  CD  MLY A  19      27.216  30.876  86.047  1.00 70.57           C  
1139 HETATM  118  CE  MLY A  19      25.708  30.712  86.248  1.00 55.22           C  
1140 HETATM  119  NZ  MLY A  19      25.277  29.321  86.461  1.00100.00           N  
1141 HETATM  120  CH1 MLY A  19      23.809  29.228  86.351  1.00100.00           C  
1142 HETATM  121  CH2 MLY A  19      25.992  28.420  85.520  1.00100.00           C  
1143 HETATM  122  C   MLY A  19      30.734  31.700  84.129  1.00 33.60           C  
1144 HETATM  123  O   MLY A  19      31.846  32.183  83.971  1.00 53.97           O  
1145 ATOM    124  N   SER A  20      30.115  31.026  83.149  1.00 44.13           N  
1146 ATOM    125  CA  SER A  20      30.771  30.892  81.860  1.00 16.73           C  
1147 ATOM    126  C   SER A  20      31.096  32.245  81.292  1.00 65.31           C  
1148 ATOM    127  O   SER A  20      30.324  33.208  81.401  1.00 70.12           O  
1149 ATOM    128  CB  SER A  20      29.957  30.082  80.880  1.00 54.64           C  
1150 ATOM    129  OG  SER A  20      29.440  30.947  79.888  1.00 66.62           O  
1151 ATOM    130  N   GLU A  21      32.239  32.309  80.663  1.00 55.76           N  
1152 ATOM    131  CA  GLU A  21      32.746  33.539  80.050  1.00  4.84           C  
1153 ATOM    132  C   GLU A  21      31.841  34.240  79.079  1.00 46.78           C  
1154 ATOM    133  O   GLU A  21      32.259  35.195  78.497  1.00 66.66           O  
1155 ATOM    134  CB  GLU A  21      34.108  33.320  79.394  1.00 15.75           C  
1156 ATOM    135  CG  GLU A  21      34.933  34.604  79.314  1.00  1.00           C  
1157 ATOM    136  CD  GLU A  21      36.364  34.278  78.934  1.00100.00           C  
1158 ATOM    137  OE1 GLU A  21      36.848  33.154  78.953  1.00100.00           O  
1159 ATOM    138  OE2 GLU A  21      37.045  35.322  78.536  1.00 87.92           O  
1160 ATOM    139  N   LYS A  22      30.621  33.798  78.895  1.00 85.40           N  
1161 ATOM    140  CA  LYS A  22      29.798  34.544  77.991  1.00 26.86           C  
1162 ATOM    141  C   LYS A  22      28.563  34.929  78.760  1.00100.00           C  
1163 ATOM    142  O   LYS A  22      27.943  35.961  78.516  1.00100.00           O  
1164 ATOM    143  CB  LYS A  22      29.634  33.969  76.596  1.00 93.91           C  
1165 ATOM    144  CG  LYS A  22      29.335  32.477  76.538  1.00100.00           C  
1166 ATOM    145  CD  LYS A  22      28.075  32.178  75.723  1.00 85.37           C  
1167 ATOM    146  CE  LYS A  22      27.305  30.965  76.261  1.00 81.83           C  
1168 ATOM    147  NZ  LYS A  22      25.877  30.998  75.931  1.00100.00           N  
1169 ATOM    148  N   GLU A  23      28.323  34.071  79.793  1.00 43.26           N  
1170 ATOM    149  CA  GLU A  23      27.220  34.305  80.683  1.00 60.50           C  
1171 ATOM    150  C   GLU A  23      27.504  35.641  81.315  1.00100.00           C  
1172 ATOM    151  O   GLU A  23      26.630  36.514  81.588  1.00 50.48           O  
1173 ATOM    152  CB  GLU A  23      27.153  33.195  81.734  1.00 48.38           C  
1174 ATOM    153  CG  GLU A  23      25.970  32.261  81.447  1.00 23.57           C  
1175 ATOM    154  CD  GLU A  23      26.234  30.880  81.997  1.00100.00           C  
1176 ATOM    155  OE1 GLU A  23      27.529  30.613  82.146  1.00 48.04           O  
1177 ATOM    156  OE2 GLU A  23      25.330  30.127  82.331  1.00 49.84           O  
1178 ATOM    157  N   ARG A  24      28.810  35.806  81.481  1.00 71.92           N  
1179 ATOM    158  CA  ARG A  24      29.348  37.017  82.033  1.00 22.95           C  
1180 ATOM    159  C   ARG A  24      29.096  38.088  80.994  1.00100.00           C  
1181 ATOM    160  O   ARG A  24      28.300  39.035  81.165  1.00 17.75           O  
1182 ATOM    161  CB  ARG A  24      30.852  36.841  82.197  1.00 52.56           C  
1183 ATOM    162  CG  ARG A  24      31.279  36.038  83.410  1.00 73.19           C  
1184 ATOM    163  CD  ARG A  24      32.768  36.195  83.780  1.00 43.87           C  
1185 ATOM    164  NE  ARG A  24      33.506  34.933  83.673  1.00100.00           N  
1186 ATOM    165  CZ  ARG A  24      34.767  34.838  83.247  1.00100.00           C  
1187 ATOM    166  NH1 ARG A  24      35.486  35.908  82.934  1.00 90.67           N  
1188 ATOM    167  NH2 ARG A  24      35.345  33.635  83.182  1.00100.00           N  
1189 ATOM    168  N   ILE A  25      29.806  37.873  79.884  1.00 30.01           N  
1190 ATOM    169  CA  ILE A  25      29.777  38.728  78.724  1.00 31.88           C  
1191 ATOM    170  C   ILE A  25      28.391  39.138  78.266  1.00 14.99           C  
1192 ATOM    171  O   ILE A  25      28.165  40.250  77.866  1.00 28.57           O  
1193 ATOM    172  CB  ILE A  25      30.497  38.075  77.594  1.00 17.12           C  
1194 ATOM    173  CG1 ILE A  25      31.972  37.908  77.953  1.00100.00           C  
1195 ATOM    174  CG2 ILE A  25      30.376  39.009  76.451  1.00 13.08           C  
1196 ATOM    175  CD1 ILE A  25      32.870  37.924  76.721  1.00 22.56           C  
1197 ATOM    176  N   GLU A  26      27.476  38.198  78.305  1.00 11.41           N  
1198 ATOM    177  CA  GLU A  26      26.120  38.449  77.933  1.00  7.06           C  
1199 ATOM    178  C   GLU A  26      25.401  39.298  78.956  1.00 33.44           C  
1200 ATOM    179  O   GLU A  26      24.278  39.801  78.748  1.00 34.79           O  
1201 ATOM    180  CB  GLU A  26      25.348  37.136  77.832  1.00 23.95           C  
1202 ATOM    181  CG  GLU A  26      25.822  36.254  76.680  1.00 23.06           C  
1203 ATOM    182  CD  GLU A  26      24.957  35.036  76.513  1.00100.00           C  
1204 ATOM    183  OE1 GLU A  26      23.671  35.316  76.696  1.00100.00           O  
1205 ATOM    184  OE2 GLU A  26      25.400  33.912  76.365  1.00100.00           O  
1206 ATOM    185  N   ALA A  27      26.017  39.400  80.122  1.00 49.95           N  
1207 ATOM    186  CA  ALA A  27      25.434  40.144  81.207  1.00 32.19           C  
1208 ATOM    187  C   ALA A  27      25.987  41.542  81.394  1.00 18.58           C  
1209 ATOM    188  O   ALA A  27      25.248  42.475  81.705  1.00 27.73           O  
1210 ATOM    189  CB  ALA A  27      25.572  39.346  82.485  1.00 86.09           C  
1211 ATOM    190  N   GLN A  28      27.302  41.660  81.228  1.00  1.25           N  
1212 ATOM    191  CA  GLN A  28      27.952  42.948  81.387  1.00 35.23           C  
1213 ATOM    192  C   GLN A  28      27.748  43.841  80.166  1.00 20.89           C  
1214 ATOM    193  O   GLN A  28      27.726  45.063  80.269  1.00100.00           O  
1215 ATOM    194  CB  GLN A  28      29.449  42.761  81.656  1.00 41.77           C  
1216 ATOM    195  CG  GLN A  28      29.770  41.618  82.597  1.00  1.00           C  
1217 ATOM    196  CD  GLN A  28      31.215  41.676  83.053  1.00100.00           C  
1218 ATOM    197  OE1 GLN A  28      32.042  42.336  82.395  1.00100.00           O  
1219 ATOM    198  NE2 GLN A  28      31.503  40.954  84.141  1.00 68.75           N  
1220 ATOM    199  N   ASN A  29      27.654  43.194  79.007  1.00 56.29           N  
1221 ATOM    200  CA  ASN A  29      27.507  43.875  77.746  1.00 48.92           C  
1222 ATOM    201  C   ASN A  29      26.068  43.794  77.296  1.00 17.69           C  
1223 ATOM    202  O   ASN A  29      25.658  42.966  76.515  1.00 50.55           O  
1224 ATOM    203  CB  ASN A  29      28.491  43.354  76.686  1.00  1.62           C  
1225 ATOM    204  CG  ASN A  29      29.922  43.334  77.175  1.00 32.26           C  
1226 ATOM    205  OD1 ASN A  29      30.561  44.398  77.355  1.00100.00           O  
1227 ATOM    206  ND2 ASN A  29      30.446  42.140  77.351  1.00 55.98           N  
1228 HETATM  207  N   MLY A  30      25.279  44.688  77.860  1.00 13.19           N  
1229 HETATM  208  CA  MLY A  30      23.887  44.767  77.566  1.00 13.42           C  
1230 HETATM  209  CB  MLY A  30      23.033  43.762  78.328  1.00 49.32           C  
1231 HETATM  210  CG  MLY A  30      22.651  44.204  79.725  1.00  3.09           C  
1232 HETATM  211  CD  MLY A  30      21.273  43.748  80.197  1.00 92.16           C  
1233 HETATM  212  CE  MLY A  30      21.292  42.749  81.371  1.00100.00           C  
1234 HETATM  213  NZ  MLY A  30      19.948  42.459  81.941  1.00100.00           N  
1235 HETATM  214  CH1 MLY A  30      19.128  41.643  81.014  1.00100.00           C  
1236 HETATM  215  CH2 MLY A  30      20.099  41.721  83.221  1.00100.00           C  
1237 HETATM  216  C   MLY A  30      23.432  46.204  77.688  1.00 22.81           C  
1238 HETATM  217  O   MLY A  30      24.178  47.052  78.174  1.00 41.64           O  
1239 ATOM    218  N   PRO A  31      22.255  46.511  77.160  1.00 26.49           N  
1240 ATOM    219  CA  PRO A  31      21.751  47.864  77.196  1.00 68.34           C  
1241 ATOM    220  C   PRO A  31      21.477  48.353  78.599  1.00 27.09           C  
1242 ATOM    221  O   PRO A  31      20.879  47.641  79.406  1.00100.00           O  
1243 ATOM    222  CB  PRO A  31      20.447  47.875  76.418  1.00 42.43           C  
1244 ATOM    223  CG  PRO A  31      20.235  46.485  75.877  1.00100.00           C  
1245 ATOM    224  CD  PRO A  31      21.457  45.665  76.255  1.00 68.38           C  
1246 ATOM    225  N   PHE A  32      21.861  49.607  78.856  1.00 53.12           N  
1247 ATOM    226  CA  PHE A  32      21.628  50.248  80.136  1.00 14.31           C  
1248 ATOM    227  C   PHE A  32      21.296  51.749  80.060  1.00  9.87           C  
1249 ATOM    228  O   PHE A  32      22.015  52.549  79.463  1.00 91.67           O  
1250 ATOM    229  CB  PHE A  32      22.862  50.040  81.060  1.00 26.62           C  
1251 ATOM    230  CG  PHE A  32      22.486  50.204  82.538  1.00 31.89           C  
1252 ATOM    231  CD1 PHE A  32      21.668  49.276  83.177  1.00 46.23           C  
1253 ATOM    232  CD2 PHE A  32      22.925  51.300  83.259  1.00 33.70           C  
1254 ATOM    233  CE1 PHE A  32      21.258  49.423  84.508  1.00 13.46           C  
1255 ATOM    234  CE2 PHE A  32      22.536  51.471  84.591  1.00 35.78           C  
1256 ATOM    235  CZ  PHE A  32      21.727  50.524  85.216  1.00100.00           C  
1257 ATOM    236  N   ASP A  33      20.230  52.162  80.752  1.00 20.08           N  
1258 ATOM    237  CA  ASP A  33      19.880  53.586  80.813  1.00 31.57           C  
1259 ATOM    238  C   ASP A  33      20.003  54.150  82.222  1.00 69.09           C  
1260 ATOM    239  O   ASP A  33      19.071  54.270  83.017  1.00 40.95           O  
1261 ATOM    240  CB  ASP A  33      18.500  53.924  80.239  1.00 29.14           C  
1262 ATOM    241  CG  ASP A  33      18.560  55.186  79.476  1.00 45.61           C  
1263 ATOM    242  OD1 ASP A  33      19.133  56.139  80.187  1.00 65.20           O  
1264 ATOM    243  OD2 ASP A  33      18.196  55.282  78.323  1.00100.00           O  
1265 ATOM    244  N   ALA A  34      21.194  54.609  82.524  1.00 22.58           N  
1266 ATOM    245  CA  ALA A  34      21.472  55.150  83.831  1.00 16.14           C  
1267 ATOM    246  C   ALA A  34      20.454  56.157  84.402  1.00 15.22           C  
1268 ATOM    247  O   ALA A  34      19.873  55.988  85.444  1.00 99.79           O  
1269 ATOM    248  CB  ALA A  34      22.857  55.710  83.777  1.00 22.50           C  
1270 HETATM  249  N   MLY A  35      20.299  57.255  83.704  1.00 60.60           N  
1271 HETATM  250  CA  MLY A  35      19.429  58.314  84.131  1.00 49.20           C  
1272 HETATM  251  CB  MLY A  35      19.399  59.415  83.075  1.00 48.11           C  
1273 HETATM  252  CG  MLY A  35      20.711  59.512  82.330  1.00100.00           C  
1274 HETATM  253  CD  MLY A  35      21.005  60.930  81.880  1.00100.00           C  
1275 HETATM  254  CE  MLY A  35      22.469  61.316  81.996  1.00 90.79           C  
1276 HETATM  255  NZ  MLY A  35      23.032  61.782  80.724  1.00100.00           N  
1277 HETATM  256  CH1 MLY A  35      22.667  63.209  80.481  1.00100.00           C  
1278 HETATM  257  CH2 MLY A  35      24.500  61.583  80.676  1.00100.00           C  
1279 HETATM  258  C   MLY A  35      18.023  57.877  84.480  1.00 95.42           C  
1280 HETATM  259  O   MLY A  35      17.283  58.590  85.151  1.00100.00           O  
1281 ATOM    260  N   SER A  36      17.626  56.697  84.039  1.00 35.31           N  
1282 ATOM    261  CA  SER A  36      16.258  56.290  84.327  1.00 25.79           C  
1283 ATOM    262  C   SER A  36      16.160  55.102  85.222  1.00 46.45           C  
1284 ATOM    263  O   SER A  36      15.251  55.112  86.042  1.00 26.18           O  
1285 ATOM    264  CB  SER A  36      15.392  56.112  83.075  1.00100.00           C  
1286 ATOM    265  OG  SER A  36      16.175  55.725  81.944  1.00 80.13           O  
1287 ATOM    266  N   SER A  37      17.093  54.136  85.025  1.00 19.57           N  
1288 ATOM    267  CA  SER A  37      17.104  52.925  85.853  1.00 26.51           C  
1289 ATOM    268  C   SER A  37      17.480  53.211  87.323  1.00  3.11           C  
1290 ATOM    269  O   SER A  37      18.449  53.888  87.662  1.00 82.97           O  
1291 ATOM    270  CB  SER A  37      17.825  51.753  85.215  1.00  1.00           C  
1292 ATOM    271  OG  SER A  37      18.482  52.128  84.030  1.00 93.35           O  
1293 ATOM    272  N   VAL A  38      16.702  52.662  88.249  1.00 70.52           N  
1294 ATOM    273  CA  VAL A  38      16.920  52.936  89.646  1.00 11.53           C  
1295 ATOM    274  C   VAL A  38      16.374  51.878  90.592  1.00 37.16           C  
1296 ATOM    275  O   VAL A  38      15.571  51.039  90.172  1.00 20.15           O  
1297 ATOM    276  CB  VAL A  38      16.103  54.203  89.870  1.00 11.68           C  
1298 ATOM    277  CG1 VAL A  38      15.435  54.252  91.213  1.00 40.60           C  
1299 ATOM    278  CG2 VAL A  38      16.977  55.429  89.613  1.00 29.21           C  
1300 ATOM    279  N   PHE A  39      16.809  51.972  91.859  1.00 31.79           N  
1301 ATOM    280  CA  PHE A  39      16.338  51.121  92.981  1.00 49.50           C  
1302 ATOM    281  C   PHE A  39      15.427  51.986  93.798  1.00  1.16           C  
1303 ATOM    282  O   PHE A  39      15.618  53.198  93.864  1.00 56.06           O  
1304 ATOM    283  CB  PHE A  39      17.427  50.695  93.958  1.00 38.26           C  
1305 ATOM    284  CG  PHE A  39      18.217  49.522  93.484  1.00  1.00           C  
1306 ATOM    285  CD1 PHE A  39      17.577  48.319  93.237  1.00 13.30           C  
1307 ATOM    286  CD2 PHE A  39      19.578  49.621  93.209  1.00 31.20           C  
1308 ATOM    287  CE1 PHE A  39      18.273  47.223  92.734  1.00 15.54           C  
1309 ATOM    288  CE2 PHE A  39      20.281  48.535  92.696  1.00  1.00           C  
1310 ATOM    289  CZ  PHE A  39      19.642  47.332  92.475  1.00100.00           C  
1311 ATOM    290  N   VAL A  40      14.434  51.419  94.455  1.00 44.89           N  
1312 ATOM    291  CA  VAL A  40      13.551  52.289  95.255  1.00  3.49           C  
1313 ATOM    292  C   VAL A  40      12.937  51.604  96.469  1.00 73.62           C  
1314 ATOM    293  O   VAL A  40      12.790  50.378  96.520  1.00 58.83           O  
1315 ATOM    294  CB  VAL A  40      12.421  52.878  94.456  1.00 29.02           C  
1316 ATOM    295  CG1 VAL A  40      11.270  51.884  94.460  1.00 70.44           C  
1317 ATOM    296  CG2 VAL A  40      11.968  54.148  95.151  1.00100.00           C  
1318 ATOM    297  N   VAL A  41      12.513  52.469  97.392  1.00 19.37           N  
1319 ATOM    298  CA  VAL A  41      11.897  52.071  98.632  1.00 47.42           C  
1320 ATOM    299  C   VAL A  41      10.636  51.351  98.331  1.00 48.72           C  
1321 ATOM    300  O   VAL A  41      10.092  51.587  97.269  1.00100.00           O  
1322 ATOM    301  CB  VAL A  41      11.555  53.284  99.423  1.00 14.14           C  
1323 ATOM    302  CG1 VAL A  41      10.113  53.225  99.917  1.00 35.37           C  
1324 ATOM    303  CG2 VAL A  41      12.521  53.280 100.585  1.00  8.33           C  
1325 ATOM    304  N   HIS A  42      10.160  50.546  99.287  1.00 23.01           N  
1326 ATOM    305  CA  HIS A  42       8.925  49.859  99.018  1.00 38.84           C  
1327 ATOM    306  C   HIS A  42       8.293  49.319 100.270  1.00 16.86           C  
1328 ATOM    307  O   HIS A  42       8.849  48.475 100.963  1.00100.00           O  
1329 ATOM    308  CB  HIS A  42       9.098  48.866  97.878  1.00 27.84           C  
1330 ATOM    309  CG  HIS A  42       7.880  48.111  97.504  1.00 18.15           C  
1331 ATOM    310  ND1 HIS A  42       6.962  47.702  98.450  1.00 61.65           N  
1332 ATOM    311  CD2 HIS A  42       7.496  47.620  96.298  1.00 94.32           C  
1333 ATOM    312  CE1 HIS A  42       6.028  47.005  97.786  1.00100.00           C  
1334 ATOM    313  NE2 HIS A  42       6.318  46.934  96.491  1.00100.00           N  
1335 ATOM    314  N   PRO A  43       7.121  49.841 100.562  1.00 24.64           N  
1336 ATOM    315  CA  PRO A  43       6.369  49.495 101.721  1.00 62.03           C  
1337 ATOM    316  C   PRO A  43       6.271  48.001 102.047  1.00100.00           C  
1338 ATOM    317  O   PRO A  43       6.538  47.581 103.179  1.00100.00           O  
1339 ATOM    318  CB  PRO A  43       5.018  50.212 101.613  1.00100.00           C  
1340 ATOM    319  CG  PRO A  43       5.141  51.183 100.451  1.00100.00           C  
1341 ATOM    320  CD  PRO A  43       6.453  50.883  99.753  1.00 81.03           C  
1342 ATOM    321  N   LYS A  44       5.939  47.168 101.060  1.00 66.38           N  
1343 ATOM    322  CA  LYS A  44       5.841  45.738 101.320  1.00 89.60           C  
1344 ATOM    323  C   LYS A  44       7.201  45.059 101.164  1.00 85.67           C  
1345 ATOM    324  O   LYS A  44       7.820  44.586 102.124  1.00 53.06           O  
1346 ATOM    325  CB  LYS A  44       4.698  45.039 100.584  1.00100.00           C  
1347 ATOM    326  CG  LYS A  44       3.519  44.693 101.499  1.00100.00           C  
1348 ATOM    327  CD  LYS A  44       2.228  45.481 101.216  1.00100.00           C  
1349 ATOM    328  CE  LYS A  44       1.110  45.165 102.211  1.00100.00           C  
1350 ATOM    329  NZ  LYS A  44      -0.130  45.931 101.981  1.00100.00           N  
1351 ATOM    330  N   GLN A  45       7.732  45.071  99.946  1.00 58.24           N  
1352 ATOM    331  CA  GLN A  45       9.056  44.532  99.740  1.00 14.81           C  
1353 ATOM    332  C   GLN A  45      10.019  45.660 100.017  1.00 93.80           C  
1354 ATOM    333  O   GLN A  45       9.772  46.794  99.637  1.00100.00           O  
1355 ATOM    334  CB  GLN A  45       9.241  43.942  98.351  1.00 62.86           C  
1356 ATOM    335  CG  GLN A  45       8.924  42.444  98.365  1.00 34.18           C  
1357 ATOM    336  CD  GLN A  45       8.384  41.969  97.043  1.00100.00           C  
1358 ATOM    337  OE1 GLN A  45       9.136  41.401  96.243  1.00100.00           O  
1359 ATOM    338  NE2 GLN A  45       7.096  42.289  96.836  1.00 88.89           N  
1360 ATOM    339  N   SER A  46      11.103  45.351 100.705  1.00 23.34           N  
1361 ATOM    340  CA  SER A  46      12.080  46.348 101.136  1.00100.00           C  
1362 ATOM    341  C   SER A  46      12.497  47.422 100.138  1.00 46.59           C  
1363 ATOM    342  O   SER A  46      12.402  48.635 100.390  1.00 25.41           O  
1364 ATOM    343  CB  SER A  46      13.289  45.715 101.773  1.00100.00           C  
1365 ATOM    344  OG  SER A  46      13.110  45.811 103.188  1.00 24.96           O  
1366 ATOM    345  N   PHE A  47      13.057  46.950  99.060  1.00 56.76           N  
1367 ATOM    346  CA  PHE A  47      13.566  47.777  97.969  1.00  1.00           C  
1368 ATOM    347  C   PHE A  47      13.369  46.989  96.706  1.00 48.22           C  
1369 ATOM    348  O   PHE A  47      13.922  45.918  96.525  1.00 36.46           O  
1370 ATOM    349  CB  PHE A  47      15.088  47.915  97.992  1.00 15.76           C  
1371 ATOM    350  CG  PHE A  47      15.634  48.867  99.000  1.00 32.88           C  
1372 ATOM    351  CD1 PHE A  47      15.485  50.236  98.823  1.00 36.02           C  
1373 ATOM    352  CD2 PHE A  47      16.322  48.413 100.117  1.00 19.97           C  
1374 ATOM    353  CE1 PHE A  47      15.995  51.131  99.763  1.00 34.20           C  
1375 ATOM    354  CE2 PHE A  47      16.828  49.287 101.064  1.00 18.39           C  
1376 ATOM    355  CZ  PHE A  47      16.669  50.655 100.882  1.00100.00           C  
1377 ATOM    356  N   VAL A  48      12.647  47.515  95.772  1.00 31.93           N  
1378 ATOM    357  CA  VAL A  48      12.529  46.776  94.549  1.00 34.98           C  
1379 ATOM    358  C   VAL A  48      13.046  47.687  93.479  1.00 29.64           C  
1380 ATOM    359  O   VAL A  48      13.314  48.855  93.798  1.00 32.05           O  
1381 ATOM    360  CB  VAL A  48      11.130  46.285  94.323  1.00 24.18           C  
1382 ATOM    361  CG1 VAL A  48      10.233  47.480  94.233  1.00 40.38           C  
1383 ATOM    362  CG2 VAL A  48      11.142  45.467  93.028  1.00 46.30           C  
1384 HETATM  363  N   MLY A  49      13.300  47.154  92.265  1.00 34.59           N  
1385 HETATM  364  CA  MLY A  49      13.812  47.992  91.190  1.00 29.67           C  
1386 HETATM  365  CB  MLY A  49      14.839  47.368  90.304  1.00 21.03           C  
1387 HETATM  366  CG  MLY A  49      15.380  46.073  90.797  1.00 14.82           C  
1388 HETATM  367  CD  MLY A  49      16.009  45.291  89.673  1.00100.00           C  
1389 HETATM  368  CE  MLY A  49      17.465  44.956  89.889  1.00 12.41           C  
1390 HETATM  369  NZ  MLY A  49      17.996  44.209  88.732  1.00 89.64           N  
1391 HETATM  370  CH1 MLY A  49      17.615  42.783  88.732  1.00100.00           C  
1392 HETATM  371  CH2 MLY A  49      19.437  44.376  88.660  1.00 20.96           C  
1393 HETATM  372  C   MLY A  49      12.736  48.560  90.284  1.00 38.59           C  
1394 HETATM  373  O   MLY A  49      11.630  48.028  90.148  1.00 98.57           O  
1395 ATOM    374  N   GLY A  50      13.103  49.647  89.611  1.00 40.69           N  
1396 ATOM    375  CA  GLY A  50      12.182  50.277  88.715  1.00100.00           C  
1397 ATOM    376  C   GLY A  50      12.848  51.270  87.816  1.00 97.63           C  
1398 ATOM    377  O   GLY A  50      14.057  51.500  87.925  1.00100.00           O  
1399 ATOM    378  N   THR A  51      11.991  51.848  86.971  1.00100.00           N  
1400 ATOM    379  CA  THR A  51      12.376  52.840  86.016  1.00 69.04           C  
1401 ATOM    380  C   THR A  51      11.713  54.157  86.404  1.00 63.68           C  
1402 ATOM    381  O   THR A  51      10.543  54.232  86.803  1.00 36.58           O  
1403 ATOM    382  CB  THR A  51      11.963  52.406  84.623  1.00 48.87           C  
1404 ATOM    383  OG1 THR A  51      12.484  51.117  84.366  1.00100.00           O  
1405 ATOM    384  CG2 THR A  51      12.466  53.468  83.665  1.00 21.46           C  
1406 ATOM    385  N   ILE A  52      12.505  55.218  86.378  1.00 44.33           N  
1407 ATOM    386  CA  ILE A  52      11.959  56.511  86.677  1.00  7.85           C  
1408 ATOM    387  C   ILE A  52      11.072  56.993  85.528  1.00 90.77           C  
1409 ATOM    388  O   ILE A  52      11.473  57.012  84.376  1.00100.00           O  
1410 ATOM    389  CB  ILE A  52      13.029  57.550  86.839  1.00  5.87           C  
1411 ATOM    390  CG1 ILE A  52      14.140  57.023  87.712  1.00 61.66           C  
1412 ATOM    391  CG2 ILE A  52      12.373  58.792  87.418  1.00 97.16           C  
1413 ATOM    392  CD1 ILE A  52      13.633  56.054  88.772  1.00100.00           C  
1414 ATOM    393  N   GLN A  53       9.866  57.402  85.895  1.00 33.65           N  
1415 ATOM    394  CA  GLN A  53       8.915  57.888  84.933  1.00 92.55           C  
1416 ATOM    395  C   GLN A  53       8.964  59.397  84.883  1.00100.00           C  
1417 ATOM    396  O   GLN A  53       9.343  60.016  83.902  1.00100.00           O  
1418 ATOM    397  CB  GLN A  53       7.471  57.449  85.273  1.00 32.27           C  
1419 ATOM    398  CG  GLN A  53       7.288  55.935  85.392  1.00100.00           C  
1420 ATOM    399  CD  GLN A  53       6.939  55.222  84.090  1.00100.00           C  
1421 ATOM    400  OE1 GLN A  53       5.766  55.198  83.660  1.00100.00           O  
1422 ATOM    401  NE2 GLN A  53       7.949  54.616  83.457  1.00100.00           N  
1423 ATOM    402  N   SER A  54       8.585  60.010  85.978  1.00100.00           N  
1424 ATOM    403  CA  SER A  54       8.569  61.452  85.987  1.00 32.31           C  
1425 ATOM    404  C   SER A  54       9.403  62.007  87.106  1.00 19.73           C  
1426 ATOM    405  O   SER A  54      10.165  61.286  87.723  1.00100.00           O  
1427 ATOM    406  CB  SER A  54       7.147  61.954  86.079  1.00 32.11           C  
1428 ATOM    407  OG  SER A  54       6.425  61.131  86.981  1.00100.00           O  
1429 HETATM  408  N   MLY A  55       9.233  63.294  87.366  1.00100.00           N  
1430 HETATM  409  CA  MLY A  55       9.953  63.954  88.433  1.00100.00           C  
1431 HETATM  410  CB  MLY A  55      11.390  64.326  88.066  1.00100.00           C  
1432 HETATM  411  CG  MLY A  55      12.429  63.896  89.119  1.00 97.49           C  
1433 HETATM  412  CD  MLY A  55      13.853  63.657  88.625  1.00100.00           C  
1434 HETATM  413  CE  MLY A  55      14.966  64.166  89.547  1.00 85.10           C  
1435 HETATM  414  NZ  MLY A  55      15.478  63.213  90.573  1.00100.00           N  
1436 HETATM  415  CH1 MLY A  55      16.713  62.530  90.137  1.00 78.93           C  
1437 HETATM  416  CH2 MLY A  55      14.433  62.254  91.036  1.00100.00           C  
1438 HETATM  417  C   MLY A  55       9.127  65.099  89.014  1.00 81.88           C  
1439 HETATM  418  O   MLY A  55       8.921  66.109  88.362  1.00 95.63           O  
1440 ATOM    419  N   GLU A  56       8.639  64.905  90.250  1.00100.00           N  
1441 ATOM    420  CA  GLU A  56       7.810  65.879  90.949  1.00100.00           C  
1442 ATOM    421  C   GLU A  56       8.551  67.026  91.667  1.00100.00           C  
1443 ATOM    422  O   GLU A  56       8.026  67.687  92.611  1.00 48.52           O  
1444 ATOM    423  CB  GLU A  56       6.733  65.198  91.852  1.00100.00           C  
1445 ATOM    424  CG  GLU A  56       5.537  64.604  91.063  1.00100.00           C  
1446 ATOM    425  CD  GLU A  56       4.237  65.333  91.317  1.00100.00           C  
1447 ATOM    426  OE1 GLU A  56       4.290  66.614  91.068  1.00100.00           O  
1448 ATOM    427  OE2 GLU A  56       3.222  64.771  91.706  1.00100.00           O  
1449 ATOM    428  N   GLY A  57       9.772  67.302  91.203  1.00100.00           N  
1450 ATOM    429  CA  GLY A  57      10.622  68.369  91.725  1.00100.00           C  
1451 ATOM    430  C   GLY A  57      11.358  68.022  93.015  1.00100.00           C  
1452 ATOM    431  O   GLY A  57      12.284  68.753  93.432  1.00100.00           O  
1453 ATOM    432  N   GLY A  58      10.940  66.907  93.644  1.00100.00           N  
1454 ATOM    433  CA  GLY A  58      11.503  66.429  94.895  1.00100.00           C  
1455 ATOM    434  C   GLY A  58      10.694  65.257  95.386  1.00100.00           C  
1456 ATOM    435  O   GLY A  58      10.638  64.929  96.574  1.00100.00           O  
1457 HETATM  436  N   MLY A  59      10.056  64.655  94.400  1.00 89.02           N  
1458 HETATM  437  CA  MLY A  59       9.228  63.488  94.510  1.00 76.16           C  
1459 HETATM  438  CB  MLY A  59       7.749  63.800  94.475  1.00 40.36           C  
1460 HETATM  439  CG  MLY A  59       7.212  64.515  95.699  1.00100.00           C  
1461 HETATM  440  CD  MLY A  59       5.993  65.348  95.328  1.00100.00           C  
1462 HETATM  441  CE  MLY A  59       4.890  65.276  96.377  1.00100.00           C  
1463 HETATM  442  NZ  MLY A  59       3.755  66.179  96.056  1.00100.00           N  
1464 HETATM  443  CH1 MLY A  59       2.469  65.490  96.281  1.00100.00           C  
1465 HETATM  444  CH2 MLY A  59       3.815  67.434  96.857  1.00100.00           C  
1466 HETATM  445  C   MLY A  59       9.541  62.699  93.282  1.00100.00           C  
1467 HETATM  446  O   MLY A  59       9.987  63.237  92.276  1.00100.00           O  
1468 ATOM    447  N   VAL A  60       9.291  61.415  93.350  1.00100.00           N  
1469 ATOM    448  CA  VAL A  60       9.596  60.640  92.200  1.00 41.61           C  
1470 ATOM    449  C   VAL A  60       8.571  59.595  91.953  1.00 56.43           C  
1471 ATOM    450  O   VAL A  60       8.123  58.964  92.898  1.00 47.34           O  
1472 ATOM    451  CB  VAL A  60      10.962  59.999  92.386  1.00100.00           C  
1473 ATOM    452  CG1 VAL A  60      11.194  59.079  91.214  1.00 49.68           C  
1474 ATOM    453  CG2 VAL A  60      12.068  61.077  92.493  1.00 35.74           C  
1475 ATOM    454  N   THR A  61       8.203  59.441  90.689  1.00 66.72           N  
1476 ATOM    455  CA  THR A  61       7.256  58.415  90.321  1.00 26.27           C  
1477 ATOM    456  C   THR A  61       8.000  57.362  89.579  1.00 23.58           C  
1478 ATOM    457  O   THR A  61       8.685  57.668  88.623  1.00 61.20           O  
1479 ATOM    458  CB  THR A  61       6.153  58.929  89.428  1.00 55.96           C  
1480 ATOM    459  OG1 THR A  61       6.394  60.296  89.209  1.00 98.54           O  
1481 ATOM    460  CG2 THR A  61       4.816  58.658  90.100  1.00 37.63           C  
1482 ATOM    461  N   VAL A  62       7.833  56.111  90.016  1.00 27.84           N  
1483 ATOM    462  CA  VAL A  62       8.536  55.058  89.332  1.00 29.40           C  
1484 ATOM    463  C   VAL A  62       7.716  53.841  89.003  1.00 40.73           C  
1485 ATOM    464  O   VAL A  62       6.815  53.441  89.744  1.00 84.11           O  
1486 ATOM    465  CB  VAL A  62       9.701  54.583  90.150  1.00 40.53           C  
1487 ATOM    466  CG1 VAL A  62      10.592  53.657  89.373  1.00 72.00           C  
1488 ATOM    467  CG2 VAL A  62      10.472  55.779  90.635  1.00100.00           C  
1489 HETATM  468  N   MLY A  63       8.091  53.229  87.904  1.00 44.96           N  
1490 HETATM  469  CA  MLY A  63       7.461  52.007  87.502  1.00 28.58           C  
1491 HETATM  470  CB  MLY A  63       7.525  51.714  86.028  1.00100.00           C  
1492 HETATM  471  CG  MLY A  63       6.371  50.818  85.619  1.00100.00           C  
1493 HETATM  472  CD  MLY A  63       6.307  50.552  84.107  1.00100.00           C  
1494 HETATM  473  CE  MLY A  63       4.922  50.100  83.646  1.00100.00           C  
1495 HETATM  474  NZ  MLY A  63       4.665  50.340  82.221  1.00100.00           N  
1496 HETATM  475  CH1 MLY A  63       3.683  51.436  82.094  1.00100.00           C  
1497 HETATM  476  CH2 MLY A  63       5.923  50.633  81.500  1.00 81.31           C  
1498 HETATM  477  C   MLY A  63       8.166  50.942  88.255  1.00 18.11           C  
1499 HETATM  478  O   MLY A  63       9.152  51.195  88.897  1.00 99.14           O  
1500 ATOM    479  N   THR A  64       7.663  49.756  88.171  1.00 55.04           N  
1501 ATOM    480  CA  THR A  64       8.262  48.688  88.919  1.00 25.57           C  
1502 ATOM    481  C   THR A  64       8.612  47.576  88.006  1.00 29.15           C  
1503 ATOM    482  O   THR A  64       8.360  47.586  86.809  1.00 74.50           O  
1504 ATOM    483  CB  THR A  64       7.188  48.240  89.942  1.00 68.35           C  
1505 ATOM    484  OG1 THR A  64       6.877  49.340  90.766  1.00 61.13           O  
1506 ATOM    485  CG2 THR A  64       7.581  47.052  90.813  1.00 43.87           C  
1507 ATOM    486  N   GLU A  65       9.194  46.609  88.625  1.00 43.53           N  
1508 ATOM    487  CA  GLU A  65       9.536  45.371  88.028  1.00 62.84           C  
1509 ATOM    488  C   GLU A  65       8.595  44.396  88.673  1.00100.00           C  
1510 ATOM    489  O   GLU A  65       8.884  43.837  89.718  1.00100.00           O  
1511 ATOM    490  CB  GLU A  65      10.990  45.028  88.242  1.00100.00           C  
1512 ATOM    491  CG  GLU A  65      11.762  45.134  86.927  1.00100.00           C  
1513 ATOM    492  CD  GLU A  65      12.944  44.195  86.900  1.00100.00           C  
1514 ATOM    493  OE1 GLU A  65      13.037  43.497  88.005  1.00100.00           O  
1515 ATOM    494  OE2 GLU A  65      13.722  44.077  85.957  1.00100.00           O  
1516 ATOM    495  N   GLY A  66       7.454  44.318  88.035  1.00 56.35           N  
1517 ATOM    496  CA  GLY A  66       6.325  43.502  88.440  1.00100.00           C  
1518 ATOM    497  C   GLY A  66       5.128  44.280  88.011  1.00100.00           C  
1519 ATOM    498  O   GLY A  66       4.054  43.716  87.726  1.00100.00           O  
1520 ATOM    499  N   GLY A  67       5.391  45.611  87.904  1.00 14.39           N  
1521 ATOM    500  CA  GLY A  67       4.398  46.529  87.406  1.00 64.14           C  
1522 ATOM    501  C   GLY A  67       3.712  47.162  88.568  1.00 98.32           C  
1523 ATOM    502  O   GLY A  67       2.816  46.583  89.164  1.00100.00           O  
1524 ATOM    503  N   GLU A  68       4.201  48.358  88.893  1.00 40.67           N  
1525 ATOM    504  CA  GLU A  68       3.653  49.115  90.003  1.00100.00           C  
1526 ATOM    505  C   GLU A  68       4.167  50.510  89.847  1.00 87.74           C  
1527 ATOM    506  O   GLU A  68       5.252  50.751  89.267  1.00 46.70           O  
1528 ATOM    507  CB  GLU A  68       3.987  48.528  91.406  1.00100.00           C  
1529 ATOM    508  CG  GLU A  68       3.259  49.248  92.581  1.00100.00           C  
1530 ATOM    509  CD  GLU A  68       2.695  48.328  93.657  1.00100.00           C  
1531 ATOM    510  OE1 GLU A  68       3.405  47.616  94.378  1.00100.00           O  
1532 ATOM    511  OE2 GLU A  68       1.374  48.407  93.770  1.00100.00           O  
1533 ATOM    512  N   THR A  69       3.358  51.441  90.322  1.00 21.82           N  
1534 ATOM    513  CA  THR A  69       3.765  52.800  90.203  1.00 87.99           C  
1535 ATOM    514  C   THR A  69       3.638  53.462  91.558  1.00 99.43           C  
1536 ATOM    515  O   THR A  69       2.591  53.369  92.208  1.00 92.78           O  
1537 ATOM    516  CB  THR A  69       2.951  53.435  89.058  1.00 59.88           C  
1538 ATOM    517  OG1 THR A  69       1.869  52.573  88.770  1.00100.00           O  
1539 ATOM    518  CG2 THR A  69       3.827  53.514  87.825  1.00 97.80           C  
1540 ATOM    519  N   LEU A  70       4.746  54.082  92.009  1.00 99.56           N  
1541 ATOM    520  CA  LEU A  70       4.811  54.738  93.308  1.00 24.84           C  
1542 ATOM    521  C   LEU A  70       5.478  56.091  93.228  1.00 80.52           C  
1543 ATOM    522  O   LEU A  70       6.473  56.244  92.513  1.00 63.63           O  
1544 ATOM    523  CB  LEU A  70       5.682  53.888  94.257  1.00 69.10           C  
1545 ATOM    524  CG  LEU A  70       4.895  53.209  95.373  1.00100.00           C  
1546 ATOM    525  CD1 LEU A  70       4.793  51.722  95.079  1.00100.00           C  
1547 ATOM    526  CD2 LEU A  70       5.585  53.445  96.706  1.00100.00           C  
1548 ATOM    527  N   THR A  71       4.970  57.068  93.976  1.00 47.21           N  
1549 ATOM    528  CA  THR A  71       5.619  58.364  93.961  1.00 23.36           C  
1550 ATOM    529  C   THR A  71       6.271  58.506  95.287  1.00 44.33           C  
1551 ATOM    530  O   THR A  71       5.605  58.705  96.281  1.00 74.54           O  
1552 ATOM    531  CB  THR A  71       4.738  59.586  93.721  1.00100.00           C  
1553 ATOM    532  OG1 THR A  71       3.865  59.333  92.654  1.00100.00           O  
1554 ATOM    533  CG2 THR A  71       5.663  60.770  93.432  1.00 73.15           C  
1555 ATOM    534  N   VAL A  72       7.562  58.352  95.269  1.00 66.43           N  
1556 ATOM    535  CA  VAL A  72       8.318  58.383  96.479  1.00 61.25           C  
1557 ATOM    536  C   VAL A  72       9.372  59.497  96.492  1.00 58.82           C  
1558 ATOM    537  O   VAL A  72       9.849  59.919  95.437  1.00 55.78           O  
1559 ATOM    538  CB  VAL A  72       8.851  56.962  96.641  1.00100.00           C  
1560 ATOM    539  CG1 VAL A  72      10.352  56.886  96.501  1.00 32.03           C  
1561 ATOM    540  CG2 VAL A  72       8.300  56.221  97.867  1.00100.00           C  
1562 ATOM    541  N   LYS A  73       9.717  59.984  97.693  1.00 86.39           N  
1563 ATOM    542  CA  LYS A  73      10.697  61.051  97.921  1.00 26.90           C  
1564 ATOM    543  C   LYS A  73      11.897  60.977  97.000  1.00 40.86           C  
1565 ATOM    544  O   LYS A  73      12.091  60.024  96.266  1.00 92.82           O  
1566 ATOM    545  CB  LYS A  73      11.205  61.041  99.363  1.00100.00           C  
1567 ATOM    546  CG  LYS A  73      10.799  62.263 100.209  1.00100.00           C  
1568 ATOM    547  CD  LYS A  73       9.822  61.904 101.333  1.00100.00           C  
1569 ATOM    548  CE  LYS A  73      10.491  61.351 102.580  1.00100.00           C  
1570 ATOM    549  NZ  LYS A  73       9.959  61.922 103.834  1.00100.00           N  
1571 ATOM    550  N   GLU A  74      12.723  62.005  97.070  1.00 32.71           N  
1572 ATOM    551  CA  GLU A  74      13.918  62.012  96.258  1.00 38.78           C  
1573 ATOM    552  C   GLU A  74      14.928  61.034  96.817  1.00100.00           C  
1574 ATOM    553  O   GLU A  74      15.667  60.383  96.068  1.00100.00           O  
1575 ATOM    554  CB  GLU A  74      14.540  63.380  96.112  1.00 84.61           C  
1576 ATOM    555  CG  GLU A  74      15.377  63.444  94.823  1.00 42.13           C  
1577 ATOM    556  CD  GLU A  74      15.173  64.771  94.132  1.00100.00           C  
1578 ATOM    557  OE1 GLU A  74      14.173  65.464  94.272  1.00100.00           O  
1579 ATOM    558  OE2 GLU A  74      16.211  65.072  93.385  1.00100.00           O  
1580 ATOM    559  N   ASP A  75      14.957  60.956  98.148  1.00 46.21           N  
1581 ATOM    560  CA  ASP A  75      15.864  60.004  98.757  1.00100.00           C  
1582 ATOM    561  C   ASP A  75      15.292  58.674  99.171  1.00 61.50           C  
1583 ATOM    562  O   ASP A  75      15.642  58.098 100.167  1.00 96.07           O  
1584 ATOM    563  CB  ASP A  75      17.219  60.398  99.320  1.00 42.11           C  
1585 ATOM    564  CG  ASP A  75      18.301  59.476  98.763  1.00100.00           C  
1586 ATOM    565  OD1 ASP A  75      18.773  59.827  97.560  1.00100.00           O  
1587 ATOM    566  OD2 ASP A  75      18.708  58.465  99.333  1.00100.00           O  
1588 ATOM    567  N   GLN A  76      14.360  58.231  98.371  1.00 48.31           N  
1589 ATOM    568  CA  GLN A  76      13.727  56.973  98.577  1.00 40.90           C  
1590 ATOM    569  C   GLN A  76      14.081  56.209  97.313  1.00 76.43           C  
1591 ATOM    570  O   GLN A  76      13.781  55.019  97.085  1.00 56.50           O  
1592 ATOM    571  CB  GLN A  76      12.205  57.209  98.821  1.00 20.83           C  
1593 ATOM    572  CG  GLN A  76      11.648  56.435 100.049  1.00100.00           C  
1594 ATOM    573  CD  GLN A  76      11.253  57.325 101.208  1.00 26.28           C  
1595 ATOM    574  OE1 GLN A  76      10.066  57.590 101.412  1.00 70.42           O  
1596 ATOM    575  NE2 GLN A  76      12.248  57.795 101.967  1.00 76.88           N  
1597 ATOM    576  N   VAL A  77      14.838  56.982  96.525  1.00 10.46           N  
1598 ATOM    577  CA  VAL A  77      15.349  56.639  95.217  1.00 49.49           C  
1599 ATOM    578  C   VAL A  77      16.875  56.518  95.210  1.00 31.54           C  
1600 ATOM    579  O   VAL A  77      17.594  57.412  95.572  1.00 23.41           O  
1601 ATOM    580  CB  VAL A  77      14.933  57.669  94.180  1.00 21.00           C  
1602 ATOM    581  CG1 VAL A  77      15.955  57.715  93.058  1.00 35.16           C  
1603 ATOM    582  CG2 VAL A  77      13.566  57.384  93.613  1.00 65.31           C  
1604 ATOM    583  N   PHE A  78      17.340  55.404  94.701  1.00 44.50           N  
1605 ATOM    584  CA  PHE A  78      18.745  55.066  94.621  1.00  2.07           C  
1606 ATOM    585  C   PHE A  78      19.150  54.506  93.276  1.00 21.80           C  
1607 ATOM    586  O   PHE A  78      18.516  53.596  92.687  1.00 26.65           O  
1608 ATOM    587  CB  PHE A  78      19.140  53.991  95.695  1.00100.00           C  
1609 ATOM    588  CG  PHE A  78      18.594  54.255  97.079  1.00  1.00           C  
1610 ATOM    589  CD1 PHE A  78      17.333  53.807  97.446  1.00 54.94           C  
1611 ATOM    590  CD2 PHE A  78      19.350  54.976  97.994  1.00 71.05           C  
1612 ATOM    591  CE1 PHE A  78      16.816  54.051  98.718  1.00 29.71           C  
1613 ATOM    592  CE2 PHE A  78      18.849  55.254  99.273  1.00100.00           C  
1614 ATOM    593  CZ  PHE A  78      17.586  54.779  99.624  1.00100.00           C  
1615 ATOM    594  N   SER A  79      20.252  55.044  92.782  1.00 23.84           N  
1616 ATOM    595  CA  SER A  79      20.837  54.670  91.518  1.00 14.52           C  
1617 ATOM    596  C   SER A  79      21.029  53.179  91.401  1.00 36.85           C  
1618 ATOM    597  O   SER A  79      20.825  52.452  92.360  1.00 89.47           O  
1619 ATOM    598  CB  SER A  79      22.123  55.454  91.177  1.00 28.84           C  
1620 ATOM    599  OG  SER A  79      21.694  56.702  90.620  1.00 24.59           O  
1621 ATOM    600  N   MET A  80      21.378  52.739  90.200  1.00 26.61           N  
1622 ATOM    601  CA  MET A  80      21.576  51.346  89.890  1.00  1.00           C  
1623 ATOM    602  C   MET A  80      22.844  51.140  89.075  1.00  7.33           C  
1624 ATOM    603  O   MET A  80      23.148  51.766  88.078  1.00 37.92           O  
1625 ATOM    604  CB  MET A  80      20.354  50.811  89.146  1.00 19.43           C  
1626 ATOM    605  CG  MET A  80      20.469  49.354  88.748  1.00 46.64           C  
1627 ATOM    606  SD  MET A  80      18.885  48.681  88.248  1.00 31.94           S  
1628 ATOM    607  CE  MET A  80      19.563  47.394  87.148  1.00100.00           C  
1629 ATOM    608  N   ASN A  81      23.679  50.252  89.521  1.00 22.18           N  
1630 ATOM    609  CA  ASN A  81      24.925  50.024  88.868  1.00  1.00           C  
1631 ATOM    610  C   ASN A  81      24.826  49.541  87.456  1.00  9.27           C  
1632 ATOM    611  O   ASN A  81      23.964  48.713  87.139  1.00 29.60           O  
1633 ATOM    612  CB  ASN A  81      25.791  49.044  89.666  1.00 10.42           C  
1634 ATOM    613  CG  ASN A  81      26.209  49.591  91.027  1.00 44.75           C  
1635 ATOM    614  OD1 ASN A  81      27.209  50.349  91.191  1.00 33.83           O  
1636 ATOM    615  ND2 ASN A  81      25.428  49.213  92.041  1.00 15.86           N  
1637 ATOM    616  N   PRO A  82      25.761  50.032  86.617  1.00 27.57           N  
1638 ATOM    617  CA  PRO A  82      25.818  49.621  85.243  1.00 27.94           C  
1639 ATOM    618  C   PRO A  82      25.975  48.131  85.296  1.00 49.95           C  
1640 ATOM    619  O   PRO A  82      26.402  47.550  86.286  1.00 35.76           O  
1641 ATOM    620  CB  PRO A  82      27.076  50.160  84.613  1.00 16.97           C  
1642 ATOM    621  CG  PRO A  82      27.906  50.585  85.769  1.00 30.06           C  
1643 ATOM    622  CD  PRO A  82      27.011  50.663  86.992  1.00 71.35           C  
1644 ATOM    623  N   PRO A  83      25.570  47.534  84.234  1.00 14.78           N  
1645 ATOM    624  CA  PRO A  83      25.578  46.114  84.093  1.00  4.04           C  
1646 ATOM    625  C   PRO A  83      26.958  45.511  84.299  1.00 16.88           C  
1647 ATOM    626  O   PRO A  83      27.151  44.319  84.617  1.00 25.79           O  
1648 ATOM    627  CB  PRO A  83      24.968  45.816  82.736  1.00  7.14           C  
1649 ATOM    628  CG  PRO A  83      24.321  47.113  82.270  1.00  8.00           C  
1650 ATOM    629  CD  PRO A  83      24.746  48.216  83.222  1.00 60.63           C  
1651 HETATM  630  N   MLY A  84      27.957  46.353  84.150  1.00 18.52           N  
1652 HETATM  631  CA  MLY A  84      29.326  45.876  84.303  1.00 33.93           C  
1653 HETATM  632  CB  MLY A  84      30.340  46.997  84.097  1.00 27.95           C  
1654 HETATM  633  CG  MLY A  84      31.680  46.681  84.730  1.00 40.50           C  
1655 HETATM  634  CD  MLY A  84      32.662  47.871  84.857  1.00 16.69           C  
1656 HETATM  635  CE  MLY A  84      33.914  47.454  85.638  1.00 11.02           C  
1657 HETATM  636  NZ  MLY A  84      35.168  47.906  85.094  1.00 25.57           N  
1658 HETATM  637  CH1 MLY A  84      35.722  48.993  85.911  1.00 64.67           C  
1659 HETATM  638  CH2 MLY A  84      36.095  46.765  85.212  1.00 30.66           C  
1660 HETATM  639  C   MLY A  84      29.517  45.229  85.658  1.00 31.27           C  
1661 HETATM  640  O   MLY A  84      30.363  44.382  85.860  1.00 40.48           O  
1662 ATOM    641  N   TYR A  85      28.683  45.639  86.592  1.00 25.34           N  
1663 ATOM    642  CA  TYR A  85      28.710  45.106  87.946  1.00 31.35           C  
1664 ATOM    643  C   TYR A  85      27.514  44.224  88.161  1.00 72.61           C  
1665 ATOM    644  O   TYR A  85      26.564  44.617  88.825  1.00 55.22           O  
1666 ATOM    645  CB  TYR A  85      28.598  46.255  88.927  1.00 20.21           C  
1667 ATOM    646  CG  TYR A  85      29.578  47.374  88.683  1.00  1.00           C  
1668 ATOM    647  CD1 TYR A  85      30.941  47.211  88.908  1.00 27.76           C  
1669 ATOM    648  CD2 TYR A  85      29.138  48.600  88.198  1.00 63.45           C  
1670 ATOM    649  CE1 TYR A  85      31.855  48.236  88.681  1.00 12.64           C  
1671 ATOM    650  CE2 TYR A  85      30.031  49.652  87.970  1.00 18.15           C  
1672 ATOM    651  CZ  TYR A  85      31.392  49.467  88.241  1.00 21.15           C  
1673 ATOM    652  OH  TYR A  85      32.319  50.464  88.064  1.00 17.87           O  
1674 ATOM    653  N   ASP A  86      27.557  43.031  87.593  1.00 25.46           N  
1675 ATOM    654  CA  ASP A  86      26.401  42.197  87.703  1.00 56.28           C  
1676 ATOM    655  C   ASP A  86      26.389  41.378  88.969  1.00100.00           C  
1677 ATOM    656  O   ASP A  86      25.518  41.559  89.851  1.00 80.37           O  
1678 ATOM    657  CB  ASP A  86      26.265  41.345  86.416  1.00  4.41           C  
1679 ATOM    658  CG  ASP A  86      24.873  40.791  86.300  1.00 89.72           C  
1680 ATOM    659  OD1 ASP A  86      23.907  41.647  86.644  1.00 19.93           O  
1681 ATOM    660  OD2 ASP A  86      24.692  39.655  85.997  1.00 53.49           O  
1682 HETATM  661  N   MLY A  87      27.362  40.438  88.997  1.00  4.28           N  
1683 HETATM  662  CA  MLY A  87      27.490  39.554  90.124  1.00 25.81           C  
1684 HETATM  663  CB  MLY A  87      26.975  38.182  89.858  1.00 27.90           C  
1685 HETATM  664  CG  MLY A  87      25.503  38.171  89.438  1.00 60.07           C  
1686 HETATM  665  CD  MLY A  87      25.109  36.873  88.738  1.00  1.00           C  
1687 HETATM  666  CE  MLY A  87      23.885  37.037  87.882  1.00100.00           C  
1688 HETATM  667  NZ  MLY A  87      24.120  36.575  86.507  1.00 28.30           N  
1689 HETATM  668  CH1 MLY A  87      25.463  36.977  86.027  1.00 38.33           C  
1690 HETATM  669  CH2 MLY A  87      23.108  37.155  85.629  1.00100.00           C  
1691 HETATM  670  C   MLY A  87      28.901  39.561  90.630  1.00 75.25           C  
1692 HETATM  671  O   MLY A  87      29.566  38.529  90.730  1.00 35.16           O  
1693 ATOM    672  N   ILE A  88      29.291  40.793  90.907  1.00 80.70           N  
1694 ATOM    673  CA  ILE A  88      30.569  41.207  91.383  1.00 23.56           C  
1695 ATOM    674  C   ILE A  88      31.018  40.404  92.574  1.00 13.71           C  
1696 ATOM    675  O   ILE A  88      30.316  40.307  93.557  1.00 47.86           O  
1697 ATOM    676  CB  ILE A  88      30.481  42.676  91.738  1.00 27.08           C  
1698 ATOM    677  CG1 ILE A  88      30.533  43.482  90.505  1.00 43.78           C  
1699 ATOM    678  CG2 ILE A  88      31.631  43.064  92.647  1.00 29.52           C  
1700 ATOM    679  CD1 ILE A  88      31.974  43.845  90.449  1.00 27.03           C  
1701 ATOM    680  N   GLU A  89      32.214  39.893  92.436  1.00  1.00           N  
1702 ATOM    681  CA  GLU A  89      32.861  39.154  93.467  1.00 45.08           C  
1703 ATOM    682  C   GLU A  89      33.022  39.957  94.738  1.00  1.00           C  
1704 ATOM    683  O   GLU A  89      32.705  39.497  95.835  1.00100.00           O  
1705 ATOM    684  CB  GLU A  89      34.141  38.496  92.918  1.00 12.02           C  
1706 ATOM    685  CG  GLU A  89      33.750  37.378  91.901  1.00  2.27           C  
1707 ATOM    686  CD  GLU A  89      34.922  36.722  91.286  1.00 27.42           C  
1708 ATOM    687  OE1 GLU A  89      36.056  37.360  91.525  1.00 55.17           O  
1709 ATOM    688  OE2 GLU A  89      34.819  35.708  90.633  1.00100.00           O  
1710 ATOM    689  N   ASP A  90      33.299  41.260  94.531  1.00  6.49           N  
1711 ATOM    690  CA  ASP A  90      33.538  42.193  95.611  1.00  1.00           C  
1712 ATOM    691  C   ASP A  90      32.674  43.386  95.453  1.00  1.00           C  
1713 ATOM    692  O   ASP A  90      33.047  44.313  94.771  1.00 38.86           O  
1714 ATOM    693  CB  ASP A  90      34.986  42.660  95.559  1.00  1.00           C  
1715 ATOM    694  CG  ASP A  90      35.453  43.406  96.753  1.00 30.80           C  
1716 ATOM    695  OD1 ASP A  90      34.492  44.029  97.396  1.00 45.20           O  
1717 ATOM    696  OD2 ASP A  90      36.644  43.402  97.098  1.00 13.70           O  
1718 ATOM    697  N   MET A  91      31.551  43.385  96.129  1.00  1.00           N  
1719 ATOM    698  CA  MET A  91      30.633  44.465  96.037  1.00  1.00           C  
1720 ATOM    699  C   MET A  91      31.234  45.780  96.285  1.00  1.00           C  
1721 ATOM    700  O   MET A  91      30.769  46.776  95.771  1.00 28.38           O  
1722 ATOM    701  CB  MET A  91      29.448  44.233  96.927  1.00  1.00           C  
1723 ATOM    702  CG  MET A  91      28.962  42.789  96.810  1.00  2.44           C  
1724 ATOM    703  SD  MET A  91      27.539  42.465  97.794  1.00 23.54           S  
1725 ATOM    704  CE  MET A  91      28.386  41.512  99.042  1.00 32.98           C  
1726 ATOM    705  N   ALA A  92      32.314  45.766  96.999  1.00  4.42           N  
1727 ATOM    706  CA  ALA A  92      33.004  47.017  97.335  1.00 68.79           C  
1728 ATOM    707  C   ALA A  92      33.762  47.597  96.163  1.00  1.18           C  
1729 ATOM    708  O   ALA A  92      34.549  48.506  96.245  1.00 24.18           O  
1730 ATOM    709  CB  ALA A  92      33.906  46.860  98.551  1.00  1.00           C  
1731 ATOM    710  N   MET A  93      33.528  47.014  95.003  1.00 53.82           N  
1732 ATOM    711  CA  MET A  93      34.187  47.527  93.846  1.00  1.55           C  
1733 ATOM    712  C   MET A  93      33.175  48.279  93.032  1.00  9.58           C  
1734 ATOM    713  O   MET A  93      33.490  49.046  92.149  1.00 38.29           O  
1735 ATOM    714  CB  MET A  93      34.911  46.451  93.062  1.00  7.41           C  
1736 ATOM    715  CG  MET A  93      36.414  46.474  93.399  1.00  3.25           C  
1737 ATOM    716  SD  MET A  93      37.252  45.019  92.735  1.00 59.71           S  
1738 ATOM    717  CE  MET A  93      38.642  44.969  93.907  1.00100.00           C  
1739 ATOM    718  N   MET A  94      31.938  48.072  93.408  1.00  1.00           N  
1740 ATOM    719  CA  MET A  94      30.840  48.762  92.835  1.00  1.00           C  
1741 ATOM    720  C   MET A  94      31.055  50.233  92.980  1.00  5.12           C  
1742 ATOM    721  O   MET A  94      31.761  50.641  93.893  1.00 86.54           O  
1743 ATOM    722  CB  MET A  94      29.537  48.450  93.572  1.00 17.75           C  
1744 ATOM    723  CG  MET A  94      28.969  47.035  93.250  1.00  2.82           C  
1745 ATOM    724  SD  MET A  94      27.957  46.419  94.605  1.00 13.84           S  
1746 ATOM    725  CE  MET A  94      26.371  47.195  94.286  1.00 29.00           C  
1747 ATOM    726  N   THR A  95      30.467  51.020  92.059  1.00 28.65           N  
1748 ATOM    727  CA  THR A  95      30.617  52.462  92.093  1.00 14.65           C  
1749 ATOM    728  C   THR A  95      29.410  53.025  92.714  1.00  4.82           C  
1750 ATOM    729  O   THR A  95      29.216  54.220  92.638  1.00 20.49           O  
1751 ATOM    730  CB  THR A  95      30.771  53.107  90.699  1.00 16.96           C  
1752 ATOM    731  OG1 THR A  95      31.105  54.489  90.835  1.00 65.45           O  
1753 ATOM    732  CG2 THR A  95      29.444  53.058  90.019  1.00 13.54           C  
1754 ATOM    733  N   HIS A  96      28.579  52.101  93.207  1.00 34.44           N  
1755 ATOM    734  CA  HIS A  96      27.351  52.485  93.857  1.00  6.80           C  
1756 ATOM    735  C   HIS A  96      27.129  51.716  95.146  1.00 52.87           C  
1757 ATOM    736  O   HIS A  96      26.576  50.631  95.152  1.00 91.60           O  
1758 ATOM    737  CB  HIS A  96      26.162  52.406  92.963  1.00 26.05           C  
1759 ATOM    738  CG  HIS A  96      25.965  53.618  92.092  1.00 28.95           C  
1760 ATOM    739  ND1 HIS A  96      26.673  53.791  90.924  1.00 57.17           N  
1761 ATOM    740  CD2 HIS A  96      25.086  54.649  92.222  1.00 99.96           C  
1762 ATOM    741  CE1 HIS A  96      26.213  54.911  90.369  1.00 20.60           C  
1763 ATOM    742  NE2 HIS A  96      25.261  55.444  91.132  1.00 30.57           N  
1764 ATOM    743  N   LEU A  97      27.613  52.366  96.205  1.00 45.68           N  
1765 ATOM    744  CA  LEU A  97      27.595  51.920  97.558  1.00  1.00           C  
1766 ATOM    745  C   LEU A  97      26.336  52.390  98.261  1.00 15.08           C  
1767 ATOM    746  O   LEU A  97      26.235  53.452  98.830  1.00 55.76           O  
1768 ATOM    747  CB  LEU A  97      28.857  52.402  98.211  1.00 20.95           C  
1769 ATOM    748  CG  LEU A  97      30.022  51.460  97.929  1.00  3.34           C  
1770 ATOM    749  CD1 LEU A  97      29.617  50.461  96.926  1.00  3.04           C  
1771 ATOM    750  CD2 LEU A  97      31.232  52.257  97.460  1.00 22.61           C  
1772 ATOM    751  N   HIS A  98      25.324  51.571  98.103  1.00 11.33           N  
1773 ATOM    752  CA  HIS A  98      24.016  51.793  98.633  1.00  6.60           C  
1774 ATOM    753  C   HIS A  98      23.678  50.684  99.524  1.00 54.18           C  
1775 ATOM    754  O   HIS A  98      24.321  49.672  99.432  1.00 20.91           O  
1776 ATOM    755  CB  HIS A  98      22.994  51.244  97.679  1.00 73.40           C  
1777 ATOM    756  CG  HIS A  98      22.753  52.048  96.513  1.00 36.28           C  
1778 ATOM    757  ND1 HIS A  98      23.019  51.545  95.281  1.00 18.17           N  
1779 ATOM    758  CD2 HIS A  98      22.199  53.249  96.412  1.00 18.85           C  
1780 ATOM    759  CE1 HIS A  98      22.703  52.474  94.423  1.00100.00           C  
1781 ATOM    760  NE2 HIS A  98      22.180  53.507  95.067  1.00100.00           N  
1782 ATOM    761  N   GLU A  99      22.459  50.787  99.984  1.00 26.14           N  
1783 ATOM    762  CA  GLU A  99      21.910  49.722 100.754  1.00  6.07           C  
1784 ATOM    763  C   GLU A  99      21.335  48.671  99.790  1.00 28.33           C  
1785 ATOM    764  O   GLU A  99      21.693  47.498  99.826  1.00 18.95           O  
1786 ATOM    765  CB  GLU A  99      20.865  50.229 101.766  1.00100.00           C  
1787 ATOM    766  CG  GLU A  99      20.868  49.425 103.094  1.00 29.01           C  
1788 ATOM    767  CD  GLU A  99      20.161  50.115 104.239  1.00100.00           C  
1789 ATOM    768  OE1 GLU A  99      20.698  50.902 105.011  1.00 41.73           O  
1790 ATOM    769  OE2 GLU A  99      18.894  49.759 104.358  1.00 33.38           O  
1791 ATOM    770  N   PRO A 100      20.511  49.108  98.827  1.00  9.34           N  
1792 ATOM    771  CA  PRO A 100      19.914  48.215  97.892  1.00  1.00           C  
1793 ATOM    772  C   PRO A 100      20.869  47.429  96.999  1.00  1.79           C  
1794 ATOM    773  O   PRO A 100      20.778  46.229  96.829  1.00 32.41           O  
1795 ATOM    774  CB  PRO A 100      18.986  49.017  97.058  1.00  8.55           C  
1796 ATOM    775  CG  PRO A 100      18.857  50.369  97.714  1.00  1.00           C  
1797 ATOM    776  CD  PRO A 100      20.047  50.481  98.605  1.00 24.89           C  
1798 ATOM    777  N   ALA A 101      21.803  48.122  96.419  1.00  8.84           N  
1799 ATOM    778  CA  ALA A 101      22.744  47.455  95.568  1.00  1.00           C  
1800 ATOM    779  C   ALA A 101      23.462  46.312  96.210  1.00  4.23           C  
1801 ATOM    780  O   ALA A 101      23.898  45.354  95.555  1.00 36.06           O  
1802 ATOM    781  CB  ALA A 101      23.744  48.443  95.060  1.00 13.89           C  
1803 ATOM    782  N   VAL A 102      23.565  46.367  97.523  1.00 29.02           N  
1804 ATOM    783  CA  VAL A 102      24.255  45.293  98.198  1.00 16.46           C  
1805 ATOM    784  C   VAL A 102      23.358  44.113  98.381  1.00  1.00           C  
1806 ATOM    785  O   VAL A 102      23.715  42.971  98.249  1.00 32.79           O  
1807 ATOM    786  CB  VAL A 102      24.806  45.761  99.499  1.00 24.84           C  
1808 ATOM    787  CG1 VAL A 102      25.144  44.538 100.273  1.00 10.75           C  
1809 ATOM    788  CG2 VAL A 102      26.035  46.653  99.185  1.00  1.00           C  
1810 ATOM    789  N   LEU A 103      22.156  44.426  98.715  1.00 13.37           N  
1811 ATOM    790  CA  LEU A 103      21.171  43.380  98.916  1.00  5.25           C  
1812 ATOM    791  C   LEU A 103      21.047  42.670  97.588  1.00 17.15           C  
1813 ATOM    792  O   LEU A 103      21.254  41.465  97.419  1.00 25.32           O  
1814 ATOM    793  CB  LEU A 103      19.852  44.048  99.385  1.00  1.00           C  
1815 ATOM    794  CG  LEU A 103      18.663  43.176  99.150  1.00  1.00           C  
1816 ATOM    795  CD1 LEU A 103      19.025  41.819  99.646  1.00  9.22           C  
1817 ATOM    796  CD2 LEU A 103      17.551  43.766  99.963  1.00 23.62           C  
1818 ATOM    797  N   TYR A 104      20.824  43.477  96.571  1.00 25.09           N  
1819 ATOM    798  CA  TYR A 104      20.615  42.983  95.239  1.00  1.00           C  
1820 ATOM    799  C   TYR A 104      21.714  42.169  94.647  1.00  1.00           C  
1821 ATOM    800  O   TYR A 104      21.442  41.273  93.943  1.00 35.18           O  
1822 ATOM    801  CB  TYR A 104      19.956  44.024  94.362  1.00  1.00           C  
1823 ATOM    802  CG  TYR A 104      18.456  44.098  94.529  1.00 16.48           C  
1824 ATOM    803  CD1 TYR A 104      17.685  43.226  93.769  1.00 13.38           C  
1825 ATOM    804  CD2 TYR A 104      17.781  44.976  95.381  1.00  4.55           C  
1826 ATOM    805  CE1 TYR A 104      16.293  43.213  93.863  1.00 15.13           C  
1827 ATOM    806  CE2 TYR A 104      16.382  45.005  95.466  1.00 15.33           C  
1828 ATOM    807  CZ  TYR A 104      15.632  44.109  94.703  1.00 11.21           C  
1829 ATOM    808  OH  TYR A 104      14.242  44.151  94.774  1.00 22.69           O  
1830 ATOM    809  N   ASN A 105      22.974  42.452  94.968  1.00 10.63           N  
1831 ATOM    810  CA  ASN A 105      24.085  41.686  94.418  1.00  1.00           C  
1832 ATOM    811  C   ASN A 105      24.160  40.333  95.004  1.00  1.00           C  
1833 ATOM    812  O   ASN A 105      24.460  39.349  94.362  1.00 16.46           O  
1834 ATOM    813  CB  ASN A 105      25.407  42.407  94.510  1.00  1.00           C  
1835 ATOM    814  CG  ASN A 105      26.544  41.771  93.687  1.00 15.69           C  
1836 ATOM    815  OD1 ASN A 105      26.691  41.957  92.481  1.00 63.76           O  
1837 ATOM    816  ND2 ASN A 105      27.401  41.037  94.325  1.00 20.96           N  
1838 ATOM    817  N   LEU A 106      23.897  40.292  96.273  1.00 12.24           N  
1839 ATOM    818  CA  LEU A 106      23.996  39.039  97.003  1.00 29.16           C  
1840 ATOM    819  C   LEU A 106      22.989  38.135  96.402  1.00  1.00           C  
1841 ATOM    820  O   LEU A 106      23.297  37.087  95.815  1.00 78.85           O  
1842 ATOM    821  CB  LEU A 106      23.573  39.341  98.462  1.00 15.88           C  
1843 ATOM    822  CG  LEU A 106      24.700  39.229  99.492  1.00 10.90           C  
1844 ATOM    823  CD1 LEU A 106      26.081  39.410  98.846  1.00  1.00           C  
1845 ATOM    824  CD2 LEU A 106      24.421  40.241 100.559  1.00 35.83           C  
1846 HETATM  825  N   MLY A 107      21.765  38.660  96.441  1.00 33.90           N  
1847 HETATM  826  CA  MLY A 107      20.574  38.007  95.906  1.00 22.06           C  
1848 HETATM  827  CB  MLY A 107      19.355  38.934  95.888  1.00  4.13           C  
1849 HETATM  828  CG  MLY A 107      18.094  38.263  95.359  1.00  8.48           C  
1850 HETATM  829  CD  MLY A 107      16.846  39.155  95.563  1.00 14.27           C  
1851 HETATM  830  CE  MLY A 107      15.534  38.414  95.296  1.00 52.28           C  
1852 HETATM  831  NZ  MLY A 107      14.358  39.290  95.289  1.00 30.97           N  
1853 HETATM  832  CH1 MLY A 107      13.204  38.618  95.901  1.00100.00           C  
1854 HETATM  833  CH2 MLY A 107      14.057  39.684  93.907  1.00100.00           C  
1855 HETATM  834  C   MLY A 107      20.749  37.455  94.515  1.00  4.58           C  
1856 HETATM  835  O   MLY A 107      20.456  36.292  94.250  1.00100.00           O  
1857 ATOM    836  N   GLU A 108      21.264  38.248  93.593  1.00 40.74           N  
1858 ATOM    837  CA  GLU A 108      21.399  37.748  92.245  1.00  1.00           C  
1859 ATOM    838  C   GLU A 108      22.334  36.577  92.106  1.00 24.79           C  
1860 ATOM    839  O   GLU A 108      22.000  35.639  91.389  1.00 61.01           O  
1861 ATOM    840  CB  GLU A 108      21.633  38.838  91.200  1.00 41.53           C  
1862 ATOM    841  CG  GLU A 108      20.356  39.657  90.852  1.00 16.12           C  
1863 ATOM    842  CD  GLU A 108      20.641  41.018  90.258  1.00100.00           C  
1864 ATOM    843  OE1 GLU A 108      21.878  41.187  89.775  1.00 58.01           O  
1865 ATOM    844  OE2 GLU A 108      19.788  41.888  90.251  1.00 56.67           O  
1866 ATOM    845  N   ARG A 109      23.472  36.615  92.813  1.00  5.98           N  
1867 ATOM    846  CA  ARG A 109      24.433  35.547  92.679  1.00 13.83           C  
1868 ATOM    847  C   ARG A 109      24.131  34.340  93.463  1.00 19.33           C  
1869 ATOM    848  O   ARG A 109      24.901  33.367  93.479  1.00 19.35           O  
1870 ATOM    849  CB  ARG A 109      25.893  35.966  92.745  1.00 25.63           C  
1871 ATOM    850  CG  ARG A 109      26.181  37.188  93.592  1.00  2.28           C  
1872 ATOM    851  CD  ARG A 109      27.649  37.169  94.023  1.00  1.00           C  
1873 ATOM    852  NE  ARG A 109      28.550  36.858  92.919  1.00  2.08           N  
1874 ATOM    853  CZ  ARG A 109      29.563  36.044  93.022  1.00  8.38           C  
1875 ATOM    854  NH1 ARG A 109      29.827  35.489  94.184  1.00  1.00           N  
1876 ATOM    855  NH2 ARG A 109      30.405  35.794  91.978  1.00 20.60           N  
1877 ATOM    856  N   TYR A 110      22.967  34.391  94.073  1.00 30.82           N  
1878 ATOM    857  CA  TYR A 110      22.491  33.321  94.925  1.00 10.30           C  
1879 ATOM    858  C   TYR A 110      21.484  32.545  94.131  1.00  5.49           C  
1880 ATOM    859  O   TYR A 110      21.514  31.311  94.012  1.00 26.23           O  
1881 ATOM    860  CB  TYR A 110      21.898  33.953  96.176  1.00 77.46           C  
1882 ATOM    861  CG  TYR A 110      21.299  32.971  97.141  1.00  1.00           C  
1883 ATOM    862  CD1 TYR A 110      22.088  31.970  97.690  1.00 23.38           C  
1884 ATOM    863  CD2 TYR A 110      19.953  33.039  97.475  1.00 18.07           C  
1885 ATOM    864  CE1 TYR A 110      21.526  31.027  98.552  1.00  9.02           C  
1886 ATOM    865  CE2 TYR A 110      19.375  32.102  98.337  1.00 22.99           C  
1887 ATOM    866  CZ  TYR A 110      20.174  31.100  98.889  1.00 10.11           C  
1888 ATOM    867  OH  TYR A 110      19.639  30.186  99.765  1.00 57.25           O  
1889 ATOM    868  N   ALA A 111      20.656  33.312  93.427  1.00 32.31           N  
1890 ATOM    869  CA  ALA A 111      19.645  32.747  92.534  1.00  6.67           C  
1891 ATOM    870  C   ALA A 111      20.359  31.981  91.421  1.00  8.30           C  
1892 ATOM    871  O   ALA A 111      19.753  31.295  90.638  1.00 62.92           O  
1893 ATOM    872  CB  ALA A 111      18.852  33.876  91.918  1.00 10.77           C  
1894 ATOM    873  N   ALA A 112      21.682  32.189  91.375  1.00  7.82           N  
1895 ATOM    874  CA  ALA A 112      22.544  31.564  90.427  1.00  7.60           C  
1896 ATOM    875  C   ALA A 112      23.396  30.560  91.141  1.00 16.01           C  
1897 ATOM    876  O   ALA A 112      24.340  29.963  90.614  1.00 19.03           O  
1898 ATOM    877  CB  ALA A 112      23.427  32.572  89.751  1.00  5.35           C  
1899 ATOM    878  N   TRP A 113      23.040  30.387  92.381  1.00 26.04           N  
1900 ATOM    879  CA  TRP A 113      23.747  29.443  93.217  1.00 14.71           C  
1901 ATOM    880  C   TRP A 113      25.165  29.796  93.500  1.00  2.42           C  
1902 ATOM    881  O   TRP A 113      25.997  28.927  93.639  1.00 26.25           O  
1903 ATOM    882  CB  TRP A 113      23.486  27.994  92.912  1.00  1.00           C  
1904 ATOM    883  CG  TRP A 113      22.115  27.627  93.396  1.00 47.84           C  
1905 ATOM    884  CD1 TRP A 113      21.659  27.618  94.686  1.00 54.67           C  
1906 ATOM    885  CD2 TRP A 113      21.012  27.250  92.586  1.00 30.10           C  
1907 ATOM    886  NE1 TRP A 113      20.334  27.222  94.726  1.00 29.71           N  
1908 ATOM    887  CE2 TRP A 113      19.906  27.008  93.451  1.00 35.50           C  
1909 ATOM    888  CE3 TRP A 113      20.846  27.132  91.219  1.00100.00           C  
1910 ATOM    889  CZ2 TRP A 113      18.657  26.656  92.965  1.00 51.90           C  
1911 ATOM    890  CZ3 TRP A 113      19.608  26.770  90.727  1.00100.00           C  
1912 ATOM    891  CH2 TRP A 113      18.525  26.536  91.592  1.00100.00           C  
1913 ATOM    892  N   MET A 114      25.470  31.077  93.683  1.00 59.83           N  
1914 ATOM    893  CA  MET A 114      26.784  31.394  94.172  1.00  4.37           C  
1915 ATOM    894  C   MET A 114      26.652  31.901  95.626  1.00 18.57           C  
1916 ATOM    895  O   MET A 114      26.001  32.924  95.958  1.00  7.36           O  
1917 ATOM    896  CB  MET A 114      27.580  32.244  93.276  1.00 16.20           C  
1918 ATOM    897  CG  MET A 114      27.775  31.697  91.869  1.00 11.48           C  
1919 ATOM    898  SD  MET A 114      27.163  32.897  90.662  1.00 29.31           S  
1920 ATOM    899  CE  MET A 114      28.718  33.363  89.964  1.00  1.55           C  
1921 ATOM    900  N   ILE A 115      27.146  31.094  96.547  1.00 40.10           N  
1922 ATOM    901  CA  ILE A 115      27.036  31.414  97.960  1.00 10.08           C  
1923 ATOM    902  C   ILE A 115      28.144  32.302  98.501  1.00 20.70           C  
1924 ATOM    903  O   ILE A 115      27.994  32.883  99.558  1.00 50.89           O  
1925 ATOM    904  CB  ILE A 115      26.916  30.177  98.808  1.00 18.89           C  
1926 ATOM    905  CG1 ILE A 115      28.189  29.378  98.752  1.00  9.43           C  
1927 ATOM    906  CG2 ILE A 115      25.739  29.362  98.353  1.00  7.24           C  
1928 ATOM    907  CD1 ILE A 115      28.061  28.100  99.594  1.00  1.00           C  
1929 ATOM    908  N   TYR A 116      29.241  32.409  97.802  1.00 28.25           N  
1930 ATOM    909  CA  TYR A 116      30.311  33.238  98.268  1.00  6.62           C  
1931 ATOM    910  C   TYR A 116      30.564  34.445  97.476  1.00 10.87           C  
1932 ATOM    911  O   TYR A 116      31.144  34.391  96.409  1.00 45.18           O  
1933 ATOM    912  CB  TYR A 116      31.660  32.536  98.248  1.00 10.00           C  
1934 ATOM    913  CG  TYR A 116      31.507  31.328  99.077  1.00 16.34           C  
1935 ATOM    914  CD1 TYR A 116      31.163  31.405 100.422  1.00 44.42           C  
1936 ATOM    915  CD2 TYR A 116      31.699  30.083  98.503  1.00 26.25           C  
1937 ATOM    916  CE1 TYR A 116      31.061  30.267 101.208  1.00  3.85           C  
1938 ATOM    917  CE2 TYR A 116      31.485  28.939  99.275  1.00  7.00           C  
1939 ATOM    918  CZ  TYR A 116      31.274  29.017 100.632  1.00 23.38           C  
1940 ATOM    919  OH  TYR A 116      31.131  27.860 101.378  1.00 74.71           O  
1941 ATOM    920  N   THR A 117      30.209  35.540  98.101  1.00  1.65           N  
1942 ATOM    921  CA  THR A 117      30.459  36.830  97.517  1.00  4.95           C  
1943 ATOM    922  C   THR A 117      31.207  37.718  98.531  1.00  1.00           C  
1944 ATOM    923  O   THR A 117      30.943  37.656  99.693  1.00 25.27           O  
1945 ATOM    924  CB  THR A 117      29.082  37.342  97.062  1.00 30.12           C  
1946 ATOM    925  OG1 THR A 117      29.033  38.732  97.102  1.00 19.43           O  
1947 ATOM    926  CG2 THR A 117      27.990  36.747  97.927  1.00  9.16           C  
1948 ATOM    927  N   TYR A 118      32.265  38.458  98.156  1.00 16.32           N  
1949 ATOM    928  CA  TYR A 118      33.001  39.320  99.110  1.00  1.00           C  
1950 ATOM    929  C   TYR A 118      32.410  40.706  99.153  1.00  6.72           C  
1951 ATOM    930  O   TYR A 118      31.858  41.163  98.140  1.00 50.09           O  
1952 ATOM    931  CB  TYR A 118      34.428  39.616  98.762  1.00  1.00           C  
1953 ATOM    932  CG  TYR A 118      35.386  38.470  98.530  1.00  6.08           C  
1954 ATOM    933  CD1 TYR A 118      35.802  37.707  99.608  1.00 29.34           C  
1955 ATOM    934  CD2 TYR A 118      35.923  38.212  97.271  1.00  1.00           C  
1956 ATOM    935  CE1 TYR A 118      36.693  36.654  99.419  1.00  1.00           C  
1957 ATOM    936  CE2 TYR A 118      36.810  37.170  97.059  1.00 20.47           C  
1958 ATOM    937  CZ  TYR A 118      37.192  36.378  98.155  1.00  5.32           C  
1959 ATOM    938  OH  TYR A 118      38.107  35.301  97.977  1.00 16.84           O  
1960 ATOM    939  N   SER A 119      32.527  41.373 100.331  1.00 39.99           N  
1961 ATOM    940  CA  SER A 119      32.009  42.744 100.534  1.00  1.00           C  
1962 ATOM    941  C   SER A 119      33.026  43.572 101.224  1.00  1.96           C  
1963 ATOM    942  O   SER A 119      32.822  44.114 102.273  1.00 41.45           O  
1964 ATOM    943  CB  SER A 119      30.691  42.863 101.212  1.00  1.00           C  
1965 ATOM    944  OG  SER A 119      30.433  44.214 101.496  1.00 10.36           O  
1966 ATOM    945  N   GLY A 120      34.194  43.635 100.648  1.00 24.54           N  
1967 ATOM    946  CA  GLY A 120      35.255  44.360 101.217  1.00  1.00           C  
1968 ATOM    947  C   GLY A 120      36.229  43.359 101.688  1.00  1.00           C  
1969 ATOM    948  O   GLY A 120      36.929  42.742 100.922  1.00 28.82           O  
1970 ATOM    949  N   LEU A 121      36.299  43.205 102.974  1.00 23.80           N  
1971 ATOM    950  CA  LEU A 121      37.252  42.271 103.516  1.00  1.00           C  
1972 ATOM    951  C   LEU A 121      36.515  41.019 103.858  1.00 19.86           C  
1973 ATOM    952  O   LEU A 121      37.074  39.924 104.017  1.00 21.41           O  
1974 ATOM    953  CB  LEU A 121      37.824  42.804 104.828  1.00  1.00           C  
1975 ATOM    954  CG  LEU A 121      38.979  43.773 104.656  1.00  9.07           C  
1976 ATOM    955  CD1 LEU A 121      38.780  45.003 105.506  1.00 30.37           C  
1977 ATOM    956  CD2 LEU A 121      40.250  43.160 105.187  1.00  2.56           C  
1978 ATOM    957  N   PHE A 122      35.235  41.244 104.044  1.00  5.31           N  
1979 ATOM    958  CA  PHE A 122      34.381  40.144 104.390  1.00  5.44           C  
1980 ATOM    959  C   PHE A 122      34.263  39.110 103.347  1.00  1.00           C  
1981 ATOM    960  O   PHE A 122      34.435  39.300 102.176  1.00 25.81           O  
1982 ATOM    961  CB  PHE A 122      32.975  40.644 104.571  1.00  3.63           C  
1983 ATOM    962  CG  PHE A 122      32.892  41.644 105.676  1.00  3.81           C  
1984 ATOM    963  CD1 PHE A 122      33.423  41.356 106.922  1.00 12.54           C  
1985 ATOM    964  CD2 PHE A 122      32.240  42.865 105.475  1.00 19.10           C  
1986 ATOM    965  CE1 PHE A 122      33.318  42.294 107.964  1.00  2.81           C  
1987 ATOM    966  CE2 PHE A 122      32.131  43.812 106.491  1.00 52.16           C  
1988 ATOM    967  CZ  PHE A 122      32.683  43.515 107.742  1.00 11.30           C  
1989 ATOM    968  N   CYS A 123      33.769  38.019 103.784  1.00 33.52           N  
1990 ATOM    969  CA  CYS A 123      33.493  36.909 102.938  1.00 28.10           C  
1991 ATOM    970  C   CYS A 123      32.103  36.491 103.254  1.00  8.38           C  
1992 ATOM    971  O   CYS A 123      31.843  35.705 104.105  1.00 51.65           O  
1993 ATOM    972  CB  CYS A 123      34.461  35.762 103.062  1.00  1.00           C  
1994 ATOM    973  SG  CYS A 123      33.932  34.458 102.019  1.00 30.46           S  
1995 ATOM    974  N   VAL A 124      31.178  37.124 102.567  1.00  1.87           N  
1996 ATOM    975  CA  VAL A 124      29.834  36.771 102.793  1.00  1.00           C  
1997 ATOM    976  C   VAL A 124      29.566  35.348 102.401  1.00  1.00           C  
1998 ATOM    977  O   VAL A 124      30.161  34.856 101.481  1.00 39.44           O  
1999 ATOM    978  CB  VAL A 124      28.946  37.802 102.157  1.00  2.94           C  
2000 ATOM    979  CG1 VAL A 124      27.518  37.682 102.644  1.00 17.76           C  
2001 ATOM    980  CG2 VAL A 124      29.450  39.188 102.490  1.00  1.00           C  
2002 ATOM    981  N   THR A 125      28.700  34.674 103.128  1.00 14.88           N  
2003 ATOM    982  CA  THR A 125      28.312  33.271 102.876  1.00 12.75           C  
2004 ATOM    983  C   THR A 125      26.830  33.064 103.110  1.00 23.84           C  
2005 ATOM    984  O   THR A 125      26.278  33.293 104.172  1.00 14.57           O  
2006 ATOM    985  CB  THR A 125      28.996  32.287 103.810  1.00  8.85           C  
2007 ATOM    986  OG1 THR A 125      30.251  31.995 103.288  1.00 45.08           O  
2008 ATOM    987  CG2 THR A 125      28.093  31.061 103.821  1.00  3.04           C  
2009 ATOM    988  N   VAL A 126      26.174  32.553 102.105  1.00 17.44           N  
2010 ATOM    989  CA  VAL A 126      24.743  32.321 102.217  1.00 22.90           C  
2011 ATOM    990  C   VAL A 126      24.394  30.847 102.257  1.00 28.87           C  
2012 ATOM    991  O   VAL A 126      24.923  30.067 101.455  1.00 64.31           O  
2013 ATOM    992  CB  VAL A 126      24.058  33.043 101.106  1.00  1.00           C  
2014 ATOM    993  CG1 VAL A 126      22.712  33.534 101.540  1.00 33.77           C  
2015 ATOM    994  CG2 VAL A 126      24.890  34.251 100.696  1.00 13.06           C  
2016 ATOM    995  N   ASN A 127      23.508  30.471 103.211  1.00 29.65           N  
2017 ATOM    996  CA  ASN A 127      23.082  29.088 103.383  1.00 34.72           C  
2018 ATOM    997  C   ASN A 127      22.448  28.486 102.131  1.00 71.99           C  
2019 ATOM    998  O   ASN A 127      21.378  28.902 101.700  1.00 60.42           O  
2020 ATOM    999  CB  ASN A 127      22.146  28.958 104.584  1.00 15.67           C  
2021 ATOM   1000  CG  ASN A 127      22.325  27.617 105.293  1.00 35.58           C  
2022 ATOM   1001  OD1 ASN A 127      21.775  27.404 106.408  1.00 18.12           O  
2023 ATOM   1002  ND2 ASN A 127      23.054  26.709 104.599  1.00 22.91           N  
2024 ATOM   1003  N   PRO A 128      23.083  27.486 101.523  1.00  1.00           N  
2025 ATOM   1004  CA  PRO A 128      22.533  26.923 100.304  1.00 18.38           C  
2026 ATOM   1005  C   PRO A 128      21.181  26.263 100.514  1.00  6.29           C  
2027 ATOM   1006  O   PRO A 128      20.233  26.417  99.736  1.00 49.56           O  
2028 ATOM   1007  CB  PRO A 128      23.519  25.884  99.775  1.00  1.00           C  
2029 ATOM   1008  CG  PRO A 128      24.610  25.750 100.822  1.00 23.22           C  
2030 ATOM   1009  CD  PRO A 128      24.292  26.748 101.938  1.00 22.03           C  
2031 ATOM   1010  N   TYR A 129      21.105  25.498 101.545  1.00 15.32           N  
2032 ATOM   1011  CA  TYR A 129      19.903  24.754 101.917  1.00  8.32           C  
2033 ATOM   1012  C   TYR A 129      19.710  23.554 101.074  1.00 34.73           C  
2034 ATOM   1013  O   TYR A 129      18.612  22.939 101.018  1.00 34.33           O  
2035 ATOM   1014  CB  TYR A 129      18.663  25.590 101.880  1.00 56.85           C  
2036 ATOM   1015  CG  TYR A 129      18.611  26.345 103.143  1.00  4.19           C  
2037 ATOM   1016  CD1 TYR A 129      19.167  25.846 104.314  1.00 30.25           C  
2038 ATOM   1017  CD2 TYR A 129      18.009  27.592 103.112  1.00100.00           C  
2039 ATOM   1018  CE1 TYR A 129      19.145  26.611 105.488  1.00100.00           C  
2040 ATOM   1019  CE2 TYR A 129      17.960  28.357 104.277  1.00 15.22           C  
2041 ATOM   1020  CZ  TYR A 129      18.522  27.857 105.451  1.00 22.03           C  
2042 ATOM   1021  OH  TYR A 129      18.513  28.622 106.599  1.00 31.63           O  
2043 HETATM 1022  N   MLY A 130      20.821  23.213 100.481  1.00 16.64           N  
2044 HETATM 1023  CA  MLY A 130      20.933  22.076  99.626  1.00  9.54           C  
2045 HETATM 1024  CB  MLY A 130      20.167  22.273  98.338  1.00100.00           C  
2046 HETATM 1025  CG  MLY A 130      20.989  22.592  97.100  1.00 27.58           C  
2047 HETATM 1026  CD  MLY A 130      20.064  22.643  95.886  1.00100.00           C  
2048 HETATM 1027  CE  MLY A 130      20.690  23.200  94.634  1.00 18.13           C  
2049 HETATM 1028  NZ  MLY A 130      20.344  22.399  93.468  1.00 45.16           N  
2050 HETATM 1029  CH1 MLY A 130      19.304  23.074  92.707  1.00100.00           C  
2051 HETATM 1030  CH2 MLY A 130      21.555  22.209  92.655  1.00 36.49           C  
2052 HETATM 1031  C   MLY A 130      22.410  21.731  99.474  1.00 27.26           C  
2053 HETATM 1032  O   MLY A 130      23.235  22.392 100.071  1.00 41.41           O  
2054 ATOM   1033  N   TRP A 131      22.763  20.703  98.699  1.00 41.65           N  
2055 ATOM   1034  CA  TRP A 131      24.160  20.263  98.559  1.00 14.17           C  
2056 ATOM   1035  C   TRP A 131      24.903  20.878  97.386  1.00 78.92           C  
2057 ATOM   1036  O   TRP A 131      24.332  21.111  96.340  1.00 72.55           O  
2058 ATOM   1037  CB  TRP A 131      24.361  18.729  98.523  1.00100.00           C  
2059 ATOM   1038  CG  TRP A 131      25.806  18.245  98.632  1.00 45.32           C  
2060 ATOM   1039  CD1 TRP A 131      26.504  18.003  99.770  1.00100.00           C  
2061 ATOM   1040  CD2 TRP A 131      26.711  17.942  97.564  1.00 62.63           C  
2062 ATOM   1041  NE1 TRP A 131      27.779  17.594  99.498  1.00 96.37           N  
2063 ATOM   1042  CE2 TRP A 131      27.938  17.560  98.150  1.00100.00           C  
2064 ATOM   1043  CE3 TRP A 131      26.613  18.037  96.173  1.00 35.50           C  
2065 ATOM   1044  CZ2 TRP A 131      29.057  17.225  97.391  1.00100.00           C  
2066 ATOM   1045  CZ3 TRP A 131      27.717  17.664  95.434  1.00100.00           C  
2067 ATOM   1046  CH2 TRP A 131      28.922  17.275  96.030  1.00100.00           C  
2068 ATOM   1047  N   LEU A 132      26.213  21.067  97.596  1.00 28.77           N  
2069 ATOM   1048  CA  LEU A 132      27.053  21.667  96.570  1.00  2.96           C  
2070 ATOM   1049  C   LEU A 132      28.456  21.021  96.524  1.00 48.44           C  
2071 ATOM   1050  O   LEU A 132      29.088  20.643  97.531  1.00 27.01           O  
2072 ATOM   1051  CB  LEU A 132      27.185  23.188  96.778  1.00 31.89           C  
2073 ATOM   1052  CG  LEU A 132      26.040  24.021  96.242  1.00 21.72           C  
2074 ATOM   1053  CD1 LEU A 132      24.807  23.844  97.063  1.00 19.24           C  
2075 ATOM   1054  CD2 LEU A 132      26.422  25.495  96.412  1.00 23.22           C  
2076 ATOM   1055  N   PRO A 133      28.973  20.923  95.303  1.00 10.14           N  
2077 ATOM   1056  CA  PRO A 133      30.297  20.373  95.064  1.00 11.68           C  
2078 ATOM   1057  C   PRO A 133      31.376  21.318  95.497  1.00 28.48           C  
2079 ATOM   1058  O   PRO A 133      32.482  21.197  95.012  1.00 56.24           O  
2080 ATOM   1059  CB  PRO A 133      30.447  20.325  93.548  1.00  2.37           C  
2081 ATOM   1060  CG  PRO A 133      29.303  21.192  92.946  1.00 16.88           C  
2082 ATOM   1061  CD  PRO A 133      28.278  21.399  94.048  1.00  5.49           C  
2083 ATOM   1062  N   VAL A 134      31.056  22.279  96.345  1.00 44.04           N  
2084 ATOM   1063  CA  VAL A 134      32.043  23.281  96.729  1.00 12.89           C  
2085 ATOM   1064  C   VAL A 134      33.084  22.843  97.719  1.00 86.17           C  
2086 ATOM   1065  O   VAL A 134      34.197  23.335  97.766  1.00 40.29           O  
2087 ATOM   1066  CB  VAL A 134      31.356  24.480  97.291  1.00  1.00           C  
2088 ATOM   1067  CG1 VAL A 134      32.389  25.468  97.829  1.00 96.70           C  
2089 ATOM   1068  CG2 VAL A 134      30.490  25.119  96.196  1.00  8.04           C  
2090 ATOM   1069  N   TYR A 135      32.706  21.920  98.569  1.00 72.06           N  
2091 ATOM   1070  CA  TYR A 135      33.587  21.532  99.624  1.00  1.00           C  
2092 ATOM   1071  C   TYR A 135      34.464  20.446  99.095  1.00 36.72           C  
2093 ATOM   1072  O   TYR A 135      35.263  19.823  99.810  1.00 66.25           O  
2094 ATOM   1073  CB  TYR A 135      32.718  21.187 100.838  1.00 18.28           C  
2095 ATOM   1074  CG  TYR A 135      31.985  22.415 101.327  1.00 19.16           C  
2096 ATOM   1075  CD1 TYR A 135      31.300  23.251 100.445  1.00  7.66           C  
2097 ATOM   1076  CD2 TYR A 135      31.942  22.753 102.681  1.00 68.82           C  
2098 ATOM   1077  CE1 TYR A 135      30.619  24.395 100.833  1.00 76.36           C  
2099 ATOM   1078  CE2 TYR A 135      31.253  23.885 103.106  1.00 35.67           C  
2100 ATOM   1079  CZ  TYR A 135      30.609  24.704 102.194  1.00100.00           C  
2101 ATOM   1080  OH  TYR A 135      29.950  25.808 102.661  1.00100.00           O  
2102 ATOM   1081  N   ASN A 136      34.279  20.318  97.777  1.00 68.96           N  
2103 ATOM   1082  CA  ASN A 136      34.958  19.377  96.906  1.00 21.39           C  
2104 ATOM   1083  C   ASN A 136      36.436  19.391  96.989  1.00 29.81           C  
2105 ATOM   1084  O   ASN A 136      37.149  20.365  96.715  1.00 42.60           O  
2106 ATOM   1085  CB  ASN A 136      34.656  19.530  95.415  1.00 66.38           C  
2107 ATOM   1086  CG  ASN A 136      33.712  18.483  94.917  1.00 76.73           C  
2108 ATOM   1087  OD1 ASN A 136      33.852  18.044  93.787  1.00 51.97           O  
2109 ATOM   1088  ND2 ASN A 136      32.752  18.111  95.795  1.00 45.15           N  
2110 ATOM   1089  N   PRO A 137      36.842  18.185  97.209  1.00 16.73           N  
2111 ATOM   1090  CA  PRO A 137      38.191  17.762  97.391  1.00 33.35           C  
2112 ATOM   1091  C   PRO A 137      39.045  18.195  96.227  1.00 18.61           C  
2113 ATOM   1092  O   PRO A 137      40.236  18.007  96.285  1.00 57.38           O  
2114 ATOM   1093  CB  PRO A 137      38.121  16.260  97.423  1.00100.00           C  
2115 ATOM   1094  CG  PRO A 137      36.720  15.860  96.962  1.00100.00           C  
2116 ATOM   1095  CD  PRO A 137      35.960  17.141  96.670  1.00100.00           C  
2117 HETATM 1096  N   MLY A 138      38.458  18.789  95.220  1.00 28.09           N  
2118 HETATM 1097  CA  MLY A 138      39.308  19.245  94.131  1.00 57.51           C  
2119 HETATM 1098  CB  MLY A 138      38.596  19.340  92.834  1.00100.00           C  
2120 HETATM 1099  CG  MLY A 138      38.142  18.024  92.348  1.00100.00           C  
2121 HETATM 1100  CD  MLY A 138      36.767  18.169  91.782  1.00 23.02           C  
2122 HETATM 1101  CE  MLY A 138      36.372  16.832  91.210  1.00100.00           C  
2123 HETATM 1102  NZ  MLY A 138      35.862  16.955  89.853  1.00100.00           N  
2124 HETATM 1103  CH1 MLY A 138      34.693  16.089  89.698  1.00 79.44           C  
2125 HETATM 1104  CH2 MLY A 138      36.900  16.568  88.888  1.00100.00           C  
2126 HETATM 1105  C   MLY A 138      39.580  20.678  94.362  1.00 62.42           C  
2127 HETATM 1106  O   MLY A 138      40.610  21.250  93.997  1.00 80.99           O  
2128 ATOM   1107  N   VAL A 139      38.562  21.301  94.923  1.00 35.25           N  
2129 ATOM   1108  CA  VAL A 139      38.608  22.718  95.175  1.00 15.80           C  
2130 ATOM   1109  C   VAL A 139      39.704  23.094  96.132  1.00 22.19           C  
2131 ATOM   1110  O   VAL A 139      40.451  24.026  95.875  1.00 27.49           O  
2132 ATOM   1111  CB  VAL A 139      37.302  23.219  95.670  1.00 11.97           C  
2133 ATOM   1112  CG1 VAL A 139      37.452  24.736  95.821  1.00 18.14           C  
2134 ATOM   1113  CG2 VAL A 139      36.218  22.851  94.656  1.00 17.22           C  
2135 ATOM   1114  N   VAL A 140      39.726  22.310  97.202  1.00  1.00           N  
2136 ATOM   1115  CA  VAL A 140      40.678  22.418  98.263  1.00 15.76           C  
2137 ATOM   1116  C   VAL A 140      42.079  22.718  97.729  1.00 27.78           C  
2138 ATOM   1117  O   VAL A 140      42.765  23.653  98.178  1.00 69.40           O  
2139 ATOM   1118  CB  VAL A 140      40.586  21.112  99.052  1.00 19.96           C  
2140 ATOM   1119  CG1 VAL A 140      41.895  20.853  99.710  1.00 37.81           C  
2141 ATOM   1120  CG2 VAL A 140      39.469  21.171 100.116  1.00 27.39           C  
2142 ATOM   1121  N   LEU A 141      42.474  21.976  96.691  1.00 21.83           N  
2143 ATOM   1122  CA  LEU A 141      43.782  22.139  96.053  1.00 34.87           C  
2144 ATOM   1123  C   LEU A 141      43.835  23.403  95.270  1.00 65.41           C  
2145 ATOM   1124  O   LEU A 141      44.831  24.116  95.243  1.00 81.74           O  
2146 ATOM   1125  CB  LEU A 141      43.995  21.153  94.879  1.00 26.29           C  
2147 ATOM   1126  CG  LEU A 141      44.019  19.686  95.237  1.00100.00           C  
2148 ATOM   1127  CD1 LEU A 141      42.578  19.229  95.421  1.00100.00           C  
2149 ATOM   1128  CD2 LEU A 141      44.716  18.954  94.085  1.00100.00           C  
2150 ATOM   1129  N   ALA A 142      42.755  23.577  94.528  1.00 59.31           N  
2151 ATOM   1130  CA  ALA A 142      42.623  24.703  93.647  1.00 24.65           C  
2152 ATOM   1131  C   ALA A 142      42.903  26.017  94.335  1.00 36.40           C  
2153 ATOM   1132  O   ALA A 142      43.586  26.872  93.778  1.00 45.08           O  
2154 ATOM   1133  CB  ALA A 142      41.267  24.710  93.017  1.00 68.47           C  
2155 ATOM   1134  N   TYR A 143      42.354  26.134  95.549  1.00 27.89           N  
2156 ATOM   1135  CA  TYR A 143      42.480  27.324  96.321  1.00 12.46           C  
2157 ATOM   1136  C   TYR A 143      43.807  27.423  97.054  1.00 54.06           C  
2158 ATOM   1137  O   TYR A 143      44.114  28.388  97.740  1.00 49.31           O  
2159 ATOM   1138  CB  TYR A 143      41.285  27.449  97.271  1.00  8.73           C  
2160 ATOM   1139  CG  TYR A 143      40.122  28.171  96.612  1.00  1.00           C  
2161 ATOM   1140  CD1 TYR A 143      40.212  29.525  96.298  1.00  1.00           C  
2162 ATOM   1141  CD2 TYR A 143      38.938  27.508  96.295  1.00  9.30           C  
2163 ATOM   1142  CE1 TYR A 143      39.160  30.217  95.707  1.00 21.54           C  
2164 ATOM   1143  CE2 TYR A 143      37.868  28.191  95.729  1.00  7.58           C  
2165 ATOM   1144  CZ  TYR A 143      37.975  29.546  95.438  1.00  4.70           C  
2166 ATOM   1145  OH  TYR A 143      36.934  30.222  94.801  1.00 79.71           O  
2167 ATOM   1146  N   ARG A 144      44.592  26.402  96.822  1.00 19.11           N  
2168 ATOM   1147  CA  ARG A 144      45.880  26.254  97.436  1.00 37.19           C  
2169 ATOM   1148  C   ARG A 144      46.991  27.017  96.742  1.00  7.52           C  
2170 ATOM   1149  O   ARG A 144      47.382  26.667  95.648  1.00 55.56           O  
2171 ATOM   1150  CB  ARG A 144      46.158  24.772  97.575  1.00 57.15           C  
2172 ATOM   1151  CG  ARG A 144      47.415  24.447  98.366  1.00 18.42           C  
2173 ATOM   1152  CD  ARG A 144      47.555  25.293  99.610  1.00100.00           C  
2174 ATOM   1153  NE  ARG A 144      48.950  25.526  99.930  1.00 30.55           N  
2175 ATOM   1154  CZ  ARG A 144      49.418  26.681 100.415  1.00 39.20           C  
2176 ATOM   1155  NH1 ARG A 144      48.606  27.708 100.652  1.00 36.28           N  
2177 ATOM   1156  NH2 ARG A 144      50.720  26.794 100.643  1.00 93.25           N  
2178 ATOM   1157  N   GLY A 145      47.482  28.072  97.415  1.00 22.37           N  
2179 ATOM   1158  CA  GLY A 145      48.563  28.946  96.978  1.00  1.00           C  
2180 ATOM   1159  C   GLY A 145      48.099  30.155  96.128  1.00 14.13           C  
2181 ATOM   1160  O   GLY A 145      48.904  30.828  95.477  1.00 63.04           O  
2182 ATOM   1161  N   LYS A 146      46.810  30.449  96.172  1.00 35.88           N  
2183 ATOM   1162  CA  LYS A 146      46.160  31.502  95.404  1.00 46.40           C  
2184 ATOM   1163  C   LYS A 146      45.679  32.759  96.115  1.00 31.44           C  
2185 ATOM   1164  O   LYS A 146      44.805  32.667  96.966  1.00 79.33           O  
2186 ATOM   1165  CB  LYS A 146      44.868  30.880  94.884  1.00100.00           C  
2187 ATOM   1166  CG  LYS A 146      44.901  30.497  93.431  1.00 13.89           C  
2188 ATOM   1167  CD  LYS A 146      46.120  29.653  93.085  1.00 41.36           C  
2189 ATOM   1168  CE  LYS A 146      45.810  28.589  92.060  1.00 37.43           C  
2190 ATOM   1169  NZ  LYS A 146      44.667  28.940  91.207  1.00 72.86           N  
2191 ATOM   1170  N   LYS A 147      46.174  33.934  95.703  1.00  6.12           N  
2192 ATOM   1171  CA  LYS A 147      45.627  35.162  96.277  1.00  5.54           C  
2193 ATOM   1172  C   LYS A 147      44.146  35.270  95.896  1.00 12.43           C  
2194 ATOM   1173  O   LYS A 147      43.733  34.666  94.901  1.00 42.76           O  
2195 ATOM   1174  CB  LYS A 147      46.390  36.351  95.751  1.00 35.24           C  
2196 ATOM   1175  CG  LYS A 147      47.878  36.127  95.979  1.00 48.34           C  
2197 ATOM   1176  CD  LYS A 147      48.197  36.000  97.455  1.00 30.08           C  
2198 ATOM   1177  CE  LYS A 147      49.680  35.908  97.774  1.00100.00           C  
2199 ATOM   1178  NZ  LYS A 147      50.506  36.966  97.166  1.00100.00           N  
2200 ATOM   1179  N   ARG A 148      43.351  36.020  96.659  1.00  4.82           N  
2201 ATOM   1180  CA  ARG A 148      41.933  36.067  96.360  1.00 16.01           C  
2202 ATOM   1181  C   ARG A 148      41.576  36.769  95.092  1.00 31.81           C  
2203 ATOM   1182  O   ARG A 148      40.394  36.938  94.778  1.00 78.66           O  
2204 ATOM   1183  CB  ARG A 148      41.099  36.538  97.509  1.00100.00           C  
2205 ATOM   1184  CG  ARG A 148      41.408  37.973  97.821  1.00  1.89           C  
2206 ATOM   1185  CD  ARG A 148      40.419  38.560  98.879  1.00 30.81           C  
2207 ATOM   1186  NE  ARG A 148      39.625  39.658  98.334  1.00 42.67           N  
2208 ATOM   1187  CZ  ARG A 148      38.721  40.318  99.029  1.00100.00           C  
2209 ATOM   1188  NH1 ARG A 148      38.451  39.980 100.299  1.00 39.52           N  
2210 ATOM   1189  NH2 ARG A 148      38.065  41.309  98.388  1.00 32.04           N  
2211 ATOM   1190  N   GLN A 149      42.599  37.150  94.350  1.00 50.64           N  
2212 ATOM   1191  CA  GLN A 149      42.351  37.837  93.094  1.00 53.83           C  
2213 ATOM   1192  C   GLN A 149      42.595  36.897  91.935  1.00 30.37           C  
2214 ATOM   1193  O   GLN A 149      42.159  37.121  90.801  1.00 27.19           O  
2215 ATOM   1194  CB  GLN A 149      43.100  39.160  92.992  1.00 19.05           C  
2216 ATOM   1195  CG  GLN A 149      42.989  40.045  94.249  1.00100.00           C  
2217 ATOM   1196  CD  GLN A 149      44.325  40.436  94.851  1.00100.00           C  
2218 ATOM   1197  OE1 GLN A 149      44.389  41.463  95.572  1.00100.00           O  
2219 ATOM   1198  NE2 GLN A 149      45.373  39.660  94.519  1.00 94.76           N  
2220 ATOM   1199  N   GLU A 150      43.261  35.794  92.269  1.00 33.88           N  
2221 ATOM   1200  CA  GLU A 150      43.565  34.710  91.352  1.00 20.04           C  
2222 ATOM   1201  C   GLU A 150      42.461  33.653  91.316  1.00 50.02           C  
2223 ATOM   1202  O   GLU A 150      42.555  32.717  90.523  1.00100.00           O  
2224 ATOM   1203  CB  GLU A 150      44.879  34.062  91.854  1.00 20.25           C  
2225 ATOM   1204  CG  GLU A 150      46.011  35.113  91.869  1.00  5.64           C  
2226 ATOM   1205  CD  GLU A 150      47.329  34.565  92.333  1.00 60.87           C  
2227 ATOM   1206  OE1 GLU A 150      47.237  33.352  92.812  1.00100.00           O  
2228 ATOM   1207  OE2 GLU A 150      48.355  35.219  92.281  1.00100.00           O  
2229 ATOM   1208  N   ALA A 151      41.478  33.779  92.197  1.00 22.62           N  
2230 ATOM   1209  CA  ALA A 151      40.366  32.886  92.294  1.00  1.00           C  
2231 ATOM   1210  C   ALA A 151      39.072  33.568  92.790  1.00 29.13           C  
2232 ATOM   1211  O   ALA A 151      39.085  34.623  93.480  1.00 43.10           O  
2233 ATOM   1212  CB  ALA A 151      40.805  31.777  93.180  1.00 27.36           C  
2234 ATOM   1213  N   PRO A 152      37.944  32.948  92.459  1.00 13.97           N  
2235 ATOM   1214  CA  PRO A 152      36.632  33.456  92.801  1.00 97.29           C  
2236 ATOM   1215  C   PRO A 152      36.331  33.392  94.303  1.00  5.72           C  
2237 ATOM   1216  O   PRO A 152      36.918  32.649  95.030  1.00 31.18           O  
2238 ATOM   1217  CB  PRO A 152      35.654  32.542  92.040  1.00 30.28           C  
2239 ATOM   1218  CG  PRO A 152      36.410  31.277  91.641  1.00 30.66           C  
2240 ATOM   1219  CD  PRO A 152      37.875  31.527  91.995  1.00 20.08           C  
2241 ATOM   1220  N   PRO A 153      35.372  34.175  94.748  1.00  9.18           N  
2242 ATOM   1221  CA  PRO A 153      34.968  34.193  96.124  1.00  6.34           C  
2243 ATOM   1222  C   PRO A 153      34.600  32.849  96.715  1.00 14.27           C  
2244 ATOM   1223  O   PRO A 153      33.653  32.183  96.305  1.00 51.95           O  
2245 ATOM   1224  CB  PRO A 153      33.810  35.174  96.247  1.00 12.33           C  
2246 ATOM   1225  CG  PRO A 153      33.877  36.027  94.972  1.00 21.84           C  
2247 ATOM   1226  CD  PRO A 153      34.996  35.478  94.117  1.00 17.31           C  
2248 ATOM   1227  N   HIS A 154      35.390  32.534  97.750  1.00 35.04           N  
2249 ATOM   1228  CA  HIS A 154      35.311  31.331  98.540  1.00 18.61           C  
2250 ATOM   1229  C   HIS A 154      36.153  31.369  99.838  1.00 16.83           C  
2251 ATOM   1230  O   HIS A 154      37.232  31.898  99.948  1.00 46.00           O  
2252 ATOM   1231  CB  HIS A 154      35.855  30.176  97.753  1.00 21.38           C  
2253 ATOM   1232  CG  HIS A 154      35.358  28.890  98.253  1.00 20.53           C  
2254 ATOM   1233  ND1 HIS A 154      35.851  27.723  97.771  1.00 39.67           N  
2255 ATOM   1234  CD2 HIS A 154      34.399  28.590  99.164  1.00 55.75           C  
2256 ATOM   1235  CE1 HIS A 154      35.154  26.757  98.326  1.00 19.12           C  
2257 ATOM   1236  NE2 HIS A 154      34.323  27.224  99.219  1.00 18.37           N  
2258 ATOM   1237  N   ILE A 155      35.658  30.665 100.812  1.00 35.84           N  
2259 ATOM   1238  CA  ILE A 155      36.172  30.514 102.149  1.00  1.00           C  
2260 ATOM   1239  C   ILE A 155      37.531  29.906 102.220  1.00 17.57           C  
2261 ATOM   1240  O   ILE A 155      38.276  30.139 103.177  1.00 26.10           O  
2262 ATOM   1241  CB  ILE A 155      35.234  29.634 102.924  1.00  1.00           C  
2263 ATOM   1242  CG1 ILE A 155      34.459  30.437 103.933  1.00 17.76           C  
2264 ATOM   1243  CG2 ILE A 155      36.009  28.541 103.550  1.00 31.04           C  
2265 ATOM   1244  CD1 ILE A 155      33.370  29.607 104.610  1.00100.00           C  
2266 ATOM   1245  N   PHE A 156      37.830  29.042 101.288  1.00  7.74           N  
2267 ATOM   1246  CA  PHE A 156      39.119  28.491 101.333  1.00  1.00           C  
2268 ATOM   1247  C   PHE A 156      40.034  29.623 100.905  1.00 19.60           C  
2269 ATOM   1248  O   PHE A 156      41.231  29.605 101.184  1.00 21.33           O  
2270 ATOM   1249  CB  PHE A 156      39.324  27.334 100.395  1.00 14.35           C  
2271 ATOM   1250  CG  PHE A 156      38.470  26.153 100.668  1.00 38.77           C  
2272 ATOM   1251  CD1 PHE A 156      38.669  25.306 101.744  1.00 31.14           C  
2273 ATOM   1252  CD2 PHE A 156      37.393  25.821  99.875  1.00 19.39           C  
2274 ATOM   1253  CE1 PHE A 156      37.889  24.179 101.997  1.00100.00           C  
2275 ATOM   1254  CE2 PHE A 156      36.527  24.763 100.131  1.00 53.84           C  
2276 ATOM   1255  CZ  PHE A 156      36.789  23.902 101.195  1.00 19.40           C  
2277 ATOM   1256  N   SER A 157      39.470  30.639 100.270  1.00  1.00           N  
2278 ATOM   1257  CA  SER A 157      40.363  31.697  99.855  1.00  1.00           C  
2279 ATOM   1258  C   SER A 157      40.893  32.327 101.062  1.00 11.10           C  
2280 ATOM   1259  O   SER A 157      42.089  32.536 101.152  1.00 17.28           O  
2281 ATOM   1260  CB  SER A 157      39.731  32.767  98.940  1.00 24.45           C  
2282 ATOM   1261  OG  SER A 157      40.640  33.154  97.912  1.00 27.07           O  
2283 ATOM   1262  N   ILE A 158      39.948  32.618 101.950  1.00 11.28           N  
2284 ATOM   1263  CA  ILE A 158      40.291  33.300 103.175  1.00 18.78           C  
2285 ATOM   1264  C   ILE A 158      41.276  32.440 103.944  1.00  6.77           C  
2286 ATOM   1265  O   ILE A 158      42.365  32.866 104.340  1.00 27.43           O  
2287 ATOM   1266  CB  ILE A 158      39.023  33.533 103.988  1.00  7.30           C  
2288 ATOM   1267  CG1 ILE A 158      38.516  34.946 103.822  1.00 13.62           C  
2289 ATOM   1268  CG2 ILE A 158      39.333  33.410 105.460  1.00  4.90           C  
2290 ATOM   1269  CD1 ILE A 158      37.356  35.071 102.844  1.00 11.00           C  
2291 ATOM   1270  N   SER A 159      40.875  31.190 104.089  1.00 12.77           N  
2292 ATOM   1271  CA  SER A 159      41.585  30.202 104.824  1.00 10.85           C  
2293 ATOM   1272  C   SER A 159      42.936  29.866 104.290  1.00  1.00           C  
2294 ATOM   1273  O   SER A 159      43.784  29.368 104.994  1.00 22.72           O  
2295 ATOM   1274  CB  SER A 159      40.733  28.952 105.048  1.00 10.67           C  
2296 ATOM   1275  OG  SER A 159      41.251  27.945 104.256  1.00 32.31           O  
2297 ATOM   1276  N   ASP A 160      43.148  30.102 103.059  1.00  1.00           N  
2298 ATOM   1277  CA  ASP A 160      44.468  29.742 102.559  1.00 23.10           C  
2299 ATOM   1278  C   ASP A 160      45.368  30.924 102.710  1.00 34.39           C  
2300 ATOM   1279  O   ASP A 160      46.533  30.857 103.101  1.00 34.19           O  
2301 ATOM   1280  CB  ASP A 160      44.429  29.257 101.101  1.00 13.42           C  
2302 ATOM   1281  CG  ASP A 160      45.649  28.461 100.738  1.00 12.49           C  
2303 ATOM   1282  OD1 ASP A 160      46.715  28.994 100.484  1.00 54.92           O  
2304 ATOM   1283  OD2 ASP A 160      45.441  27.160 100.701  1.00 36.84           O  
2305 ATOM   1284  N   ASN A 161      44.775  32.054 102.414  1.00 11.02           N  
2306 ATOM   1285  CA  ASN A 161      45.513  33.268 102.463  1.00 30.19           C  
2307 ATOM   1286  C   ASN A 161      46.060  33.487 103.822  1.00  6.26           C  
2308 ATOM   1287  O   ASN A 161      47.187  33.986 104.016  1.00 10.51           O  
2309 ATOM   1288  CB  ASN A 161      44.686  34.426 101.978  1.00 23.05           C  
2310 ATOM   1289  CG  ASN A 161      44.888  34.540 100.503  1.00  7.17           C  
2311 ATOM   1290  OD1 ASN A 161      45.756  35.308 100.018  1.00 23.52           O  
2312 ATOM   1291  ND2 ASN A 161      44.103  33.727  99.855  1.00  6.39           N  
2313 ATOM   1292  N   ALA A 162      45.260  33.064 104.791  1.00 45.88           N  
2314 ATOM   1293  CA  ALA A 162      45.669  33.192 106.180  1.00  9.08           C  
2315 ATOM   1294  C   ALA A 162      46.986  32.511 106.386  1.00  1.85           C  
2316 ATOM   1295  O   ALA A 162      47.978  33.104 106.796  1.00 23.68           O  
2317 ATOM   1296  CB  ALA A 162      44.675  32.509 107.015  1.00  1.00           C  
2318 ATOM   1297  N   TYR A 163      46.951  31.254 105.994  1.00 17.59           N  
2319 ATOM   1298  CA  TYR A 163      48.094  30.369 106.019  1.00  2.18           C  
2320 ATOM   1299  C   TYR A 163      49.295  30.991 105.348  1.00  7.04           C  
2321 ATOM   1300  O   TYR A 163      50.381  31.036 105.892  1.00 43.05           O  
2322 ATOM   1301  CB  TYR A 163      47.786  29.081 105.273  1.00  1.00           C  
2323 ATOM   1302  CG  TYR A 163      48.754  27.997 105.614  1.00  5.62           C  
2324 ATOM   1303  CD1 TYR A 163      48.901  27.487 106.904  1.00 35.02           C  
2325 ATOM   1304  CD2 TYR A 163      49.529  27.446 104.599  1.00 17.74           C  
2326 ATOM   1305  CE1 TYR A 163      49.797  26.462 107.168  1.00 21.88           C  
2327 ATOM   1306  CE2 TYR A 163      50.439  26.426 104.847  1.00  8.67           C  
2328 ATOM   1307  CZ  TYR A 163      50.564  25.932 106.144  1.00 27.22           C  
2329 ATOM   1308  OH  TYR A 163      51.462  24.915 106.397  1.00 48.47           O  
2330 ATOM   1309  N   GLN A 164      49.050  31.457 104.154  1.00 14.80           N  
2331 ATOM   1310  CA  GLN A 164      50.082  32.072 103.346  1.00 16.40           C  
2332 ATOM   1311  C   GLN A 164      50.719  33.115 104.198  1.00 11.68           C  
2333 ATOM   1312  O   GLN A 164      51.799  32.968 104.743  1.00 18.70           O  
2334 ATOM   1313  CB  GLN A 164      49.400  32.789 102.182  1.00 78.27           C  
2335 ATOM   1314  CG  GLN A 164      49.220  31.931 100.920  1.00  3.59           C  
2336 ATOM   1315  CD  GLN A 164      48.871  32.858  99.777  1.00 84.31           C  
2337 ATOM   1316  OE1 GLN A 164      49.708  33.131  98.913  1.00 91.44           O  
2338 ATOM   1317  NE2 GLN A 164      47.648  33.401  99.829  1.00 50.60           N  
2339 ATOM   1318  N   PHE A 165      49.919  34.128 104.367  1.00 20.18           N  
2340 ATOM   1319  CA  PHE A 165      50.191  35.270 105.143  1.00  1.00           C  
2341 ATOM   1320  C   PHE A 165      50.871  34.909 106.432  1.00 30.58           C  
2342 ATOM   1321  O   PHE A 165      51.734  35.614 106.935  1.00 15.04           O  
2343 ATOM   1322  CB  PHE A 165      48.808  35.697 105.479  1.00  5.14           C  
2344 ATOM   1323  CG  PHE A 165      48.413  36.787 104.567  1.00  3.22           C  
2345 ATOM   1324  CD1 PHE A 165      49.315  37.807 104.298  1.00  1.00           C  
2346 ATOM   1325  CD2 PHE A 165      47.148  36.816 103.997  1.00 18.68           C  
2347 ATOM   1326  CE1 PHE A 165      48.964  38.863 103.464  1.00 36.72           C  
2348 ATOM   1327  CE2 PHE A 165      46.771  37.872 103.173  1.00 36.80           C  
2349 ATOM   1328  CZ  PHE A 165      47.688  38.884 102.921  1.00  1.09           C  
2350 ATOM   1329  N   MET A 166      50.461  33.771 106.942  1.00  1.00           N  
2351 ATOM   1330  CA  MET A 166      51.008  33.333 108.174  1.00 13.53           C  
2352 ATOM   1331  C   MET A 166      52.483  33.166 107.982  1.00  1.00           C  
2353 ATOM   1332  O   MET A 166      53.271  33.861 108.604  1.00 16.46           O  
2354 ATOM   1333  CB  MET A 166      50.295  32.065 108.691  1.00 49.60           C  
2355 ATOM   1334  CG  MET A 166      50.759  31.542 110.041  1.00  2.87           C  
2356 ATOM   1335  SD  MET A 166      50.712  29.718 110.155  1.00 28.05           S  
2357 ATOM   1336  CE  MET A 166      50.036  29.659 111.822  1.00 57.01           C  
2358 ATOM   1337  N   LEU A 167      52.858  32.326 107.032  1.00 28.65           N  
2359 ATOM   1338  CA  LEU A 167      54.281  32.127 106.776  1.00 18.52           C  
2360 ATOM   1339  C   LEU A 167      54.998  33.316 106.114  1.00 36.22           C  
2361 ATOM   1340  O   LEU A 167      56.158  33.580 106.282  1.00 44.94           O  
2362 ATOM   1341  CB  LEU A 167      54.613  30.825 106.028  1.00 10.50           C  
2363 ATOM   1342  CG  LEU A 167      53.689  29.652 106.309  1.00 14.48           C  
2364 ATOM   1343  CD1 LEU A 167      53.199  29.077 105.003  1.00 15.89           C  
2365 ATOM   1344  CD2 LEU A 167      54.436  28.540 107.055  1.00  5.66           C  
2366 ATOM   1345  N   THR A 168      54.308  34.063 105.270  1.00 23.46           N  
2367 ATOM   1346  CA  THR A 168      54.920  35.181 104.601  1.00  9.67           C  
2368 ATOM   1347  C   THR A 168      55.324  36.324 105.520  1.00 18.56           C  
2369 ATOM   1348  O   THR A 168      56.459  36.781 105.444  1.00 56.73           O  
2370 ATOM   1349  CB  THR A 168      53.954  35.701 103.525  1.00 27.28           C  
2371 ATOM   1350  OG1 THR A 168      53.739  34.721 102.535  1.00 88.35           O  
2372 ATOM   1351  CG2 THR A 168      54.474  37.003 102.943  1.00100.00           C  
2373 ATOM   1352  N   ASP A 169      54.367  36.783 106.341  1.00 43.54           N  
2374 ATOM   1353  CA  ASP A 169      54.565  37.897 107.259  1.00 63.66           C  
2375 ATOM   1354  C   ASP A 169      55.089  37.523 108.673  1.00 94.60           C  
2376 ATOM   1355  O   ASP A 169      55.529  38.338 109.511  1.00 23.96           O  
2377 ATOM   1356  CB  ASP A 169      53.303  38.748 107.362  1.00  4.50           C  
2378 ATOM   1357  CG  ASP A 169      52.514  38.883 106.107  1.00 44.83           C  
2379 ATOM   1358  OD1 ASP A 169      53.182  38.479 105.046  1.00 64.18           O  
2380 ATOM   1359  OD2 ASP A 169      51.380  39.351 106.105  1.00 66.18           O  
2381 ATOM   1360  N   ARG A 170      55.024  36.242 108.991  1.00 23.46           N  
2382 ATOM   1361  CA  ARG A 170      55.467  35.779 110.295  1.00 10.12           C  
2383 ATOM   1362  C   ARG A 170      54.628  36.369 111.415  1.00 33.65           C  
2384 ATOM   1363  O   ARG A 170      55.151  36.667 112.484  1.00 51.21           O  
2385 ATOM   1364  CB  ARG A 170      56.911  36.108 110.511  1.00 28.40           C  
2386 ATOM   1365  CG  ARG A 170      57.841  35.502 109.484  1.00 79.33           C  
2387 ATOM   1366  CD  ARG A 170      58.999  34.734 110.071  1.00 26.32           C  
2388 ATOM   1367  NE  ARG A 170      60.282  35.446 109.968  1.00100.00           N  
2389 ATOM   1368  CZ  ARG A 170      61.457  34.955 110.414  1.00100.00           C  
2390 ATOM   1369  NH1 ARG A 170      61.570  33.746 111.001  1.00100.00           N  
2391 ATOM   1370  NH2 ARG A 170      62.569  35.703 110.263  1.00100.00           N  
2392 ATOM   1371  N   GLU A 171      53.338  36.494 111.139  1.00  9.77           N  
2393 ATOM   1372  CA  GLU A 171      52.356  37.002 112.071  1.00 12.08           C  
2394 ATOM   1373  C   GLU A 171      51.282  35.992 112.301  1.00 10.76           C  
2395 ATOM   1374  O   GLU A 171      51.062  35.125 111.472  1.00 31.77           O  
2396 ATOM   1375  CB  GLU A 171      51.704  38.266 111.507  1.00  4.61           C  
2397 ATOM   1376  CG  GLU A 171      52.719  39.339 111.110  1.00  1.00           C  
2398 ATOM   1377  CD  GLU A 171      52.095  40.710 110.872  1.00 21.23           C  
2399 ATOM   1378  OE1 GLU A 171      50.835  40.711 110.551  1.00 18.31           O  
2400 ATOM   1379  OE2 GLU A 171      52.740  41.748 110.906  1.00 30.34           O  
2401 ATOM   1380  N   ASN A 172      50.638  36.098 113.445  1.00 16.06           N  
2402 ATOM   1381  CA  ASN A 172      49.563  35.143 113.672  1.00  3.04           C  
2403 ATOM   1382  C   ASN A 172      48.328  35.669 113.013  1.00 63.62           C  
2404 ATOM   1383  O   ASN A 172      48.218  36.888 112.716  1.00 17.45           O  
2405 ATOM   1384  CB  ASN A 172      49.329  34.645 115.103  1.00 45.48           C  
2406 ATOM   1385  CG  ASN A 172      50.562  34.459 115.955  1.00 23.26           C  
2407 ATOM   1386  OD1 ASN A 172      51.271  33.420 115.914  1.00 37.05           O  
2408 ATOM   1387  ND2 ASN A 172      50.814  35.466 116.756  1.00 25.74           N  
2409 ATOM   1388  N   GLN A 173      47.413  34.727 112.809  1.00  1.00           N  
2410 ATOM   1389  CA  GLN A 173      46.200  35.052 112.097  1.00  4.50           C  
2411 ATOM   1390  C   GLN A 173      44.933  34.752 112.859  1.00 48.31           C  
2412 ATOM   1391  O   GLN A 173      44.979  34.163 113.938  1.00  1.00           O  
2413 ATOM   1392  CB  GLN A 173      46.321  34.212 110.808  1.00 28.68           C  
2414 ATOM   1393  CG  GLN A 173      46.413  34.988 109.448  1.00 33.41           C  
2415 ATOM   1394  CD  GLN A 173      47.576  35.912 109.253  1.00 10.46           C  
2416 ATOM   1395  OE1 GLN A 173      47.423  36.981 108.601  1.00 14.47           O  
2417 ATOM   1396  NE2 GLN A 173      48.717  35.547 109.823  1.00 29.60           N  
2418 ATOM   1397  N   SER A 174      43.804  35.189 112.278  1.00  8.45           N  
2419 ATOM   1398  CA  SER A 174      42.491  34.897 112.847  1.00  5.70           C  
2420 ATOM   1399  C   SER A 174      41.441  34.949 111.780  1.00 15.58           C  
2421 ATOM   1400  O   SER A 174      41.613  35.596 110.761  1.00 15.21           O  
2422 ATOM   1401  CB  SER A 174      42.083  35.810 113.960  1.00  1.00           C  
2423 ATOM   1402  OG  SER A 174      41.868  37.071 113.394  1.00 25.75           O  
2424 ATOM   1403  N   ILE A 175      40.360  34.270 112.077  1.00 10.76           N  
2425 ATOM   1404  CA  ILE A 175      39.229  34.171 111.235  1.00  1.00           C  
2426 ATOM   1405  C   ILE A 175      38.030  34.354 112.106  1.00  1.00           C  
2427 ATOM   1406  O   ILE A 175      37.846  33.623 113.043  1.00 29.43           O  
2428 ATOM   1407  CB  ILE A 175      39.134  32.883 110.466  1.00  1.00           C  
2429 ATOM   1408  CG1 ILE A 175      40.089  32.865 109.309  1.00  8.14           C  
2430 ATOM   1409  CG2 ILE A 175      37.746  32.860 109.913  1.00  1.00           C  
2431 ATOM   1410  CD1 ILE A 175      40.948  31.612 109.385  1.00  3.45           C  
2432 ATOM   1411  N   LEU A 176      37.240  35.348 111.825  1.00  1.00           N  
2433 ATOM   1412  CA  LEU A 176      36.115  35.558 112.629  1.00  1.00           C  
2434 ATOM   1413  C   LEU A 176      34.851  35.236 111.954  1.00 19.95           C  
2435 ATOM   1414  O   LEU A 176      34.505  35.987 111.058  1.00 14.77           O  
2436 ATOM   1415  CB  LEU A 176      36.127  36.977 113.148  1.00  1.00           C  
2437 ATOM   1416  CG  LEU A 176      37.372  37.244 113.958  1.00  1.00           C  
2438 ATOM   1417  CD1 LEU A 176      38.561  37.412 113.060  1.00  1.00           C  
2439 ATOM   1418  CD2 LEU A 176      37.120  38.388 114.854  1.00 12.21           C  
2440 ATOM   1419  N   ILE A 177      34.235  34.103 112.358  1.00 11.50           N  
2441 ATOM   1420  CA  ILE A 177      32.993  33.685 111.758  1.00  1.00           C  
2442 ATOM   1421  C   ILE A 177      31.835  34.163 112.611  1.00  1.00           C  
2443 ATOM   1422  O   ILE A 177      31.859  34.042 113.763  1.00 31.37           O  
2444 ATOM   1423  CB  ILE A 177      32.965  32.232 111.491  1.00  1.00           C  
2445 ATOM   1424  CG1 ILE A 177      33.924  31.886 110.394  1.00  1.00           C  
2446 ATOM   1425  CG2 ILE A 177      31.574  31.853 111.011  1.00  2.08           C  
2447 ATOM   1426  CD1 ILE A 177      35.031  30.891 110.753  1.00  1.00           C  
2448 ATOM   1427  N   THR A 178      30.827  34.735 112.027  1.00  4.20           N  
2449 ATOM   1428  CA  THR A 178      29.734  35.243 112.768  1.00  1.00           C  
2450 ATOM   1429  C   THR A 178      28.455  35.332 111.961  1.00  1.00           C  
2451 ATOM   1430  O   THR A 178      28.504  35.596 110.751  1.00 49.96           O  
2452 ATOM   1431  CB  THR A 178      30.133  36.629 113.221  1.00  1.00           C  
2453 ATOM   1432  OG1 THR A 178      30.427  36.705 114.641  1.00 51.98           O  
2454 ATOM   1433  CG2 THR A 178      29.163  37.657 112.671  1.00 17.18           C  
2455 ATOM   1434  N   GLY A 179      27.304  35.037 112.632  1.00 18.16           N  
2456 ATOM   1435  CA  GLY A 179      25.975  35.124 112.006  1.00 32.16           C  
2457 ATOM   1436  C   GLY A 179      24.872  34.693 112.963  1.00  8.48           C  
2458 ATOM   1437  O   GLY A 179      25.150  34.181 114.027  1.00 45.61           O  
2459 ATOM   1438  N   GLU A 180      23.603  34.835 112.570  1.00 85.64           N  
2460 ATOM   1439  CA  GLU A 180      22.516  34.379 113.429  1.00 10.70           C  
2461 ATOM   1440  C   GLU A 180      22.399  32.846 113.488  1.00 34.44           C  
2462 ATOM   1441  O   GLU A 180      22.945  32.112 112.667  1.00 39.96           O  
2463 ATOM   1442  CB  GLU A 180      21.093  34.978 113.213  1.00 84.25           C  
2464 ATOM   1443  CG  GLU A 180      21.028  36.309 112.491  1.00  7.21           C  
2465 ATOM   1444  CD  GLU A 180      19.729  37.055 112.625  1.00 20.54           C  
2466 ATOM   1445  OE1 GLU A 180      18.726  36.276 112.599  1.00 16.64           O  
2467 ATOM   1446  OE2 GLU A 180      19.620  38.287 112.651  1.00  7.44           O  
2468 ATOM   1447  N   SER A 181      21.633  32.421 114.465  1.00 35.12           N  
2469 ATOM   1448  CA  SER A 181      21.360  31.051 114.796  1.00 27.60           C  
2470 ATOM   1449  C   SER A 181      21.277  30.121 113.608  1.00 50.24           C  
2471 ATOM   1450  O   SER A 181      21.823  29.016 113.658  1.00 79.92           O  
2472 ATOM   1451  CB  SER A 181      20.128  30.923 115.664  1.00 64.26           C  
2473 ATOM   1452  OG  SER A 181      20.149  29.710 116.410  1.00 88.07           O  
2474 ATOM   1453  N   GLY A 182      20.637  30.570 112.560  1.00 31.57           N  
2475 ATOM   1454  CA  GLY A 182      20.493  29.647 111.413  1.00  2.45           C  
2476 ATOM   1455  C   GLY A 182      21.446  29.861 110.270  1.00 42.59           C  
2477 ATOM   1456  O   GLY A 182      21.376  29.172 109.253  1.00 44.44           O  
2478 ATOM   1457  N   ALA A 183      22.352  30.815 110.402  1.00 41.22           N  
2479 ATOM   1458  CA  ALA A 183      23.281  31.114 109.346  1.00  1.00           C  
2480 ATOM   1459  C   ALA A 183      24.205  29.974 108.940  1.00 15.70           C  
2481 ATOM   1460  O   ALA A 183      24.744  29.975 107.832  1.00 56.91           O  
2482 ATOM   1461  CB  ALA A 183      24.045  32.402 109.565  1.00 90.52           C  
2483 ATOM   1462  N   GLY A 184      24.447  29.030 109.870  1.00 32.44           N  
2484 ATOM   1463  CA  GLY A 184      25.301  27.878 109.579  1.00100.00           C  
2485 ATOM   1464  C   GLY A 184      26.782  28.141 109.709  1.00  7.57           C  
2486 ATOM   1465  O   GLY A 184      27.563  27.914 108.780  1.00 84.51           O  
2487 ATOM   1466  N   LYS A 185      27.209  28.592 110.902  1.00 16.93           N  
2488 ATOM   1467  CA  LYS A 185      28.610  28.867 111.094  1.00  1.00           C  
2489 ATOM   1468  C   LYS A 185      29.446  27.644 111.409  1.00 19.61           C  
2490 ATOM   1469  O   LYS A 185      30.530  27.452 110.830  1.00 46.13           O  
2491 ATOM   1470  CB  LYS A 185      28.813  29.898 112.127  1.00  8.90           C  
2492 ATOM   1471  CG  LYS A 185      27.520  30.642 112.460  1.00 19.83           C  
2493 ATOM   1472  CD  LYS A 185      27.659  31.531 113.698  1.00  1.84           C  
2494 ATOM   1473  CE  LYS A 185      26.341  31.617 114.444  1.00 13.26           C  
2495 ATOM   1474  NZ  LYS A 185      26.210  30.620 115.489  1.00 81.45           N  
2496 ATOM   1475  N   THR A 186      28.966  26.801 112.346  1.00 27.38           N  
2497 ATOM   1476  CA  THR A 186      29.664  25.569 112.784  1.00  4.22           C  
2498 ATOM   1477  C   THR A 186      30.199  24.841 111.606  1.00 21.48           C  
2499 ATOM   1478  O   THR A 186      31.380  24.482 111.541  1.00 63.40           O  
2500 ATOM   1479  CB  THR A 186      28.780  24.596 113.601  1.00 11.28           C  
2501 ATOM   1480  OG1 THR A 186      27.686  25.237 114.211  1.00 42.87           O  
2502 ATOM   1481  CG2 THR A 186      29.636  23.847 114.635  1.00 54.43           C  
2503 ATOM   1482  N   VAL A 187      29.265  24.738 110.660  1.00  1.00           N  
2504 ATOM   1483  CA  VAL A 187      29.505  24.118 109.362  1.00 10.81           C  
2505 ATOM   1484  C   VAL A 187      30.714  24.699 108.695  1.00  6.98           C  
2506 ATOM   1485  O   VAL A 187      31.574  24.014 108.238  1.00 22.04           O  
2507 ATOM   1486  CB  VAL A 187      28.329  24.358 108.480  1.00  1.00           C  
2508 ATOM   1487  CG1 VAL A 187      28.184  23.136 107.633  1.00 24.31           C  
2509 ATOM   1488  CG2 VAL A 187      27.076  24.714 109.299  1.00 22.90           C  
2510 ATOM   1489  N   ASN A 188      30.786  26.028 108.661  1.00  1.00           N  
2511 ATOM   1490  CA  ASN A 188      31.909  26.653 108.045  1.00  1.00           C  
2512 ATOM   1491  C   ASN A 188      33.138  26.422 108.853  1.00  8.91           C  
2513 ATOM   1492  O   ASN A 188      34.178  26.008 108.357  1.00 49.83           O  
2514 ATOM   1493  CB  ASN A 188      31.711  28.148 107.917  1.00  1.00           C  
2515 ATOM   1494  CG  ASN A 188      30.680  28.508 106.882  1.00 11.92           C  
2516 ATOM   1495  OD1 ASN A 188      30.707  27.987 105.761  1.00 37.85           O  
2517 ATOM   1496  ND2 ASN A 188      29.765  29.380 107.226  1.00 19.71           N  
2518 ATOM   1497  N   THR A 189      32.975  26.682 110.131  1.00  1.00           N  
2519 ATOM   1498  CA  THR A 189      34.071  26.592 111.067  1.00  1.00           C  
2520 ATOM   1499  C   THR A 189      34.738  25.281 110.939  1.00  1.10           C  
2521 ATOM   1500  O   THR A 189      35.934  25.187 110.660  1.00  2.16           O  
2522 ATOM   1501  CB  THR A 189      33.558  26.775 112.466  1.00 10.76           C  
2523 ATOM   1502  OG1 THR A 189      32.456  27.684 112.382  1.00 15.75           O  
2524 ATOM   1503  CG2 THR A 189      34.689  27.306 113.277  1.00  5.47           C  
2525 HETATM 1504  N   MLY A 190      33.903  24.258 110.984  1.00  1.00           N  
2526 HETATM 1505  CA  MLY A 190      34.387  22.932 110.849  1.00  1.00           C  
2527 HETATM 1506  CB  MLY A 190      33.251  21.959 110.773  1.00 19.56           C  
2528 HETATM 1507  CG  MLY A 190      32.467  21.791 112.110  1.00  7.44           C  
2529 HETATM 1508  CD  MLY A 190      31.907  20.373 112.309  1.00100.00           C  
2530 HETATM 1509  CE  MLY A 190      30.376  20.334 112.359  1.00 14.96           C  
2531 HETATM 1510  NZ  MLY A 190      29.765  19.112 111.787  1.00 46.16           N  
2532 HETATM 1511  CH1 MLY A 190      28.824  18.605 112.764  1.00100.00           C  
2533 HETATM 1512  CH2 MLY A 190      29.045  19.347 110.502  1.00100.00           C  
2534 HETATM 1513  C   MLY A 190      35.135  22.803 109.573  1.00 13.37           C  
2535 HETATM 1514  O   MLY A 190      36.297  22.418 109.554  1.00 22.18           O  
2536 ATOM   1515  N   ARG A 191      34.451  23.252 108.529  1.00 25.72           N  
2537 ATOM   1516  CA  ARG A 191      35.011  23.168 107.170  1.00 20.00           C  
2538 ATOM   1517  C   ARG A 191      36.315  23.903 107.005  1.00  1.00           C  
2539 ATOM   1518  O   ARG A 191      37.189  23.501 106.279  1.00 33.51           O  
2540 ATOM   1519  CB  ARG A 191      34.026  23.398 106.057  1.00  9.15           C  
2541 ATOM   1520  CG  ARG A 191      33.784  22.179 105.155  1.00 49.30           C  
2542 ATOM   1521  CD  ARG A 191      32.476  21.395 105.374  1.00 35.61           C  
2543 ATOM   1522  NE  ARG A 191      32.633  20.317 106.376  1.00100.00           N  
2544 ATOM   1523  CZ  ARG A 191      31.631  19.725 107.058  1.00100.00           C  
2545 ATOM   1524  NH1 ARG A 191      30.343  20.047 106.848  1.00100.00           N  
2546 ATOM   1525  NH2 ARG A 191      31.916  18.762 107.963  1.00 66.46           N  
2547 ATOM   1526  N   VAL A 192      36.482  24.962 107.759  1.00 13.19           N  
2548 ATOM   1527  CA  VAL A 192      37.720  25.691 107.689  1.00 20.25           C  
2549 ATOM   1528  C   VAL A 192      38.806  24.865 108.313  1.00  5.24           C  
2550 ATOM   1529  O   VAL A 192      39.923  24.710 107.839  1.00 44.93           O  
2551 ATOM   1530  CB  VAL A 192      37.658  26.955 108.483  1.00  1.00           C  
2552 ATOM   1531  CG1 VAL A 192      39.064  27.438 108.403  1.00  1.00           C  
2553 ATOM   1532  CG2 VAL A 192      36.694  27.966 107.855  1.00  4.61           C  
2554 ATOM   1533  N   ILE A 193      38.420  24.308 109.442  1.00 33.48           N  
2555 ATOM   1534  CA  ILE A 193      39.321  23.495 110.230  1.00  2.45           C  
2556 ATOM   1535  C   ILE A 193      39.885  22.324 109.439  1.00 71.77           C  
2557 ATOM   1536  O   ILE A 193      41.106  22.089 109.448  1.00  7.51           O  
2558 ATOM   1537  CB  ILE A 193      38.660  23.064 111.526  1.00 68.45           C  
2559 ATOM   1538  CG1 ILE A 193      38.329  24.316 112.320  1.00 20.39           C  
2560 ATOM   1539  CG2 ILE A 193      39.609  22.206 112.356  1.00  1.00           C  
2561 ATOM   1540  CD1 ILE A 193      39.013  24.448 113.681  1.00 25.22           C  
2562 ATOM   1541  N   GLN A 194      38.995  21.574 108.775  1.00  2.62           N  
2563 ATOM   1542  CA  GLN A 194      39.447  20.460 107.950  1.00 67.47           C  
2564 ATOM   1543  C   GLN A 194      40.523  20.957 107.037  1.00 31.06           C  
2565 ATOM   1544  O   GLN A 194      41.598  20.391 106.943  1.00 74.62           O  
2566 ATOM   1545  CB  GLN A 194      38.364  19.845 107.035  1.00  7.77           C  
2567 ATOM   1546  CG  GLN A 194      37.006  19.713 107.745  1.00100.00           C  
2568 ATOM   1547  CD  GLN A 194      36.744  18.265 108.037  1.00100.00           C  
2569 ATOM   1548  OE1 GLN A 194      35.606  17.883 108.411  1.00100.00           O  
2570 ATOM   1549  NE2 GLN A 194      37.811  17.456 107.798  1.00 35.99           N  
2571 ATOM   1550  N   TYR A 195      40.201  22.095 106.440  1.00 50.93           N  
2572 ATOM   1551  CA  TYR A 195      41.108  22.745 105.522  1.00  8.06           C  
2573 ATOM   1552  C   TYR A 195      42.510  22.856 106.068  1.00  9.22           C  
2574 ATOM   1553  O   TYR A 195      43.462  22.439 105.469  1.00 52.27           O  
2575 ATOM   1554  CB  TYR A 195      40.678  24.120 105.168  1.00  2.48           C  
2576 ATOM   1555  CG  TYR A 195      41.394  24.602 103.997  1.00  1.00           C  
2577 ATOM   1556  CD1 TYR A 195      41.112  24.107 102.735  1.00 25.69           C  
2578 ATOM   1557  CD2 TYR A 195      42.468  25.453 104.132  1.00 20.28           C  
2579 ATOM   1558  CE1 TYR A 195      41.713  24.590 101.578  1.00 12.47           C  
2580 ATOM   1559  CE2 TYR A 195      43.164  25.884 103.005  1.00 51.74           C  
2581 ATOM   1560  CZ  TYR A 195      42.792  25.446 101.737  1.00 40.49           C  
2582 ATOM   1561  OH  TYR A 195      43.495  25.830 100.622  1.00 38.73           O  
2583 ATOM   1562  N   PHE A 196      42.628  23.377 107.264  1.00  6.58           N  
2584 ATOM   1563  CA  PHE A 196      43.934  23.490 107.861  1.00  1.81           C  
2585 ATOM   1564  C   PHE A 196      44.587  22.170 108.002  1.00  1.00           C  
2586 ATOM   1565  O   PHE A 196      45.710  21.946 107.585  1.00 52.39           O  
2587 ATOM   1566  CB  PHE A 196      43.959  24.300 109.149  1.00  1.21           C  
2588 ATOM   1567  CG  PHE A 196      43.856  25.763 108.789  1.00  2.34           C  
2589 ATOM   1568  CD1 PHE A 196      44.860  26.325 108.007  1.00 14.95           C  
2590 ATOM   1569  CD2 PHE A 196      42.766  26.557 109.125  1.00 34.42           C  
2591 ATOM   1570  CE1 PHE A 196      44.812  27.652 107.595  1.00 13.90           C  
2592 ATOM   1571  CE2 PHE A 196      42.693  27.887 108.721  1.00 50.22           C  
2593 ATOM   1572  CZ  PHE A 196      43.711  28.425 107.940  1.00  3.89           C  
2594 ATOM   1573  N   ALA A 197      43.844  21.273 108.572  1.00  6.98           N  
2595 ATOM   1574  CA  ALA A 197      44.384  19.940 108.854  1.00 20.45           C  
2596 ATOM   1575  C   ALA A 197      44.917  19.313 107.585  1.00 21.05           C  
2597 ATOM   1576  O   ALA A 197      46.039  18.877 107.523  1.00100.00           O  
2598 ATOM   1577  CB  ALA A 197      43.391  19.029 109.570  1.00 11.83           C  
2599 ATOM   1578  N   THR A 198      44.124  19.357 106.529  1.00 27.13           N  
2600 ATOM   1579  CA  THR A 198      44.528  18.771 105.256  1.00 34.28           C  
2601 ATOM   1580  C   THR A 198      45.796  19.385 104.686  1.00  5.53           C  
2602 ATOM   1581  O   THR A 198      46.834  18.770 104.557  1.00 68.62           O  
2603 ATOM   1582  CB  THR A 198      43.404  18.840 104.207  1.00  1.00           C  
2604 ATOM   1583  OG1 THR A 198      42.458  19.775 104.650  1.00100.00           O  
2605 ATOM   1584  CG2 THR A 198      42.726  17.481 104.194  1.00 50.96           C  
2606 ATOM   1585  N   ILE A 199      45.676  20.633 104.274  1.00 35.20           N  
2607 ATOM   1586  CA  ILE A 199      46.769  21.361 103.681  1.00 18.14           C  
2608 ATOM   1587  C   ILE A 199      48.060  21.502 104.490  1.00 20.16           C  
2609 ATOM   1588  O   ILE A 199      49.012  22.096 104.030  1.00 47.23           O  
2610 ATOM   1589  CB  ILE A 199      46.371  22.708 103.139  1.00 20.86           C  
2611 ATOM   1590  CG1 ILE A 199      46.749  23.770 104.186  1.00  1.43           C  
2612 ATOM   1591  CG2 ILE A 199      44.892  22.749 102.773  1.00 48.19           C  
2613 ATOM   1592  CD1 ILE A 199      45.750  24.908 104.161  1.00100.00           C  
2614 ATOM   1593  N   ALA A 200      48.151  20.982 105.689  1.00 24.51           N  
2615 ATOM   1594  CA  ALA A 200      49.415  21.126 106.379  1.00  8.22           C  
2616 ATOM   1595  C   ALA A 200      49.587  20.118 107.514  1.00 71.49           C  
2617 ATOM   1596  O   ALA A 200      49.872  20.473 108.664  1.00 46.00           O  
2618 ATOM   1597  CB  ALA A 200      49.461  22.540 106.905  1.00 44.21           C  
2619 ATOM   1598  N   ALA A 201      49.420  18.834 107.185  1.00 79.79           N  
2620 ATOM   1599  CA  ALA A 201      49.472  17.729 108.146  1.00 28.00           C  
2621 ATOM   1600  C   ALA A 201      50.815  17.030 108.392  1.00100.00           C  
2622 ATOM   1601  O   ALA A 201      51.523  16.675 107.451  1.00100.00           O  
2623 ATOM   1602  CB  ALA A 201      48.419  16.705 107.783  1.00100.00           C  
2624 ATOM   1603  N   SER A 202      51.120  16.794 109.681  1.00 93.80           N  
2625 ATOM   1604  CA  SER A 202      52.343  16.102 110.101  1.00100.00           C  
2626 ATOM   1605  C   SER A 202      52.107  14.862 110.976  1.00100.00           C  
2627 ATOM   1606  O   SER A 202      52.804  14.669 111.989  1.00 84.70           O  
2628 ATOM   1607  CB  SER A 202      53.385  17.022 110.724  1.00100.00           C  
2629 ATOM   1608  OG  SER A 202      54.643  17.003 110.027  1.00100.00           O  
2630 ATOM   1609  N   GLY A 203      51.122  14.035 110.550  1.00100.00           N  
2631 ATOM   1610  CA  GLY A 203      50.768  12.787 111.223  1.00100.00           C  
2632 ATOM   1611  C   GLY A 203      51.303  11.655 110.351  1.00100.00           C  
2633 ATOM   1612  O   GLY A 203      50.566  10.870 109.771  1.00 93.95           O  
2634 ATOM   1613  N   GLU A 204      52.629  11.658 110.248  1.00100.00           N  
2635 ATOM   1614  CA  GLU A 204      53.417  10.754 109.420  1.00100.00           C  
2636 ATOM   1615  C   GLU A 204      53.051   9.290 109.566  1.00 68.49           C  
2637 ATOM   1616  O   GLU A 204      52.656   8.679 108.561  1.00100.00           O  
2638 ATOM   1617  CB  GLU A 204      54.927  11.068 109.495  1.00100.00           C  
2639 ATOM   1618  CG  GLU A 204      55.230  12.485 108.902  1.00100.00           C  
2640 ATOM   1619  CD  GLU A 204      56.574  13.020 109.301  1.00100.00           C  
2641 ATOM   1620  OE1 GLU A 204      57.627  12.541 108.847  1.00100.00           O  
2642 ATOM   1621  OE2 GLU A 204      56.490  14.037 110.175  1.00100.00           O  
2643 ATOM   1622  N   GLY A 216      44.304   8.691 117.332  1.00 51.36           N  
2644 ATOM   1623  CA  GLY A 216      45.552   8.446 116.633  1.00 73.72           C  
2645 ATOM   1624  C   GLY A 216      46.441   9.676 116.558  1.00100.00           C  
2646 ATOM   1625  O   GLY A 216      47.365   9.835 117.374  1.00100.00           O  
2647 ATOM   1626  N   THR A 217      46.139  10.531 115.576  1.00100.00           N  
2648 ATOM   1627  CA  THR A 217      46.872  11.769 115.250  1.00 20.13           C  
2649 ATOM   1628  C   THR A 217      46.126  13.039 115.637  1.00 99.58           C  
2650 ATOM   1629  O   THR A 217      44.905  13.058 115.747  1.00 60.11           O  
2651 ATOM   1630  CB  THR A 217      46.963  11.854 113.739  1.00 89.75           C  
2652 ATOM   1631  OG1 THR A 217      46.954  10.543 113.199  1.00100.00           O  
2653 ATOM   1632  CG2 THR A 217      48.205  12.619 113.338  1.00100.00           C  
2654 ATOM   1633  N   LEU A 218      46.880  14.134 115.754  1.00 10.48           N  
2655 ATOM   1634  CA  LEU A 218      46.353  15.433 116.087  1.00 38.26           C  
2656 ATOM   1635  C   LEU A 218      45.161  15.763 115.224  1.00 31.31           C  
2657 ATOM   1636  O   LEU A 218      44.019  15.990 115.615  1.00 14.43           O  
2658 ATOM   1637  CB  LEU A 218      47.435  16.465 115.772  1.00 18.85           C  
2659 ATOM   1638  CG  LEU A 218      47.724  17.330 116.995  1.00 16.53           C  
2660 ATOM   1639  CD1 LEU A 218      48.895  18.288 116.796  1.00 24.41           C  
2661 ATOM   1640  CD2 LEU A 218      46.482  18.130 117.181  1.00 47.49           C  
2662 ATOM   1641  N   GLU A 219      45.497  15.711 113.966  1.00  3.68           N  
2663 ATOM   1642  CA  GLU A 219      44.608  15.965 112.879  1.00 16.94           C  
2664 ATOM   1643  C   GLU A 219      43.245  15.335 113.033  1.00 14.55           C  
2665 ATOM   1644  O   GLU A 219      42.265  15.745 112.450  1.00 36.92           O  
2666 ATOM   1645  CB  GLU A 219      45.303  15.510 111.598  1.00 43.29           C  
2667 ATOM   1646  CG  GLU A 219      46.652  16.239 111.441  1.00 23.87           C  
2668 ATOM   1647  CD  GLU A 219      47.848  15.488 111.852  1.00 93.53           C  
2669 ATOM   1648  OE1 GLU A 219      47.973  14.378 111.161  1.00100.00           O  
2670 ATOM   1649  OE2 GLU A 219      48.607  15.885 112.744  1.00 53.41           O  
2671 ATOM   1650  N   ASP A 220      43.167  14.316 113.820  1.00 10.58           N  
2672 ATOM   1651  CA  ASP A 220      41.880  13.645 114.036  1.00 10.49           C  
2673 ATOM   1652  C   ASP A 220      41.275  14.129 115.323  1.00 70.41           C  
2674 ATOM   1653  O   ASP A 220      40.077  14.419 115.376  1.00 51.39           O  
2675 ATOM   1654  CB  ASP A 220      41.956  12.110 114.131  1.00 37.20           C  
2676 ATOM   1655  CG  ASP A 220      42.863  11.423 113.119  1.00100.00           C  
2677 ATOM   1656  OD1 ASP A 220      42.652  11.809 111.886  1.00100.00           O  
2678 ATOM   1657  OD2 ASP A 220      43.673  10.536 113.425  1.00 81.53           O  
2679 ATOM   1658  N   GLN A 221      42.128  14.152 116.372  1.00 26.67           N  
2680 ATOM   1659  CA  GLN A 221      41.697  14.599 117.690  1.00  1.84           C  
2681 ATOM   1660  C   GLN A 221      41.087  15.935 117.478  1.00 28.92           C  
2682 ATOM   1661  O   GLN A 221      39.959  16.189 117.885  1.00 28.18           O  
2683 ATOM   1662  CB  GLN A 221      42.836  14.749 118.683  1.00  1.00           C  
2684 ATOM   1663  CG  GLN A 221      44.161  14.132 118.203  1.00 77.44           C  
2685 ATOM   1664  CD  GLN A 221      44.769  13.135 119.176  1.00 20.29           C  
2686 ATOM   1665  OE1 GLN A 221      44.424  13.108 120.356  1.00100.00           O  
2687 ATOM   1666  NE2 GLN A 221      45.729  12.341 118.698  1.00100.00           N  
2688 ATOM   1667  N   ILE A 222      41.865  16.709 116.742  1.00  5.39           N  
2689 ATOM   1668  CA  ILE A 222      41.535  18.063 116.340  1.00 13.94           C  
2690 ATOM   1669  C   ILE A 222      40.116  18.040 115.851  1.00 28.33           C  
2691 ATOM   1670  O   ILE A 222      39.227  18.731 116.260  1.00 41.65           O  
2692 ATOM   1671  CB  ILE A 222      42.402  18.413 115.162  1.00 18.38           C  
2693 ATOM   1672  CG1 ILE A 222      43.826  18.750 115.584  1.00 12.91           C  
2694 ATOM   1673  CG2 ILE A 222      41.777  19.587 114.494  1.00 16.16           C  
2695 ATOM   1674  CD1 ILE A 222      43.876  20.122 116.184  1.00 24.79           C  
2696 ATOM   1675  N   ILE A 223      39.901  17.134 114.955  1.00  1.00           N  
2697 ATOM   1676  CA  ILE A 223      38.611  16.981 114.357  1.00 37.71           C  
2698 ATOM   1677  C   ILE A 223      37.613  16.368 115.315  1.00 10.00           C  
2699 ATOM   1678  O   ILE A 223      36.569  16.929 115.603  1.00 62.57           O  
2700 ATOM   1679  CB  ILE A 223      38.740  16.172 113.092  1.00 51.06           C  
2701 ATOM   1680  CG1 ILE A 223      39.618  16.944 112.101  1.00 20.68           C  
2702 ATOM   1681  CG2 ILE A 223      37.360  16.015 112.556  1.00 30.17           C  
2703 ATOM   1682  CD1 ILE A 223      39.060  16.967 110.688  1.00 83.52           C  
2704 ATOM   1683  N   SER A 224      37.954  15.190 115.799  1.00 44.98           N  
2705 ATOM   1684  CA  SER A 224      37.083  14.438 116.695  1.00 13.56           C  
2706 ATOM   1685  C   SER A 224      36.507  15.283 117.779  1.00 12.10           C  
2707 ATOM   1686  O   SER A 224      35.474  14.980 118.313  1.00 22.19           O  
2708 ATOM   1687  CB  SER A 224      37.752  13.232 117.273  1.00 16.33           C  
2709 ATOM   1688  OG  SER A 224      37.744  12.269 116.244  1.00 50.64           O  
2710 ATOM   1689  N   ALA A 225      37.197  16.385 118.047  1.00 23.73           N  
2711 ATOM   1690  CA  ALA A 225      36.785  17.287 119.083  1.00  4.69           C  
2712 ATOM   1691  C   ALA A 225      35.356  17.680 118.945  1.00  1.00           C  
2713 ATOM   1692  O   ALA A 225      34.534  17.530 119.831  1.00 56.35           O  
2714 ATOM   1693  CB  ALA A 225      37.609  18.535 119.146  1.00  1.00           C  
2715 ATOM   1694  N   ASN A 226      35.074  18.197 117.783  1.00 21.48           N  
2716 ATOM   1695  CA  ASN A 226      33.755  18.731 117.465  1.00 37.72           C  
2717 ATOM   1696  C   ASN A 226      32.578  17.896 117.897  1.00 35.74           C  
2718 ATOM   1697  O   ASN A 226      31.775  18.312 118.714  1.00 93.65           O  
2719 ATOM   1698  CB  ASN A 226      33.600  19.185 116.000  1.00 26.71           C  
2720 ATOM   1699  CG  ASN A 226      34.884  19.684 115.373  1.00 80.15           C  
2721 ATOM   1700  OD1 ASN A 226      35.517  20.609 115.884  1.00 46.17           O  
2722 ATOM   1701  ND2 ASN A 226      35.234  19.073 114.236  1.00 76.13           N  
2723 ATOM   1702  N   PRO A 227      32.489  16.715 117.313  1.00 21.49           N  
2724 ATOM   1703  CA  PRO A 227      31.421  15.773 117.569  1.00 62.56           C  
2725 ATOM   1704  C   PRO A 227      31.146  15.401 119.027  1.00  2.75           C  
2726 ATOM   1705  O   PRO A 227      30.113  14.784 119.376  1.00 56.12           O  
2727 ATOM   1706  CB  PRO A 227      31.737  14.526 116.759  1.00 29.88           C  
2728 ATOM   1707  CG  PRO A 227      33.085  14.752 116.098  1.00 58.29           C  
2729 ATOM   1708  CD  PRO A 227      33.535  16.176 116.419  1.00 23.31           C  
2730 ATOM   1709  N   LEU A 228      32.023  15.818 119.915  1.00 72.42           N  
2731 ATOM   1710  CA  LEU A 228      31.807  15.543 121.330  1.00  1.00           C  
2732 ATOM   1711  C   LEU A 228      31.080  16.764 121.875  1.00 22.43           C  
2733 ATOM   1712  O   LEU A 228      29.957  16.700 122.342  1.00 39.48           O  
2734 ATOM   1713  CB  LEU A 228      33.165  15.395 122.018  1.00  7.10           C  
2735 ATOM   1714  CG  LEU A 228      33.083  15.172 123.471  1.00 10.49           C  
2736 ATOM   1715  CD1 LEU A 228      32.400  13.880 123.710  1.00  8.39           C  
2737 ATOM   1716  CD2 LEU A 228      34.485  15.079 123.937  1.00 15.44           C  
2738 ATOM   1717  N   LEU A 229      31.742  17.900 121.705  1.00  1.00           N  
2739 ATOM   1718  CA  LEU A 229      31.232  19.180 122.084  1.00  3.26           C  
2740 ATOM   1719  C   LEU A 229      29.816  19.376 121.603  1.00  1.00           C  
2741 ATOM   1720  O   LEU A 229      28.954  19.876 122.344  1.00 10.73           O  
2742 ATOM   1721  CB  LEU A 229      32.134  20.278 121.499  1.00  1.14           C  
2743 ATOM   1722  CG  LEU A 229      33.196  20.754 122.493  1.00 11.32           C  
2744 ATOM   1723  CD1 LEU A 229      33.429  19.767 123.576  1.00  7.29           C  
2745 ATOM   1724  CD2 LEU A 229      34.493  20.989 121.814  1.00  1.00           C  
2746 ATOM   1725  N   GLU A 230      29.590  18.942 120.368  1.00 15.01           N  
2747 ATOM   1726  CA  GLU A 230      28.300  19.044 119.660  1.00  6.26           C  
2748 ATOM   1727  C   GLU A 230      27.205  18.226 120.320  1.00 29.62           C  
2749 ATOM   1728  O   GLU A 230      26.029  18.561 120.330  1.00 26.93           O  
2750 ATOM   1729  CB  GLU A 230      28.449  18.590 118.209  1.00 19.39           C  
2751 ATOM   1730  CG  GLU A 230      29.286  19.508 117.311  1.00 20.93           C  
2752 ATOM   1731  CD  GLU A 230      28.816  19.519 115.875  1.00 58.73           C  
2753 ATOM   1732  OE1 GLU A 230      27.832  18.932 115.459  1.00  7.31           O  
2754 ATOM   1733  OE2 GLU A 230      29.600  20.233 115.097  1.00 37.00           O  
2755 ATOM   1734  N   ALA A 231      27.595  17.094 120.873  1.00  5.47           N  
2756 ATOM   1735  CA  ALA A 231      26.611  16.284 121.570  1.00  1.00           C  
2757 ATOM   1736  C   ALA A 231      26.138  16.909 122.813  1.00  1.00           C  
2758 ATOM   1737  O   ALA A 231      25.002  16.615 123.171  1.00 16.94           O  
2759 ATOM   1738  CB  ALA A 231      27.158  14.939 121.927  1.00  2.44           C  
2760 ATOM   1739  N   PHE A 232      27.051  17.702 123.410  1.00  1.00           N  
2761 ATOM   1740  CA  PHE A 232      26.821  18.408 124.660  1.00 12.88           C  
2762 ATOM   1741  C   PHE A 232      26.487  19.852 124.580  1.00  1.00           C  
2763 ATOM   1742  O   PHE A 232      25.721  20.318 125.385  1.00 22.37           O  
2764 ATOM   1743  CB  PHE A 232      27.964  18.292 125.606  1.00  7.47           C  
2765 ATOM   1744  CG  PHE A 232      28.232  16.862 126.035  1.00 16.07           C  
2766 ATOM   1745  CD1 PHE A 232      27.578  16.276 127.122  1.00  4.69           C  
2767 ATOM   1746  CD2 PHE A 232      29.141  16.097 125.325  1.00 23.52           C  
2768 ATOM   1747  CE1 PHE A 232      27.832  14.960 127.489  1.00 24.46           C  
2769 ATOM   1748  CE2 PHE A 232      29.417  14.777 125.693  1.00 23.59           C  
2770 ATOM   1749  CZ  PHE A 232      28.766  14.212 126.778  1.00  1.00           C  
2771 ATOM   1750  N   GLY A 233      27.053  20.547 123.627  1.00  5.39           N  
2772 ATOM   1751  CA  GLY A 233      26.729  21.951 123.450  1.00  1.00           C  
2773 ATOM   1752  C   GLY A 233      25.890  22.283 122.249  1.00  1.00           C  
2774 ATOM   1753  O   GLY A 233      25.833  23.431 121.904  1.00 25.27           O  
2775 ATOM   1754  N   ASN A 234      25.270  21.303 121.580  1.00  6.93           N  
2776 ATOM   1755  CA  ASN A 234      24.435  21.530 120.406  1.00  1.00           C  
2777 ATOM   1756  C   ASN A 234      23.061  20.950 120.558  1.00  1.00           C  
2778 ATOM   1757  O   ASN A 234      22.861  20.017 121.262  1.00 70.89           O  
2779 ATOM   1758  CB  ASN A 234      25.027  21.025 119.079  1.00 50.62           C  
2780 ATOM   1759  CG  ASN A 234      26.038  21.971 118.399  1.00  8.17           C  
2781 ATOM   1760  OD1 ASN A 234      26.947  22.518 119.005  1.00 58.72           O  
2782 ATOM   1761  ND2 ASN A 234      25.888  22.172 117.106  1.00100.00           N  
2783 ATOM   1762  N   ALA A 235      22.117  21.527 119.860  1.00  1.00           N  
2784 ATOM   1763  CA  ALA A 235      20.764  21.091 119.937  1.00  1.00           C  
2785 ATOM   1764  C   ALA A 235      19.886  21.580 118.807  1.00  1.00           C  
2786 ATOM   1765  O   ALA A 235      20.183  22.474 118.085  1.00 13.25           O  
2787 ATOM   1766  CB  ALA A 235      20.277  21.708 121.237  1.00  1.00           C  
2788 HETATM 1767  N   MLY A 236      18.734  21.000 118.671  1.00  2.76           N  
2789 HETATM 1768  CA  MLY A 236      17.798  21.410 117.696  1.00  5.34           C  
2790 HETATM 1769  CB  MLY A 236      16.685  20.394 117.405  1.00  1.00           C  
2791 HETATM 1770  CG  MLY A 236      15.917  20.841 116.144  1.00 41.01           C  
2792 HETATM 1771  CD  MLY A 236      14.401  20.798 116.266  1.00  4.54           C  
2793 HETATM 1772  CE  MLY A 236      13.650  21.029 114.958  1.00 16.54           C  
2794 HETATM 1773  NZ  MLY A 236      12.293  21.523 115.199  1.00 25.15           N  
2795 HETATM 1774  CH1 MLY A 236      11.343  20.400 115.209  1.00 83.84           C  
2796 HETATM 1775  CH2 MLY A 236      11.932  22.446 114.112  1.00100.00           C  
2797 HETATM 1776  C   MLY A 236      17.134  22.657 118.069  1.00  1.00           C  
2798 HETATM 1777  O   MLY A 236      16.330  22.605 118.965  1.00 15.16           O  
2799 ATOM   1778  N   THR A 237      17.427  23.689 117.352  1.00 38.38           N  
2800 ATOM   1779  CA  THR A 237      16.834  25.006 117.516  1.00  7.90           C  
2801 ATOM   1780  C   THR A 237      15.722  25.048 116.500  1.00  5.57           C  
2802 ATOM   1781  O   THR A 237      15.699  24.260 115.563  1.00 49.95           O  
2803 ATOM   1782  CB  THR A 237      17.836  26.114 117.195  1.00  2.61           C  
2804 ATOM   1783  OG1 THR A 237      18.886  26.110 118.099  1.00 79.50           O  
2805 ATOM   1784  CG2 THR A 237      17.192  27.490 117.130  1.00 73.69           C  
2806 ATOM   1785  N   VAL A 238      14.823  25.982 116.672  1.00 57.71           N  
2807 ATOM   1786  CA  VAL A 238      13.718  26.132 115.749  1.00  2.17           C  
2808 ATOM   1787  C   VAL A 238      14.215  26.613 114.376  1.00 23.98           C  
2809 ATOM   1788  O   VAL A 238      13.574  26.475 113.365  1.00 46.48           O  
2810 ATOM   1789  CB  VAL A 238      12.650  27.051 116.358  1.00 14.96           C  
2811 ATOM   1790  CG1 VAL A 238      13.149  28.446 116.552  1.00 34.52           C  
2812 ATOM   1791  CG2 VAL A 238      11.364  27.062 115.551  1.00 53.72           C  
2813 ATOM   1792  N   ARG A 239      15.431  27.134 114.347  1.00 40.78           N  
2814 ATOM   1793  CA  ARG A 239      16.071  27.636 113.143  1.00 11.42           C  
2815 ATOM   1794  C   ARG A 239      16.983  26.606 112.489  1.00  1.00           C  
2816 ATOM   1795  O   ARG A 239      16.869  26.296 111.308  1.00 84.01           O  
2817 ATOM   1796  CB  ARG A 239      16.918  28.871 113.424  1.00  4.09           C  
2818 ATOM   1797  CG  ARG A 239      16.119  30.161 113.246  1.00 25.38           C  
2819 ATOM   1798  CD  ARG A 239      16.940  31.235 112.606  1.00  4.29           C  
2820 ATOM   1799  NE  ARG A 239      16.272  32.523 112.661  1.00 71.10           N  
2821 ATOM   1800  CZ  ARG A 239      16.901  33.676 112.457  1.00  7.10           C  
2822 ATOM   1801  NH1 ARG A 239      18.222  33.722 112.233  1.00 72.40           N  
2823 ATOM   1802  NH2 ARG A 239      16.216  34.806 112.523  1.00100.00           N  
2824 ATOM   1803  N   ASN A 240      17.899  26.079 113.276  1.00 32.96           N  
2825 ATOM   1804  CA  ASN A 240      18.814  25.063 112.837  1.00  1.00           C  
2826 ATOM   1805  C   ASN A 240      18.422  23.725 113.489  1.00  6.00           C  
2827 ATOM   1806  O   ASN A 240      17.573  23.687 114.377  1.00 35.70           O  
2828 ATOM   1807  CB  ASN A 240      20.238  25.389 113.169  1.00  1.00           C  
2829 ATOM   1808  CG  ASN A 240      21.200  24.652 112.320  1.00  1.00           C  
2830 ATOM   1809  OD1 ASN A 240      20.780  23.751 111.632  1.00 40.50           O  
2831 ATOM   1810  ND2 ASN A 240      22.470  25.017 112.375  1.00 15.81           N  
2832 ATOM   1811  N   ASP A 241      19.010  22.641 113.038  1.00  8.90           N  
2833 ATOM   1812  CA  ASP A 241      18.694  21.319 113.570  1.00  5.10           C  
2834 ATOM   1813  C   ASP A 241      19.817  20.857 114.429  1.00 10.28           C  
2835 ATOM   1814  O   ASP A 241      19.654  19.944 115.213  1.00 41.90           O  
2836 ATOM   1815  CB  ASP A 241      18.465  20.267 112.473  1.00  3.24           C  
2837 ATOM   1816  CG  ASP A 241      17.021  20.188 112.198  1.00 29.04           C  
2838 ATOM   1817  OD1 ASP A 241      16.369  21.054 112.982  1.00 34.10           O  
2839 ATOM   1818  OD2 ASP A 241      16.536  19.421 111.368  1.00 71.23           O  
2840 ATOM   1819  N   ASN A 242      20.937  21.543 114.230  1.00 11.80           N  
2841 ATOM   1820  CA  ASN A 242      22.186  21.361 114.955  1.00  1.00           C  
2842 ATOM   1821  C   ASN A 242      22.765  22.708 115.290  1.00 13.39           C  
2843 ATOM   1822  O   ASN A 242      23.858  22.994 114.832  1.00 20.80           O  
2844 ATOM   1823  CB  ASN A 242      23.219  20.605 114.174  1.00  1.00           C  
2845 ATOM   1824  CG  ASN A 242      24.203  19.823 114.990  1.00  1.00           C  
2846 ATOM   1825  OD1 ASN A 242      23.842  19.130 115.939  1.00 42.90           O  
2847 ATOM   1826  ND2 ASN A 242      25.468  19.821 114.673  1.00  7.93           N  
2848 ATOM   1827  N   SER A 243      22.051  23.530 116.101  1.00 11.75           N  
2849 ATOM   1828  CA  SER A 243      22.538  24.845 116.449  1.00  1.00           C  
2850 ATOM   1829  C   SER A 243      23.569  24.837 117.524  1.00  1.00           C  
2851 ATOM   1830  O   SER A 243      23.505  24.055 118.457  1.00100.00           O  
2852 ATOM   1831  CB  SER A 243      21.430  25.760 116.820  1.00 11.59           C  
2853 ATOM   1832  OG  SER A 243      21.755  27.113 116.498  1.00 42.93           O  
2854 ATOM   1833  N   SER A 244      24.564  25.705 117.372  1.00 47.99           N  
2855 ATOM   1834  CA  SER A 244      25.654  25.847 118.339  1.00  7.51           C  
2856 ATOM   1835  C   SER A 244      25.139  26.626 119.546  1.00  3.65           C  
2857 ATOM   1836  O   SER A 244      24.823  27.805 119.457  1.00100.00           O  
2858 ATOM   1837  CB  SER A 244      26.810  26.598 117.706  1.00 37.95           C  
2859 ATOM   1838  OG  SER A 244      27.999  25.826 117.829  1.00 77.30           O  
2860 ATOM   1839  N   ARG A 245      25.047  26.011 120.734  1.00 24.57           N  
2861 ATOM   1840  CA  ARG A 245      24.547  26.753 121.850  1.00  1.00           C  
2862 ATOM   1841  C   ARG A 245      25.576  27.328 122.704  1.00  1.00           C  
2863 ATOM   1842  O   ARG A 245      25.293  27.660 123.802  1.00  9.06           O  
2864 ATOM   1843  CB  ARG A 245      23.407  26.147 122.540  1.00  1.00           C  
2865 ATOM   1844  CG  ARG A 245      22.404  25.810 121.492  1.00  1.00           C  
2866 ATOM   1845  CD  ARG A 245      21.247  26.776 121.485  1.00  7.59           C  
2867 ATOM   1846  NE  ARG A 245      21.183  27.719 120.388  1.00 14.92           N  
2868 ATOM   1847  CZ  ARG A 245      20.721  28.950 120.526  1.00  1.00           C  
2869 ATOM   1848  NH1 ARG A 245      20.296  29.378 121.711  1.00 25.80           N  
2870 ATOM   1849  NH2 ARG A 245      20.698  29.775 119.468  1.00100.00           N  
2871 ATOM   1850  N   PHE A 246      26.739  27.484 122.127  1.00  1.00           N  
2872 ATOM   1851  CA  PHE A 246      27.878  28.114 122.747  1.00  1.00           C  
2873 ATOM   1852  C   PHE A 246      28.855  28.652 121.734  1.00  1.00           C  
2874 ATOM   1853  O   PHE A 246      28.817  28.309 120.555  1.00 15.20           O  
2875 ATOM   1854  CB  PHE A 246      28.533  27.079 123.609  1.00  7.64           C  
2876 ATOM   1855  CG  PHE A 246      29.188  25.989 122.828  1.00  1.66           C  
2877 ATOM   1856  CD1 PHE A 246      28.466  24.852 122.458  1.00  9.95           C  
2878 ATOM   1857  CD2 PHE A 246      30.515  26.107 122.432  1.00  1.00           C  
2879 ATOM   1858  CE1 PHE A 246      29.075  23.842 121.711  1.00 11.72           C  
2880 ATOM   1859  CE2 PHE A 246      31.144  25.090 121.701  1.00  7.54           C  
2881 ATOM   1860  CZ  PHE A 246      30.416  23.971 121.332  1.00  6.39           C  
2882 ATOM   1861  N   GLY A 247      29.778  29.492 122.207  1.00 11.45           N  
2883 ATOM   1862  CA  GLY A 247      30.778  30.116 121.352  1.00  1.00           C  
2884 ATOM   1863  C   GLY A 247      32.094  29.430 121.448  1.00  1.00           C  
2885 ATOM   1864  O   GLY A 247      32.327  28.669 122.357  1.00 21.19           O  
2886 HETATM 1865  N   MLY A 248      32.997  29.690 120.516  1.00  4.54           N  
2887 HETATM 1866  CA  MLY A 248      34.253  29.001 120.634  1.00  1.00           C  
2888 HETATM 1867  CB  MLY A 248      34.108  27.513 120.414  1.00  1.00           C  
2889 HETATM 1868  CG  MLY A 248      34.714  27.034 119.122  1.00 49.48           C  
2890 HETATM 1869  CD  MLY A 248      34.638  25.533 118.948  1.00 14.16           C  
2891 HETATM 1870  CE  MLY A 248      34.317  25.136 117.494  1.00100.00           C  
2892 HETATM 1871  NZ  MLY A 248      33.554  23.884 117.282  1.00100.00           N  
2893 HETATM 1872  CH1 MLY A 248      34.290  23.046 116.318  1.00100.00           C  
2894 HETATM 1873  CH2 MLY A 248      32.193  24.180 116.771  1.00 53.12           C  
2895 HETATM 1874  C   MLY A 248      35.416  29.568 119.886  1.00  4.17           C  
2896 HETATM 1875  O   MLY A 248      35.230  30.203 118.878  1.00 20.23           O  
2897 ATOM   1876  N   PHE A 249      36.597  29.277 120.435  1.00  1.00           N  
2898 ATOM   1877  CA  PHE A 249      37.826  29.761 119.922  1.00  1.00           C  
2899 ATOM   1878  C   PHE A 249      38.922  28.756 119.960  1.00  1.00           C  
2900 ATOM   1879  O   PHE A 249      39.341  28.363 121.019  1.00 29.86           O  
2901 ATOM   1880  CB  PHE A 249      38.213  30.992 120.700  1.00  1.00           C  
2902 ATOM   1881  CG  PHE A 249      39.374  31.795 120.155  1.00  1.00           C  
2903 ATOM   1882  CD1 PHE A 249      39.342  32.320 118.866  1.00 38.12           C  
2904 ATOM   1883  CD2 PHE A 249      40.504  32.056 120.938  1.00 24.86           C  
2905 ATOM   1884  CE1 PHE A 249      40.421  33.055 118.382  1.00  7.27           C  
2906 ATOM   1885  CE2 PHE A 249      41.597  32.791 120.463  1.00  7.53           C  
2907 ATOM   1886  CZ  PHE A 249      41.551  33.295 119.165  1.00  2.23           C  
2908 ATOM   1887  N   ILE A 250      39.341  28.331 118.783  1.00  1.00           N  
2909 ATOM   1888  CA  ILE A 250      40.406  27.380 118.583  1.00  1.00           C  
2910 ATOM   1889  C   ILE A 250      41.700  27.969 118.118  1.00  1.00           C  
2911 ATOM   1890  O   ILE A 250      41.769  28.743 117.165  1.00 29.19           O  
2912 ATOM   1891  CB  ILE A 250      40.049  26.343 117.566  1.00 16.70           C  
2913 ATOM   1892  CG1 ILE A 250      38.611  25.900 117.761  1.00  7.20           C  
2914 ATOM   1893  CG2 ILE A 250      41.007  25.153 117.774  1.00 26.64           C  
2915 ATOM   1894  CD1 ILE A 250      37.985  25.399 116.460  1.00 50.49           C  
2916 ATOM   1895  N   ARG A 251      42.779  27.536 118.738  1.00  1.00           N  
2917 ATOM   1896  CA  ARG A 251      44.021  28.070 118.294  1.00  1.00           C  
2918 ATOM   1897  C   ARG A 251      44.798  27.002 117.618  1.00  1.00           C  
2919 ATOM   1898  O   ARG A 251      45.283  26.137 118.268  1.00 24.87           O  
2920 ATOM   1899  CB  ARG A 251      44.845  28.635 119.421  1.00  8.20           C  
2921 ATOM   1900  CG  ARG A 251      44.334  30.002 119.837  1.00  6.57           C  
2922 ATOM   1901  CD  ARG A 251      44.532  30.163 121.319  1.00 36.75           C  
2923 ATOM   1902  NE  ARG A 251      45.532  31.174 121.654  1.00 48.04           N  
2924 ATOM   1903  CZ  ARG A 251      46.646  30.897 122.328  1.00 17.47           C  
2925 ATOM   1904  NH1 ARG A 251      46.871  29.665 122.672  1.00 23.09           N  
2926 ATOM   1905  NH2 ARG A 251      47.522  31.871 122.645  1.00 85.85           N  
2927 ATOM   1906  N   ILE A 252      44.897  27.069 116.323  1.00  8.81           N  
2928 ATOM   1907  CA  ILE A 252      45.680  26.064 115.685  1.00  4.18           C  
2929 ATOM   1908  C   ILE A 252      47.067  26.528 115.604  1.00  1.00           C  
2930 ATOM   1909  O   ILE A 252      47.368  27.498 114.894  1.00 56.46           O  
2931 ATOM   1910  CB  ILE A 252      45.162  25.524 114.368  1.00  6.43           C  
2932 ATOM   1911  CG1 ILE A 252      43.815  24.906 114.585  1.00 14.87           C  
2933 ATOM   1912  CG2 ILE A 252      46.128  24.448 113.965  1.00 14.47           C  
2934 ATOM   1913  CD1 ILE A 252      42.785  25.412 113.583  1.00 89.69           C  
2935 ATOM   1914  N   HIS A 253      47.859  25.846 116.370  1.00  6.02           N  
2936 ATOM   1915  CA  HIS A 253      49.235  26.225 116.491  1.00 27.53           C  
2937 ATOM   1916  C   HIS A 253      50.062  25.557 115.454  1.00 19.01           C  
2938 ATOM   1917  O   HIS A 253      50.353  24.388 115.550  1.00 25.22           O  
2939 ATOM   1918  CB  HIS A 253      49.759  25.924 117.877  1.00  4.91           C  
2940 ATOM   1919  CG  HIS A 253      49.307  26.897 118.902  1.00  9.76           C  
2941 ATOM   1920  ND1 HIS A 253      48.096  26.722 119.573  1.00  1.46           N  
2942 ATOM   1921  CD2 HIS A 253      49.924  28.041 119.396  1.00  4.35           C  
2943 ATOM   1922  CE1 HIS A 253      47.997  27.750 120.450  1.00 13.48           C  
2944 ATOM   1923  NE2 HIS A 253      49.072  28.539 120.363  1.00 43.45           N  
2945 ATOM   1924  N   PHE A 254      50.435  26.342 114.478  1.00 25.65           N  
2946 ATOM   1925  CA  PHE A 254      51.253  25.812 113.445  1.00 10.91           C  
2947 ATOM   1926  C   PHE A 254      52.685  25.805 113.889  1.00  2.09           C  
2948 ATOM   1927  O   PHE A 254      53.091  26.544 114.778  1.00 61.08           O  
2949 ATOM   1928  CB  PHE A 254      51.037  26.536 112.145  1.00  2.53           C  
2950 ATOM   1929  CG  PHE A 254      49.648  26.193 111.618  1.00 47.30           C  
2951 ATOM   1930  CD1 PHE A 254      49.421  25.004 110.936  1.00 15.32           C  
2952 ATOM   1931  CD2 PHE A 254      48.565  27.038 111.871  1.00 14.43           C  
2953 ATOM   1932  CE1 PHE A 254      48.145  24.687 110.476  1.00100.00           C  
2954 ATOM   1933  CE2 PHE A 254      47.283  26.753 111.393  1.00 33.24           C  
2955 ATOM   1934  CZ  PHE A 254      47.082  25.560 110.697  1.00 59.00           C  
2956 ATOM   1935  N   GLY A 255      53.471  24.924 113.302  1.00 38.39           N  
2957 ATOM   1936  CA  GLY A 255      54.869  24.817 113.645  1.00  8.68           C  
2958 ATOM   1937  C   GLY A 255      55.731  25.871 112.944  1.00100.00           C  
2959 ATOM   1938  O   GLY A 255      55.232  26.877 112.449  1.00 99.74           O  
2960 ATOM   1939  N   ALA A 256      57.045  25.620 112.900  1.00100.00           N  
2961 ATOM   1940  CA  ALA A 256      58.034  26.500 112.307  1.00 71.27           C  
2962 ATOM   1941  C   ALA A 256      58.128  26.292 110.810  1.00 68.24           C  
2963 ATOM   1942  O   ALA A 256      58.272  27.204 109.994  1.00 42.15           O  
2964 ATOM   1943  CB  ALA A 256      59.405  26.190 112.889  1.00 24.40           C  
2965 ATOM   1944  N   THR A 257      58.128  25.021 110.487  1.00 86.45           N  
2966 ATOM   1945  CA  THR A 257      58.148  24.571 109.125  1.00 31.47           C  
2967 ATOM   1946  C   THR A 257      56.915  25.168 108.502  1.00 32.48           C  
2968 ATOM   1947  O   THR A 257      56.960  25.910 107.545  1.00 61.30           O  
2969 ATOM   1948  CB  THR A 257      58.007  23.029 109.118  1.00 78.95           C  
2970 ATOM   1949  OG1 THR A 257      56.900  22.661 109.929  1.00 82.53           O  
2971 ATOM   1950  CG2 THR A 257      59.275  22.379 109.668  1.00100.00           C  
2972 ATOM   1951  N   GLY A 258      55.792  24.840 109.095  1.00 62.55           N  
2973 ATOM   1952  CA  GLY A 258      54.508  25.286 108.630  1.00  1.00           C  
2974 ATOM   1953  C   GLY A 258      53.506  24.125 108.855  1.00 77.94           C  
2975 ATOM   1954  O   GLY A 258      52.345  24.128 108.471  1.00 26.94           O  
2976 ATOM   1955  N   LYS A 259      53.990  23.053 109.474  1.00 32.11           N  
2977 ATOM   1956  CA  LYS A 259      53.170  21.898 109.722  1.00 24.85           C  
2978 ATOM   1957  C   LYS A 259      52.561  21.935 111.130  1.00 21.19           C  
2979 ATOM   1958  O   LYS A 259      53.192  22.398 112.070  1.00 60.69           O  
2980 ATOM   1959  CB  LYS A 259      53.908  20.586 109.500  1.00 28.66           C  
2981 ATOM   1960  CG  LYS A 259      54.689  20.449 108.220  1.00 62.98           C  
2982 ATOM   1961  CD  LYS A 259      53.802  20.190 107.019  1.00100.00           C  
2983 ATOM   1962  CE  LYS A 259      54.393  20.744 105.734  1.00100.00           C  
2984 ATOM   1963  NZ  LYS A 259      53.359  21.289 104.841  1.00100.00           N  
2985 ATOM   1964  N   LEU A 260      51.331  21.417 111.213  1.00 51.95           N  
2986 ATOM   1965  CA  LEU A 260      50.536  21.341 112.450  1.00 10.24           C  
2987 ATOM   1966  C   LEU A 260      51.324  20.986 113.688  1.00  3.53           C  
2988 ATOM   1967  O   LEU A 260      52.211  20.134 113.635  1.00100.00           O  
2989 ATOM   1968  CB  LEU A 260      49.433  20.301 112.257  1.00 29.49           C  
2990 ATOM   1969  CG  LEU A 260      48.136  20.876 111.739  1.00 15.56           C  
2991 ATOM   1970  CD1 LEU A 260      47.140  19.769 111.548  1.00 51.58           C  
2992 ATOM   1971  CD2 LEU A 260      47.563  21.868 112.731  1.00 16.67           C  
2993 ATOM   1972  N   ALA A 261      51.001  21.637 114.823  1.00 84.23           N  
2994 ATOM   1973  CA  ALA A 261      51.706  21.375 116.101  1.00  1.00           C  
2995 ATOM   1974  C   ALA A 261      50.806  21.317 117.345  1.00100.00           C  
2996 ATOM   1975  O   ALA A 261      51.037  20.504 118.229  1.00 12.89           O  
2997 ATOM   1976  CB  ALA A 261      52.857  22.324 116.281  1.00 45.52           C  
2998 ATOM   1977  N   SER A 262      49.796  22.195 117.436  1.00 83.38           N  
2999 ATOM   1978  CA  SER A 262      48.878  22.189 118.562  1.00 16.91           C  
3000 ATOM   1979  C   SER A 262      47.587  22.890 118.266  1.00 57.87           C  
3001 ATOM   1980  O   SER A 262      47.468  23.615 117.262  1.00 52.97           O  
3002 ATOM   1981  CB  SER A 262      49.446  22.761 119.847  1.00 50.34           C  
3003 ATOM   1982  OG  SER A 262      50.782  22.337 119.991  1.00100.00           O  
3004 ATOM   1983  N   ALA A 263      46.665  22.667 119.194  1.00  4.88           N  
3005 ATOM   1984  CA  ALA A 263      45.335  23.244 119.171  1.00 14.62           C  
3006 ATOM   1985  C   ALA A 263      44.934  23.709 120.558  1.00 17.04           C  
3007 ATOM   1986  O   ALA A 263      45.534  23.373 121.561  1.00 28.76           O  
3008 ATOM   1987  CB  ALA A 263      44.302  22.397 118.403  1.00  4.87           C  
3009 ATOM   1988  N   ASP A 264      43.869  24.484 120.601  1.00 60.36           N  
3010 ATOM   1989  CA  ASP A 264      43.453  25.086 121.840  1.00  1.00           C  
3011 ATOM   1990  C   ASP A 264      42.006  25.519 121.883  1.00 12.62           C  
3012 ATOM   1991  O   ASP A 264      41.671  26.574 121.365  1.00 50.42           O  
3013 ATOM   1992  CB  ASP A 264      44.139  26.426 121.666  1.00 56.73           C  
3014 ATOM   1993  CG  ASP A 264      44.589  26.911 122.930  1.00 13.72           C  
3015 ATOM   1994  OD1 ASP A 264      43.856  27.514 123.704  1.00100.00           O  
3016 ATOM   1995  OD2 ASP A 264      45.847  26.615 123.093  1.00 47.23           O  
3017 ATOM   1996  N   ILE A 265      41.150  24.812 122.537  1.00  5.51           N  
3018 ATOM   1997  CA  ILE A 265      39.795  25.319 122.592  1.00  1.00           C  
3019 ATOM   1998  C   ILE A 265      39.429  26.094 123.794  1.00  1.00           C  
3020 ATOM   1999  O   ILE A 265      39.968  25.835 124.888  1.00 21.35           O  
3021 ATOM   2000  CB  ILE A 265      38.844  24.178 122.503  1.00  7.33           C  
3022 ATOM   2001  CG1 ILE A 265      39.304  23.328 121.296  1.00  7.17           C  
3023 ATOM   2002  CG2 ILE A 265      37.434  24.712 122.362  1.00  9.21           C  
3024 ATOM   2003  CD1 ILE A 265      38.450  22.100 121.084  1.00 57.42           C  
3025 ATOM   2004  N   GLU A 266      38.460  26.982 123.607  1.00 15.22           N  
3026 ATOM   2005  CA  GLU A 266      37.888  27.793 124.656  1.00  1.00           C  
3027 ATOM   2006  C   GLU A 266      36.428  28.038 124.395  1.00  1.00           C  
3028 ATOM   2007  O   GLU A 266      36.016  28.272 123.270  1.00 15.96           O  
3029 ATOM   2008  CB  GLU A 266      38.650  29.026 125.011  1.00  1.00           C  
3030 ATOM   2009  CG  GLU A 266      38.451  29.491 126.454  1.00 18.82           C  
3031 ATOM   2010  CD  GLU A 266      39.433  30.566 126.782  1.00 60.80           C  
3032 ATOM   2011  OE1 GLU A 266      40.597  30.323 126.993  1.00100.00           O  
3033 ATOM   2012  OE2 GLU A 266      38.910  31.780 126.714  1.00 34.23           O  
3034 ATOM   2013  N   THR A 267      35.647  27.855 125.433  1.00 13.17           N  
3035 ATOM   2014  CA  THR A 267      34.217  27.954 125.328  1.00  1.00           C  
3036 ATOM   2015  C   THR A 267      33.672  29.169 126.044  1.00  4.77           C  
3037 ATOM   2016  O   THR A 267      34.180  29.533 127.086  1.00 32.61           O  
3038 ATOM   2017  CB  THR A 267      33.662  26.724 125.996  1.00 19.83           C  
3039 ATOM   2018  OG1 THR A 267      34.003  25.629 125.167  1.00 22.41           O  
3040 ATOM   2019  CG2 THR A 267      32.181  26.962 126.386  1.00  1.00           C  
3041 ATOM   2020  N   TYR A 268      32.641  29.743 125.475  1.00  2.57           N  
3042 ATOM   2021  CA  TYR A 268      32.019  30.936 125.989  1.00  1.00           C  
3043 ATOM   2022  C   TYR A 268      30.514  30.792 125.979  1.00  2.61           C  
3044 ATOM   2023  O   TYR A 268      29.917  30.341 125.065  1.00 14.78           O  
3045 ATOM   2024  CB  TYR A 268      32.344  32.195 125.133  1.00  1.00           C  
3046 ATOM   2025  CG  TYR A 268      33.816  32.424 124.815  1.00  3.80           C  
3047 ATOM   2026  CD1 TYR A 268      34.656  32.989 125.749  1.00  1.00           C  
3048 ATOM   2027  CD2 TYR A 268      34.377  32.066 123.601  1.00  6.27           C  
3049 ATOM   2028  CE1 TYR A 268      36.014  33.187 125.520  1.00 45.77           C  
3050 ATOM   2029  CE2 TYR A 268      35.735  32.231 123.361  1.00  1.00           C  
3051 ATOM   2030  CZ  TYR A 268      36.562  32.801 124.305  1.00  1.00           C  
3052 ATOM   2031  OH  TYR A 268      37.908  32.954 124.041  1.00  8.21           O  
3053 ATOM   2032  N   LEU A 269      29.913  31.267 127.002  1.00  8.11           N  
3054 ATOM   2033  CA  LEU A 269      28.497  31.334 127.111  1.00  1.00           C  
3055 ATOM   2034  C   LEU A 269      27.679  30.161 126.664  1.00  1.00           C  
3056 ATOM   2035  O   LEU A 269      27.137  30.206 125.624  1.00 40.35           O  
3057 ATOM   2036  CB  LEU A 269      28.063  32.546 126.342  1.00  8.58           C  
3058 ATOM   2037  CG  LEU A 269      28.537  33.809 127.039  1.00 26.57           C  
3059 ATOM   2038  CD1 LEU A 269      28.719  34.865 125.981  1.00  3.77           C  
3060 ATOM   2039  CD2 LEU A 269      27.486  34.324 127.987  1.00  7.75           C  
3061 ATOM   2040  N   LEU A 270      27.581  29.167 127.487  1.00 17.66           N  
3062 ATOM   2041  CA  LEU A 270      26.840  28.022 127.203  1.00  1.00           C  
3063 ATOM   2042  C   LEU A 270      25.404  28.182 127.611  1.00  1.00           C  
3064 ATOM   2043  O   LEU A 270      25.142  28.698 128.652  1.00 38.99           O  
3065 ATOM   2044  CB  LEU A 270      27.505  26.790 127.826  1.00 40.96           C  
3066 ATOM   2045  CG  LEU A 270      26.736  25.485 127.520  1.00 27.22           C  
3067 ATOM   2046  CD1 LEU A 270      26.954  25.096 126.086  1.00 34.68           C  
3068 ATOM   2047  CD2 LEU A 270      27.174  24.373 128.431  1.00  1.00           C  
3069 ATOM   2048  N   GLU A 271      24.466  27.677 126.802  1.00  1.00           N  
3070 ATOM   2049  CA  GLU A 271      23.060  27.779 127.067  1.00  1.00           C  
3071 ATOM   2050  C   GLU A 271      22.639  26.825 128.131  1.00  1.00           C  
3072 ATOM   2051  O   GLU A 271      22.035  25.807 127.803  1.00 24.73           O  
3073 ATOM   2052  CB  GLU A 271      22.140  27.704 125.821  1.00  2.06           C  
3074 ATOM   2053  CG  GLU A 271      20.888  28.602 125.943  1.00  1.00           C  
3075 ATOM   2054  CD  GLU A 271      19.854  28.580 124.832  1.00 16.71           C  
3076 ATOM   2055  OE1 GLU A 271      20.255  27.892 123.798  1.00 23.55           O  
3077 ATOM   2056  OE2 GLU A 271      18.748  29.165 124.886  1.00 20.26           O  
3078 HETATM 2057  N   MLY A 272      22.931  27.154 129.391  1.00 11.56           N  
3079 HETATM 2058  CA  MLY A 272      22.615  26.320 130.557  1.00  6.03           C  
3080 HETATM 2059  CB  MLY A 272      22.983  27.026 131.822  1.00 11.37           C  
3081 HETATM 2060  CG  MLY A 272      24.454  27.007 132.172  1.00 26.36           C  
3082 HETATM 2061  CD  MLY A 272      24.707  27.562 133.567  1.00 24.34           C  
3083 HETATM 2062  CE  MLY A 272      25.738  28.671 133.625  1.00 82.85           C  
3084 HETATM 2063  NZ  MLY A 272      25.891  29.188 134.989  1.00100.00           N  
3085 HETATM 2064  CH1 MLY A 272      27.319  29.410 135.267  1.00100.00           C  
3086 HETATM 2065  CH2 MLY A 272      25.103  30.439 135.148  1.00100.00           C  
3087 HETATM 2066  C   MLY A 272      21.137  25.984 130.680  1.00  1.00           C  
3088 HETATM 2067  O   MLY A 272      20.726  24.956 131.161  1.00 34.50           O  
3089 ATOM   2068  N   SER A 273      20.330  26.897 130.277  1.00  1.00           N  
3090 ATOM   2069  CA  SER A 273      18.904  26.691 130.339  1.00  1.00           C  
3091 ATOM   2070  C   SER A 273      18.349  25.465 129.600  1.00  1.00           C  
3092 ATOM   2071  O   SER A 273      17.341  24.906 130.017  1.00 52.67           O  
3093 ATOM   2072  CB  SER A 273      18.246  27.962 129.847  1.00  1.00           C  
3094 ATOM   2073  OG  SER A 273      19.294  28.893 129.659  1.00100.00           O  
3095 ATOM   2074  N   ARG A 274      18.946  25.040 128.469  1.00  8.76           N  
3096 ATOM   2075  CA  ARG A 274      18.432  23.919 127.706  1.00  1.00           C  
3097 ATOM   2076  C   ARG A 274      18.358  22.722 128.604  1.00  8.88           C  
3098 ATOM   2077  O   ARG A 274      17.385  22.001 128.558  1.00 57.89           O  
3099 ATOM   2078  CB  ARG A 274      19.206  23.590 126.458  1.00  1.00           C  
3100 ATOM   2079  CG  ARG A 274      19.047  24.579 125.339  1.00 35.79           C  
3101 ATOM   2080  CD  ARG A 274      19.169  23.999 123.923  1.00  2.30           C  
3102 ATOM   2081  NE  ARG A 274      17.967  24.258 123.109  1.00 27.19           N  
3103 ATOM   2082  CZ  ARG A 274      17.569  25.461 122.681  1.00  1.00           C  
3104 ATOM   2083  NH1 ARG A 274      18.248  26.590 122.982  1.00 52.68           N  
3105 ATOM   2084  NH2 ARG A 274      16.425  25.532 121.966  1.00 16.64           N  
3106 ATOM   2085  N   VAL A 275      19.423  22.536 129.392  1.00  1.00           N  
3107 ATOM   2086  CA  VAL A 275      19.510  21.452 130.307  1.00  1.00           C  
3108 ATOM   2087  C   VAL A 275      18.262  21.244 131.137  1.00  1.00           C  
3109 ATOM   2088  O   VAL A 275      18.010  20.144 131.561  1.00 25.43           O  
3110 ATOM   2089  CB  VAL A 275      20.624  21.689 131.279  1.00  1.00           C  
3111 ATOM   2090  CG1 VAL A 275      20.809  20.475 132.190  1.00  1.00           C  
3112 ATOM   2091  CG2 VAL A 275      21.878  21.867 130.494  1.00 16.53           C  
3113 ATOM   2092  N   THR A 276      17.496  22.287 131.348  1.00 11.81           N  
3114 ATOM   2093  CA  THR A 276      16.325  22.261 132.236  1.00  1.00           C  
3115 ATOM   2094  C   THR A 276      15.058  22.627 131.538  1.00  1.00           C  
3116 ATOM   2095  O   THR A 276      13.966  22.403 131.998  1.00  3.18           O  
3117 ATOM   2096  CB  THR A 276      16.579  23.346 133.287  1.00  1.00           C  
3118 ATOM   2097  OG1 THR A 276      17.472  22.864 134.228  1.00  9.71           O  
3119 ATOM   2098  CG2 THR A 276      15.320  23.806 133.969  1.00 54.36           C  
3120 ATOM   2099  N   PHE A 277      15.234  23.274 130.420  1.00 10.04           N  
3121 ATOM   2100  CA  PHE A 277      14.141  23.757 129.664  1.00  1.00           C  
3122 ATOM   2101  C   PHE A 277      14.344  23.625 128.225  1.00  8.94           C  
3123 ATOM   2102  O   PHE A 277      15.433  23.343 127.757  1.00 58.94           O  
3124 ATOM   2103  CB  PHE A 277      14.152  25.238 129.846  1.00 19.14           C  
3125 ATOM   2104  CG  PHE A 277      13.017  26.036 129.292  1.00  1.00           C  
3126 ATOM   2105  CD1 PHE A 277      11.756  25.964 129.866  1.00 27.23           C  
3127 ATOM   2106  CD2 PHE A 277      13.258  26.946 128.268  1.00 44.77           C  
3128 ATOM   2107  CE1 PHE A 277      10.700  26.741 129.392  1.00 34.71           C  
3129 ATOM   2108  CE2 PHE A 277      12.216  27.730 127.794  1.00 40.26           C  
3130 ATOM   2109  CZ  PHE A 277      10.954  27.624 128.357  1.00  1.18           C  
3131 ATOM   2110  N   GLN A 278      13.254  23.906 127.551  1.00 23.22           N  
3132 ATOM   2111  CA  GLN A 278      13.169  23.807 126.135  1.00 29.08           C  
3133 ATOM   2112  C   GLN A 278      11.855  24.355 125.596  1.00 10.53           C  
3134 ATOM   2113  O   GLN A 278      10.743  24.179 126.040  1.00  5.94           O  
3135 ATOM   2114  CB  GLN A 278      13.430  22.398 125.554  1.00  1.00           C  
3136 ATOM   2115  CG  GLN A 278      12.500  21.331 126.157  1.00  1.50           C  
3137 ATOM   2116  CD  GLN A 278      13.325  20.362 126.908  1.00 34.81           C  
3138 ATOM   2117  OE1 GLN A 278      12.880  19.239 127.140  1.00100.00           O  
3139 ATOM   2118  NE2 GLN A 278      14.551  20.860 127.205  1.00  1.00           N  
3140 ATOM   2119  N   LEU A 279      12.011  25.129 124.550  1.00 26.69           N  
3141 ATOM   2120  CA  LEU A 279      10.866  25.644 123.893  1.00  1.91           C  
3142 ATOM   2121  C   LEU A 279      10.184  24.474 123.169  1.00 22.30           C  
3143 ATOM   2122  O   LEU A 279      10.756  23.421 122.934  1.00 34.78           O  
3144 ATOM   2123  CB  LEU A 279      11.183  26.774 122.910  1.00 10.63           C  
3145 ATOM   2124  CG  LEU A 279      11.414  28.136 123.540  1.00  8.66           C  
3146 ATOM   2125  CD1 LEU A 279      12.001  29.088 122.560  1.00  9.38           C  
3147 ATOM   2126  CD2 LEU A 279      10.090  28.757 123.847  1.00 15.15           C  
3148 ATOM   2127  N   PRO A 280       8.959  24.717 122.814  1.00  4.39           N  
3149 ATOM   2128  CA  PRO A 280       8.058  23.784 122.176  1.00  2.16           C  
3150 ATOM   2129  C   PRO A 280       8.471  23.168 120.881  1.00 10.90           C  
3151 ATOM   2130  O   PRO A 280       8.082  22.031 120.554  1.00 31.31           O  
3152 ATOM   2131  CB  PRO A 280       6.744  24.528 121.979  1.00  1.00           C  
3153 ATOM   2132  CG  PRO A 280       6.840  25.804 122.790  1.00 13.60           C  
3154 ATOM   2133  CD  PRO A 280       8.278  25.943 123.257  1.00 30.91           C  
3155 ATOM   2134  N   ALA A 281       9.212  23.910 120.078  1.00  5.27           N  
3156 ATOM   2135  CA  ALA A 281       9.646  23.334 118.819  1.00  1.27           C  
3157 ATOM   2136  C   ALA A 281      11.093  22.918 118.861  1.00 28.12           C  
3158 ATOM   2137  O   ALA A 281      11.671  22.520 117.848  1.00 19.36           O  
3159 ATOM   2138  CB  ALA A 281       9.488  24.319 117.700  1.00 31.52           C  
3160 ATOM   2139  N   GLU A 282      11.675  23.067 120.045  1.00 15.22           N  
3161 ATOM   2140  CA  GLU A 282      13.069  22.772 120.215  1.00  9.73           C  
3162 ATOM   2141  C   GLU A 282      13.318  21.568 121.080  1.00  1.00           C  
3163 ATOM   2142  O   GLU A 282      12.460  20.847 121.559  1.00 24.82           O  
3164 ATOM   2143  CB  GLU A 282      13.863  23.935 120.850  1.00 18.04           C  
3165 ATOM   2144  CG  GLU A 282      13.193  25.297 120.649  1.00 42.07           C  
3166 ATOM   2145  CD  GLU A 282      14.167  26.443 120.576  1.00  1.00           C  
3167 ATOM   2146  OE1 GLU A 282      14.603  26.817 121.751  1.00 71.54           O  
3168 ATOM   2147  OE2 GLU A 282      14.515  26.979 119.562  1.00 32.55           O  
3169 ATOM   2148  N   ARG A 283      14.576  21.389 121.319  1.00 17.49           N  
3170 ATOM   2149  CA  ARG A 283      14.964  20.319 122.137  1.00  1.65           C  
3171 ATOM   2150  C   ARG A 283      16.282  20.534 122.816  1.00  3.46           C  
3172 ATOM   2151  O   ARG A 283      17.028  21.438 122.576  1.00 24.02           O  
3173 ATOM   2152  CB  ARG A 283      14.850  19.050 121.428  1.00  1.00           C  
3174 ATOM   2153  CG  ARG A 283      16.125  18.593 120.879  1.00 24.59           C  
3175 ATOM   2154  CD  ARG A 283      15.904  17.235 120.194  1.00  4.53           C  
3176 ATOM   2155  NE  ARG A 283      17.141  16.759 119.596  1.00 22.15           N  
3177 ATOM   2156  CZ  ARG A 283      17.267  15.504 119.231  1.00  9.98           C  
3178 ATOM   2157  NH1 ARG A 283      16.298  14.587 119.438  1.00  2.17           N  
3179 ATOM   2158  NH2 ARG A 283      18.417  15.121 118.689  1.00  1.00           N  
3180 ATOM   2159  N   SER A 284      16.550  19.724 123.784  1.00  3.36           N  
3181 ATOM   2160  CA  SER A 284      17.754  19.882 124.506  1.00  1.00           C  
3182 ATOM   2161  C   SER A 284      18.900  19.322 123.760  1.00 16.11           C  
3183 ATOM   2162  O   SER A 284      18.728  18.819 122.637  1.00 22.25           O  
3184 ATOM   2163  CB  SER A 284      17.655  19.325 125.901  1.00  1.00           C  
3185 ATOM   2164  OG  SER A 284      18.701  19.832 126.636  1.00 14.14           O  
3186 ATOM   2165  N   TYR A 285      20.061  19.366 124.449  1.00  2.32           N  
3187 ATOM   2166  CA  TYR A 285      21.285  18.900 123.911  1.00  1.00           C  
3188 ATOM   2167  C   TYR A 285      21.100  17.540 123.298  1.00  1.00           C  
3189 ATOM   2168  O   TYR A 285      20.142  16.867 123.540  1.00 34.44           O  
3190 ATOM   2169  CB  TYR A 285      22.318  18.999 124.976  1.00 12.33           C  
3191 ATOM   2170  CG  TYR A 285      22.563  20.456 125.273  1.00  1.00           C  
3192 ATOM   2171  CD1 TYR A 285      23.305  21.225 124.377  1.00 60.01           C  
3193 ATOM   2172  CD2 TYR A 285      22.025  21.089 126.392  1.00 25.75           C  
3194 ATOM   2173  CE1 TYR A 285      23.573  22.563 124.627  1.00 25.23           C  
3195 ATOM   2174  CE2 TYR A 285      22.222  22.442 126.641  1.00  1.00           C  
3196 ATOM   2175  CZ  TYR A 285      22.987  23.185 125.745  1.00  8.78           C  
3197 ATOM   2176  OH  TYR A 285      23.229  24.517 125.994  1.00  5.98           O  
3198 ATOM   2177  N   HIS A 286      21.937  17.149 122.386  1.00 22.38           N  
3199 ATOM   2178  CA  HIS A 286      21.710  15.898 121.726  1.00  1.27           C  
3200 ATOM   2179  C   HIS A 286      21.909  14.692 122.586  1.00 40.15           C  
3201 ATOM   2180  O   HIS A 286      21.096  13.773 122.566  1.00  6.60           O  
3202 ATOM   2181  CB  HIS A 286      22.607  15.727 120.524  1.00  5.39           C  
3203 ATOM   2182  CG  HIS A 286      22.424  16.776 119.502  1.00  7.49           C  
3204 ATOM   2183  ND1 HIS A 286      21.156  17.250 119.193  1.00 33.96           N  
3205 ATOM   2184  CD2 HIS A 286      23.350  17.434 118.761  1.00 13.54           C  
3206 ATOM   2185  CE1 HIS A 286      21.346  18.190 118.244  1.00 10.70           C  
3207 ATOM   2186  NE2 HIS A 286      22.648  18.329 117.970  1.00  1.00           N  
3208 ATOM   2187  N   ILE A 287      23.036  14.744 123.303  1.00  8.29           N  
3209 ATOM   2188  CA  ILE A 287      23.475  13.674 124.126  1.00  5.08           C  
3210 ATOM   2189  C   ILE A 287      22.388  12.841 124.735  1.00  1.00           C  
3211 ATOM   2190  O   ILE A 287      22.299  11.637 124.620  1.00 26.83           O  
3212 ATOM   2191  CB  ILE A 287      24.534  14.092 125.071  1.00  1.00           C  
3213 ATOM   2192  CG1 ILE A 287      25.057  12.814 125.664  1.00  3.00           C  
3214 ATOM   2193  CG2 ILE A 287      23.935  15.057 126.015  1.00  1.00           C  
3215 ATOM   2194  CD1 ILE A 287      26.546  12.638 125.408  1.00 27.12           C  
3216 ATOM   2195  N   PHE A 288      21.456  13.535 125.273  1.00  4.21           N  
3217 ATOM   2196  CA  PHE A 288      20.335  12.916 125.984  1.00  1.00           C  
3218 ATOM   2197  C   PHE A 288      19.618  12.053 125.088  1.00  1.00           C  
3219 ATOM   2198  O   PHE A 288      19.386  10.930 125.414  1.00 18.02           O  
3220 ATOM   2199  CB  PHE A 288      19.378  13.943 126.567  1.00  9.48           C  
3221 ATOM   2200  CG  PHE A 288      20.016  14.785 127.666  1.00  4.50           C  
3222 ATOM   2201  CD1 PHE A 288      20.410  14.205 128.872  1.00  1.00           C  
3223 ATOM   2202  CD2 PHE A 288      20.230  16.143 127.477  1.00 22.88           C  
3224 ATOM   2203  CE1 PHE A 288      20.971  14.975 129.874  1.00  9.15           C  
3225 ATOM   2204  CE2 PHE A 288      20.835  16.919 128.459  1.00 18.21           C  
3226 ATOM   2205  CZ  PHE A 288      21.190  16.331 129.665  1.00  4.66           C  
3227 ATOM   2206  N   TYR A 289      19.282  12.590 123.940  1.00 31.87           N  
3228 ATOM   2207  CA  TYR A 289      18.522  11.810 122.976  1.00  1.00           C  
3229 ATOM   2208  C   TYR A 289      19.403  10.794 122.355  1.00  1.00           C  
3230 ATOM   2209  O   TYR A 289      18.918   9.758 122.010  1.00 10.10           O  
3231 ATOM   2210  CB  TYR A 289      17.852  12.661 121.990  1.00  1.00           C  
3232 ATOM   2211  CG  TYR A 289      17.098  13.750 122.663  1.00  5.71           C  
3233 ATOM   2212  CD1 TYR A 289      15.870  13.507 123.248  1.00  1.00           C  
3234 ATOM   2213  CD2 TYR A 289      17.629  15.035 122.714  1.00  1.59           C  
3235 ATOM   2214  CE1 TYR A 289      15.158  14.526 123.865  1.00  1.00           C  
3236 ATOM   2215  CE2 TYR A 289      16.937  16.060 123.337  1.00  1.00           C  
3237 ATOM   2216  CZ  TYR A 289      15.721  15.800 123.938  1.00  1.00           C  
3238 ATOM   2217  OH  TYR A 289      15.051  16.844 124.604  1.00 24.99           O  
3239 ATOM   2218  N   GLN A 290      20.684  11.070 122.316  1.00 29.28           N  
3240 ATOM   2219  CA  GLN A 290      21.596  10.128 121.749  1.00 12.13           C  
3241 ATOM   2220  C   GLN A 290      21.483   8.856 122.585  1.00 22.08           C  
3242 ATOM   2221  O   GLN A 290      21.054   7.808 122.134  1.00 14.15           O  
3243 ATOM   2222  CB  GLN A 290      23.025  10.677 121.846  1.00  1.00           C  
3244 ATOM   2223  CG  GLN A 290      23.818  10.559 120.606  1.00  1.00           C  
3245 ATOM   2224  CD  GLN A 290      24.710  11.785 120.463  1.00 20.41           C  
3246 ATOM   2225  OE1 GLN A 290      24.283  12.753 119.859  1.00 20.72           O  
3247 ATOM   2226  NE2 GLN A 290      25.901  11.776 121.032  1.00 21.10           N  
3248 ATOM   2227  N   ILE A 291      21.853   8.992 123.843  1.00  4.67           N  
3249 ATOM   2228  CA  ILE A 291      21.861   7.968 124.856  1.00  9.87           C  
3250 ATOM   2229  C   ILE A 291      20.591   7.111 124.993  1.00 10.98           C  
3251 ATOM   2230  O   ILE A 291      20.622   5.922 125.287  1.00 23.48           O  
3252 ATOM   2231  CB  ILE A 291      22.033   8.639 126.207  1.00  9.09           C  
3253 ATOM   2232  CG1 ILE A 291      23.467   8.986 126.460  1.00 17.71           C  
3254 ATOM   2233  CG2 ILE A 291      21.595   7.711 127.270  1.00  7.89           C  
3255 ATOM   2234  CD1 ILE A 291      23.666   8.965 127.985  1.00 14.75           C  
3256 ATOM   2235  N   MET A 292      19.454   7.744 124.978  1.00  1.00           N  
3257 ATOM   2236  CA  MET A 292      18.195   7.038 125.090  1.00 12.75           C  
3258 ATOM   2237  C   MET A 292      17.785   6.378 123.772  1.00 50.43           C  
3259 ATOM   2238  O   MET A 292      16.729   5.757 123.648  1.00 31.20           O  
3260 ATOM   2239  CB  MET A 292      17.072   7.995 125.566  1.00  1.00           C  
3261 ATOM   2240  CG  MET A 292      17.331   8.531 126.948  1.00  5.31           C  
3262 ATOM   2241  SD  MET A 292      16.274   9.937 127.309  1.00 25.96           S  
3263 ATOM   2242  CE  MET A 292      14.694   9.247 126.957  1.00 20.51           C  
3264 ATOM   2243  N   SER A 293      18.626   6.568 122.763  1.00 57.22           N  
3265 ATOM   2244  CA  SER A 293      18.357   6.010 121.454  1.00 17.92           C  
3266 ATOM   2245  C   SER A 293      18.390   4.512 121.491  1.00 34.53           C  
3267 ATOM   2246  O   SER A 293      17.658   3.885 120.746  1.00 58.18           O  
3268 ATOM   2247  CB  SER A 293      19.299   6.490 120.388  1.00  1.00           C  
3269 ATOM   2248  OG  SER A 293      20.496   5.764 120.588  1.00 18.22           O  
3270 ATOM   2249  N   ASN A 294      19.258   3.978 122.342  1.00 29.93           N  
3271 ATOM   2250  CA  ASN A 294      19.438   2.558 122.578  1.00  3.76           C  
3272 ATOM   2251  C   ASN A 294      20.429   1.866 121.682  1.00  3.37           C  
3273 ATOM   2252  O   ASN A 294      20.302   0.702 121.447  1.00 19.90           O  
3274 ATOM   2253  CB  ASN A 294      18.120   1.798 122.440  1.00  1.40           C  
3275 ATOM   2254  CG  ASN A 294      17.814   0.765 123.502  1.00 18.46           C  
3276 ATOM   2255  OD1 ASN A 294      16.672   0.674 123.955  1.00 34.77           O  
3277 ATOM   2256  ND2 ASN A 294      18.833  -0.020 123.890  1.00 36.48           N  
3278 HETATM 2257  N   MLY A 295      21.453   2.497 121.264  1.00  4.24           N  
3279 HETATM 2258  CA  MLY A 295      22.379   1.770 120.430  1.00  1.60           C  
3280 HETATM 2259  CB  MLY A 295      23.050   2.675 119.426  1.00  6.41           C  
3281 HETATM 2260  CG  MLY A 295      23.890   1.842 118.471  1.00 44.76           C  
3282 HETATM 2261  CD  MLY A 295      23.403   1.847 117.025  1.00 68.78           C  
3283 HETATM 2262  CE  MLY A 295      24.065   0.781 116.138  1.00 34.89           C  
3284 HETATM 2263  NZ  MLY A 295      23.181  -0.266 115.645  1.00100.00           N  
3285 HETATM 2264  CH1 MLY A 295      22.446   0.216 114.471  1.00100.00           C  
3286 HETATM 2265  CH2 MLY A 295      23.950  -1.474 115.303  1.00 82.78           C  
3287 HETATM 2266  C   MLY A 295      23.396   0.946 121.230  1.00  2.16           C  
3288 HETATM 2267  O   MLY A 295      24.048  -0.007 120.799  1.00 28.53           O  
3289 HETATM 2268  N   MLY A 296      23.506   1.340 122.459  1.00 20.11           N  
3290 HETATM 2269  CA  MLY A 296      24.385   0.805 123.484  1.00 11.81           C  
3291 HETATM 2270  CB  MLY A 296      25.398   1.862 123.872  1.00 57.59           C  
3292 HETATM 2271  CG  MLY A 296      26.401   2.271 122.801  1.00  4.20           C  
3293 HETATM 2272  CD  MLY A 296      27.801   2.441 123.385  1.00  1.57           C  
3294 HETATM 2273  CE  MLY A 296      28.866   1.668 122.632  1.00 73.03           C  
3295 HETATM 2274  NZ  MLY A 296      30.226   2.099 122.940  1.00 50.34           N  
3296 HETATM 2275  CH1 MLY A 296      30.998   0.961 123.508  1.00100.00           C  
3297 HETATM 2276  CH2 MLY A 296      30.875   2.634 121.735  1.00100.00           C  
3298 HETATM 2277  C   MLY A 296      23.512   0.550 124.707  1.00 33.79           C  
3299 HETATM 2278  O   MLY A 296      23.583   1.281 125.677  1.00 79.08           O  
3300 ATOM   2279  N   PRO A 297      22.659  -0.483 124.625  1.00 17.90           N  
3301 ATOM   2280  CA  PRO A 297      21.705  -0.769 125.697  1.00  1.00           C  
3302 ATOM   2281  C   PRO A 297      22.221  -0.778 127.137  1.00 48.86           C  
3303 ATOM   2282  O   PRO A 297      21.484  -0.399 128.046  1.00 97.26           O  
3304 ATOM   2283  CB  PRO A 297      20.960  -2.027 125.285  1.00 29.16           C  
3305 ATOM   2284  CG  PRO A 297      21.630  -2.548 124.030  1.00 23.39           C  
3306 ATOM   2285  CD  PRO A 297      22.723  -1.574 123.652  1.00  5.40           C  
3307 ATOM   2286  N   GLU A 298      23.486  -1.184 127.363  1.00  8.82           N  
3308 ATOM   2287  CA  GLU A 298      24.077  -1.198 128.690  1.00  1.00           C  
3309 ATOM   2288  C   GLU A 298      23.915   0.091 129.377  1.00  1.00           C  
3310 ATOM   2289  O   GLU A 298      23.587   0.186 130.568  1.00 66.74           O  
3311 ATOM   2290  CB  GLU A 298      25.557  -1.410 128.618  1.00  1.00           C  
3312 ATOM   2291  CG  GLU A 298      25.934  -2.211 127.325  1.00100.00           C  
3313 ATOM   2292  CD  GLU A 298      26.496  -1.266 126.315  1.00 22.38           C  
3314 ATOM   2293  OE1 GLU A 298      27.438  -0.554 126.598  1.00 48.15           O  
3315 ATOM   2294  OE2 GLU A 298      25.890  -1.331 125.154  1.00 39.34           O  
3316 ATOM   2295  N   LEU A 299      24.172   1.107 128.600  1.00 21.96           N  
3317 ATOM   2296  CA  LEU A 299      24.082   2.513 129.012  1.00  3.66           C  
3318 ATOM   2297  C   LEU A 299      22.782   2.819 129.730  1.00 29.88           C  
3319 ATOM   2298  O   LEU A 299      22.772   3.444 130.784  1.00 37.04           O  
3320 ATOM   2299  CB  LEU A 299      24.244   3.426 127.820  1.00  1.00           C  
3321 ATOM   2300  CG  LEU A 299      25.600   4.071 127.743  1.00  1.05           C  
3322 ATOM   2301  CD1 LEU A 299      26.671   3.058 127.925  1.00  7.65           C  
3323 ATOM   2302  CD2 LEU A 299      25.733   4.689 126.401  1.00 35.67           C  
3324 ATOM   2303  N   ILE A 300      21.676   2.356 129.128  1.00 15.41           N  
3325 ATOM   2304  CA  ILE A 300      20.359   2.567 129.674  1.00  1.00           C  
3326 ATOM   2305  C   ILE A 300      20.172   1.997 131.102  1.00 12.26           C  
3327 ATOM   2306  O   ILE A 300      19.542   2.562 132.018  1.00 21.68           O  
3328 ATOM   2307  CB  ILE A 300      19.320   2.038 128.675  1.00  1.00           C  
3329 ATOM   2308  CG1 ILE A 300      18.702   3.125 127.826  1.00  3.96           C  
3330 ATOM   2309  CG2 ILE A 300      18.213   1.365 129.454  1.00  5.48           C  
3331 ATOM   2310  CD1 ILE A 300      19.471   3.364 126.584  1.00 25.32           C  
3332 ATOM   2311  N   ASP A 301      20.750   0.813 131.306  1.00  2.36           N  
3333 ATOM   2312  CA  ASP A 301      20.677   0.101 132.544  1.00  1.00           C  
3334 ATOM   2313  C   ASP A 301      21.751   0.620 133.470  1.00  1.00           C  
3335 ATOM   2314  O   ASP A 301      21.680   0.654 134.663  1.00 12.02           O  
3336 ATOM   2315  CB  ASP A 301      20.837  -1.426 132.306  1.00  1.00           C  
3337 ATOM   2316  CG  ASP A 301      19.773  -2.032 131.425  1.00  2.09           C  
3338 ATOM   2317  OD1 ASP A 301      18.580  -2.128 131.995  1.00 30.48           O  
3339 ATOM   2318  OD2 ASP A 301      19.999  -2.422 130.280  1.00 43.56           O  
3340 ATOM   2319  N   MET A 302      22.810   1.030 132.863  1.00  1.00           N  
3341 ATOM   2320  CA  MET A 302      23.922   1.552 133.600  1.00  4.54           C  
3342 ATOM   2321  C   MET A 302      23.542   2.866 134.293  1.00  1.00           C  
3343 ATOM   2322  O   MET A 302      23.891   3.142 135.438  1.00 39.75           O  
3344 ATOM   2323  CB  MET A 302      25.122   1.784 132.634  1.00  6.28           C  
3345 ATOM   2324  CG  MET A 302      26.122   2.837 133.150  1.00  7.56           C  
3346 ATOM   2325  SD  MET A 302      27.797   2.568 132.557  1.00 44.32           S  
3347 ATOM   2326  CE  MET A 302      27.883   3.874 131.380  1.00 28.78           C  
3348 ATOM   2327  N   LEU A 303      22.812   3.688 133.550  1.00 19.65           N  
3349 ATOM   2328  CA  LEU A 303      22.379   4.994 134.013  1.00  1.00           C  
3350 ATOM   2329  C   LEU A 303      21.097   4.897 134.789  1.00  8.29           C  
3351 ATOM   2330  O   LEU A 303      20.697   5.792 135.492  1.00 19.84           O  
3352 ATOM   2331  CB  LEU A 303      22.176   5.905 132.850  1.00  1.00           C  
3353 ATOM   2332  CG  LEU A 303      23.476   6.602 132.468  1.00  7.76           C  
3354 ATOM   2333  CD1 LEU A 303      24.665   5.692 132.684  1.00  1.00           C  
3355 ATOM   2334  CD2 LEU A 303      23.442   7.073 131.021  1.00  3.79           C  
3356 ATOM   2335  N   LEU A 304      20.406   3.808 134.607  1.00 15.41           N  
3357 ATOM   2336  CA  LEU A 304      19.172   3.590 135.299  1.00  2.23           C  
3358 ATOM   2337  C   LEU A 304      18.063   4.403 134.769  1.00 43.71           C  
3359 ATOM   2338  O   LEU A 304      17.332   4.983 135.541  1.00 24.55           O  
3360 ATOM   2339  CB  LEU A 304      19.264   3.795 136.803  1.00  4.10           C  
3361 ATOM   2340  CG  LEU A 304      20.352   2.875 137.439  1.00 14.23           C  
3362 ATOM   2341  CD1 LEU A 304      20.929   3.502 138.707  1.00  1.00           C  
3363 ATOM   2342  CD2 LEU A 304      19.805   1.518 137.774  1.00 11.15           C  
3364 ATOM   2343  N   ILE A 305      17.947   4.416 133.445  1.00 11.72           N  
3365 ATOM   2344  CA  ILE A 305      16.883   5.179 132.849  1.00  2.50           C  
3366 ATOM   2345  C   ILE A 305      16.110   4.318 131.904  1.00  7.77           C  
3367 ATOM   2346  O   ILE A 305      16.414   3.177 131.662  1.00 29.23           O  
3368 ATOM   2347  CB  ILE A 305      17.428   6.268 131.975  1.00  1.00           C  
3369 ATOM   2348  CG1 ILE A 305      18.692   5.768 131.374  1.00  1.00           C  
3370 ATOM   2349  CG2 ILE A 305      17.688   7.519 132.730  1.00  7.83           C  
3371 ATOM   2350  CD1 ILE A 305      19.196   6.683 130.331  1.00  1.00           C  
3372 ATOM   2351  N   THR A 306      15.163   4.953 131.305  1.00  2.79           N  
3373 ATOM   2352  CA  THR A 306      14.420   4.316 130.295  1.00  1.00           C  
3374 ATOM   2353  C   THR A 306      14.830   4.851 128.949  1.00  1.00           C  
3375 ATOM   2354  O   THR A 306      15.804   5.563 128.838  1.00 56.37           O  
3376 ATOM   2355  CB  THR A 306      12.970   4.499 130.508  1.00  1.41           C  
3377 ATOM   2356  OG1 THR A 306      12.775   5.788 130.898  1.00 23.27           O  
3378 ATOM   2357  CG2 THR A 306      12.613   3.501 131.549  1.00 13.06           C  
3379 ATOM   2358  N   THR A 307      14.098   4.467 127.920  1.00 14.46           N  
3380 ATOM   2359  CA  THR A 307      14.359   4.857 126.521  1.00  7.82           C  
3381 ATOM   2360  C   THR A 307      13.339   5.910 126.038  1.00  1.00           C  
3382 ATOM   2361  O   THR A 307      13.524   6.474 124.955  1.00 93.14           O  
3383 ATOM   2362  CB  THR A 307      14.282   3.622 125.568  1.00  1.00           C  
3384 ATOM   2363  OG1 THR A 307      13.101   2.901 125.687  1.00 36.11           O  
3385 ATOM   2364  CG2 THR A 307      15.420   2.695 125.730  1.00  1.00           C  
3386 ATOM   2365  N   ASN A 308      12.290   6.128 126.828  1.00  1.00           N  
3387 ATOM   2366  CA  ASN A 308      11.211   7.066 126.658  1.00  1.00           C  
3388 ATOM   2367  C   ASN A 308      11.473   8.320 127.425  1.00  9.84           C  
3389 ATOM   2368  O   ASN A 308      11.447   8.308 128.666  1.00 75.84           O  
3390 ATOM   2369  CB  ASN A 308       9.882   6.445 127.190  1.00  1.00           C  
3391 ATOM   2370  CG  ASN A 308       8.731   7.395 127.104  1.00  2.10           C  
3392 ATOM   2371  OD1 ASN A 308       8.857   8.539 126.633  1.00 68.17           O  
3393 ATOM   2372  ND2 ASN A 308       7.598   6.983 127.617  1.00 41.69           N  
3394 ATOM   2373  N   PRO A 309      11.723   9.410 126.709  1.00  4.74           N  
3395 ATOM   2374  CA  PRO A 309      12.118  10.692 127.240  1.00  6.10           C  
3396 ATOM   2375  C   PRO A 309      11.077  11.380 128.003  1.00 15.57           C  
3397 ATOM   2376  O   PRO A 309      11.298  12.318 128.757  1.00 34.50           O  
3398 ATOM   2377  CB  PRO A 309      12.290  11.531 126.063  1.00  1.00           C  
3399 ATOM   2378  CG  PRO A 309      12.444  10.649 124.870  1.00  1.00           C  
3400 ATOM   2379  CD  PRO A 309      12.141   9.277 125.326  1.00  8.65           C  
3401 ATOM   2380  N   TYR A 310       9.888  10.922 127.799  1.00 19.73           N  
3402 ATOM   2381  CA  TYR A 310       8.851  11.566 128.554  1.00  9.42           C  
3403 ATOM   2382  C   TYR A 310       8.895  11.204 130.014  1.00  1.00           C  
3404 ATOM   2383  O   TYR A 310       7.950  11.532 130.738  1.00 27.76           O  
3405 ATOM   2384  CB  TYR A 310       7.494  11.253 127.943  1.00  8.88           C  
3406 ATOM   2385  CG  TYR A 310       7.321  11.903 126.645  1.00  1.00           C  
3407 ATOM   2386  CD1 TYR A 310       7.002  13.268 126.599  1.00 17.14           C  
3408 ATOM   2387  CD2 TYR A 310       7.460  11.164 125.476  1.00 29.71           C  
3409 ATOM   2388  CE1 TYR A 310       6.754  13.904 125.381  1.00  2.59           C  
3410 ATOM   2389  CE2 TYR A 310       7.152  11.762 124.248  1.00  1.00           C  
3411 ATOM   2390  CZ  TYR A 310       6.824  13.124 124.224  1.00 17.67           C  
3412 ATOM   2391  OH  TYR A 310       6.716  13.694 123.016  1.00 14.45           O  
3413 ATOM   2392  N   ASP A 311       9.987  10.540 130.432  1.00  7.31           N  
3414 ATOM   2393  CA  ASP A 311      10.229  10.114 131.817  1.00 29.97           C  
3415 ATOM   2394  C   ASP A 311      11.181  11.086 132.475  1.00 31.33           C  
3416 ATOM   2395  O   ASP A 311      11.486  10.989 133.642  1.00100.00           O  
3417 ATOM   2396  CB  ASP A 311      10.942   8.767 131.736  1.00  8.16           C  
3418 ATOM   2397  CG  ASP A 311      10.034   7.566 131.702  1.00 18.15           C  
3419 ATOM   2398  OD1 ASP A 311       8.755   7.784 131.884  1.00  8.85           O  
3420 ATOM   2399  OD2 ASP A 311      10.447   6.445 131.517  1.00  3.29           O  
3421 ATOM   2400  N   TYR A 312      11.655  12.024 131.655  1.00 12.91           N  
3422 ATOM   2401  CA  TYR A 312      12.573  12.995 132.054  1.00  1.00           C  
3423 ATOM   2402  C   TYR A 312      12.180  14.322 131.579  1.00  1.00           C  
3424 ATOM   2403  O   TYR A 312      12.629  14.783 130.556  1.00 38.10           O  
3425 ATOM   2404  CB  TYR A 312      13.995  12.620 131.709  1.00  1.00           C  
3426 ATOM   2405  CG  TYR A 312      14.210  11.179 132.032  1.00  1.00           C  
3427 ATOM   2406  CD1 TYR A 312      13.737  10.207 131.173  1.00 35.22           C  
3428 ATOM   2407  CD2 TYR A 312      14.845  10.765 133.183  1.00  1.00           C  
3429 ATOM   2408  CE1 TYR A 312      13.907   8.857 131.438  1.00  1.00           C  
3430 ATOM   2409  CE2 TYR A 312      15.056   9.418 133.461  1.00  1.00           C  
3431 ATOM   2410  CZ  TYR A 312      14.583   8.460 132.580  1.00  5.24           C  
3432 ATOM   2411  OH  TYR A 312      14.784   7.136 132.804  1.00 27.20           O  
3433 ATOM   2412  N   HIS A 313      11.310  14.895 132.391  1.00  1.00           N  
3434 ATOM   2413  CA  HIS A 313      10.779  16.235 132.239  1.00  1.00           C  
3435 ATOM   2414  C   HIS A 313      11.762  17.307 131.700  1.00  1.00           C  
3436 ATOM   2415  O   HIS A 313      11.481  18.084 130.797  1.00 50.58           O  
3437 ATOM   2416  CB  HIS A 313      10.450  16.596 133.648  1.00  1.00           C  
3438 ATOM   2417  CG  HIS A 313       9.955  17.967 133.809  1.00 90.71           C  
3439 ATOM   2418  ND1 HIS A 313       8.883  18.444 133.030  1.00 45.26           N  
3440 ATOM   2419  CD2 HIS A 313      10.379  18.945 134.664  1.00 12.87           C  
3441 ATOM   2420  CE1 HIS A 313       8.681  19.706 133.438  1.00 70.56           C  
3442 ATOM   2421  NE2 HIS A 313       9.557  20.037 134.411  1.00100.00           N  
3443 ATOM   2422  N   TYR A 314      12.941  17.365 132.252  1.00  1.00           N  
3444 ATOM   2423  CA  TYR A 314      13.985  18.262 131.917  1.00  1.00           C  
3445 ATOM   2424  C   TYR A 314      14.263  18.230 130.440  1.00 13.28           C  
3446 ATOM   2425  O   TYR A 314      14.597  19.253 129.903  1.00 51.72           O  
3447 ATOM   2426  CB  TYR A 314      15.302  17.912 132.659  1.00  8.03           C  
3448 ATOM   2427  CG  TYR A 314      15.460  18.465 134.079  1.00  1.57           C  
3449 ATOM   2428  CD1 TYR A 314      14.416  19.185 134.656  1.00 12.38           C  
3450 ATOM   2429  CD2 TYR A 314      16.619  18.289 134.833  1.00  1.00           C  
3451 ATOM   2430  CE1 TYR A 314      14.531  19.721 135.930  1.00 19.16           C  
3452 ATOM   2431  CE2 TYR A 314      16.773  18.849 136.111  1.00  1.00           C  
3453 ATOM   2432  CZ  TYR A 314      15.712  19.571 136.656  1.00  1.00           C  
3454 ATOM   2433  OH  TYR A 314      15.869  20.153 137.893  1.00 11.79           O  
3455 ATOM   2434  N   VAL A 315      14.175  17.055 129.821  1.00  9.21           N  
3456 ATOM   2435  CA  VAL A 315      14.493  16.859 128.413  1.00 34.41           C  
3457 ATOM   2436  C   VAL A 315      13.383  16.534 127.419  1.00 59.26           C  
3458 ATOM   2437  O   VAL A 315      13.620  16.283 126.274  1.00  8.92           O  
3459 ATOM   2438  CB  VAL A 315      15.666  15.917 128.263  1.00  1.00           C  
3460 ATOM   2439  CG1 VAL A 315      16.656  16.243 129.342  1.00 16.61           C  
3461 ATOM   2440  CG2 VAL A 315      15.227  14.513 128.438  1.00  7.43           C  
3462 ATOM   2441  N   SER A 316      12.139  16.647 127.801  1.00  1.93           N  
3463 ATOM   2442  CA  SER A 316      11.123  16.406 126.827  1.00  1.00           C  
3464 ATOM   2443  C   SER A 316      10.065  17.459 126.934  1.00  7.26           C  
3465 ATOM   2444  O   SER A 316       8.887  17.127 126.870  1.00 43.69           O  
3466 ATOM   2445  CB  SER A 316      10.476  15.099 127.124  1.00 37.27           C  
3467 ATOM   2446  OG  SER A 316       9.701  15.388 128.268  1.00 21.76           O  
3468 ATOM   2447  N   GLU A 317      10.469  18.674 127.158  1.00 47.05           N  
3469 ATOM   2448  CA  GLU A 317       9.494  19.724 127.291  1.00  5.35           C  
3470 ATOM   2449  C   GLU A 317       9.158  20.206 125.903  1.00  7.45           C  
3471 ATOM   2450  O   GLU A 317       8.101  20.808 125.636  1.00  6.14           O  
3472 ATOM   2451  CB  GLU A 317      10.023  20.898 128.082  1.00  8.12           C  
3473 ATOM   2452  CG  GLU A 317      10.093  20.701 129.591  1.00  1.00           C  
3474 ATOM   2453  CD  GLU A 317      10.624  21.973 130.176  1.00  6.23           C  
3475 ATOM   2454  OE1 GLU A 317      10.008  23.051 130.100  1.00 36.86           O  
3476 ATOM   2455  OE2 GLU A 317      11.801  21.828 130.721  1.00 32.08           O  
3477 ATOM   2456  N   GLY A 318      10.104  19.985 125.021  1.00 49.64           N  
3478 ATOM   2457  CA  GLY A 318       9.902  20.428 123.671  1.00 17.49           C  
3479 ATOM   2458  C   GLY A 318       9.698  19.234 122.820  1.00 17.09           C  
3480 ATOM   2459  O   GLY A 318       8.685  18.574 122.961  1.00 51.89           O  
3481 ATOM   2460  N   GLU A 319      10.675  18.948 121.955  1.00 20.14           N  
3482 ATOM   2461  CA  GLU A 319      10.586  17.852 121.045  1.00  1.00           C  
3483 ATOM   2462  C   GLU A 319      11.628  16.825 121.429  1.00  7.56           C  
3484 ATOM   2463  O   GLU A 319      12.584  17.136 122.112  1.00 55.31           O  
3485 ATOM   2464  CB  GLU A 319      10.771  18.280 119.565  1.00  5.88           C  
3486 ATOM   2465  CG  GLU A 319       9.660  19.191 119.011  1.00 52.39           C  
3487 ATOM   2466  CD  GLU A 319       8.980  18.656 117.776  1.00 77.59           C  
3488 ATOM   2467  OE1 GLU A 319       9.362  17.434 117.438  1.00100.00           O  
3489 ATOM   2468  OE2 GLU A 319       8.132  19.285 117.152  1.00 98.21           O  
3490 ATOM   2469  N   ILE A 320      11.434  15.599 120.961  1.00  6.03           N  
3491 ATOM   2470  CA  ILE A 320      12.313  14.493 121.262  1.00  1.62           C  
3492 ATOM   2471  C   ILE A 320      13.031  13.947 120.052  1.00 33.42           C  
3493 ATOM   2472  O   ILE A 320      14.126  13.349 120.169  1.00  1.00           O  
3494 ATOM   2473  CB  ILE A 320      11.508  13.307 121.662  1.00  9.39           C  
3495 ATOM   2474  CG1 ILE A 320      10.726  13.530 122.936  1.00 14.45           C  
3496 ATOM   2475  CG2 ILE A 320      12.312  12.011 121.624  1.00100.00           C  
3497 ATOM   2476  CD1 ILE A 320       9.340  12.934 122.670  1.00 27.95           C  
3498 ATOM   2477  N   THR A 321      12.317  13.954 118.936  1.00 24.40           N  
3499 ATOM   2478  CA  THR A 321      12.931  13.429 117.737  1.00 10.49           C  
3500 ATOM   2479  C   THR A 321      12.961  14.409 116.571  1.00 24.11           C  
3501 ATOM   2480  O   THR A 321      12.042  15.210 116.419  1.00 35.34           O  
3502 ATOM   2481  CB  THR A 321      12.316  12.115 117.343  1.00  1.00           C  
3503 ATOM   2482  OG1 THR A 321      13.207  11.433 116.455  1.00 90.89           O  
3504 ATOM   2483  CG2 THR A 321      10.971  12.395 116.698  1.00 35.95           C  
3505 ATOM   2484  N   VAL A 322      14.063  14.309 115.839  1.00  6.70           N  
3506 ATOM   2485  CA  VAL A 322      14.335  15.111 114.644  1.00 21.15           C  
3507 ATOM   2486  C   VAL A 322      14.725  14.175 113.518  1.00100.00           C  
3508 ATOM   2487  O   VAL A 322      15.718  13.439 113.641  1.00 65.18           O  
3509 ATOM   2488  CB  VAL A 322      15.435  16.117 114.897  1.00  3.53           C  
3510 ATOM   2489  CG1 VAL A 322      15.746  16.818 113.583  1.00100.00           C  
3511 ATOM   2490  CG2 VAL A 322      14.944  17.085 115.915  1.00 56.00           C  
3512 ATOM   2491  N   PRO A 323      13.928  14.233 112.446  1.00 29.25           N  
3513 ATOM   2492  CA  PRO A 323      14.064  13.383 111.273  1.00 17.09           C  
3514 ATOM   2493  C   PRO A 323      15.420  13.409 110.596  1.00 48.02           C  
3515 ATOM   2494  O   PRO A 323      15.940  12.358 110.196  1.00 47.35           O  
3516 ATOM   2495  CB  PRO A 323      12.959  13.779 110.324  1.00 87.42           C  
3517 ATOM   2496  CG  PRO A 323      12.102  14.797 111.071  1.00  7.24           C  
3518 ATOM   2497  CD  PRO A 323      12.856  15.234 112.284  1.00  7.63           C  
3519 ATOM   2498  N   SER A 324      16.011  14.608 110.496  1.00 19.04           N  
3520 ATOM   2499  CA  SER A 324      17.297  14.764 109.883  1.00  8.83           C  
3521 ATOM   2500  C   SER A 324      18.477  14.265 110.698  1.00  1.00           C  
3522 ATOM   2501  O   SER A 324      19.600  14.304 110.215  1.00 48.32           O  
3523 ATOM   2502  CB  SER A 324      17.516  16.183 109.393  1.00 28.45           C  
3524 ATOM   2503  OG  SER A 324      18.098  17.000 110.392  1.00 28.26           O  
3525 ATOM   2504  N   ILE A 325      18.216  13.824 111.943  1.00 55.03           N  
3526 ATOM   2505  CA  ILE A 325      19.257  13.337 112.857  1.00 15.40           C  
3527 ATOM   2506  C   ILE A 325      19.050  11.894 113.251  1.00  6.38           C  
3528 ATOM   2507  O   ILE A 325      17.926  11.473 113.516  1.00 45.25           O  
3529 ATOM   2508  CB  ILE A 325      19.312  14.195 114.105  1.00  1.00           C  
3530 ATOM   2509  CG1 ILE A 325      18.386  15.377 113.946  1.00 33.12           C  
3531 ATOM   2510  CG2 ILE A 325      20.696  14.739 114.224  1.00 13.84           C  
3532 ATOM   2511  CD1 ILE A 325      18.409  16.325 115.110  1.00  1.00           C  
3533 ATOM   2512  N   ASP A 326      20.157  11.132 113.251  1.00 26.95           N  
3534 ATOM   2513  CA  ASP A 326      20.158   9.709 113.606  1.00 15.73           C  
3535 ATOM   2514  C   ASP A 326      20.906   9.531 114.909  1.00100.00           C  
3536 ATOM   2515  O   ASP A 326      22.118   9.309 114.935  1.00 37.26           O  
3537 ATOM   2516  CB  ASP A 326      20.764   8.790 112.513  1.00 17.15           C  
3538 ATOM   2517  CG  ASP A 326      20.413   7.313 112.665  1.00 60.45           C  
3539 ATOM   2518  OD1 ASP A 326      19.338   7.024 113.383  1.00 41.88           O  
3540 ATOM   2519  OD2 ASP A 326      21.071   6.418 112.169  1.00 44.80           O  
3541 ATOM   2520  N   ASP A 327      20.160   9.718 115.995  1.00 11.95           N  
3542 ATOM   2521  CA  ASP A 327      20.679   9.676 117.339  1.00  1.00           C  
3543 ATOM   2522  C   ASP A 327      21.555   8.444 117.598  1.00 26.60           C  
3544 ATOM   2523  O   ASP A 327      22.529   8.446 118.379  1.00 60.16           O  
3545 ATOM   2524  CB  ASP A 327      19.580   9.810 118.364  1.00 24.13           C  
3546 ATOM   2525  CG  ASP A 327      18.674  10.978 118.162  1.00  1.00           C  
3547 ATOM   2526  OD1 ASP A 327      19.392  12.100 118.173  1.00 16.76           O  
3548 ATOM   2527  OD2 ASP A 327      17.451  10.879 117.934  1.00 59.10           O  
3549 ATOM   2528  N   GLN A 328      21.207   7.369 116.940  1.00 13.17           N  
3550 ATOM   2529  CA  GLN A 328      21.906   6.113 117.093  1.00  8.72           C  
3551 ATOM   2530  C   GLN A 328      23.310   6.149 116.570  1.00  1.00           C  
3552 ATOM   2531  O   GLN A 328      24.193   5.581 117.175  1.00 31.49           O  
3553 ATOM   2532  CB  GLN A 328      21.137   5.015 116.392  1.00 32.91           C  
3554 ATOM   2533  CG  GLN A 328      19.625   5.073 116.617  1.00 69.62           C  
3555 ATOM   2534  CD  GLN A 328      19.108   3.682 116.845  1.00 15.28           C  
3556 ATOM   2535  OE1 GLN A 328      19.860   2.844 117.373  1.00 88.68           O  
3557 ATOM   2536  NE2 GLN A 328      17.838   3.439 116.451  1.00100.00           N  
3558 ATOM   2537  N   GLU A 329      23.483   6.803 115.427  1.00 17.29           N  
3559 ATOM   2538  CA  GLU A 329      24.789   6.914 114.739  1.00  7.24           C  
3560 ATOM   2539  C   GLU A 329      25.730   7.846 115.495  1.00 92.66           C  
3561 ATOM   2540  O   GLU A 329      26.926   7.628 115.749  1.00 38.71           O  
3562 ATOM   2541  CB  GLU A 329      24.552   7.490 113.338  1.00100.00           C  
3563 ATOM   2542  CG  GLU A 329      25.060   6.600 112.194  1.00100.00           C  
3564 ATOM   2543  CD  GLU A 329      24.549   7.095 110.871  1.00100.00           C  
3565 ATOM   2544  OE1 GLU A 329      25.259   8.107 110.416  1.00100.00           O  
3566 ATOM   2545  OE2 GLU A 329      23.569   6.599 110.319  1.00100.00           O  
3567 ATOM   2546  N   GLU A 330      25.131   8.917 115.922  1.00 17.57           N  
3568 ATOM   2547  CA  GLU A 330      25.842   9.908 116.645  1.00  9.35           C  
3569 ATOM   2548  C   GLU A 330      26.406   9.414 117.935  1.00 15.53           C  
3570 ATOM   2549  O   GLU A 330      27.557   9.714 118.244  1.00 22.44           O  
3571 ATOM   2550  CB  GLU A 330      24.910  11.063 116.815  1.00  8.27           C  
3572 ATOM   2551  CG  GLU A 330      24.210  11.277 115.462  1.00  4.26           C  
3573 ATOM   2552  CD  GLU A 330      25.106  12.033 114.479  1.00 64.71           C  
3574 ATOM   2553  OE1 GLU A 330      26.366  11.615 114.498  1.00 36.96           O  
3575 ATOM   2554  OE2 GLU A 330      24.688  12.907 113.755  1.00 51.37           O  
3576 ATOM   2555  N   LEU A 331      25.573   8.648 118.645  1.00  8.93           N  
3577 ATOM   2556  CA  LEU A 331      25.958   8.073 119.917  1.00  1.00           C  
3578 ATOM   2557  C   LEU A 331      27.310   7.434 119.833  1.00  3.83           C  
3579 ATOM   2558  O   LEU A 331      28.196   7.630 120.645  1.00 23.62           O  
3580 ATOM   2559  CB  LEU A 331      24.998   7.086 120.429  1.00 10.80           C  
3581 ATOM   2560  CG  LEU A 331      24.989   7.078 121.952  1.00 19.35           C  
3582 ATOM   2561  CD1 LEU A 331      23.594   6.758 122.504  1.00 19.93           C  
3583 ATOM   2562  CD2 LEU A 331      25.928   6.040 122.433  1.00 34.71           C  
3584 ATOM   2563  N   MET A 332      27.508   6.750 118.741  1.00 10.36           N  
3585 ATOM   2564  CA  MET A 332      28.811   6.137 118.530  1.00  4.01           C  
3586 ATOM   2565  C   MET A 332      29.836   7.120 118.177  1.00 17.08           C  
3587 ATOM   2566  O   MET A 332      30.975   7.008 118.603  1.00 67.21           O  
3588 ATOM   2567  CB  MET A 332      28.778   5.287 117.347  1.00 13.19           C  
3589 ATOM   2568  CG  MET A 332      27.449   4.608 117.319  1.00 27.23           C  
3590 ATOM   2569  SD  MET A 332      27.645   3.054 118.187  1.00 44.75           S  
3591 ATOM   2570  CE  MET A 332      26.455   2.279 117.053  1.00 71.80           C  
3592 ATOM   2571  N   ALA A 333      29.425   8.043 117.300  1.00  7.71           N  
3593 ATOM   2572  CA  ALA A 333      30.359   9.072 116.881  1.00  9.84           C  
3594 ATOM   2573  C   ALA A 333      30.971   9.728 118.092  1.00 41.19           C  
3595 ATOM   2574  O   ALA A 333      32.188   9.900 118.316  1.00 15.56           O  
3596 ATOM   2575  CB  ALA A 333      29.588  10.092 116.147  1.00 22.26           C  
3597 ATOM   2576  N   THR A 334      30.041  10.056 118.935  1.00 24.96           N  
3598 ATOM   2577  CA  THR A 334      30.335  10.663 120.174  1.00  1.00           C  
3599 ATOM   2578  C   THR A 334      31.227   9.803 120.952  1.00  1.80           C  
3600 ATOM   2579  O   THR A 334      32.319  10.177 121.323  1.00 47.05           O  
3601 ATOM   2580  CB  THR A 334      29.047  10.780 120.902  1.00  1.00           C  
3602 ATOM   2581  OG1 THR A 334      28.146  11.654 120.201  1.00 35.36           O  
3603 ATOM   2582  CG2 THR A 334      29.460  11.217 122.258  1.00  1.00           C  
3604 ATOM   2583  N   ASP A 335      30.731   8.605 121.151  1.00 25.58           N  
3605 ATOM   2584  CA  ASP A 335      31.437   7.581 121.934  1.00 16.15           C  
3606 ATOM   2585  C   ASP A 335      32.889   7.450 121.528  1.00 10.40           C  
3607 ATOM   2586  O   ASP A 335      33.822   7.762 122.279  1.00 37.59           O  
3608 ATOM   2587  CB  ASP A 335      30.726   6.253 121.786  1.00 10.97           C  
3609 ATOM   2588  CG  ASP A 335      31.075   5.374 122.909  1.00 26.17           C  
3610 ATOM   2589  OD1 ASP A 335      32.209   5.220 123.201  1.00 39.32           O  
3611 ATOM   2590  OD2 ASP A 335      30.076   4.820 123.532  1.00 27.19           O  
3612 ATOM   2591  N   SER A 336      33.040   7.104 120.269  1.00 12.91           N  
3613 ATOM   2592  CA  SER A 336      34.339   6.942 119.634  1.00 14.94           C  
3614 ATOM   2593  C   SER A 336      35.226   8.165 119.753  1.00 23.72           C  
3615 ATOM   2594  O   SER A 336      36.414   8.030 119.933  1.00 14.87           O  
3616 ATOM   2595  CB  SER A 336      34.178   6.563 118.187  1.00  1.00           C  
3617 ATOM   2596  OG  SER A 336      32.901   5.981 117.967  1.00100.00           O  
3618 ATOM   2597  N   ALA A 337      34.633   9.345 119.636  1.00 10.56           N  
3619 ATOM   2598  CA  ALA A 337      35.368  10.538 119.767  1.00  1.00           C  
3620 ATOM   2599  C   ALA A 337      36.017  10.659 121.142  1.00 52.40           C  
3621 ATOM   2600  O   ALA A 337      37.176  11.107 121.343  1.00 40.28           O  
3622 ATOM   2601  CB  ALA A 337      34.438  11.680 119.548  1.00 19.11           C  
3623 ATOM   2602  N   ILE A 338      35.241  10.246 122.144  1.00 11.11           N  
3624 ATOM   2603  CA  ILE A 338      35.725  10.351 123.515  1.00 11.91           C  
3625 ATOM   2604  C   ILE A 338      37.043   9.657 123.678  1.00  9.18           C  
3626 ATOM   2605  O   ILE A 338      38.021  10.185 124.128  1.00 24.68           O  
3627 ATOM   2606  CB  ILE A 338      34.725   9.717 124.422  1.00  2.61           C  
3628 ATOM   2607  CG1 ILE A 338      33.544  10.656 124.533  1.00 18.32           C  
3629 ATOM   2608  CG2 ILE A 338      35.413   9.516 125.776  1.00 54.67           C  
3630 ATOM   2609  CD1 ILE A 338      32.441  10.147 125.439  1.00 10.14           C  
3631 ATOM   2610  N   ASP A 339      37.008   8.438 123.219  1.00  9.41           N  
3632 ATOM   2611  CA  ASP A 339      38.145   7.558 123.199  1.00 19.25           C  
3633 ATOM   2612  C   ASP A 339      39.330   8.195 122.527  1.00 18.26           C  
3634 ATOM   2613  O   ASP A 339      40.402   8.327 123.106  1.00 24.13           O  
3635 ATOM   2614  CB  ASP A 339      37.790   6.229 122.521  1.00 43.11           C  
3636 ATOM   2615  CG  ASP A 339      36.751   5.448 123.295  1.00 41.63           C  
3637 ATOM   2616  OD1 ASP A 339      37.175   5.164 124.504  1.00 68.06           O  
3638 ATOM   2617  OD2 ASP A 339      35.652   5.139 122.839  1.00100.00           O  
3639 ATOM   2618  N   ILE A 340      39.132   8.608 121.290  1.00 29.51           N  
3640 ATOM   2619  CA  ILE A 340      40.207   9.219 120.528  1.00 50.42           C  
3641 ATOM   2620  C   ILE A 340      40.750  10.370 121.217  1.00  1.69           C  
3642 ATOM   2621  O   ILE A 340      41.928  10.631 121.150  1.00 32.14           O  
3643 ATOM   2622  CB  ILE A 340      39.724   9.670 119.173  1.00  1.00           C  
3644 ATOM   2623  CG1 ILE A 340      39.475   8.403 118.340  1.00 40.11           C  
3645 ATOM   2624  CG2 ILE A 340      40.798  10.508 118.604  1.00 28.66           C  
3646 ATOM   2625  CD1 ILE A 340      38.915   8.688 116.954  1.00100.00           C  
3647 ATOM   2626  N   LEU A 341      39.811  11.011 121.872  1.00  7.19           N  
3648 ATOM   2627  CA  LEU A 341      40.204  12.140 122.633  1.00 33.29           C  
3649 ATOM   2628  C   LEU A 341      41.074  11.788 123.848  1.00 33.14           C  
3650 ATOM   2629  O   LEU A 341      41.634  12.623 124.514  1.00 23.68           O  
3651 ATOM   2630  CB  LEU A 341      39.134  13.232 122.686  1.00 26.50           C  
3652 ATOM   2631  CG  LEU A 341      39.039  13.890 121.308  1.00 43.38           C  
3653 ATOM   2632  CD1 LEU A 341      37.624  14.216 120.881  1.00 31.57           C  
3654 ATOM   2633  CD2 LEU A 341      39.952  15.093 121.142  1.00 31.36           C  
3655 ATOM   2634  N   GLY A 342      41.262  10.492 124.078  1.00 18.45           N  
3656 ATOM   2635  CA  GLY A 342      42.145  10.045 125.162  1.00 46.54           C  
3657 ATOM   2636  C   GLY A 342      41.563   9.967 126.561  1.00 32.10           C  
3658 ATOM   2637  O   GLY A 342      42.306   9.813 127.555  1.00 26.07           O  
3659 ATOM   2638  N   PHE A 343      40.246  10.093 126.645  1.00 22.91           N  
3660 ATOM   2639  CA  PHE A 343      39.644  10.045 127.946  1.00 45.99           C  
3661 ATOM   2640  C   PHE A 343      39.754   8.652 128.543  1.00  2.67           C  
3662 ATOM   2641  O   PHE A 343      39.553   7.653 127.872  1.00 34.34           O  
3663 ATOM   2642  CB  PHE A 343      38.181  10.398 127.798  1.00  1.00           C  
3664 ATOM   2643  CG  PHE A 343      37.945  11.873 127.774  1.00  1.00           C  
3665 ATOM   2644  CD1 PHE A 343      37.748  12.679 128.898  1.00 23.04           C  
3666 ATOM   2645  CD2 PHE A 343      37.768  12.463 126.536  1.00 21.67           C  
3667 ATOM   2646  CE1 PHE A 343      37.441  14.036 128.813  1.00 39.39           C  
3668 ATOM   2647  CE2 PHE A 343      37.454  13.817 126.427  1.00 15.00           C  
3669 ATOM   2648  CZ  PHE A 343      37.284  14.616 127.562  1.00  1.00           C  
3670 ATOM   2649  N   SER A 344      39.890   8.615 129.854  1.00 55.95           N  
3671 ATOM   2650  CA  SER A 344      39.884   7.365 130.588  1.00  8.21           C  
3672 ATOM   2651  C   SER A 344      38.494   6.749 130.607  1.00 36.10           C  
3673 ATOM   2652  O   SER A 344      37.498   7.473 130.588  1.00 63.91           O  
3674 ATOM   2653  CB  SER A 344      40.278   7.675 132.001  1.00 27.78           C  
3675 ATOM   2654  OG  SER A 344      40.600   6.483 132.655  1.00100.00           O  
3676 ATOM   2655  N   ALA A 345      38.409   5.424 130.617  1.00  6.52           N  
3677 ATOM   2656  CA  ALA A 345      37.089   4.793 130.525  1.00100.00           C  
3678 ATOM   2657  C   ALA A 345      36.193   5.254 131.640  1.00 72.62           C  
3679 ATOM   2658  O   ALA A 345      35.007   5.605 131.487  1.00100.00           O  
3680 ATOM   2659  CB  ALA A 345      37.199   3.313 130.391  1.00  4.88           C  
3681 ATOM   2660  N   ASP A 346      36.831   5.284 132.775  1.00 27.48           N  
3682 ATOM   2661  CA  ASP A 346      36.265   5.777 133.986  1.00 24.40           C  
3683 ATOM   2662  C   ASP A 346      35.651   7.180 133.722  1.00100.00           C  
3684 ATOM   2663  O   ASP A 346      34.459   7.466 133.971  1.00 62.53           O  
3685 ATOM   2664  CB  ASP A 346      37.507   5.917 134.861  1.00100.00           C  
3686 ATOM   2665  CG  ASP A 346      37.257   5.831 136.322  1.00100.00           C  
3687 ATOM   2666  OD1 ASP A 346      36.890   4.801 136.893  1.00100.00           O  
3688 ATOM   2667  OD2 ASP A 346      37.551   6.976 136.942  1.00100.00           O  
3689 ATOM   2668  N   GLU A 347      36.478   8.106 133.195  1.00  4.60           N  
3690 ATOM   2669  CA  GLU A 347      36.007   9.422 132.905  1.00  6.35           C  
3691 ATOM   2670  C   GLU A 347      34.922   9.292 131.910  1.00  2.49           C  
3692 ATOM   2671  O   GLU A 347      33.888   9.886 132.043  1.00 22.27           O  
3693 ATOM   2672  CB  GLU A 347      37.101  10.293 132.290  1.00 11.61           C  
3694 ATOM   2673  CG  GLU A 347      38.230  10.631 133.281  1.00 13.64           C  
3695 ATOM   2674  CD  GLU A 347      39.356  11.399 132.671  1.00 75.51           C  
3696 ATOM   2675  OE1 GLU A 347      39.567  11.110 131.389  1.00 23.70           O  
3697 ATOM   2676  OE2 GLU A 347      40.001  12.191 133.334  1.00 40.00           O  
3698 HETATM 2677  N   MLY A 348      35.188   8.429 130.943  1.00  7.48           N  
3699 HETATM 2678  CA  MLY A 348      34.205   8.188 129.905  1.00 19.64           C  
3700 HETATM 2679  CB  MLY A 348      34.741   7.522 128.666  1.00  1.00           C  
3701 HETATM 2680  CG  MLY A 348      33.741   6.599 128.046  1.00  1.00           C  
3702 HETATM 2681  CD  MLY A 348      34.337   5.775 126.916  1.00 33.65           C  
3703 HETATM 2682  CE  MLY A 348      33.262   5.372 125.897  1.00 56.66           C  
3704 HETATM 2683  NZ  MLY A 348      33.676   4.296 124.989  1.00 48.80           N  
3705 HETATM 2684  CH1 MLY A 348      34.968   3.758 125.472  1.00100.00           C  
3706 HETATM 2685  CH2 MLY A 348      32.686   3.201 125.029  1.00100.00           C  
3707 HETATM 2686  C   MLY A 348      32.988   7.565 130.509  1.00  1.00           C  
3708 HETATM 2687  O   MLY A 348      31.939   7.555 129.943  1.00 44.77           O  
3709 ATOM   2688  N   THR A 349      33.162   7.117 131.725  1.00 43.26           N  
3710 ATOM   2689  CA  THR A 349      32.074   6.528 132.472  1.00  7.75           C  
3711 ATOM   2690  C   THR A 349      31.426   7.642 133.322  1.00 18.80           C  
3712 ATOM   2691  O   THR A 349      30.235   7.781 133.406  1.00 21.66           O  
3713 ATOM   2692  CB  THR A 349      32.589   5.350 133.331  1.00  6.37           C  
3714 ATOM   2693  OG1 THR A 349      33.075   4.267 132.538  1.00 24.84           O  
3715 ATOM   2694  CG2 THR A 349      31.478   4.850 134.196  1.00  1.00           C  
3716 ATOM   2695  N   ALA A 350      32.248   8.532 133.885  1.00  3.10           N  
3717 ATOM   2696  CA  ALA A 350      31.752   9.605 134.652  1.00  1.00           C  
3718 ATOM   2697  C   ALA A 350      30.799  10.441 133.834  1.00  1.21           C  
3719 ATOM   2698  O   ALA A 350      29.678  10.779 134.187  1.00 15.95           O  
3720 ATOM   2699  CB  ALA A 350      32.917  10.425 135.089  1.00 10.26           C  
3721 ATOM   2700  N   ILE A 351      31.261  10.744 132.680  1.00  1.00           N  
3722 ATOM   2701  CA  ILE A 351      30.538  11.553 131.708  1.00  4.33           C  
3723 ATOM   2702  C   ILE A 351      29.188  10.987 131.519  1.00  3.84           C  
3724 ATOM   2703  O   ILE A 351      28.190  11.672 131.588  1.00 20.45           O  
3725 ATOM   2704  CB  ILE A 351      31.212  11.408 130.349  1.00  1.72           C  
3726 ATOM   2705  CG1 ILE A 351      32.615  12.022 130.362  1.00  1.00           C  
3727 ATOM   2706  CG2 ILE A 351      30.320  11.890 129.248  1.00  1.00           C  
3728 ATOM   2707  CD1 ILE A 351      32.932  12.964 129.253  1.00  7.52           C  
3729 ATOM   2708  N   TYR A 352      29.170   9.718 131.225  1.00 13.89           N  
3730 ATOM   2709  CA  TYR A 352      27.880   9.169 130.984  1.00 17.46           C  
3731 ATOM   2710  C   TYR A 352      27.111   9.222 132.260  1.00  2.41           C  
3732 ATOM   2711  O   TYR A 352      26.156   9.984 132.322  1.00 48.60           O  
3733 ATOM   2712  CB  TYR A 352      27.722   7.792 130.298  1.00 13.45           C  
3734 ATOM   2713  CG  TYR A 352      28.012   7.679 128.811  1.00 16.83           C  
3735 ATOM   2714  CD1 TYR A 352      27.237   8.194 127.779  1.00 24.97           C  
3736 ATOM   2715  CD2 TYR A 352      29.112   6.921 128.464  1.00 26.85           C  
3737 ATOM   2716  CE1 TYR A 352      27.566   8.013 126.437  1.00 21.49           C  
3738 ATOM   2717  CE2 TYR A 352      29.490   6.741 127.137  1.00  1.13           C  
3739 ATOM   2718  CZ  TYR A 352      28.696   7.264 126.121  1.00 27.96           C  
3740 ATOM   2719  OH  TYR A 352      29.048   7.013 124.802  1.00 18.03           O  
3741 HETATM 2720  N   MLY A 353      27.533   8.487 133.262  1.00 32.16           N  
3742 HETATM 2721  CA  MLY A 353      26.844   8.426 134.562  1.00 11.14           C  
3743 HETATM 2722  CB  MLY A 353      27.697   7.791 135.646  1.00 75.89           C  
3744 HETATM 2723  CG  MLY A 353      27.708   6.262 135.688  1.00 20.40           C  
3745 HETATM 2724  CD  MLY A 353      28.749   5.709 136.701  1.00 28.45           C  
3746 HETATM 2725  CE  MLY A 353      28.186   4.937 137.878  1.00 17.36           C  
3747 HETATM 2726  NZ  MLY A 353      29.159   4.867 138.936  1.00 25.28           N  
3748 HETATM 2727  CH1 MLY A 353      28.899   5.890 140.013  1.00 44.04           C  
3749 HETATM 2728  CH2 MLY A 353      29.159   3.501 139.462  1.00100.00           C  
3750 HETATM 2729  C   MLY A 353      26.397   9.798 135.052  1.00 69.16           C  
3751 HETATM 2730  O   MLY A 353      25.287  10.011 135.585  1.00 40.77           O  
3752 ATOM   2731  N   LEU A 354      27.258  10.790 134.842  1.00 13.52           N  
3753 ATOM   2732  CA  LEU A 354      26.966  12.134 135.276  1.00  1.00           C  
3754 ATOM   2733  C   LEU A 354      25.856  12.795 134.473  1.00  1.00           C  
3755 ATOM   2734  O   LEU A 354      25.085  13.619 134.938  1.00 28.13           O  
3756 ATOM   2735  CB  LEU A 354      28.220  12.942 135.121  1.00 14.73           C  
3757 ATOM   2736  CG  LEU A 354      28.783  13.431 136.433  1.00  4.45           C  
3758 ATOM   2737  CD1 LEU A 354      28.185  12.586 137.536  1.00  1.38           C  
3759 ATOM   2738  CD2 LEU A 354      30.278  13.216 136.239  1.00  3.04           C  
3760 ATOM   2739  N   THR A 355      25.778  12.450 133.206  1.00 28.45           N  
3761 ATOM   2740  CA  THR A 355      24.786  13.007 132.312  1.00  1.00           C  
3762 ATOM   2741  C   THR A 355      23.411  12.456 132.575  1.00  1.00           C  
3763 ATOM   2742  O   THR A 355      22.451  13.001 132.163  1.00 18.06           O  
3764 ATOM   2743  CB  THR A 355      25.207  12.770 130.855  1.00  6.36           C  
3765 ATOM   2744  OG1 THR A 355      26.445  13.426 130.660  1.00 11.13           O  
3766 ATOM   2745  CG2 THR A 355      24.123  13.225 129.910  1.00  1.00           C  
3767 ATOM   2746  N   GLY A 356      23.337  11.355 133.288  1.00 11.84           N  
3768 ATOM   2747  CA  GLY A 356      22.067  10.715 133.594  1.00  1.00           C  
3769 ATOM   2748  C   GLY A 356      21.567  11.176 134.919  1.00 19.44           C  
3770 ATOM   2749  O   GLY A 356      20.351  11.285 135.120  1.00 15.69           O  
3771 ATOM   2750  N   ALA A 357      22.514  11.433 135.833  1.00 24.55           N  
3772 ATOM   2751  CA  ALA A 357      22.130  11.937 137.150  1.00  1.00           C  
3773 ATOM   2752  C   ALA A 357      21.220  13.160 136.983  1.00  1.00           C  
3774 ATOM   2753  O   ALA A 357      20.136  13.300 137.544  1.00 18.86           O  
3775 ATOM   2754  CB  ALA A 357      23.355  12.317 137.855  1.00  1.00           C  
3776 ATOM   2755  N   VAL A 358      21.699  14.017 136.132  1.00  2.74           N  
3777 ATOM   2756  CA  VAL A 358      21.065  15.265 135.761  1.00  1.00           C  
3778 ATOM   2757  C   VAL A 358      19.655  15.030 135.283  1.00  1.00           C  
3779 ATOM   2758  O   VAL A 358      18.749  15.703 135.588  1.00 33.44           O  
3780 ATOM   2759  CB  VAL A 358      21.937  15.992 134.753  1.00  1.09           C  
3781 ATOM   2760  CG1 VAL A 358      21.202  17.135 134.206  1.00  8.71           C  
3782 ATOM   2761  CG2 VAL A 358      23.249  16.439 135.376  1.00  1.00           C  
3783 ATOM   2762  N   MET A 359      19.433  14.029 134.529  1.00  7.84           N  
3784 ATOM   2763  CA  MET A 359      18.079  13.707 134.039  1.00  1.51           C  
3785 ATOM   2764  C   MET A 359      17.212  13.395 135.193  1.00  1.00           C  
3786 ATOM   2765  O   MET A 359      16.078  13.839 135.230  1.00 25.45           O  
3787 ATOM   2766  CB  MET A 359      18.071  12.417 133.201  1.00 12.75           C  
3788 ATOM   2767  CG  MET A 359      19.002  12.410 131.978  1.00 26.39           C  
3789 ATOM   2768  SD  MET A 359      18.246  11.635 130.567  1.00 19.20           S  
3790 ATOM   2769  CE  MET A 359      19.510  10.452 130.331  1.00  1.00           C  
3791 ATOM   2770  N   HIS A 360      17.774  12.572 136.057  1.00  1.00           N  
3792 ATOM   2771  CA  HIS A 360      17.140  12.108 137.300  1.00  1.00           C  
3793 ATOM   2772  C   HIS A 360      16.772  13.223 138.232  1.00  4.91           C  
3794 ATOM   2773  O   HIS A 360      15.754  13.191 138.871  1.00 21.72           O  
3795 ATOM   2774  CB  HIS A 360      17.969  11.157 138.074  1.00  1.00           C  
3796 ATOM   2775  CG  HIS A 360      17.881   9.793 137.499  1.00  1.00           C  
3797 ATOM   2776  ND1 HIS A 360      18.995   9.098 137.024  1.00 19.46           N  
3798 ATOM   2777  CD2 HIS A 360      16.778   9.008 137.318  1.00  2.01           C  
3799 ATOM   2778  CE1 HIS A 360      18.562   7.929 136.545  1.00  1.00           C  
3800 ATOM   2779  NE2 HIS A 360      17.233   7.857 136.735  1.00  6.76           N  
3801 ATOM   2780  N   TYR A 361      17.632  14.194 138.323  1.00  1.00           N  
3802 ATOM   2781  CA  TYR A 361      17.361  15.299 139.192  1.00  9.41           C  
3803 ATOM   2782  C   TYR A 361      16.026  15.941 138.892  1.00  1.00           C  
3804 ATOM   2783  O   TYR A 361      15.201  16.259 139.762  1.00 67.51           O  
3805 ATOM   2784  CB  TYR A 361      18.433  16.334 139.026  1.00  9.95           C  
3806 ATOM   2785  CG  TYR A 361      19.618  16.146 139.927  1.00  8.81           C  
3807 ATOM   2786  CD1 TYR A 361      20.096  14.882 140.278  1.00  3.61           C  
3808 ATOM   2787  CD2 TYR A 361      20.253  17.284 140.420  1.00  4.78           C  
3809 ATOM   2788  CE1 TYR A 361      21.197  14.783 141.130  1.00 21.63           C  
3810 ATOM   2789  CE2 TYR A 361      21.351  17.195 141.275  1.00 23.56           C  
3811 ATOM   2790  CZ  TYR A 361      21.818  15.927 141.618  1.00 13.45           C  
3812 ATOM   2791  OH  TYR A 361      22.912  15.721 142.394  1.00 24.42           O  
3813 ATOM   2792  N   GLY A 362      15.807  16.154 137.652  1.00 16.26           N  
3814 ATOM   2793  CA  GLY A 362      14.581  16.759 137.200  1.00  8.28           C  
3815 ATOM   2794  C   GLY A 362      13.399  15.922 137.536  1.00 15.96           C  
3816 ATOM   2795  O   GLY A 362      12.258  16.393 137.335  1.00 25.79           O  
3817 ATOM   2796  N   ASN A 363      13.679  14.709 138.031  1.00  8.90           N  
3818 ATOM   2797  CA  ASN A 363      12.612  13.781 138.449  1.00 36.12           C  
3819 ATOM   2798  C   ASN A 363      12.454  13.783 139.954  1.00  1.28           C  
3820 ATOM   2799  O   ASN A 363      11.501  13.280 140.490  1.00 36.14           O  
3821 ATOM   2800  CB  ASN A 363      12.708  12.356 137.972  1.00  1.00           C  
3822 ATOM   2801  CG  ASN A 363      12.252  12.203 136.570  1.00  1.00           C  
3823 ATOM   2802  OD1 ASN A 363      11.826  13.209 135.963  1.00 42.66           O  
3824 ATOM   2803  ND2 ASN A 363      12.421  10.979 136.117  1.00  4.92           N  
3825 ATOM   2804  N   LEU A 364      13.423  14.396 140.595  1.00 55.35           N  
3826 ATOM   2805  CA  LEU A 364      13.399  14.513 142.018  1.00  1.00           C  
3827 ATOM   2806  C   LEU A 364      12.178  15.320 142.397  1.00  1.00           C  
3828 ATOM   2807  O   LEU A 364      11.998  16.431 141.918  1.00 24.32           O  
3829 ATOM   2808  CB  LEU A 364      14.691  15.147 142.514  1.00  2.63           C  
3830 ATOM   2809  CG  LEU A 364      15.523  14.270 143.398  1.00  1.00           C  
3831 ATOM   2810  CD1 LEU A 364      16.087  13.170 142.602  1.00  5.41           C  
3832 ATOM   2811  CD2 LEU A 364      16.672  15.052 143.906  1.00  1.00           C  
3833 ATOM   2812  N   LYS A 365      11.379  14.736 143.278  1.00 61.10           N  
3834 ATOM   2813  CA  LYS A 365      10.133  15.311 143.749  1.00  1.00           C  
3835 ATOM   2814  C   LYS A 365      10.112  15.512 145.238  1.00  6.77           C  
3836 ATOM   2815  O   LYS A 365      10.696  14.735 145.985  1.00 21.85           O  
3837 ATOM   2816  CB  LYS A 365       9.033  14.345 143.448  1.00 58.42           C  
3838 ATOM   2817  CG  LYS A 365       7.929  14.955 142.616  1.00100.00           C  
3839 ATOM   2818  CD  LYS A 365       8.320  15.077 141.153  1.00100.00           C  
3840 ATOM   2819  CE  LYS A 365       8.743  16.502 140.780  1.00100.00           C  
3841 ATOM   2820  NZ  LYS A 365       8.598  16.869 139.370  1.00 57.54           N  
3842 ATOM   2821  N   PHE A 366       9.368  16.523 145.619  1.00 10.02           N  
3843 ATOM   2822  CA  PHE A 366       9.226  16.895 147.015  1.00 42.48           C  
3844 ATOM   2823  C   PHE A 366       7.814  17.263 147.379  1.00 34.23           C  
3845 ATOM   2824  O   PHE A 366       6.978  17.564 146.489  1.00 57.36           O  
3846 ATOM   2825  CB  PHE A 366      10.117  18.108 147.312  1.00  1.00           C  
3847 ATOM   2826  CG  PHE A 366      11.569  17.788 147.136  1.00 16.50           C  
3848 ATOM   2827  CD1 PHE A 366      12.335  17.285 148.186  1.00 39.49           C  
3849 ATOM   2828  CD2 PHE A 366      12.166  17.963 145.883  1.00  6.24           C  
3850 ATOM   2829  CE1 PHE A 366      13.669  16.915 148.020  1.00 14.91           C  
3851 ATOM   2830  CE2 PHE A 366      13.506  17.624 145.707  1.00 42.91           C  
3852 ATOM   2831  CZ  PHE A 366      14.266  17.100 146.762  1.00 11.49           C  
3853 HETATM 2832  N   MLY A 367       7.581  17.257 148.697  1.00 54.08           N  
3854 HETATM 2833  CA  MLY A 367       6.304  17.613 149.332  1.00 13.22           C  
3855 HETATM 2834  CB  MLY A 367       5.333  16.461 149.481  1.00 30.60           C  
3856 HETATM 2835  CG  MLY A 367       5.688  15.454 150.552  1.00 38.71           C  
3857 HETATM 2836  CD  MLY A 367       4.886  14.156 150.424  1.00 55.26           C  
3858 HETATM 2837  CE  MLY A 367       5.344  13.074 151.397  1.00 58.35           C  
3859 HETATM 2838  NZ  MLY A 367       4.556  11.837 151.270  1.00100.00           N  
3860 HETATM 2839  CH1 MLY A 367       5.459  10.686 151.039  1.00100.00           C  
3861 HETATM 2840  CH2 MLY A 367       3.749  11.643 152.494  1.00100.00           C  
3862 HETATM 2841  C   MLY A 367       6.445  18.366 150.652  1.00  1.00           C  
3863 HETATM 2842  O   MLY A 367       7.398  18.272 151.401  1.00 98.76           O  
3864 ATOM   2843  N   GLN A 368       5.459  19.172 150.895  1.00 14.55           N  
3865 ATOM   2844  CA  GLN A 368       5.337  20.006 152.087  1.00  2.37           C  
3866 ATOM   2845  C   GLN A 368       5.160  19.176 153.323  1.00  1.99           C  
3867 ATOM   2846  O   GLN A 368       4.303  18.287 153.432  1.00 43.85           O  
3868 ATOM   2847  CB  GLN A 368       4.013  20.796 152.052  1.00 10.95           C  
3869 ATOM   2848  CG  GLN A 368       4.190  22.267 151.652  1.00  9.71           C  
3870 ATOM   2849  CD  GLN A 368       3.063  23.037 152.297  1.00 25.90           C  
3871 ATOM   2850  OE1 GLN A 368       1.984  23.117 151.754  1.00 85.38           O  
3872 ATOM   2851  NE2 GLN A 368       3.285  23.510 153.505  1.00 96.18           N  
3873 HETATM 2852  N   MLY A 369       5.955  19.481 154.284  1.00 29.88           N  
3874 HETATM 2853  CA  MLY A 369       5.842  18.793 155.540  1.00  1.52           C  
3875 HETATM 2854  CB  MLY A 369       7.037  19.209 156.388  1.00 19.03           C  
3876 HETATM 2855  CG  MLY A 369       7.273  18.367 157.625  1.00 46.37           C  
3877 HETATM 2856  CD  MLY A 369       8.489  18.830 158.422  1.00 75.64           C  
3878 HETATM 2857  CE  MLY A 369       8.149  19.483 159.771  1.00100.00           C  
3879 HETATM 2858  NZ  MLY A 369       9.344  19.658 160.620  1.00100.00           N  
3880 HETATM 2859  CH1 MLY A 369       8.937  19.918 162.011  1.00100.00           C  
3881 HETATM 2860  CH2 MLY A 369      10.222  18.486 160.520  1.00100.00           C  
3882 HETATM 2861  C   MLY A 369       4.529  19.307 156.110  1.00 83.86           C  
3883 HETATM 2862  O   MLY A 369       4.158  20.459 155.859  1.00 17.05           O  
3884 ATOM   2863  N   GLN A 370       3.803  18.452 156.819  1.00 35.61           N  
3885 ATOM   2864  CA  GLN A 370       2.516  18.836 157.407  1.00 21.68           C  
3886 ATOM   2865  C   GLN A 370       2.603  19.924 158.464  1.00 28.02           C  
3887 ATOM   2866  O   GLN A 370       3.409  19.833 159.382  1.00 80.59           O  
3888 ATOM   2867  CB  GLN A 370       1.830  17.635 158.091  1.00  1.00           C  
3889 ATOM   2868  CG  GLN A 370       1.063  16.755 157.108  1.00 81.49           C  
3890 ATOM   2869  CD  GLN A 370       0.468  15.556 157.818  1.00100.00           C  
3891 ATOM   2870  OE1 GLN A 370      -0.419  15.684 158.686  1.00100.00           O  
3892 ATOM   2871  NE2 GLN A 370       0.960  14.373 157.504  1.00100.00           N  
3893 ATOM   2872  N   ARG A 371       1.716  20.919 158.328  1.00 55.16           N  
3894 ATOM   2873  CA  ARG A 371       1.629  22.019 159.273  1.00  3.36           C  
3895 ATOM   2874  C   ARG A 371       2.852  22.892 159.250  1.00 28.52           C  
3896 ATOM   2875  O   ARG A 371       2.995  23.830 160.035  1.00 27.03           O  
3897 ATOM   2876  CB  ARG A 371       1.430  21.504 160.688  1.00 47.62           C  
3898 ATOM   2877  CG  ARG A 371       0.507  20.311 160.788  1.00 16.97           C  
3899 ATOM   2878  CD  ARG A 371       0.045  20.141 162.215  1.00 21.29           C  
3900 ATOM   2879  NE  ARG A 371      -0.650  18.891 162.473  1.00 72.94           N  
3901 ATOM   2880  CZ  ARG A 371      -1.086  18.606 163.706  1.00100.00           C  
3902 ATOM   2881  NH1 ARG A 371      -0.852  19.400 164.740  1.00 26.42           N  
3903 ATOM   2882  NH2 ARG A 371      -1.734  17.462 163.933  1.00100.00           N  
3904 ATOM   2883  N   GLU A 372       3.713  22.555 158.346  1.00  6.60           N  
3905 ATOM   2884  CA  GLU A 372       4.942  23.276 158.164  1.00 21.83           C  
3906 ATOM   2885  C   GLU A 372       4.986  23.640 156.697  1.00  4.81           C  
3907 ATOM   2886  O   GLU A 372       4.294  23.034 155.872  1.00 66.41           O  
3908 ATOM   2887  CB  GLU A 372       6.173  22.426 158.566  1.00 46.78           C  
3909 ATOM   2888  CG  GLU A 372       6.745  22.775 159.938  1.00 14.78           C  
3910 ATOM   2889  CD  GLU A 372       8.184  23.211 159.877  1.00 61.18           C  
3911 ATOM   2890  OE1 GLU A 372       8.540  24.363 159.669  1.00 83.07           O  
3912 ATOM   2891  OE2 GLU A 372       8.986  22.205 160.071  1.00 75.09           O  
3913 ATOM   2892  N   GLU A 373       5.782  24.635 156.417  1.00100.00           N  
3914 ATOM   2893  CA  GLU A 373       5.954  25.125 155.075  1.00 28.15           C  
3915 ATOM   2894  C   GLU A 373       7.275  24.593 154.545  1.00 79.51           C  
3916 ATOM   2895  O   GLU A 373       7.857  25.118 153.611  1.00100.00           O  
3917 ATOM   2896  CB  GLU A 373       6.039  26.658 155.095  1.00 42.35           C  
3918 ATOM   2897  CG  GLU A 373       5.026  27.331 154.173  1.00100.00           C  
3919 ATOM   2898  CD  GLU A 373       4.945  28.789 154.461  1.00100.00           C  
3920 ATOM   2899  OE1 GLU A 373       6.132  29.333 154.593  1.00100.00           O  
3921 ATOM   2900  OE2 GLU A 373       3.872  29.359 154.703  1.00100.00           O  
3922 ATOM   2901  N   GLN A 374       7.753  23.537 155.188  1.00 46.20           N  
3923 ATOM   2902  CA  GLN A 374       8.988  22.980 154.782  1.00  3.14           C  
3924 ATOM   2903  C   GLN A 374       8.822  21.926 153.764  1.00 20.17           C  
3925 ATOM   2904  O   GLN A 374       7.761  21.295 153.641  1.00 67.36           O  
3926 ATOM   2905  CB  GLN A 374       9.900  22.563 155.935  1.00  1.12           C  
3927 ATOM   2906  CG  GLN A 374      11.238  21.884 155.502  1.00  6.56           C  
3928 ATOM   2907  CD  GLN A 374      12.425  22.767 155.720  1.00 23.72           C  
3929 ATOM   2908  OE1 GLN A 374      12.289  23.768 156.430  1.00100.00           O  
3930 ATOM   2909  NE2 GLN A 374      13.547  22.380 155.095  1.00100.00           N  
3931 ATOM   2910  N   ALA A 375       9.927  21.744 153.066  1.00 47.74           N  
3932 ATOM   2911  CA  ALA A 375      10.036  20.749 152.059  1.00  8.08           C  
3933 ATOM   2912  C   ALA A 375      10.587  19.506 152.675  1.00 26.02           C  
3934 ATOM   2913  O   ALA A 375      11.536  19.558 153.485  1.00 23.32           O  
3935 ATOM   2914  CB  ALA A 375      10.911  21.256 150.912  1.00 29.13           C  
3936 ATOM   2915  N   GLU A 376       9.939  18.431 152.321  1.00  4.64           N  
3937 ATOM   2916  CA  GLU A 376      10.317  17.130 152.741  1.00  1.00           C  
3938 ATOM   2917  C   GLU A 376      10.275  16.240 151.491  1.00 88.03           C  
3939 ATOM   2918  O   GLU A 376       9.475  16.415 150.581  1.00  9.40           O  
3940 ATOM   2919  CB  GLU A 376       9.547  16.625 153.991  1.00 26.44           C  
3941 ATOM   2920  CG  GLU A 376       8.265  15.785 153.698  1.00 36.98           C  
3942 ATOM   2921  CD  GLU A 376       7.962  14.783 154.773  1.00 52.36           C  
3943 ATOM   2922  OE1 GLU A 376       9.041  14.262 155.346  1.00 61.88           O  
3944 ATOM   2923  OE2 GLU A 376       6.817  14.472 155.044  1.00100.00           O  
3945 ATOM   2924  N   PRO A 377      11.261  15.357 151.364  1.00  1.00           N  
3946 ATOM   2925  CA  PRO A 377      11.362  14.468 150.247  1.00  1.00           C  
3947 ATOM   2926  C   PRO A 377      10.101  13.670 150.004  1.00  1.00           C  
3948 ATOM   2927  O   PRO A 377       9.495  13.160 150.925  1.00 76.21           O  
3949 ATOM   2928  CB  PRO A 377      12.457  13.501 150.544  1.00  1.00           C  
3950 ATOM   2929  CG  PRO A 377      13.041  13.955 151.860  1.00  1.00           C  
3951 ATOM   2930  CD  PRO A 377      12.208  15.037 152.446  1.00100.00           C  
3952 ATOM   2931  N   ASP A 378       9.722  13.557 148.746  1.00 44.07           N  
3953 ATOM   2932  CA  ASP A 378       8.545  12.818 148.383  1.00  1.56           C  
3954 ATOM   2933  C   ASP A 378       8.922  11.415 147.946  1.00 56.48           C  
3955 ATOM   2934  O   ASP A 378       8.288  10.875 147.074  1.00 29.48           O  
3956 ATOM   2935  CB  ASP A 378       7.777  13.553 147.299  1.00 24.43           C  
3957 ATOM   2936  CG  ASP A 378       6.323  13.117 147.178  1.00 31.59           C  
3958 ATOM   2937  OD1 ASP A 378       6.052  12.070 147.883  1.00 37.63           O  
3959 ATOM   2938  OD2 ASP A 378       5.450  13.662 146.499  1.00 24.96           O  
3960 ATOM   2939  N   GLY A 379      10.006  10.859 148.475  1.00 43.29           N  
3961 ATOM   2940  CA  GLY A 379      10.405   9.510 148.089  1.00  1.00           C  
3962 ATOM   2941  C   GLY A 379      11.894   9.404 147.882  1.00 63.83           C  
3963 ATOM   2942  O   GLY A 379      12.537  10.382 147.544  1.00100.00           O  
3964 ATOM   2943  N   THR A 380      12.399   8.183 148.074  1.00 10.36           N  
3965 ATOM   2944  CA  THR A 380      13.810   7.888 147.850  1.00  1.80           C  
3966 ATOM   2945  C   THR A 380      13.926   6.768 146.844  1.00 94.42           C  
3967 ATOM   2946  O   THR A 380      14.449   5.702 147.114  1.00100.00           O  
3968 ATOM   2947  CB  THR A 380      14.559   7.534 149.113  1.00 19.20           C  
3969 ATOM   2948  OG1 THR A 380      13.806   6.534 149.775  1.00 67.82           O  
3970 ATOM   2949  CG2 THR A 380      14.791   8.786 149.885  1.00 19.66           C  
3971 ATOM   2950  N   GLU A 381      13.425   7.068 145.686  1.00  5.83           N  
3972 ATOM   2951  CA  GLU A 381      13.398   6.175 144.558  1.00 23.72           C  
3973 ATOM   2952  C   GLU A 381      14.454   6.664 143.591  1.00 17.92           C  
3974 ATOM   2953  O   GLU A 381      15.361   5.957 143.248  1.00 64.40           O  
3975 ATOM   2954  CB  GLU A 381      11.988   6.282 143.916  1.00100.00           C  
3976 ATOM   2955  CG  GLU A 381      11.413   4.947 143.391  1.00100.00           C  
3977 ATOM   2956  CD  GLU A 381      10.685   5.098 142.060  1.00100.00           C  
3978 ATOM   2957  OE1 GLU A 381       9.972   6.228 141.969  1.00 88.50           O  
3979 ATOM   2958  OE2 GLU A 381      10.750   4.274 141.152  1.00 75.66           O  
3980 ATOM   2959  N   VAL A 382      14.314   7.959 143.285  1.00  5.68           N  
3981 ATOM   2960  CA  VAL A 382      15.126   8.648 142.365  1.00  1.00           C  
3982 ATOM   2961  C   VAL A 382      16.364   9.172 142.978  1.00  1.00           C  
3983 ATOM   2962  O   VAL A 382      17.417   9.206 142.356  1.00 61.70           O  
3984 ATOM   2963  CB  VAL A 382      14.318   9.712 141.677  1.00  1.00           C  
3985 ATOM   2964  CG1 VAL A 382      15.130  10.337 140.556  1.00 14.07           C  
3986 ATOM   2965  CG2 VAL A 382      13.062   9.103 141.062  1.00 26.44           C  
3987 ATOM   2966  N   ALA A 383      16.231   9.583 144.181  1.00  1.00           N  
3988 ATOM   2967  CA  ALA A 383      17.366  10.160 144.833  1.00  1.00           C  
3989 ATOM   2968  C   ALA A 383      18.431   9.135 144.875  1.00  1.00           C  
3990 ATOM   2969  O   ALA A 383      19.591   9.371 144.616  1.00 56.41           O  
3991 ATOM   2970  CB  ALA A 383      16.964  10.575 146.196  1.00 42.58           C  
3992 ATOM   2971  N   ASP A 384      17.962   7.940 145.064  1.00 10.02           N  
3993 ATOM   2972  CA  ASP A 384      18.797   6.761 145.246  1.00  4.66           C  
3994 ATOM   2973  C   ASP A 384      19.691   6.596 144.064  1.00 27.90           C  
3995 ATOM   2974  O   ASP A 384      20.891   6.308 144.187  1.00100.00           O  
3996 ATOM   2975  CB  ASP A 384      17.903   5.521 145.406  1.00 50.01           C  
3997 ATOM   2976  CG  ASP A 384      17.392   5.306 146.784  1.00  1.00           C  
3998 ATOM   2977  OD1 ASP A 384      17.963   6.074 147.679  1.00 26.82           O  
3999 ATOM   2978  OD2 ASP A 384      16.573   4.489 147.034  1.00 34.99           O  
4000 HETATM 2979  N   MLY A 385      19.061   6.760 142.906  1.00  1.00           N  
4001 HETATM 2980  CA  MLY A 385      19.755   6.615 141.633  1.00  1.00           C  
4002 HETATM 2981  CB  MLY A 385      18.742   6.465 140.538  1.00  8.02           C  
4003 HETATM 2982  CG  MLY A 385      17.657   5.452 140.906  1.00 27.56           C  
4004 HETATM 2983  CD  MLY A 385      16.475   5.379 139.939  1.00  1.00           C  
4005 HETATM 2984  CE  MLY A 385      15.698   4.068 140.063  1.00 81.11           C  
4006 HETATM 2985  NZ  MLY A 385      14.353   4.057 139.438  1.00 27.20           N  
4007 HETATM 2986  CH1 MLY A 385      13.381   3.398 140.320  1.00 55.98           C  
4008 HETATM 2987  CH2 MLY A 385      14.374   3.326 138.153  1.00100.00           C  
4009 HETATM 2988  C   MLY A 385      20.689   7.757 141.409  1.00  1.00           C  
4010 HETATM 2989  O   MLY A 385      21.855   7.608 141.027  1.00 23.33           O  
4011 ATOM   2990  N   ALA A 386      20.187   8.952 141.649  1.00 12.99           N  
4012 ATOM   2991  CA  ALA A 386      21.010  10.104 141.437  1.00  1.00           C  
4013 ATOM   2992  C   ALA A 386      22.180   9.978 142.357  1.00  1.00           C  
4014 ATOM   2993  O   ALA A 386      23.313  10.112 141.972  1.00 30.65           O  
4015 ATOM   2994  CB  ALA A 386      20.196  11.352 141.642  1.00  1.00           C  
4016 ATOM   2995  N   ALA A 387      21.927   9.593 143.560  1.00  1.00           N  
4017 ATOM   2996  CA  ALA A 387      22.959   9.466 144.564  1.00  1.00           C  
4018 ATOM   2997  C   ALA A 387      24.046   8.487 144.186  1.00  1.00           C  
4019 ATOM   2998  O   ALA A 387      25.205   8.716 144.337  1.00 31.70           O  
4020 ATOM   2999  CB  ALA A 387      22.375   9.103 145.912  1.00  1.00           C  
4021 ATOM   3000  N   TYR A 388      23.650   7.352 143.704  1.00  7.90           N  
4022 ATOM   3001  CA  TYR A 388      24.548   6.291 143.344  1.00  4.58           C  
4023 ATOM   3002  C   TYR A 388      25.388   6.635 142.126  1.00  8.33           C  
4024 ATOM   3003  O   TYR A 388      26.611   6.405 142.047  1.00 24.11           O  
4025 ATOM   3004  CB  TYR A 388      23.711   5.021 143.080  1.00 24.69           C  
4026 ATOM   3005  CG  TYR A 388      24.422   3.960 142.264  1.00  1.00           C  
4027 ATOM   3006  CD1 TYR A 388      25.397   3.137 142.817  1.00 95.21           C  
4028 ATOM   3007  CD2 TYR A 388      24.061   3.746 140.933  1.00100.00           C  
4029 ATOM   3008  CE1 TYR A 388      26.021   2.137 142.059  1.00  1.00           C  
4030 ATOM   3009  CE2 TYR A 388      24.685   2.767 140.167  1.00 12.87           C  
4031 ATOM   3010  CZ  TYR A 388      25.679   1.953 140.731  1.00  1.00           C  
4032 ATOM   3011  OH  TYR A 388      26.266   0.978 139.937  1.00 66.91           O  
4033 ATOM   3012  N   LEU A 389      24.721   7.193 141.156  1.00 11.99           N  
4034 ATOM   3013  CA  LEU A 389      25.305   7.573 139.905  1.00  1.00           C  
4035 ATOM   3014  C   LEU A 389      26.340   8.614 140.073  1.00  1.00           C  
4036 ATOM   3015  O   LEU A 389      27.230   8.697 139.249  1.00 47.38           O  
4037 ATOM   3016  CB  LEU A 389      24.231   8.100 138.962  1.00  1.00           C  
4038 ATOM   3017  CG  LEU A 389      23.887   7.249 137.792  1.00  1.00           C  
4039 ATOM   3018  CD1 LEU A 389      24.149   5.769 137.901  1.00  1.00           C  
4040 ATOM   3019  CD2 LEU A 389      22.430   7.394 137.513  1.00  1.67           C  
4041 ATOM   3020  N   MET A 390      26.203   9.425 141.135  1.00 31.23           N  
4042 ATOM   3021  CA  MET A 390      27.168  10.487 141.402  1.00  1.17           C  
4043 ATOM   3022  C   MET A 390      28.195  10.083 142.471  1.00 21.85           C  
4044 ATOM   3023  O   MET A 390      29.107  10.825 142.771  1.00 24.31           O  
4045 ATOM   3024  CB  MET A 390      26.467  11.760 141.855  1.00  1.00           C  
4046 ATOM   3025  CG  MET A 390      25.668  12.423 140.757  1.00 14.76           C  
4047 ATOM   3026  SD  MET A 390      24.808  13.950 141.245  1.00 10.51           S  
4048 ATOM   3027  CE  MET A 390      25.419  15.016 139.957  1.00 16.79           C  
4049 ATOM   3028  N   GLY A 391      28.013   8.932 143.091  1.00  7.99           N  
4050 ATOM   3029  CA  GLY A 391      28.917   8.485 144.133  1.00  2.38           C  
4051 ATOM   3030  C   GLY A 391      28.635   9.225 145.429  1.00  1.00           C  
4052 ATOM   3031  O   GLY A 391      29.563   9.616 146.144  1.00 50.15           O  
4053 ATOM   3032  N   LEU A 392      27.342   9.379 145.702  1.00100.00           N  
4054 ATOM   3033  CA  LEU A 392      26.789  10.079 146.840  1.00  2.76           C  
4055 ATOM   3034  C   LEU A 392      25.960   9.138 147.746  1.00 24.10           C  
4056 ATOM   3035  O   LEU A 392      25.726   7.962 147.445  1.00100.00           O  
4057 ATOM   3036  CB  LEU A 392      25.762  11.100 146.305  1.00100.00           C  
4058 ATOM   3037  CG  LEU A 392      26.144  12.561 146.416  1.00  1.51           C  
4059 ATOM   3038  CD1 LEU A 392      27.605  12.766 146.184  1.00  5.55           C  
4060 ATOM   3039  CD2 LEU A 392      25.385  13.384 145.432  1.00  1.00           C  
4061 ATOM   3040  N   ASN A 393      25.442   9.710 148.816  1.00  2.11           N  
4062 ATOM   3041  CA  ASN A 393      24.608   9.045 149.745  1.00  1.00           C  
4063 ATOM   3042  C   ASN A 393      23.221   9.703 149.722  1.00 24.35           C  
4064 ATOM   3043  O   ASN A 393      23.040  10.909 149.941  1.00 29.64           O  
4065 ATOM   3044  CB  ASN A 393      25.252   9.162 151.147  1.00 41.62           C  
4066 ATOM   3045  CG  ASN A 393      24.458   8.464 152.207  1.00 36.83           C  
4067 ATOM   3046  OD1 ASN A 393      23.245   8.659 152.328  1.00 64.83           O  
4068 ATOM   3047  ND2 ASN A 393      25.150   7.599 152.949  1.00100.00           N  
4069 ATOM   3048  N   SER A 394      22.230   8.911 149.388  1.00 10.51           N  
4070 ATOM   3049  CA  SER A 394      20.839   9.338 149.246  1.00  3.41           C  
4071 ATOM   3050  C   SER A 394      20.395  10.310 150.294  1.00 12.42           C  
4072 ATOM   3051  O   SER A 394      19.853  11.379 150.007  1.00 60.70           O  
4073 ATOM   3052  CB  SER A 394      19.859   8.167 149.311  1.00  3.65           C  
4074 ATOM   3053  OG  SER A 394      19.417   7.799 148.043  1.00100.00           O  
4075 ATOM   3054  N   ALA A 395      20.639   9.945 151.528  1.00 59.01           N  
4076 ATOM   3055  CA  ALA A 395      20.178  10.709 152.676  1.00 25.11           C  
4077 ATOM   3056  C   ALA A 395      20.792  12.049 152.779  1.00 16.42           C  
4078 ATOM   3057  O   ALA A 395      20.102  13.057 152.818  1.00 26.07           O  
4079 ATOM   3058  CB  ALA A 395      20.472   9.940 153.959  1.00100.00           C  
4080 ATOM   3059  N   GLU A 396      22.095  11.982 152.959  1.00 25.21           N  
4081 ATOM   3060  CA  GLU A 396      22.935  13.100 153.169  1.00  5.39           C  
4082 ATOM   3061  C   GLU A 396      22.575  14.113 152.163  1.00  1.00           C  
4083 ATOM   3062  O   GLU A 396      22.421  15.314 152.497  1.00 46.95           O  
4084 ATOM   3063  CB  GLU A 396      24.397  12.641 153.029  1.00 24.71           C  
4085 ATOM   3064  CG  GLU A 396      24.943  12.009 154.294  1.00 39.50           C  
4086 ATOM   3065  CD  GLU A 396      26.435  11.915 154.293  1.00 51.84           C  
4087 ATOM   3066  OE1 GLU A 396      26.947  12.166 153.128  1.00 96.15           O  
4088 ATOM   3067  OE2 GLU A 396      27.090  11.610 155.277  1.00100.00           O  
4089 ATOM   3068  N   LEU A 397      22.298  13.577 150.975  1.00 45.89           N  
4090 ATOM   3069  CA  LEU A 397      21.929  14.390 149.816  1.00  9.12           C  
4091 ATOM   3070  C   LEU A 397      20.578  15.095 150.021  1.00 29.19           C  
4092 ATOM   3071  O   LEU A 397      20.395  16.304 149.835  1.00 20.65           O  
4093 ATOM   3072  CB  LEU A 397      21.921  13.588 148.510  1.00  1.00           C  
4094 ATOM   3073  CG  LEU A 397      21.260  14.360 147.392  1.00 20.47           C  
4095 ATOM   3074  CD1 LEU A 397      22.133  15.534 146.950  1.00  5.45           C  
4096 ATOM   3075  CD2 LEU A 397      21.023  13.462 146.243  1.00  1.00           C  
4097 ATOM   3076  N   LEU A 398      19.562  14.333 150.384  1.00 14.51           N  
4098 ATOM   3077  CA  LEU A 398      18.245  14.891 150.551  1.00  1.00           C  
4099 ATOM   3078  C   LEU A 398      18.120  15.864 151.688  1.00  3.59           C  
4100 ATOM   3079  O   LEU A 398      17.199  16.693 151.819  1.00 17.43           O  
4101 ATOM   3080  CB  LEU A 398      17.274  13.764 150.727  1.00  5.25           C  
4102 ATOM   3081  CG  LEU A 398      16.612  13.325 149.418  1.00  1.00           C  
4103 ATOM   3082  CD1 LEU A 398      17.662  13.378 148.374  1.00 41.15           C  
4104 ATOM   3083  CD2 LEU A 398      16.039  11.919 149.600  1.00  3.71           C  
4105 ATOM   3084  N   LYS A 399      19.049  15.747 152.634  1.00 25.28           N  
4106 ATOM   3085  CA  LYS A 399      19.061  16.620 153.780  1.00  1.00           C  
4107 ATOM   3086  C   LYS A 399      19.527  17.992 153.352  1.00 39.19           C  
4108 ATOM   3087  O   LYS A 399      18.807  18.983 153.435  1.00 20.57           O  
4109 ATOM   3088  CB  LYS A 399      20.030  16.105 154.810  1.00 10.27           C  
4110 ATOM   3089  CG  LYS A 399      19.369  15.850 156.167  1.00100.00           C  
4111 ATOM   3090  CD  LYS A 399      20.002  16.621 157.322  1.00100.00           C  
4112 ATOM   3091  CE  LYS A 399      19.086  16.776 158.540  1.00100.00           C  
4113 ATOM   3092  NZ  LYS A 399      19.741  17.414 159.702  1.00 79.83           N  
4114 ATOM   3093  N   ALA A 400      20.779  17.969 152.916  1.00  5.63           N  
4115 ATOM   3094  CA  ALA A 400      21.484  19.123 152.394  1.00  1.00           C  
4116 ATOM   3095  C   ALA A 400      20.570  19.921 151.504  1.00 25.87           C  
4117 ATOM   3096  O   ALA A 400      20.474  21.130 151.590  1.00 64.66           O  
4118 ATOM   3097  CB  ALA A 400      22.665  18.626 151.619  1.00 20.46           C  
4119 ATOM   3098  N   LEU A 401      19.852  19.194 150.670  1.00 10.97           N  
4120 ATOM   3099  CA  LEU A 401      18.901  19.797 149.762  1.00  3.31           C  
4121 ATOM   3100  C   LEU A 401      17.751  20.487 150.467  1.00  8.08           C  
4122 ATOM   3101  O   LEU A 401      17.390  21.612 150.071  1.00 35.29           O  
4123 ATOM   3102  CB  LEU A 401      18.349  18.718 148.831  1.00  1.15           C  
4124 ATOM   3103  CG  LEU A 401      18.446  19.039 147.334  1.00  1.00           C  
4125 ATOM   3104  CD1 LEU A 401      19.765  19.687 146.884  1.00  4.48           C  
4126 ATOM   3105  CD2 LEU A 401      18.520  17.754 146.541  1.00  7.06           C  
4127 ATOM   3106  N   CYS A 402      17.174  19.781 151.468  1.00 70.28           N  
4128 ATOM   3107  CA  CYS A 402      16.021  20.227 152.234  1.00  6.21           C  
4129 ATOM   3108  C   CYS A 402      16.365  21.178 153.379  1.00  4.84           C  
4130 ATOM   3109  O   CYS A 402      15.671  22.126 153.619  1.00 22.47           O  
4131 ATOM   3110  CB  CYS A 402      15.359  19.015 152.837  1.00  1.00           C  
4132 ATOM   3111  SG  CYS A 402      14.305  18.223 151.672  1.00 23.75           S  
4133 ATOM   3112  N   TYR A 403      17.445  20.873 154.085  1.00 13.37           N  
4134 ATOM   3113  CA  TYR A 403      17.910  21.633 155.206  1.00  1.00           C  
4135 ATOM   3114  C   TYR A 403      19.306  22.131 154.986  1.00 20.36           C  
4136 ATOM   3115  O   TYR A 403      20.272  21.762 155.709  1.00  3.44           O  
4137 ATOM   3116  CB  TYR A 403      17.909  20.778 156.477  1.00  7.06           C  
4138 ATOM   3117  CG  TYR A 403      16.524  20.354 156.775  1.00  1.94           C  
4139 ATOM   3118  CD1 TYR A 403      15.610  21.311 157.221  1.00  8.81           C  
4140 ATOM   3119  CD2 TYR A 403      16.077  19.057 156.522  1.00 12.95           C  
4141 ATOM   3120  CE1 TYR A 403      14.276  20.977 157.450  1.00 12.92           C  
4142 ATOM   3121  CE2 TYR A 403      14.744  18.702 156.767  1.00  8.36           C  
4143 ATOM   3122  CZ  TYR A 403      13.846  19.668 157.229  1.00 24.49           C  
4144 ATOM   3123  OH  TYR A 403      12.545  19.367 157.478  1.00 33.66           O  
4145 ATOM   3124  N   PRO A 404      19.398  22.959 153.996  1.00 21.91           N  
4146 ATOM   3125  CA  PRO A 404      20.638  23.610 153.620  1.00  1.00           C  
4147 ATOM   3126  C   PRO A 404      21.296  24.177 154.819  1.00  1.00           C  
4148 ATOM   3127  O   PRO A 404      20.724  25.031 155.479  1.00 28.66           O  
4149 ATOM   3128  CB  PRO A 404      20.217  24.809 152.730  1.00  1.00           C  
4150 ATOM   3129  CG  PRO A 404      18.681  24.847 152.746  1.00 12.56           C  
4151 ATOM   3130  CD  PRO A 404      18.189  23.528 153.353  1.00 11.60           C  
4152 ATOM   3131  N   ARG A 405      22.487  23.698 155.148  1.00 18.61           N  
4153 ATOM   3132  CA  ARG A 405      23.238  24.229 156.297  1.00 28.44           C  
4154 ATOM   3133  C   ARG A 405      24.276  25.244 155.860  1.00 15.11           C  
4155 ATOM   3134  O   ARG A 405      25.340  24.954 155.297  1.00 60.20           O  
4156 ATOM   3135  CB  ARG A 405      23.745  23.229 157.343  1.00 61.41           C  
4157 ATOM   3136  CG  ARG A 405      25.241  22.951 157.220  1.00 76.39           C  
4158 ATOM   3137  CD  ARG A 405      25.760  21.934 158.240  1.00100.00           C  
4159 ATOM   3138  NE  ARG A 405      26.949  21.212 157.792  1.00100.00           N  
4160 ATOM   3139  CZ  ARG A 405      27.091  19.873 157.847  1.00100.00           C  
4161 ATOM   3140  NH1 ARG A 405      26.115  19.093 158.355  1.00100.00           N  
4162 ATOM   3141  NH2 ARG A 405      28.241  19.300 157.407  1.00100.00           N  
4163 ATOM   3142  N   VAL A 406      23.859  26.468 156.074  1.00 62.95           N  
4164 ATOM   3143  CA  VAL A 406      24.511  27.722 155.760  1.00 28.30           C  
4165 ATOM   3144  C   VAL A 406      25.532  28.143 156.833  1.00100.00           C  
4166 ATOM   3145  O   VAL A 406      25.726  27.443 157.807  1.00100.00           O  
4167 ATOM   3146  CB  VAL A 406      23.376  28.725 155.706  1.00100.00           C  
4168 ATOM   3147  CG1 VAL A 406      23.833  30.143 155.396  1.00100.00           C  
4169 ATOM   3148  CG2 VAL A 406      22.374  28.230 154.680  1.00 66.64           C  
4170 ATOM   3149  N   GLY A 407      26.174  29.302 156.615  1.00 52.74           N  
4171 ATOM   3150  CA  GLY A 407      27.192  29.875 157.511  1.00100.00           C  
4172 ATOM   3151  C   GLY A 407      27.191  31.415 157.631  1.00100.00           C  
4173 ATOM   3152  O   GLY A 407      28.194  32.029 157.272  1.00 76.87           O  
4174 ATOM   3153  N   VAL A 408      26.082  31.988 158.180  1.00100.00           N  
4175 ATOM   3154  CA  VAL A 408      25.829  33.427 158.428  1.00100.00           C  
4176 ATOM   3155  C   VAL A 408      26.394  33.908 159.773  1.00100.00           C  
4177 ATOM   3156  O   VAL A 408      25.981  33.526 160.867  1.00 77.13           O  
4178 ATOM   3157  CB  VAL A 408      24.334  33.757 158.365  1.00 92.24           C  
4179 ATOM   3158  CG1 VAL A 408      24.053  35.070 159.110  1.00100.00           C  
4180 ATOM   3159  CG2 VAL A 408      23.863  33.828 156.915  1.00100.00           C  
4181 ATOM   3160  N   GLY A 409      27.370  34.783 159.686  1.00 82.88           N  
4182 ATOM   3161  CA  GLY A 409      28.059  35.298 160.846  1.00100.00           C  
4183 ATOM   3162  C   GLY A 409      29.437  34.671 160.795  1.00 38.82           C  
4184 ATOM   3163  O   GLY A 409      30.150  34.825 159.789  1.00100.00           O  
4185 ATOM   3164  N   ASN A 410      29.810  33.927 161.828  1.00100.00           N  
4186 ATOM   3165  CA  ASN A 410      31.108  33.259 161.849  1.00100.00           C  
4187 ATOM   3166  C   ASN A 410      30.973  31.755 162.013  1.00 67.81           C  
4188 ATOM   3167  O   ASN A 410      31.958  31.008 162.132  1.00100.00           O  
4189 ATOM   3168  CB  ASN A 410      32.179  33.878 162.796  1.00100.00           C  
4190 ATOM   3169  CG  ASN A 410      31.687  34.490 164.111  1.00100.00           C  
4191 ATOM   3170  OD1 ASN A 410      30.627  35.140 164.197  1.00100.00           O  
4192 ATOM   3171  ND2 ASN A 410      32.513  34.390 165.179  1.00 81.80           N  
4193 ATOM   3172  N   GLU A 411      29.715  31.321 161.949  1.00100.00           N  
4194 ATOM   3173  CA  GLU A 411      29.365  29.936 162.106  1.00100.00           C  
4195 ATOM   3174  C   GLU A 411      28.631  29.395 160.885  1.00100.00           C  
4196 ATOM   3175  O   GLU A 411      28.733  29.920 159.794  1.00 98.31           O  
4197 ATOM   3176  CB  GLU A 411      28.501  29.750 163.344  1.00 55.70           C  
4198 ATOM   3177  CG  GLU A 411      27.323  30.733 163.359  1.00 22.89           C  
4199 ATOM   3178  CD  GLU A 411      27.104  31.379 164.718  1.00100.00           C  
4200 ATOM   3179  OE1 GLU A 411      28.088  32.232 165.043  1.00100.00           O  
4201 ATOM   3180  OE2 GLU A 411      26.128  31.120 165.450  1.00100.00           O  
4202 ATOM   3181  N   ALA A 412      27.921  28.305 161.143  1.00 51.09           N  
4203 ATOM   3182  CA  ALA A 412      27.159  27.599 160.159  1.00 87.80           C  
4204 ATOM   3183  C   ALA A 412      25.737  27.301 160.663  1.00 28.00           C  
4205 ATOM   3184  O   ALA A 412      25.472  26.378 161.409  1.00 58.83           O  
4206 ATOM   3185  CB  ALA A 412      27.909  26.397 159.560  1.00 46.19           C  
4207 ATOM   3186  N   VAL A 413      24.815  28.139 160.186  1.00 36.66           N  
4208 ATOM   3187  CA  VAL A 413      23.404  28.136 160.514  1.00 15.29           C  
4209 ATOM   3188  C   VAL A 413      22.526  27.308 159.606  1.00 37.60           C  
4210 ATOM   3189  O   VAL A 413      22.323  27.660 158.447  1.00 72.05           O  
4211 ATOM   3190  CB  VAL A 413      22.926  29.557 160.354  1.00 95.35           C  
4212 ATOM   3191  CG1 VAL A 413      21.524  29.701 160.901  1.00 66.95           C  
4213 ATOM   3192  CG2 VAL A 413      23.931  30.502 161.001  1.00100.00           C  
4214 ATOM   3193  N   THR A 414      21.921  26.280 160.163  1.00 71.20           N  
4215 ATOM   3194  CA  THR A 414      21.040  25.443 159.362  1.00 47.33           C  
4216 ATOM   3195  C   THR A 414      19.715  26.085 158.998  1.00  1.00           C  
4217 ATOM   3196  O   THR A 414      18.909  26.405 159.857  1.00 79.43           O  
4218 ATOM   3197  CB  THR A 414      20.852  24.051 159.973  1.00  8.90           C  
4219 ATOM   3198  OG1 THR A 414      22.006  23.256 159.655  1.00 66.95           O  
4220 ATOM   3199  CG2 THR A 414      19.614  23.407 159.404  1.00100.00           C  
4221 HETATM 3200  N   MLY A 415      19.531  26.240 157.683  1.00 68.96           N  
4222 HETATM 3201  CA  MLY A 415      18.369  26.864 157.046  1.00 15.74           C  
4223 HETATM 3202  CB  MLY A 415      18.793  27.923 156.054  1.00 65.57           C  
4224 HETATM 3203  CG  MLY A 415      19.360  29.180 156.698  1.00 42.48           C  
4225 HETATM 3204  CD  MLY A 415      18.617  30.454 156.298  1.00100.00           C  
4226 HETATM 3205  CE  MLY A 415      18.931  31.618 157.233  1.00100.00           C  
4227 HETATM 3206  NZ  MLY A 415      18.330  32.904 156.819  1.00100.00           N  
4228 HETATM 3207  CH1 MLY A 415      17.868  33.640 158.019  1.00100.00           C  
4229 HETATM 3208  CH2 MLY A 415      19.315  33.724 156.085  1.00100.00           C  
4230 HETATM 3209  C   MLY A 415      17.435  25.907 156.360  1.00 39.85           C  
4231 HETATM 3210  O   MLY A 415      17.841  24.970 155.653  1.00100.00           O  
4232 ATOM   3211  N   GLY A 416      16.152  26.184 156.540  1.00  7.31           N  
4233 ATOM   3212  CA  GLY A 416      15.095  25.401 155.949  1.00 27.78           C  
4234 ATOM   3213  C   GLY A 416      14.535  26.026 154.670  1.00 42.35           C  
4235 ATOM   3214  O   GLY A 416      14.317  27.240 154.541  1.00100.00           O  
4236 ATOM   3215  N   GLU A 417      14.241  25.161 153.712  1.00 47.93           N  
4237 ATOM   3216  CA  GLU A 417      13.714  25.602 152.454  1.00 15.39           C  
4238 ATOM   3217  C   GLU A 417      12.317  25.145 152.147  1.00 10.94           C  
4239 ATOM   3218  O   GLU A 417      11.811  24.208 152.732  1.00 51.56           O  
4240 ATOM   3219  CB  GLU A 417      14.684  25.215 151.360  1.00 20.60           C  
4241 ATOM   3220  CG  GLU A 417      15.963  26.129 151.386  1.00 24.01           C  
4242 ATOM   3221  CD  GLU A 417      16.618  26.286 150.040  1.00100.00           C  
4243 ATOM   3222  OE1 GLU A 417      17.273  25.216 149.641  1.00100.00           O  
4244 ATOM   3223  OE2 GLU A 417      16.552  27.300 149.381  1.00100.00           O  
4245 ATOM   3224  N   THR A 418      11.706  25.839 151.198  1.00 20.30           N  
4246 ATOM   3225  CA  THR A 418      10.374  25.558 150.738  1.00  1.00           C  
4247 ATOM   3226  C   THR A 418      10.418  24.613 149.569  1.00 21.29           C  
4248 ATOM   3227  O   THR A 418      11.476  24.400 148.980  1.00 57.12           O  
4249 ATOM   3228  CB  THR A 418       9.736  26.837 150.216  1.00  1.00           C  
4250 ATOM   3229  OG1 THR A 418       9.937  27.850 151.160  1.00 66.02           O  
4251 ATOM   3230  CG2 THR A 418       8.262  26.603 149.958  1.00 35.65           C  
4252 ATOM   3231  N   VAL A 419       9.252  24.101 149.222  1.00 16.05           N  
4253 ATOM   3232  CA  VAL A 419       9.135  23.191 148.131  1.00 17.75           C  
4254 ATOM   3233  C   VAL A 419       9.669  23.913 146.886  1.00 23.34           C  
4255 ATOM   3234  O   VAL A 419      10.597  23.498 146.225  1.00 59.00           O  
4256 ATOM   3235  CB  VAL A 419       7.692  22.772 147.967  1.00 17.85           C  
4257 ATOM   3236  CG1 VAL A 419       7.525  21.743 146.885  1.00 40.56           C  
4258 ATOM   3237  CG2 VAL A 419       7.137  22.268 149.298  1.00100.00           C  
4259 ATOM   3238  N   SER A 420       9.121  25.069 146.630  1.00 36.55           N  
4260 ATOM   3239  CA  SER A 420       9.545  25.891 145.490  1.00  6.61           C  
4261 ATOM   3240  C   SER A 420      11.006  26.192 145.502  1.00  1.00           C  
4262 ATOM   3241  O   SER A 420      11.588  26.396 144.477  1.00 51.10           O  
4263 ATOM   3242  CB  SER A 420       8.792  27.212 145.407  1.00  7.33           C  
4264 ATOM   3243  OG  SER A 420       7.426  26.985 145.098  1.00100.00           O  
4265 ATOM   3244  N   GLU A 421      11.593  26.253 146.677  1.00 34.97           N  
4266 ATOM   3245  CA  GLU A 421      12.987  26.574 146.792  1.00 14.74           C  
4267 ATOM   3246  C   GLU A 421      13.889  25.416 146.414  1.00  5.91           C  
4268 ATOM   3247  O   GLU A 421      15.018  25.595 145.852  1.00 22.97           O  
4269 ATOM   3248  CB  GLU A 421      13.344  27.053 148.200  1.00 79.92           C  
4270 ATOM   3249  CG  GLU A 421      12.400  28.131 148.731  1.00 35.25           C  
4271 ATOM   3250  CD  GLU A 421      12.995  28.864 149.884  1.00 20.53           C  
4272 ATOM   3251  OE1 GLU A 421      13.037  28.398 151.005  1.00 54.74           O  
4273 ATOM   3252  OE2 GLU A 421      13.448  30.054 149.566  1.00 71.72           O  
4274 ATOM   3253  N   VAL A 422      13.391  24.220 146.674  1.00 13.27           N  
4275 ATOM   3254  CA  VAL A 422      14.170  23.034 146.405  1.00 15.03           C  
4276 ATOM   3255  C   VAL A 422      14.227  22.767 144.956  1.00  1.00           C  
4277 ATOM   3256  O   VAL A 422      15.304  22.736 144.397  1.00 41.16           O  
4278 ATOM   3257  CB  VAL A 422      13.747  21.820 147.162  1.00 14.86           C  
4279 ATOM   3258  CG1 VAL A 422      14.832  20.777 146.961  1.00  2.00           C  
4280 ATOM   3259  CG2 VAL A 422      13.578  22.174 148.656  1.00  9.07           C  
4281 ATOM   3260  N   HIS A 423      13.033  22.663 144.388  1.00  2.91           N  
4282 ATOM   3261  CA  HIS A 423      12.880  22.389 142.964  1.00 36.47           C  
4283 ATOM   3262  C   HIS A 423      13.787  23.298 142.180  1.00  2.52           C  
4284 ATOM   3263  O   HIS A 423      14.470  22.899 141.246  1.00 44.82           O  
4285 ATOM   3264  CB  HIS A 423      11.422  22.486 142.443  1.00  3.25           C  
4286 ATOM   3265  CG  HIS A 423      10.494  21.324 142.793  1.00 25.49           C  
4287 ATOM   3266  ND1 HIS A 423      10.951  20.021 142.989  1.00 20.54           N  
4288 ATOM   3267  CD2 HIS A 423       9.130  21.296 142.959  1.00100.00           C  
4289 ATOM   3268  CE1 HIS A 423       9.879  19.261 143.307  1.00100.00           C  
4290 ATOM   3269  NE2 HIS A 423       8.759  20.007 143.313  1.00 23.27           N  
4291 ATOM   3270  N   ASN A 424      13.868  24.537 142.627  1.00 16.43           N  
4292 ATOM   3271  CA  ASN A 424      14.699  25.510 141.969  1.00  1.00           C  
4293 ATOM   3272  C   ASN A 424      16.161  25.237 142.270  1.00 11.31           C  
4294 ATOM   3273  O   ASN A 424      17.008  25.289 141.368  1.00 27.23           O  
4295 ATOM   3274  CB  ASN A 424      14.278  26.996 142.175  1.00  8.18           C  
4296 ATOM   3275  CG  ASN A 424      12.941  27.444 141.580  1.00 21.65           C  
4297 ATOM   3276  OD1 ASN A 424      12.425  28.474 141.969  1.00 51.76           O  
4298 ATOM   3277  ND2 ASN A 424      12.387  26.665 140.635  1.00100.00           N  
4299 ATOM   3278  N   SER A 425      16.498  24.853 143.496  1.00 16.96           N  
4300 ATOM   3279  CA  SER A 425      17.934  24.617 143.739  1.00  5.42           C  
4301 ATOM   3280  C   SER A 425      18.493  23.430 142.999  1.00  1.00           C  
4302 ATOM   3281  O   SER A 425      19.625  23.385 142.513  1.00 29.75           O  
4303 ATOM   3282  CB  SER A 425      18.430  24.712 145.169  1.00  5.45           C  
4304 ATOM   3283  OG  SER A 425      17.886  23.678 145.944  1.00 86.64           O  
4305 ATOM   3284  N   VAL A 426      17.688  22.434 142.920  1.00  1.00           N  
4306 ATOM   3285  CA  VAL A 426      18.026  21.226 142.226  1.00 10.16           C  
4307 ATOM   3286  C   VAL A 426      18.412  21.593 140.813  1.00 34.21           C  
4308 ATOM   3287  O   VAL A 426      19.510  21.358 140.337  1.00 43.98           O  
4309 ATOM   3288  CB  VAL A 426      16.829  20.268 142.212  1.00  1.00           C  
4310 ATOM   3289  CG1 VAL A 426      17.112  19.062 141.333  1.00 52.72           C  
4311 ATOM   3290  CG2 VAL A 426      16.541  19.791 143.591  1.00  1.00           C  
4312 ATOM   3291  N   GLY A 427      17.491  22.266 140.172  1.00 15.18           N  
4313 ATOM   3292  CA  GLY A 427      17.688  22.744 138.843  1.00 14.13           C  
4314 ATOM   3293  C   GLY A 427      18.972  23.527 138.740  1.00  2.01           C  
4315 ATOM   3294  O   GLY A 427      19.723  23.471 137.761  1.00 40.91           O  
4316 ATOM   3295  N   ALA A 428      19.288  24.251 139.795  1.00  2.74           N  
4317 ATOM   3296  CA  ALA A 428      20.525  24.985 139.745  1.00  1.00           C  
4318 ATOM   3297  C   ALA A 428      21.734  24.127 139.743  1.00  1.00           C  
4319 ATOM   3298  O   ALA A 428      22.730  24.466 139.066  1.00  6.02           O  
4320 ATOM   3299  CB  ALA A 428      20.689  26.024 140.768  1.00  1.00           C  
4321 ATOM   3300  N   LEU A 429      21.666  23.030 140.485  1.00  2.16           N  
4322 ATOM   3301  CA  LEU A 429      22.843  22.145 140.452  1.00  1.00           C  
4323 ATOM   3302  C   LEU A 429      22.956  21.410 139.126  1.00 16.02           C  
4324 ATOM   3303  O   LEU A 429      24.040  21.407 138.516  1.00 16.72           O  
4325 ATOM   3304  CB  LEU A 429      22.845  21.220 141.652  1.00 22.86           C  
4326 ATOM   3305  CG  LEU A 429      22.795  22.055 142.928  1.00  1.00           C  
4327 ATOM   3306  CD1 LEU A 429      22.068  21.349 144.006  1.00  1.00           C  
4328 ATOM   3307  CD2 LEU A 429      24.220  22.304 143.306  1.00  1.00           C  
4329 ATOM   3308  N   ALA A 430      21.808  20.868 138.651  1.00  1.00           N  
4330 ATOM   3309  CA  ALA A 430      21.702  20.170 137.417  1.00  1.00           C  
4331 ATOM   3310  C   ALA A 430      22.436  20.941 136.369  1.00  5.82           C  
4332 ATOM   3311  O   ALA A 430      23.370  20.467 135.719  1.00 11.86           O  
4333 ATOM   3312  CB  ALA A 430      20.259  20.083 136.955  1.00  1.00           C  
4334 HETATM 3313  N   MLY A 431      22.078  22.209 136.274  1.00  1.00           N  
4335 HETATM 3314  CA  MLY A 431      22.729  23.085 135.316  1.00  1.00           C  
4336 HETATM 3315  CB  MLY A 431      22.118  24.473 135.229  1.00  1.00           C  
4337 HETATM 3316  CG  MLY A 431      20.774  24.599 134.583  1.00  1.00           C  
4338 HETATM 3317  CD  MLY A 431      19.807  25.390 135.405  1.00  1.00           C  
4339 HETATM 3318  CE  MLY A 431      19.685  26.847 135.019  1.00 17.60           C  
4340 HETATM 3319  NZ  MLY A 431      18.526  27.512 135.600  1.00  1.00           N  
4341 HETATM 3320  CH1 MLY A 431      17.676  28.109 134.574  1.00100.00           C  
4342 HETATM 3321  CH2 MLY A 431      19.042  28.567 136.490  1.00100.00           C  
4343 HETATM 3322  C   MLY A 431      24.181  23.273 135.656  1.00  2.24           C  
4344 HETATM 3323  O   MLY A 431      25.052  23.250 134.809  1.00 31.28           O  
4345 ATOM   3324  N   ALA A 432      24.448  23.592 136.917  1.00  2.81           N  
4346 ATOM   3325  CA  ALA A 432      25.810  23.829 137.352  1.00  1.50           C  
4347 ATOM   3326  C   ALA A 432      26.731  22.690 136.977  1.00 14.99           C  
4348 ATOM   3327  O   ALA A 432      27.769  22.859 136.382  1.00 12.53           O  
4349 ATOM   3328  CB  ALA A 432      25.839  23.909 138.815  1.00  5.59           C  
4350 ATOM   3329  N   VAL A 433      26.324  21.502 137.364  1.00  5.00           N  
4351 ATOM   3330  CA  VAL A 433      27.072  20.294 137.075  1.00  1.00           C  
4352 ATOM   3331  C   VAL A 433      27.357  20.030 135.622  1.00  1.00           C  
4353 ATOM   3332  O   VAL A 433      28.487  19.731 135.219  1.00 34.66           O  
4354 ATOM   3333  CB  VAL A 433      26.352  19.093 137.617  1.00 26.85           C  
4355 ATOM   3334  CG1 VAL A 433      27.214  17.874 137.424  1.00  6.25           C  
4356 ATOM   3335  CG2 VAL A 433      26.068  19.279 139.095  1.00  1.00           C  
4357 ATOM   3336  N   TYR A 434      26.300  20.134 134.825  1.00 24.92           N  
4358 ATOM   3337  CA  TYR A 434      26.423  19.950 133.385  1.00  1.00           C  
4359 ATOM   3338  C   TYR A 434      27.471  20.855 132.799  1.00  2.40           C  
4360 ATOM   3339  O   TYR A 434      28.392  20.413 132.140  1.00 27.40           O  
4361 ATOM   3340  CB  TYR A 434      25.208  20.437 132.784  1.00  1.00           C  
4362 ATOM   3341  CG  TYR A 434      25.162  19.957 131.376  1.00  9.03           C  
4363 ATOM   3342  CD1 TYR A 434      24.703  18.684 131.091  1.00 29.97           C  
4364 ATOM   3343  CD2 TYR A 434      25.567  20.763 130.333  1.00 28.63           C  
4365 ATOM   3344  CE1 TYR A 434      24.633  18.239 129.775  1.00  3.31           C  
4366 ATOM   3345  CE2 TYR A 434      25.502  20.344 129.003  1.00  1.00           C  
4367 ATOM   3346  CZ  TYR A 434      25.053  19.062 128.738  1.00  9.91           C  
4368 ATOM   3347  OH  TYR A 434      24.993  18.616 127.452  1.00 12.01           O  
4369 ATOM   3348  N   GLU A 435      27.295  22.161 133.091  1.00  1.27           N  
4370 ATOM   3349  CA  GLU A 435      28.220  23.161 132.656  1.00  1.00           C  
4371 ATOM   3350  C   GLU A 435      29.631  22.798 132.900  1.00  1.00           C  
4372 ATOM   3351  O   GLU A 435      30.341  22.419 131.977  1.00 27.93           O  
4373 ATOM   3352  CB  GLU A 435      28.007  24.492 133.269  1.00  1.00           C  
4374 ATOM   3353  CG  GLU A 435      29.190  25.394 132.869  1.00  7.84           C  
4375 ATOM   3354  CD  GLU A 435      28.879  26.844 133.130  1.00 36.35           C  
4376 ATOM   3355  OE1 GLU A 435      28.321  27.011 134.284  1.00  6.14           O  
4377 ATOM   3356  OE2 GLU A 435      29.083  27.750 132.353  1.00 36.80           O  
4378 HETATM 3357  N   MLY A 436      30.006  22.884 134.151  1.00  3.38           N  
4379 HETATM 3358  CA  MLY A 436      31.332  22.500 134.668  1.00 14.49           C  
4380 HETATM 3359  CB  MLY A 436      31.227  21.993 136.067  1.00  6.75           C  
4381 HETATM 3360  CG  MLY A 436      31.704  22.963 137.111  1.00 35.90           C  
4382 HETATM 3361  CD  MLY A 436      30.550  23.739 137.688  1.00 25.03           C  
4383 HETATM 3362  CE  MLY A 436      30.931  25.170 137.976  1.00 55.21           C  
4384 HETATM 3363  NZ  MLY A 436      29.877  25.888 138.715  1.00 76.12           N  
4385 HETATM 3364  CH1 MLY A 436      28.881  26.484 137.794  1.00 50.23           C  
4386 HETATM 3365  CH2 MLY A 436      30.494  26.921 139.551  1.00100.00           C  
4387 HETATM 3366  C   MLY A 436      31.937  21.344 133.911  1.00  1.72           C  
4388 HETATM 3367  O   MLY A 436      33.028  21.415 133.361  1.00 40.78           O  
4389 ATOM   3368  N   MET A 437      31.154  20.300 133.834  1.00  1.41           N  
4390 ATOM   3369  CA  MET A 437      31.539  19.088 133.141  1.00  2.21           C  
4391 ATOM   3370  C   MET A 437      31.957  19.419 131.752  1.00  2.42           C  
4392 ATOM   3371  O   MET A 437      33.017  19.041 131.250  1.00 24.91           O  
4393 ATOM   3372  CB  MET A 437      30.358  18.134 133.052  1.00 13.18           C  
4394 ATOM   3373  CG  MET A 437      30.708  16.863 132.280  1.00  3.33           C  
4395 ATOM   3374  SD  MET A 437      29.505  15.554 132.683  1.00 22.04           S  
4396 ATOM   3375  CE  MET A 437      28.296  15.569 131.408  1.00  1.00           C  
4397 ATOM   3376  N   PHE A 438      31.085  20.140 131.111  1.00  1.00           N  
4398 ATOM   3377  CA  PHE A 438      31.344  20.558 129.757  1.00  1.00           C  
4399 ATOM   3378  C   PHE A 438      32.621  21.294 129.678  1.00  1.00           C  
4400 ATOM   3379  O   PHE A 438      33.401  21.143 128.786  1.00 12.26           O  
4401 ATOM   3380  CB  PHE A 438      30.247  21.474 129.323  1.00 20.57           C  
4402 ATOM   3381  CG  PHE A 438      30.450  21.970 127.939  1.00  2.54           C  
4403 ATOM   3382  CD1 PHE A 438      30.029  21.212 126.869  1.00 29.95           C  
4404 ATOM   3383  CD2 PHE A 438      31.016  23.209 127.695  1.00 11.31           C  
4405 ATOM   3384  CE1 PHE A 438      30.172  21.674 125.564  1.00  1.00           C  
4406 ATOM   3385  CE2 PHE A 438      31.160  23.690 126.396  1.00  6.31           C  
4407 ATOM   3386  CZ  PHE A 438      30.748  22.905 125.341  1.00  4.65           C  
4408 ATOM   3387  N   LEU A 439      32.852  22.128 130.697  1.00 12.44           N  
4409 ATOM   3388  CA  LEU A 439      34.090  22.891 130.727  1.00 14.77           C  
4410 ATOM   3389  C   LEU A 439      35.269  21.958 130.843  1.00  1.00           C  
4411 ATOM   3390  O   LEU A 439      36.248  22.018 130.149  1.00 48.94           O  
4412 ATOM   3391  CB  LEU A 439      34.097  23.934 131.848  1.00 20.14           C  
4413 ATOM   3392  CG  LEU A 439      33.344  25.225 131.539  1.00  1.00           C  
4414 ATOM   3393  CD1 LEU A 439      32.290  24.875 130.547  1.00 49.50           C  
4415 ATOM   3394  CD2 LEU A 439      32.644  25.659 132.805  1.00 58.56           C  
4416 ATOM   3395  N   TRP A 440      35.134  21.020 131.740  1.00 12.13           N  
4417 ATOM   3396  CA  TRP A 440      36.161  20.048 131.991  1.00  1.00           C  
4418 ATOM   3397  C   TRP A 440      36.549  19.299 130.731  1.00 19.27           C  
4419 ATOM   3398  O   TRP A 440      37.731  19.177 130.408  1.00 38.34           O  
4420 ATOM   3399  CB  TRP A 440      35.599  19.053 132.963  1.00 17.55           C  
4421 ATOM   3400  CG  TRP A 440      36.475  17.880 133.231  1.00 35.93           C  
4422 ATOM   3401  CD1 TRP A 440      37.673  17.925 133.803  1.00  4.83           C  
4423 ATOM   3402  CD2 TRP A 440      36.195  16.475 133.047  1.00 16.76           C  
4424 ATOM   3403  NE1 TRP A 440      38.171  16.660 133.934  1.00 13.78           N  
4425 ATOM   3404  CE2 TRP A 440      37.285  15.766 133.495  1.00  1.00           C  
4426 ATOM   3405  CE3 TRP A 440      35.130  15.767 132.499  1.00 12.39           C  
4427 ATOM   3406  CZ2 TRP A 440      37.339  14.408 133.416  1.00  9.82           C  
4428 ATOM   3407  CZ3 TRP A 440      35.172  14.421 132.386  1.00  1.00           C  
4429 ATOM   3408  CH2 TRP A 440      36.258  13.756 132.867  1.00 14.30           C  
4430 ATOM   3409  N   MET A 441      35.523  18.765 130.064  1.00  6.88           N  
4431 ATOM   3410  CA  MET A 441      35.730  18.003 128.844  1.00  1.00           C  
4432 ATOM   3411  C   MET A 441      36.603  18.775 127.919  1.00  7.52           C  
4433 ATOM   3412  O   MET A 441      37.557  18.266 127.368  1.00  4.80           O  
4434 ATOM   3413  CB  MET A 441      34.399  17.761 128.188  1.00 10.72           C  
4435 ATOM   3414  CG  MET A 441      33.916  16.387 128.432  1.00 19.05           C  
4436 ATOM   3415  SD  MET A 441      32.366  16.100 127.628  1.00 19.60           S  
4437 ATOM   3416  CE  MET A 441      31.355  17.353 128.368  1.00 29.86           C  
4438 ATOM   3417  N   VAL A 442      36.260  20.057 127.807  1.00  5.42           N  
4439 ATOM   3418  CA  VAL A 442      37.057  20.908 126.944  1.00 12.35           C  
4440 ATOM   3419  C   VAL A 442      38.498  20.915 127.382  1.00  6.75           C  
4441 ATOM   3420  O   VAL A 442      39.384  20.636 126.602  1.00 40.24           O  
4442 ATOM   3421  CB  VAL A 442      36.560  22.310 126.909  1.00  1.00           C  
4443 ATOM   3422  CG1 VAL A 442      37.551  23.110 126.168  1.00 10.28           C  
4444 ATOM   3423  CG2 VAL A 442      35.232  22.319 126.214  1.00 13.75           C  
4445 ATOM   3424  N   ILE A 443      38.722  21.173 128.649  1.00  1.00           N  
4446 ATOM   3425  CA  ILE A 443      40.067  21.162 129.191  1.00 30.62           C  
4447 ATOM   3426  C   ILE A 443      40.785  19.867 128.894  1.00  7.72           C  
4448 ATOM   3427  O   ILE A 443      41.898  19.822 128.464  1.00 37.47           O  
4449 ATOM   3428  CB  ILE A 443      40.030  21.219 130.686  1.00  1.00           C  
4450 ATOM   3429  CG1 ILE A 443      39.841  22.607 131.199  1.00  1.00           C  
4451 ATOM   3430  CG2 ILE A 443      41.314  20.646 131.162  1.00 15.14           C  
4452 ATOM   3431  CD1 ILE A 443      38.976  22.627 132.426  1.00100.00           C  
4453 ATOM   3432  N   ARG A 444      40.129  18.793 129.190  1.00  1.00           N  
4454 ATOM   3433  CA  ARG A 444      40.728  17.525 128.957  1.00 15.06           C  
4455 ATOM   3434  C   ARG A 444      41.100  17.362 127.506  1.00  6.54           C  
4456 ATOM   3435  O   ARG A 444      42.151  16.855 127.129  1.00 19.22           O  
4457 ATOM   3436  CB  ARG A 444      39.880  16.372 129.532  1.00 23.37           C  
4458 ATOM   3437  CG  ARG A 444      40.075  16.259 131.029  1.00  9.36           C  
4459 ATOM   3438  CD  ARG A 444      41.347  15.487 131.448  1.00 12.68           C  
4460 ATOM   3439  NE  ARG A 444      41.363  14.144 130.891  1.00  4.52           N  
4461 ATOM   3440  CZ  ARG A 444      42.221  13.752 129.950  1.00 23.30           C  
4462 ATOM   3441  NH1 ARG A 444      43.143  14.588 129.475  1.00100.00           N  
4463 ATOM   3442  NH2 ARG A 444      42.137  12.503 129.486  1.00 99.01           N  
4464 ATOM   3443  N   ILE A 445      40.249  17.896 126.649  1.00  3.13           N  
4465 ATOM   3444  CA  ILE A 445      40.506  17.807 125.222  1.00  1.00           C  
4466 ATOM   3445  C   ILE A 445      41.824  18.530 124.976  1.00  3.53           C  
4467 ATOM   3446  O   ILE A 445      42.786  17.973 124.550  1.00 10.13           O  
4468 ATOM   3447  CB  ILE A 445      39.348  18.459 124.471  1.00  1.00           C  
4469 ATOM   3448  CG1 ILE A 445      38.106  17.672 124.658  1.00  2.68           C  
4470 ATOM   3449  CG2 ILE A 445      39.585  18.519 123.035  1.00 11.20           C  
4471 ATOM   3450  CD1 ILE A 445      36.959  18.145 123.796  1.00  1.00           C  
4472 ATOM   3451  N   ASN A 446      41.835  19.804 125.339  1.00  2.32           N  
4473 ATOM   3452  CA  ASN A 446      42.963  20.686 125.234  1.00  1.00           C  
4474 ATOM   3453  C   ASN A 446      44.228  19.974 125.695  1.00 22.72           C  
4475 ATOM   3454  O   ASN A 446      45.320  20.137 125.136  1.00 46.99           O  
4476 ATOM   3455  CB  ASN A 446      42.811  21.869 126.199  1.00  5.94           C  
4477 ATOM   3456  CG  ASN A 446      42.050  23.071 125.699  1.00  3.33           C  
4478 ATOM   3457  OD1 ASN A 446      41.999  23.315 124.504  1.00 41.16           O  
4479 ATOM   3458  ND2 ASN A 446      41.491  23.872 126.599  1.00 28.70           N  
4480 ATOM   3459  N   GLN A 447      44.059  19.185 126.749  1.00 38.07           N  
4481 ATOM   3460  CA  GLN A 447      45.187  18.482 127.297  1.00 18.24           C  
4482 ATOM   3461  C   GLN A 447      45.839  17.486 126.410  1.00 21.13           C  
4483 ATOM   3462  O   GLN A 447      47.042  17.312 126.319  1.00 32.51           O  
4484 ATOM   3463  CB  GLN A 447      45.442  18.433 128.809  1.00 34.52           C  
4485 ATOM   3464  CG  GLN A 447      44.530  17.495 129.607  1.00100.00           C  
4486 ATOM   3465  CD  GLN A 447      44.375  17.884 131.087  1.00 35.77           C  
4487 ATOM   3466  OE1 GLN A 447      44.513  17.062 131.980  1.00 64.06           O  
4488 ATOM   3467  NE2 GLN A 447      43.972  19.116 131.353  1.00 50.36           N  
4489 ATOM   3468  N   GLN A 448      45.008  16.840 125.659  1.00 30.06           N  
4490 ATOM   3469  CA  GLN A 448      45.525  15.886 124.724  1.00 18.33           C  
4491 ATOM   3470  C   GLN A 448      46.109  16.648 123.561  1.00  3.23           C  
4492 ATOM   3471  O   GLN A 448      47.134  16.270 122.994  1.00100.00           O  
4493 ATOM   3472  CB  GLN A 448      44.403  14.992 124.180  1.00 38.57           C  
4494 ATOM   3473  CG  GLN A 448      44.725  13.496 124.345  1.00 31.77           C  
4495 ATOM   3474  CD  GLN A 448      44.623  13.031 125.799  1.00100.00           C  
4496 ATOM   3475  OE1 GLN A 448      45.637  12.574 126.377  1.00100.00           O  
4497 ATOM   3476  NE2 GLN A 448      43.418  13.124 126.349  1.00100.00           N  
4498 ATOM   3477  N   LEU A 449      45.419  17.717 123.206  1.00 43.84           N  
4499 ATOM   3478  CA  LEU A 449      45.813  18.554 122.087  1.00  4.53           C  
4500 ATOM   3479  C   LEU A 449      47.083  19.328 122.381  1.00  8.73           C  
4501 ATOM   3480  O   LEU A 449      47.390  20.277 121.689  1.00 96.63           O  
4502 ATOM   3481  CB  LEU A 449      44.692  19.514 121.694  1.00  1.27           C  
4503 ATOM   3482  CG  LEU A 449      43.772  18.902 120.680  1.00 25.59           C  
4504 ATOM   3483  CD1 LEU A 449      43.850  17.408 120.891  1.00  1.00           C  
4505 ATOM   3484  CD2 LEU A 449      42.377  19.485 120.892  1.00  1.95           C  
4506 ATOM   3485  N   ASP A 450      47.759  18.934 123.447  1.00 56.99           N  
4507 ATOM   3486  CA  ASP A 450      49.001  19.573 123.866  1.00 21.45           C  
4508 ATOM   3487  C   ASP A 450      50.162  18.705 123.497  1.00100.00           C  
4509 ATOM   3488  O   ASP A 450      50.297  17.568 124.003  1.00 94.95           O  
4510 ATOM   3489  CB  ASP A 450      49.117  19.796 125.365  1.00  5.19           C  
4511 ATOM   3490  CG  ASP A 450      49.962  20.978 125.755  1.00 52.86           C  
4512 ATOM   3491  OD1 ASP A 450      50.252  21.742 124.753  1.00 30.96           O  
4513 ATOM   3492  OD2 ASP A 450      50.380  21.189 126.892  1.00100.00           O  
4514 ATOM   3493  N   THR A 451      51.025  19.287 122.691  1.00 31.97           N  
4515 ATOM   3494  CA  THR A 451      52.181  18.534 122.309  1.00 86.73           C  
4516 ATOM   3495  C   THR A 451      53.379  19.275 122.795  1.00 51.08           C  
4517 ATOM   3496  O   THR A 451      53.218  20.410 123.270  1.00 36.37           O  
4518 ATOM   3497  CB  THR A 451      52.254  18.204 120.807  1.00 73.39           C  
4519 ATOM   3498  OG1 THR A 451      52.117  19.370 120.045  1.00 79.38           O  
4520 ATOM   3499  CG2 THR A 451      51.164  17.212 120.427  1.00 60.25           C  
4521 ATOM   3500  N   LYS A 452      54.510  18.597 122.724  1.00100.00           N  
4522 ATOM   3501  CA  LYS A 452      55.769  19.157 123.139  1.00 56.55           C  
4523 ATOM   3502  C   LYS A 452      56.419  19.964 122.028  1.00100.00           C  
4524 ATOM   3503  O   LYS A 452      57.087  20.961 122.317  1.00100.00           O  
4525 ATOM   3504  CB  LYS A 452      56.720  18.090 123.703  1.00100.00           C  
4526 ATOM   3505  CG  LYS A 452      56.593  17.879 125.213  1.00100.00           C  
4527 ATOM   3506  CD  LYS A 452      57.232  16.585 125.709  1.00 47.46           C  
4528 ATOM   3507  CE  LYS A 452      58.308  16.813 126.767  1.00100.00           C  
4529 ATOM   3508  NZ  LYS A 452      59.531  16.015 126.567  1.00100.00           N  
4530 ATOM   3509  N   GLN A 453      56.225  19.526 120.760  1.00 51.64           N  
4531 ATOM   3510  CA  GLN A 453      56.780  20.216 119.589  1.00 57.40           C  
4532 ATOM   3511  C   GLN A 453      56.625  21.723 119.649  1.00100.00           C  
4533 ATOM   3512  O   GLN A 453      55.625  22.226 120.164  1.00100.00           O  
4534 ATOM   3513  CB  GLN A 453      56.241  19.710 118.250  1.00 66.46           C  
4535 ATOM   3514  CG  GLN A 453      55.380  18.463 118.385  1.00 42.26           C  
4536 ATOM   3515  CD  GLN A 453      54.970  17.886 117.026  1.00100.00           C  
4537 ATOM   3516  OE1 GLN A 453      54.391  16.775 116.964  1.00100.00           O  
4538 ATOM   3517  NE2 GLN A 453      55.262  18.631 115.954  1.00100.00           N  
4539 ATOM   3518  N   PRO A 454      57.621  22.426 119.119  1.00 34.09           N  
4540 ATOM   3519  CA  PRO A 454      57.632  23.876 119.152  1.00100.00           C  
4541 ATOM   3520  C   PRO A 454      56.532  24.447 118.313  1.00 70.13           C  
4542 ATOM   3521  O   PRO A 454      56.101  23.793 117.366  1.00 64.22           O  
4543 ATOM   3522  CB  PRO A 454      58.986  24.339 118.618  1.00100.00           C  
4544 ATOM   3523  CG  PRO A 454      59.784  23.082 118.276  1.00100.00           C  
4545 ATOM   3524  CD  PRO A 454      58.916  21.880 118.629  1.00 73.49           C  
4546 ATOM   3525  N   ARG A 455      56.131  25.658 118.711  1.00100.00           N  
4547 ATOM   3526  CA  ARG A 455      55.075  26.423 118.065  1.00 16.77           C  
4548 ATOM   3527  C   ARG A 455      55.604  27.821 117.761  1.00 89.82           C  
4549 ATOM   3528  O   ARG A 455      56.254  28.449 118.605  1.00 48.79           O  
4550 ATOM   3529  CB  ARG A 455      53.831  26.461 118.945  1.00 59.81           C  
4551 ATOM   3530  CG  ARG A 455      53.575  25.148 119.700  1.00100.00           C  
4552 ATOM   3531  CD  ARG A 455      52.850  25.320 121.036  1.00100.00           C  
4553 ATOM   3532  NE  ARG A 455      53.474  24.608 122.162  1.00100.00           N  
4554 ATOM   3533  CZ  ARG A 455      52.929  24.489 123.382  1.00100.00           C  
4555 ATOM   3534  NH1 ARG A 455      51.748  25.053 123.703  1.00100.00           N  
4556 ATOM   3535  NH2 ARG A 455      53.613  23.816 124.335  1.00 94.41           N  
4557 ATOM   3536  N   GLN A 456      55.345  28.309 116.520  1.00 13.77           N  
4558 ATOM   3537  CA  GLN A 456      55.856  29.625 116.196  1.00  9.26           C  
4559 ATOM   3538  C   GLN A 456      54.751  30.620 115.964  1.00  7.19           C  
4560 ATOM   3539  O   GLN A 456      54.895  31.821 116.216  1.00 62.08           O  
4561 ATOM   3540  CB  GLN A 456      56.818  29.553 115.020  1.00 56.29           C  
4562 ATOM   3541  CG  GLN A 456      58.241  29.172 115.466  1.00 94.41           C  
4563 ATOM   3542  CD  GLN A 456      59.272  30.197 115.036  1.00100.00           C  
4564 ATOM   3543  OE1 GLN A 456      59.253  31.343 115.530  1.00100.00           O  
4565 ATOM   3544  NE2 GLN A 456      60.127  29.778 114.101  1.00100.00           N  
4566 ATOM   3545  N   TYR A 457      53.644  30.087 115.464  1.00 26.14           N  
4567 ATOM   3546  CA  TYR A 457      52.440  30.882 115.212  1.00  1.32           C  
4568 ATOM   3547  C   TYR A 457      51.210  30.036 115.246  1.00 20.00           C  
4569 ATOM   3548  O   TYR A 457      51.236  28.796 115.177  1.00 36.06           O  
4570 ATOM   3549  CB  TYR A 457      52.452  31.629 113.900  1.00  1.00           C  
4571 ATOM   3550  CG  TYR A 457      53.748  31.584 113.157  1.00  1.00           C  
4572 ATOM   3551  CD1 TYR A 457      54.784  32.466 113.453  1.00  1.00           C  
4573 ATOM   3552  CD2 TYR A 457      53.932  30.628 112.155  1.00100.00           C  
4574 ATOM   3553  CE1 TYR A 457      55.998  32.408 112.769  1.00100.00           C  
4575 ATOM   3554  CE2 TYR A 457      55.135  30.562 111.447  1.00  7.66           C  
4576 ATOM   3555  CZ  TYR A 457      56.166  31.442 111.766  1.00 56.34           C  
4577 ATOM   3556  OH  TYR A 457      57.358  31.395 111.089  1.00100.00           O  
4578 ATOM   3557  N   PHE A 458      50.080  30.733 115.307  1.00  2.47           N  
4579 ATOM   3558  CA  PHE A 458      48.807  30.043 115.373  1.00  3.93           C  
4580 ATOM   3559  C   PHE A 458      47.797  30.752 114.519  1.00 18.81           C  
4581 ATOM   3560  O   PHE A 458      47.977  31.883 114.091  1.00 23.95           O  
4582 ATOM   3561  CB  PHE A 458      48.319  29.896 116.817  1.00 52.14           C  
4583 ATOM   3562  CG  PHE A 458      47.804  31.189 117.404  1.00  1.34           C  
4584 ATOM   3563  CD1 PHE A 458      46.478  31.591 117.222  1.00 38.47           C  
4585 ATOM   3564  CD2 PHE A 458      48.644  32.024 118.145  1.00 22.77           C  
4586 ATOM   3565  CE1 PHE A 458      46.007  32.800 117.767  1.00  1.00           C  
4587 ATOM   3566  CE2 PHE A 458      48.184  33.224 118.701  1.00  1.22           C  
4588 ATOM   3567  CZ  PHE A 458      46.859  33.633 118.503  1.00  1.00           C  
4589 ATOM   3568  N   ILE A 459      46.707  30.061 114.264  1.00 21.79           N  
4590 ATOM   3569  CA  ILE A 459      45.638  30.641 113.498  1.00 25.81           C  
4591 ATOM   3570  C   ILE A 459      44.363  30.454 114.278  1.00 47.31           C  
4592 ATOM   3571  O   ILE A 459      43.916  29.334 114.466  1.00 31.53           O  
4593 ATOM   3572  CB  ILE A 459      45.543  30.007 112.137  1.00 15.53           C  
4594 ATOM   3573  CG1 ILE A 459      46.519  30.669 111.218  1.00 23.86           C  
4595 ATOM   3574  CG2 ILE A 459      44.142  30.104 111.568  1.00  1.00           C  
4596 ATOM   3575  CD1 ILE A 459      46.724  29.741 110.039  1.00 15.59           C  
4597 ATOM   3576  N   GLY A 460      43.835  31.554 114.757  1.00  8.40           N  
4598 ATOM   3577  CA  GLY A 460      42.651  31.499 115.552  1.00  1.00           C  
4599 ATOM   3578  C   GLY A 460      41.392  31.577 114.756  1.00 14.70           C  
4600 ATOM   3579  O   GLY A 460      41.190  32.433 113.889  1.00 39.30           O  
4601 ATOM   3580  N   VAL A 461      40.521  30.639 115.107  1.00  3.67           N  
4602 ATOM   3581  CA  VAL A 461      39.243  30.516 114.506  1.00  1.00           C  
4603 ATOM   3582  C   VAL A 461      38.193  30.753 115.568  1.00  1.62           C  
4604 ATOM   3583  O   VAL A 461      37.971  29.980 116.464  1.00 23.41           O  
4605 ATOM   3584  CB  VAL A 461      39.104  29.185 113.791  1.00  4.72           C  
4606 ATOM   3585  CG1 VAL A 461      37.827  29.155 112.981  1.00  1.00           C  
4607 ATOM   3586  CG2 VAL A 461      40.209  29.110 112.793  1.00  4.24           C  
4608 ATOM   3587  N   LEU A 462      37.544  31.873 115.470  1.00  2.17           N  
4609 ATOM   3588  CA  LEU A 462      36.549  32.288 116.392  1.00  1.00           C  
4610 ATOM   3589  C   LEU A 462      35.149  32.126 115.839  1.00  1.00           C  
4611 ATOM   3590  O   LEU A 462      34.804  32.637 114.782  1.00 26.14           O  
4612 ATOM   3591  CB  LEU A 462      36.810  33.746 116.813  1.00  1.00           C  
4613 ATOM   3592  CG  LEU A 462      35.566  34.497 117.273  1.00 11.64           C  
4614 ATOM   3593  CD1 LEU A 462      35.417  34.390 118.769  1.00  8.64           C  
4615 ATOM   3594  CD2 LEU A 462      35.575  35.956 116.940  1.00  8.78           C  
4616 ATOM   3595  N   ASP A 463      34.333  31.417 116.587  1.00 30.89           N  
4617 ATOM   3596  CA  ASP A 463      32.944  31.159 116.284  1.00  1.00           C  
4618 ATOM   3597  C   ASP A 463      32.108  31.562 117.488  1.00 19.31           C  
4619 ATOM   3598  O   ASP A 463      32.249  30.959 118.573  1.00 17.02           O  
4620 ATOM   3599  CB  ASP A 463      32.757  29.663 116.006  1.00 15.60           C  
4621 ATOM   3600  CG  ASP A 463      31.363  29.119 115.945  1.00  1.00           C  
4622 ATOM   3601  OD1 ASP A 463      30.436  29.615 116.554  1.00 41.88           O  
4623 ATOM   3602  OD2 ASP A 463      31.276  28.023 115.230  1.00100.00           O  
4624 ATOM   3603  N   ILE A 464      31.258  32.536 117.286  1.00  1.00           N  
4625 ATOM   3604  CA  ILE A 464      30.390  33.136 118.256  1.00  1.00           C  
4626 ATOM   3605  C   ILE A 464      29.206  33.719 117.516  1.00  1.00           C  
4627 ATOM   3606  O   ILE A 464      29.172  33.871 116.332  1.00 38.26           O  
4628 ATOM   3607  CB  ILE A 464      31.081  34.263 119.048  1.00  6.08           C  
4629 ATOM   3608  CG1 ILE A 464      32.230  33.746 119.834  1.00 26.86           C  
4630 ATOM   3609  CG2 ILE A 464      30.197  34.929 120.054  1.00 15.48           C  
4631 ATOM   3610  CD1 ILE A 464      32.778  34.828 120.734  1.00 21.37           C  
4632 ATOM   3611  N   ALA A 465      28.222  34.110 118.256  1.00  1.46           N  
4633 ATOM   3612  CA  ALA A 465      27.073  34.747 117.705  1.00  1.00           C  
4634 ATOM   3613  C   ALA A 465      27.208  36.240 117.472  1.00 42.24           C  
4635 ATOM   3614  O   ALA A 465      28.038  36.941 118.050  1.00 40.91           O  
4636 ATOM   3615  CB  ALA A 465      25.888  34.453 118.574  1.00 21.10           C  
4637 ATOM   3616  N   GLY A 466      26.325  36.698 116.594  1.00 12.36           N  
4638 ATOM   3617  CA  GLY A 466      26.321  38.071 116.261  1.00 14.76           C  
4639 ATOM   3618  C   GLY A 466      25.152  38.715 116.855  1.00  2.29           C  
4640 ATOM   3619  O   GLY A 466      24.191  38.054 117.214  1.00 36.53           O  
4641 ATOM   3620  N   PHE A 467      25.299  40.004 116.954  1.00  3.74           N  
4642 ATOM   3621  CA  PHE A 467      24.317  40.908 117.455  1.00  1.00           C  
4643 ATOM   3622  C   PHE A 467      22.973  40.553 116.899  1.00  1.00           C  
4644 ATOM   3623  O   PHE A 467      22.703  40.573 115.690  1.00 62.18           O  
4645 ATOM   3624  CB  PHE A 467      24.802  42.300 117.024  1.00  9.36           C  
4646 ATOM   3625  CG  PHE A 467      24.225  43.496 117.713  1.00  6.58           C  
4647 ATOM   3626  CD1 PHE A 467      22.914  43.903 117.468  1.00 20.68           C  
4648 ATOM   3627  CD2 PHE A 467      25.003  44.242 118.586  1.00 28.00           C  
4649 ATOM   3628  CE1 PHE A 467      22.378  45.021 118.097  1.00100.00           C  
4650 ATOM   3629  CE2 PHE A 467      24.500  45.378 119.219  1.00100.00           C  
4651 ATOM   3630  CZ  PHE A 467      23.179  45.747 118.977  1.00 14.06           C  
4652 ATOM   3631  N   GLU A 468      22.133  40.131 117.811  1.00 90.54           N  
4653 ATOM   3632  CA  GLU A 468      20.769  39.750 117.527  1.00 28.21           C  
4654 ATOM   3633  C   GLU A 468      19.897  40.660 118.390  1.00 98.27           C  
4655 ATOM   3634  O   GLU A 468      20.204  41.056 119.537  1.00 41.46           O  
4656 ATOM   3635  CB  GLU A 468      20.491  38.256 117.742  1.00100.00           C  
4657 ATOM   3636  CG  GLU A 468      20.773  37.483 116.414  1.00100.00           C  
4658 ATOM   3637  CD  GLU A 468      20.206  36.097 116.337  1.00100.00           C  
4659 ATOM   3638  OE1 GLU A 468      20.929  35.219 116.996  1.00100.00           O  
4660 ATOM   3639  OE2 GLU A 468      19.206  35.838 115.663  1.00 72.68           O  
4661 ATOM   3640  N   ILE A 469      18.828  41.104 117.787  1.00 46.71           N  
4662 ATOM   3641  CA  ILE A 469      17.953  41.963 118.507  1.00 11.43           C  
4663 ATOM   3642  C   ILE A 469      16.640  41.285 118.714  1.00 14.88           C  
4664 ATOM   3643  O   ILE A 469      16.055  40.804 117.767  1.00 65.64           O  
4665 ATOM   3644  CB  ILE A 469      17.728  43.251 117.739  1.00 33.30           C  
4666 ATOM   3645  CG1 ILE A 469      19.030  44.022 117.574  1.00 46.66           C  
4667 ATOM   3646  CG2 ILE A 469      16.738  44.121 118.466  1.00  7.27           C  
4668 ATOM   3647  CD1 ILE A 469      18.987  44.968 116.403  1.00 20.71           C  
4669 ATOM   3648  N   PHE A 470      16.178  41.268 119.918  1.00 31.96           N  
4670 ATOM   3649  CA  PHE A 470      14.906  40.656 120.139  1.00 15.62           C  
4671 ATOM   3650  C   PHE A 470      13.997  41.606 120.816  1.00 56.56           C  
4672 ATOM   3651  O   PHE A 470      14.454  42.560 121.448  1.00 72.57           O  
4673 ATOM   3652  CB  PHE A 470      15.038  39.423 120.986  1.00 31.44           C  
4674 ATOM   3653  CG  PHE A 470      16.102  38.485 120.489  1.00  5.83           C  
4675 ATOM   3654  CD1 PHE A 470      15.931  37.754 119.313  1.00 97.57           C  
4676 ATOM   3655  CD2 PHE A 470      17.249  38.287 121.250  1.00 65.82           C  
4677 ATOM   3656  CE1 PHE A 470      16.903  36.839 118.906  1.00 19.37           C  
4678 ATOM   3657  CE2 PHE A 470      18.240  37.386 120.868  1.00100.00           C  
4679 ATOM   3658  CZ  PHE A 470      18.056  36.666 119.690  1.00  8.62           C  
4680 ATOM   3659  N   ASP A 471      12.714  41.333 120.691  1.00 29.73           N  
4681 ATOM   3660  CA  ASP A 471      11.775  42.221 121.335  1.00100.00           C  
4682 ATOM   3661  C   ASP A 471      12.059  42.149 122.811  1.00100.00           C  
4683 ATOM   3662  O   ASP A 471      11.778  43.094 123.543  1.00 94.29           O  
4684 ATOM   3663  CB  ASP A 471      10.324  41.821 121.075  1.00 54.11           C  
4685 ATOM   3664  CG  ASP A 471      10.291  40.501 120.383  1.00 85.03           C  
4686 ATOM   3665  OD1 ASP A 471      10.732  40.557 119.148  1.00100.00           O  
4687 ATOM   3666  OD2 ASP A 471       9.993  39.488 120.955  1.00100.00           O  
4688 ATOM   3667  N   PHE A 472      12.634  40.984 123.178  1.00 44.29           N  
4689 ATOM   3668  CA  PHE A 472      13.015  40.742 124.544  1.00 13.57           C  
4690 ATOM   3669  C   PHE A 472      14.506  40.558 124.721  1.00 45.06           C  
4691 ATOM   3670  O   PHE A 472      15.016  39.519 124.386  1.00 18.27           O  
4692 ATOM   3671  CB  PHE A 472      12.347  39.531 125.085  1.00  6.36           C  
4693 ATOM   3672  CG  PHE A 472      12.507  39.389 126.586  1.00 17.48           C  
4694 ATOM   3673  CD1 PHE A 472      11.717  40.156 127.441  1.00 65.78           C  
4695 ATOM   3674  CD2 PHE A 472      13.440  38.513 127.136  1.00 12.49           C  
4696 ATOM   3675  CE1 PHE A 472      11.866  40.041 128.827  1.00 18.58           C  
4697 ATOM   3676  CE2 PHE A 472      13.592  38.391 128.523  1.00 19.74           C  
4698 ATOM   3677  CZ  PHE A 472      12.808  39.167 129.364  1.00100.00           C  
4699 ATOM   3678  N   ASN A 473      15.168  41.546 125.304  1.00  8.18           N  
4700 ATOM   3679  CA  ASN A 473      16.571  41.430 125.505  1.00  8.48           C  
4701 ATOM   3680  C   ASN A 473      16.932  41.377 126.962  1.00 21.03           C  
4702 ATOM   3681  O   ASN A 473      16.689  42.298 127.717  1.00 24.94           O  
4703 ATOM   3682  CB  ASN A 473      17.320  42.565 124.823  1.00  3.43           C  
4704 ATOM   3683  CG  ASN A 473      16.826  42.553 123.421  1.00 19.21           C  
4705 ATOM   3684  OD1 ASN A 473      17.226  41.719 122.644  1.00 20.03           O  
4706 ATOM   3685  ND2 ASN A 473      15.886  43.435 123.163  1.00 30.78           N  
4707 ATOM   3686  N   SER A 474      17.481  40.260 127.328  1.00  5.16           N  
4708 ATOM   3687  CA  SER A 474      17.888  40.099 128.683  1.00 11.45           C  
4709 ATOM   3688  C   SER A 474      19.381  40.046 128.775  1.00  7.77           C  
4710 ATOM   3689  O   SER A 474      20.100  40.301 127.799  1.00 58.43           O  
4711 ATOM   3690  CB  SER A 474      17.238  38.943 129.412  1.00 22.93           C  
4712 ATOM   3691  OG  SER A 474      17.133  39.333 130.787  1.00 17.62           O  
4713 ATOM   3692  N   PHE A 475      19.810  39.714 129.982  1.00 26.10           N  
4714 ATOM   3693  CA  PHE A 475      21.204  39.682 130.369  1.00  6.97           C  
4715 ATOM   3694  C   PHE A 475      22.101  39.053 129.355  1.00 10.56           C  
4716 ATOM   3695  O   PHE A 475      23.148  39.569 128.993  1.00 60.97           O  
4717 ATOM   3696  CB  PHE A 475      21.291  38.913 131.655  1.00  1.00           C  
4718 ATOM   3697  CG  PHE A 475      22.661  38.699 132.152  1.00  1.00           C  
4719 ATOM   3698  CD1 PHE A 475      23.503  39.758 132.500  1.00 14.63           C  
4720 ATOM   3699  CD2 PHE A 475      23.115  37.408 132.398  1.00  1.00           C  
4721 ATOM   3700  CE1 PHE A 475      24.785  39.544 133.030  1.00 31.84           C  
4722 ATOM   3701  CE2 PHE A 475      24.400  37.169 132.917  1.00  5.32           C  
4723 ATOM   3702  CZ  PHE A 475      25.236  38.238 133.255  1.00 11.54           C  
4724 ATOM   3703  N   GLU A 476      21.692  37.891 128.919  1.00 11.80           N  
4725 ATOM   3704  CA  GLU A 476      22.493  37.144 127.940  1.00 27.19           C  
4726 ATOM   3705  C   GLU A 476      22.748  37.952 126.665  1.00  6.98           C  
4727 ATOM   3706  O   GLU A 476      23.810  37.906 126.059  1.00 99.63           O  
4728 ATOM   3707  CB  GLU A 476      21.880  35.781 127.661  1.00 18.68           C  
4729 ATOM   3708  CG  GLU A 476      21.232  35.107 128.927  1.00  1.00           C  
4730 ATOM   3709  CD  GLU A 476      19.860  35.589 129.294  1.00 19.46           C  
4731 ATOM   3710  OE1 GLU A 476      18.943  35.628 128.306  1.00 24.71           O  
4732 ATOM   3711  OE2 GLU A 476      19.607  35.954 130.396  1.00 59.25           O  
4733 ATOM   3712  N   GLN A 477      21.762  38.757 126.273  1.00 25.01           N  
4734 ATOM   3713  CA  GLN A 477      21.858  39.567 125.103  1.00  1.00           C  
4735 ATOM   3714  C   GLN A 477      22.914  40.648 125.240  1.00 15.64           C  
4736 ATOM   3715  O   GLN A 477      23.704  40.992 124.355  1.00 35.88           O  
4737 ATOM   3716  CB  GLN A 477      20.532  40.125 124.740  1.00  1.00           C  
4738 ATOM   3717  CG  GLN A 477      19.720  39.102 123.975  1.00 10.49           C  
4739 ATOM   3718  CD  GLN A 477      19.019  38.077 124.868  1.00 40.46           C  
4740 ATOM   3719  OE1 GLN A 477      18.134  38.404 125.686  1.00 47.17           O  
4741 ATOM   3720  NE2 GLN A 477      19.446  36.825 124.729  1.00 23.44           N  
4742 ATOM   3721  N   LEU A 478      22.900  41.251 126.393  1.00  3.91           N  
4743 ATOM   3722  CA  LEU A 478      23.894  42.267 126.671  1.00  7.63           C  
4744 ATOM   3723  C   LEU A 478      25.299  41.668 126.493  1.00 10.35           C  
4745 ATOM   3724  O   LEU A 478      26.144  42.148 125.782  1.00  1.53           O  
4746 ATOM   3725  CB  LEU A 478      23.749  42.703 128.117  1.00  6.20           C  
4747 ATOM   3726  CG  LEU A 478      24.815  43.672 128.530  1.00  1.00           C  
4748 ATOM   3727  CD1 LEU A 478      24.555  44.887 127.608  1.00  5.19           C  
4749 ATOM   3728  CD2 LEU A 478      24.545  44.005 129.993  1.00  1.00           C  
4750 ATOM   3729  N   CYS A 479      25.537  40.528 127.151  1.00 14.34           N  
4751 ATOM   3730  CA  CYS A 479      26.820  39.897 127.089  1.00  1.00           C  
4752 ATOM   3731  C   CYS A 479      27.251  39.641 125.652  1.00  8.30           C  
4753 ATOM   3732  O   CYS A 479      28.378  39.936 125.216  1.00  9.02           O  
4754 ATOM   3733  CB  CYS A 479      27.079  38.683 127.954  1.00  1.00           C  
4755 ATOM   3734  SG  CYS A 479      26.534  38.799 129.586  1.00 15.58           S  
4756 ATOM   3735  N   ILE A 480      26.340  39.134 124.852  1.00 27.45           N  
4757 ATOM   3736  CA  ILE A 480      26.693  38.850 123.478  1.00  1.00           C  
4758 ATOM   3737  C   ILE A 480      26.878  40.118 122.677  1.00 25.69           C  
4759 ATOM   3738  O   ILE A 480      27.856  40.282 121.979  1.00 18.64           O  
4760 ATOM   3739  CB  ILE A 480      25.752  37.910 122.788  1.00  1.00           C  
4761 ATOM   3740  CG1 ILE A 480      26.533  36.736 122.245  1.00  4.14           C  
4762 ATOM   3741  CG2 ILE A 480      25.277  38.661 121.589  1.00  2.71           C  
4763 ATOM   3742  CD1 ILE A 480      26.286  35.476 123.055  1.00100.00           C  
4764 ATOM   3743  N   ASN A 481      25.911  41.034 122.797  1.00 11.12           N  
4765 ATOM   3744  CA  ASN A 481      25.976  42.279 122.059  1.00  3.53           C  
4766 ATOM   3745  C   ASN A 481      27.254  42.990 122.367  1.00 26.08           C  
4767 ATOM   3746  O   ASN A 481      27.934  43.475 121.476  1.00 23.65           O  
4768 ATOM   3747  CB  ASN A 481      24.791  43.166 122.405  1.00 10.93           C  
4769 ATOM   3748  CG  ASN A 481      23.524  42.456 121.946  1.00 11.35           C  
4770 ATOM   3749  OD1 ASN A 481      22.403  42.965 121.855  1.00  9.73           O  
4771 ATOM   3750  ND2 ASN A 481      23.707  41.222 121.612  1.00 29.53           N  
4772 ATOM   3751  N   PHE A 482      27.569  43.003 123.627  1.00  4.38           N  
4773 ATOM   3752  CA  PHE A 482      28.774  43.646 124.050  1.00 19.31           C  
4774 ATOM   3753  C   PHE A 482      29.957  43.019 123.375  1.00  1.00           C  
4775 ATOM   3754  O   PHE A 482      30.859  43.662 122.983  1.00 16.89           O  
4776 ATOM   3755  CB  PHE A 482      28.906  43.425 125.548  1.00 18.36           C  
4777 ATOM   3756  CG  PHE A 482      30.188  44.008 126.067  1.00 15.75           C  
4778 ATOM   3757  CD1 PHE A 482      30.596  45.297 125.731  1.00 28.21           C  
4779 ATOM   3758  CD2 PHE A 482      30.957  43.256 126.944  1.00 12.92           C  
4780 ATOM   3759  CE1 PHE A 482      31.779  45.814 126.262  1.00 17.18           C  
4781 ATOM   3760  CE2 PHE A 482      32.130  43.767 127.478  1.00 20.11           C  
4782 ATOM   3761  CZ  PHE A 482      32.535  45.051 127.144  1.00 12.26           C  
4783 ATOM   3762  N   THR A 483      29.896  41.695 123.208  1.00  6.82           N  
4784 ATOM   3763  CA  THR A 483      30.997  41.026 122.594  1.00  1.00           C  
4785 ATOM   3764  C   THR A 483      31.140  41.515 121.198  1.00  1.00           C  
4786 ATOM   3765  O   THR A 483      32.188  41.883 120.718  1.00 32.47           O  
4787 ATOM   3766  CB  THR A 483      30.791  39.539 122.563  1.00  1.00           C  
4788 ATOM   3767  OG1 THR A 483      30.374  39.212 123.842  1.00 12.49           O  
4789 ATOM   3768  CG2 THR A 483      32.069  38.896 122.172  1.00  1.00           C  
4790 ATOM   3769  N   ASN A 484      30.019  41.548 120.517  1.00 22.20           N  
4791 ATOM   3770  CA  ASN A 484      30.013  41.972 119.131  1.00  1.00           C  
4792 ATOM   3771  C   ASN A 484      30.382  43.442 118.954  1.00 13.78           C  
4793 ATOM   3772  O   ASN A 484      31.126  43.828 118.071  1.00 29.51           O  
4794 ATOM   3773  CB  ASN A 484      28.697  41.609 118.416  1.00  1.09           C  
4795 ATOM   3774  CG  ASN A 484      28.630  40.177 117.904  1.00 28.24           C  
4796 ATOM   3775  OD1 ASN A 484      29.399  39.737 117.049  1.00 34.49           O  
4797 ATOM   3776  ND2 ASN A 484      27.682  39.434 118.395  1.00  1.30           N  
4798 ATOM   3777  N   GLU A 485      29.860  44.317 119.782  1.00 18.08           N  
4799 ATOM   3778  CA  GLU A 485      30.186  45.700 119.578  1.00  1.00           C  
4800 ATOM   3779  C   GLU A 485      31.671  45.942 119.697  1.00  1.00           C  
4801 ATOM   3780  O   GLU A 485      32.258  46.868 119.195  1.00  8.29           O  
4802 ATOM   3781  CB  GLU A 485      29.491  46.625 120.550  1.00  1.00           C  
4803 ATOM   3782  CG  GLU A 485      29.535  48.050 120.052  1.00  1.00           C  
4804 ATOM   3783  CD  GLU A 485      28.195  48.689 120.058  1.00 13.32           C  
4805 ATOM   3784  OE1 GLU A 485      27.306  47.943 120.622  1.00 36.82           O  
4806 ATOM   3785  OE2 GLU A 485      27.981  49.783 119.562  1.00 59.45           O  
4807 HETATM 3786  N   MLY A 486      32.353  45.045 120.321  1.00  2.02           N  
4808 HETATM 3787  CA  MLY A 486      33.762  45.125 120.531  1.00  1.00           C  
4809 HETATM 3788  CB  MLY A 486      34.196  44.278 121.738  1.00 13.97           C  
4810 HETATM 3789  CG  MLY A 486      34.389  45.041 123.041  1.00  1.00           C  
4811 HETATM 3790  CD  MLY A 486      35.403  44.432 124.013  1.00  1.00           C  
4812 HETATM 3791  CE  MLY A 486      36.189  45.488 124.766  1.00  6.16           C  
4813 HETATM 3792  NZ  MLY A 486      37.308  44.992 125.559  1.00  5.79           N  
4814 HETATM 3793  CH1 MLY A 486      36.808  44.171 126.624  1.00 35.48           C  
4815 HETATM 3794  CH2 MLY A 486      38.058  46.115 126.104  1.00 35.53           C  
4816 HETATM 3795  C   MLY A 486      34.447  44.671 119.283  1.00  1.00           C  
4817 HETATM 3796  O   MLY A 486      35.304  45.331 118.753  1.00 25.17           O  
4818 ATOM   3797  N   LEU A 487      34.042  43.479 118.836  1.00 21.43           N  
4819 ATOM   3798  CA  LEU A 487      34.523  42.809 117.634  1.00  1.00           C  
4820 ATOM   3799  C   LEU A 487      34.478  43.758 116.435  1.00  2.45           C  
4821 ATOM   3800  O   LEU A 487      35.412  43.929 115.656  1.00 32.46           O  
4822 ATOM   3801  CB  LEU A 487      33.585  41.655 117.378  1.00 15.78           C  
4823 ATOM   3802  CG  LEU A 487      34.077  40.259 117.782  1.00  1.00           C  
4824 ATOM   3803  CD1 LEU A 487      35.279  40.207 118.622  1.00 15.82           C  
4825 ATOM   3804  CD2 LEU A 487      32.969  39.550 118.486  1.00 37.88           C  
4826 ATOM   3805  N   GLN A 488      33.354  44.464 116.342  1.00 11.38           N  
4827 ATOM   3806  CA  GLN A 488      33.120  45.467 115.320  1.00  1.00           C  
4828 ATOM   3807  C   GLN A 488      34.171  46.569 115.295  1.00 14.17           C  
4829 ATOM   3808  O   GLN A 488      34.747  46.854 114.262  1.00 30.95           O  
4830 ATOM   3809  CB  GLN A 488      31.763  46.122 115.471  1.00  8.32           C  
4831 ATOM   3810  CG  GLN A 488      31.416  46.907 114.228  1.00 28.12           C  
4832 ATOM   3811  CD  GLN A 488      31.600  46.085 112.987  1.00 17.42           C  
4833 ATOM   3812  OE1 GLN A 488      31.082  44.956 112.894  1.00 42.50           O  
4834 ATOM   3813  NE2 GLN A 488      32.425  46.612 112.086  1.00 36.60           N  
4835 ATOM   3814  N   GLN A 489      34.399  47.181 116.455  1.00  6.64           N  
4836 ATOM   3815  CA  GLN A 489      35.376  48.215 116.621  1.00  1.00           C  
4837 ATOM   3816  C   GLN A 489      36.698  47.719 116.247  1.00  1.00           C  
4838 ATOM   3817  O   GLN A 489      37.533  48.435 115.733  1.00 16.17           O  
4839 ATOM   3818  CB  GLN A 489      35.432  48.755 118.030  1.00  9.30           C  
4840 ATOM   3819  CG  GLN A 489      36.368  49.987 118.195  1.00 95.26           C  
4841 ATOM   3820  CD  GLN A 489      36.518  50.453 119.646  1.00  4.16           C  
4842 ATOM   3821  OE1 GLN A 489      36.896  49.645 120.528  1.00 28.62           O  
4843 ATOM   3822  NE2 GLN A 489      36.199  51.748 119.890  1.00 64.04           N  
4844 ATOM   3823  N   PHE A 490      36.820  46.417 116.451  1.00  1.00           N  
4845 ATOM   3824  CA  PHE A 490      38.084  45.720 116.179  1.00  8.50           C  
4846 ATOM   3825  C   PHE A 490      38.399  45.722 114.720  1.00 13.34           C  
4847 ATOM   3826  O   PHE A 490      39.514  45.855 114.246  1.00 42.23           O  
4848 ATOM   3827  CB  PHE A 490      37.981  44.295 116.630  1.00 35.97           C  
4849 ATOM   3828  CG  PHE A 490      39.216  43.504 116.308  1.00 12.22           C  
4850 ATOM   3829  CD1 PHE A 490      40.478  43.927 116.691  1.00 16.36           C  
4851 ATOM   3830  CD2 PHE A 490      39.124  42.314 115.596  1.00  8.13           C  
4852 ATOM   3831  CE1 PHE A 490      41.626  43.195 116.397  1.00 99.20           C  
4853 ATOM   3832  CE2 PHE A 490      40.261  41.576 115.277  1.00 14.82           C  
4854 ATOM   3833  CZ  PHE A 490      41.518  42.012 115.679  1.00  1.00           C  
4855 ATOM   3834  N   PHE A 491      37.329  45.616 113.975  1.00 10.63           N  
4856 ATOM   3835  CA  PHE A 491      37.385  45.657 112.543  1.00  1.00           C  
4857 ATOM   3836  C   PHE A 491      37.602  47.087 112.034  1.00 19.94           C  
4858 ATOM   3837  O   PHE A 491      38.595  47.384 111.404  1.00 39.79           O  
4859 ATOM   3838  CB  PHE A 491      36.068  45.132 112.119  1.00  1.00           C  
4860 ATOM   3839  CG  PHE A 491      35.787  45.302 110.671  1.00 35.56           C  
4861 ATOM   3840  CD1 PHE A 491      36.283  44.361 109.760  1.00  7.21           C  
4862 ATOM   3841  CD2 PHE A 491      35.014  46.365 110.222  1.00  7.32           C  
4863 ATOM   3842  CE1 PHE A 491      36.027  44.487 108.399  1.00  1.00           C  
4864 ATOM   3843  CE2 PHE A 491      34.757  46.519 108.851  1.00 30.25           C  
4865 ATOM   3844  CZ  PHE A 491      35.254  45.573 107.963  1.00 10.96           C  
4866 ATOM   3845  N   ASN A 492      36.651  47.958 112.371  1.00  1.16           N  
4867 ATOM   3846  CA  ASN A 492      36.664  49.369 111.998  1.00  4.49           C  
4868 ATOM   3847  C   ASN A 492      38.034  49.992 112.124  1.00  1.00           C  
4869 ATOM   3848  O   ASN A 492      38.390  50.939 111.489  1.00 41.60           O  
4870 ATOM   3849  CB  ASN A 492      35.727  50.202 112.885  1.00  9.76           C  
4871 ATOM   3850  CG  ASN A 492      34.283  49.967 112.617  1.00  1.00           C  
4872 ATOM   3851  OD1 ASN A 492      33.926  48.867 112.319  1.00 14.95           O  
4873 ATOM   3852  ND2 ASN A 492      33.462  50.989 112.845  1.00  1.00           N  
4874 ATOM   3853  N   HIS A 493      38.790  49.457 113.050  1.00  1.00           N  
4875 ATOM   3854  CA  HIS A 493      40.102  49.969 113.254  1.00 15.89           C  
4876 ATOM   3855  C   HIS A 493      41.052  49.395 112.237  1.00  1.00           C  
4877 ATOM   3856  O   HIS A 493      41.749  50.118 111.519  1.00 40.00           O  
4878 ATOM   3857  CB  HIS A 493      40.543  49.627 114.692  1.00 14.98           C  
4879 ATOM   3858  CG  HIS A 493      41.956  50.012 115.033  1.00 14.21           C  
4880 ATOM   3859  ND1 HIS A 493      42.251  51.110 115.805  1.00 27.55           N  
4881 ATOM   3860  CD2 HIS A 493      43.117  49.435 114.740  1.00 14.20           C  
4882 ATOM   3861  CE1 HIS A 493      43.568  51.137 115.953  1.00 35.55           C  
4883 ATOM   3862  NE2 HIS A 493      44.127  50.125 115.336  1.00  1.00           N  
4884 ATOM   3863  N   HIS A 494      41.021  48.077 112.135  1.00 29.55           N  
4885 ATOM   3864  CA  HIS A 494      41.874  47.333 111.215  1.00  1.00           C  
4886 ATOM   3865  C   HIS A 494      41.696  47.905 109.844  1.00  1.00           C  
4887 ATOM   3866  O   HIS A 494      42.577  48.036 109.068  1.00 26.13           O  
4888 ATOM   3867  CB  HIS A 494      41.441  45.902 111.192  1.00  1.00           C  
4889 ATOM   3868  CG  HIS A 494      42.130  45.077 110.180  1.00  4.38           C  
4890 ATOM   3869  ND1 HIS A 494      43.439  44.685 110.359  1.00 37.88           N  
4891 ATOM   3870  CD2 HIS A 494      41.680  44.492 109.038  1.00 35.17           C  
4892 ATOM   3871  CE1 HIS A 494      43.776  43.907 109.309  1.00  1.71           C  
4893 ATOM   3872  NE2 HIS A 494      42.748  43.769 108.482  1.00 20.09           N  
4894 ATOM   3873  N   MET A 495      40.517  48.381 109.596  1.00 12.07           N  
4895 ATOM   3874  CA  MET A 495      40.236  48.957 108.323  1.00  3.87           C  
4896 ATOM   3875  C   MET A 495      40.814  50.340 108.195  1.00 21.11           C  
4897 ATOM   3876  O   MET A 495      41.256  50.805 107.140  1.00 49.78           O  
4898 ATOM   3877  CB  MET A 495      38.726  48.937 107.987  1.00  9.83           C  
4899 ATOM   3878  CG  MET A 495      38.469  48.347 106.591  1.00  1.00           C  
4900 ATOM   3879  SD  MET A 495      37.089  49.167 105.885  1.00 50.60           S  
4901 ATOM   3880  CE  MET A 495      36.868  47.981 104.515  1.00100.00           C  
4902 ATOM   3881  N   PHE A 496      40.856  51.013 109.314  1.00 29.79           N  
4903 ATOM   3882  CA  PHE A 496      41.361  52.330 109.311  1.00 16.50           C  
4904 ATOM   3883  C   PHE A 496      42.827  52.265 109.150  1.00  1.00           C  
4905 ATOM   3884  O   PHE A 496      43.398  52.968 108.425  1.00 31.52           O  
4906 ATOM   3885  CB  PHE A 496      41.061  52.902 110.652  1.00 18.66           C  
4907 ATOM   3886  CG  PHE A 496      41.948  54.047 111.062  1.00 15.13           C  
4908 ATOM   3887  CD1 PHE A 496      43.100  53.807 111.795  1.00 31.17           C  
4909 ATOM   3888  CD2 PHE A 496      41.568  55.370 110.818  1.00  5.29           C  
4910 ATOM   3889  CE1 PHE A 496      43.887  54.860 112.261  1.00  1.00           C  
4911 ATOM   3890  CE2 PHE A 496      42.328  56.442 111.254  1.00  1.00           C  
4912 ATOM   3891  CZ  PHE A 496      43.498  56.164 111.951  1.00 58.89           C  
4913 ATOM   3892  N   VAL A 497      43.398  51.363 109.791  1.00  1.00           N  
4914 ATOM   3893  CA  VAL A 497      44.798  51.167 109.660  1.00  1.00           C  
4915 ATOM   3894  C   VAL A 497      45.148  50.827 108.255  1.00  1.00           C  
4916 ATOM   3895  O   VAL A 497      46.020  51.398 107.659  1.00 70.52           O  
4917 ATOM   3896  CB  VAL A 497      45.154  49.972 110.516  1.00 12.38           C  
4918 ATOM   3897  CG1 VAL A 497      46.563  49.580 110.154  1.00 16.37           C  
4919 ATOM   3898  CG2 VAL A 497      44.914  50.341 111.979  1.00  3.02           C  
4920 ATOM   3899  N   LEU A 498      44.429  49.844 107.737  1.00 33.34           N  
4921 ATOM   3900  CA  LEU A 498      44.561  49.297 106.393  1.00 13.04           C  
4922 ATOM   3901  C   LEU A 498      44.402  50.344 105.298  1.00 26.09           C  
4923 ATOM   3902  O   LEU A 498      45.240  50.500 104.427  1.00  7.93           O  
4924 ATOM   3903  CB  LEU A 498      43.478  48.219 106.194  1.00  1.31           C  
4925 ATOM   3904  CG  LEU A 498      43.951  47.022 105.421  1.00 23.11           C  
4926 ATOM   3905  CD1 LEU A 498      44.693  46.085 106.353  1.00  4.68           C  
4927 ATOM   3906  CD2 LEU A 498      42.735  46.355 104.789  1.00 33.87           C  
4928 ATOM   3907  N   GLU A 499      43.272  51.051 105.356  1.00 10.72           N  
4929 ATOM   3908  CA  GLU A 499      42.970  52.103 104.402  1.00  1.00           C  
4930 ATOM   3909  C   GLU A 499      44.153  53.060 104.234  1.00 10.86           C  
4931 ATOM   3910  O   GLU A 499      44.705  53.278 103.165  1.00 86.24           O  
4932 ATOM   3911  CB  GLU A 499      41.879  52.933 104.979  1.00  1.00           C  
4933 ATOM   3912  CG  GLU A 499      40.527  52.593 104.451  1.00  7.20           C  
4934 ATOM   3913  CD  GLU A 499      40.507  52.712 102.968  1.00 10.33           C  
4935 ATOM   3914  OE1 GLU A 499      41.063  51.885 102.265  1.00 47.31           O  
4936 ATOM   3915  OE2 GLU A 499      39.804  53.722 102.508  1.00100.00           O  
4937 ATOM   3916  N   GLN A 500      44.496  53.654 105.344  1.00 17.39           N  
4938 ATOM   3917  CA  GLN A 500      45.545  54.594 105.498  1.00  6.79           C  
4939 ATOM   3918  C   GLN A 500      46.896  54.160 104.924  1.00 12.24           C  
4940 ATOM   3919  O   GLN A 500      47.774  54.949 104.601  1.00 46.96           O  
4941 ATOM   3920  CB  GLN A 500      45.549  55.160 106.950  1.00 36.00           C  
4942 ATOM   3921  CG  GLN A 500      46.858  55.757 107.479  1.00 61.41           C  
4943 ATOM   3922  CD  GLN A 500      46.792  56.100 108.966  1.00100.00           C  
4944 ATOM   3923  OE1 GLN A 500      47.258  55.299 109.842  1.00 40.07           O  
4945 ATOM   3924  NE2 GLN A 500      46.233  57.324 109.215  1.00 30.17           N  
4946 ATOM   3925  N   GLU A 501      47.052  52.877 104.703  1.00 17.43           N  
4947 ATOM   3926  CA  GLU A 501      48.297  52.408 104.152  1.00  2.70           C  
4948 ATOM   3927  C   GLU A 501      48.279  52.727 102.674  1.00 58.62           C  
4949 ATOM   3928  O   GLU A 501      49.278  53.156 102.107  1.00 89.32           O  
4950 ATOM   3929  CB  GLU A 501      48.409  50.884 104.298  1.00  6.46           C  
4951 ATOM   3930  CG  GLU A 501      49.742  50.390 104.867  1.00 21.19           C  
4952 ATOM   3931  CD  GLU A 501      49.651  48.949 105.292  1.00 73.36           C  
4953 ATOM   3932  OE1 GLU A 501      48.633  48.714 106.068  1.00100.00           O  
4954 ATOM   3933  OE2 GLU A 501      50.438  48.098 104.957  1.00100.00           O  
4955 ATOM   3934  N   GLU A 502      47.119  52.506 102.048  1.00 44.53           N  
4956 ATOM   3935  CA  GLU A 502      46.971  52.740 100.615  1.00 26.25           C  
4957 ATOM   3936  C   GLU A 502      47.278  54.175 100.319  1.00 82.95           C  
4958 ATOM   3937  O   GLU A 502      48.218  54.483  99.597  1.00 30.58           O  
4959 ATOM   3938  CB  GLU A 502      45.567  52.383 100.042  1.00 31.77           C  
4960 ATOM   3939  CG  GLU A 502      45.586  52.047  98.529  1.00 41.57           C  
4961 ATOM   3940  CD  GLU A 502      46.233  50.716  98.281  1.00 99.56           C  
4962 ATOM   3941  OE1 GLU A 502      46.036  49.760  99.013  1.00 93.32           O  
4963 ATOM   3942  OE2 GLU A 502      47.053  50.709  97.245  1.00100.00           O  
4964 ATOM   3943  N   TYR A 503      46.498  55.058 100.919  1.00  9.29           N  
4965 ATOM   3944  CA  TYR A 503      46.750  56.462 100.697  1.00 12.64           C  
4966 ATOM   3945  C   TYR A 503      48.208  56.871 100.967  1.00 17.49           C  
4967 ATOM   3946  O   TYR A 503      48.651  57.941 100.592  1.00100.00           O  
4968 ATOM   3947  CB  TYR A 503      45.778  57.275 101.546  1.00 21.64           C  
4969 ATOM   3948  CG  TYR A 503      44.338  56.911 101.303  1.00 10.34           C  
4970 ATOM   3949  CD1 TYR A 503      43.857  56.494 100.074  1.00 12.28           C  
4971 ATOM   3950  CD2 TYR A 503      43.437  57.044 102.341  1.00 26.05           C  
4972 ATOM   3951  CE1 TYR A 503      42.506  56.248  99.884  1.00 45.49           C  
4973 ATOM   3952  CE2 TYR A 503      42.087  56.767 102.178  1.00 56.00           C  
4974 ATOM   3953  CZ  TYR A 503      41.623  56.363 100.938  1.00  1.00           C  
4975 ATOM   3954  OH  TYR A 503      40.290  56.104 100.709  1.00 32.69           O  
4976 HETATM 3955  N   MLY A 504      48.952  55.981 101.595  1.00 10.93           N  
4977 HETATM 3956  CA  MLY A 504      50.320  56.232 101.957  1.00 31.06           C  
4978 HETATM 3957  CB  MLY A 504      50.625  55.695 103.340  1.00 44.52           C  
4979 HETATM 3958  CG  MLY A 504      52.111  55.685 103.678  1.00100.00           C  
4980 HETATM 3959  CD  MLY A 504      52.460  56.609 104.848  1.00100.00           C  
4981 HETATM 3960  CE  MLY A 504      53.953  56.924 104.927  1.00100.00           C  
4982 HETATM 3961  NZ  MLY A 504      54.487  56.862 106.296  1.00100.00           N  
4983 HETATM 3962  CH1 MLY A 504      55.452  57.970 106.494  1.00100.00           C  
4984 HETATM 3963  CH2 MLY A 504      55.162  55.550 106.517  1.00100.00           C  
4985 HETATM 3964  C   MLY A 504      51.200  55.626 100.896  1.00 27.40           C  
4986 HETATM 3965  O   MLY A 504      52.214  56.195 100.477  1.00100.00           O  
4987 HETATM 3966  N   MLY A 505      50.762  54.464 100.437  1.00 54.44           N  
4988 HETATM 3967  CA  MLY A 505      51.436  53.722  99.377  1.00 26.10           C  
4989 HETATM 3968  CB  MLY A 505      50.740  52.403  99.201  1.00 26.91           C  
4990 HETATM 3969  CG  MLY A 505      51.671  51.256  98.955  1.00 40.58           C  
4991 HETATM 3970  CD  MLY A 505      50.951  49.902  98.949  1.00 98.56           C  
4992 HETATM 3971  CE  MLY A 505      51.375  49.007 100.096  1.00 52.81           C  
4993 HETATM 3972  NZ  MLY A 505      50.452  47.899 100.332  1.00100.00           N  
4994 HETATM 3973  CH1 MLY A 505      50.114  47.860 101.754  1.00100.00           C  
4995 HETATM 3974  CH2 MLY A 505      51.079  46.628  99.896  1.00100.00           C  
4996 HETATM 3975  C   MLY A 505      51.324  54.549  98.075  1.00 44.35           C  
4997 HETATM 3976  O   MLY A 505      52.278  54.917  97.394  1.00 22.61           O  
4998 ATOM   3977  N   GLU A 506      50.107  54.939  97.748  1.00 49.24           N  
4999 ATOM   3978  CA  GLU A 506      49.847  55.729  96.574  1.00  3.13           C  
5000 ATOM   3979  C   GLU A 506      50.336  57.151  96.708  1.00 11.69           C  
5001 ATOM   3980  O   GLU A 506      50.937  57.720  95.807  1.00100.00           O  
5002 ATOM   3981  CB  GLU A 506      48.339  55.723  96.255  1.00 25.95           C  
5003 ATOM   3982  CG  GLU A 506      47.921  54.765  95.116  1.00 23.27           C  
5004 ATOM   3983  CD  GLU A 506      48.739  53.496  95.011  1.00 19.36           C  
5005 ATOM   3984  OE1 GLU A 506      49.495  53.089  95.848  1.00 38.07           O  
5006 ATOM   3985  OE2 GLU A 506      48.586  52.839  93.888  1.00 42.93           O  
5007 ATOM   3986  N   GLY A 507      50.071  57.760  97.805  1.00 22.81           N  
5008 ATOM   3987  CA  GLY A 507      50.545  59.098  97.814  1.00 22.71           C  
5009 ATOM   3988  C   GLY A 507      49.374  60.017  97.780  1.00 10.47           C  
5010 ATOM   3989  O   GLY A 507      49.481  61.209  97.480  1.00 59.03           O  
5011 ATOM   3990  N   ILE A 508      48.216  59.461  98.090  1.00 29.57           N  
5012 ATOM   3991  CA  ILE A 508      47.071  60.321  98.147  1.00 87.34           C  
5013 ATOM   3992  C   ILE A 508      47.133  61.092  99.446  1.00  8.32           C  
5014 ATOM   3993  O   ILE A 508      47.828  60.756 100.385  1.00 47.57           O  
5015 ATOM   3994  CB  ILE A 508      45.745  59.565  98.023  1.00 29.90           C  
5016 ATOM   3995  CG1 ILE A 508      45.792  58.600  96.874  1.00 16.54           C  
5017 ATOM   3996  CG2 ILE A 508      44.576  60.518  97.729  1.00 16.13           C  
5018 ATOM   3997  CD1 ILE A 508      44.507  57.783  96.829  1.00100.00           C  
5019 ATOM   3998  N   GLU A 509      46.419  62.194  99.506  1.00 29.30           N  
5020 ATOM   3999  CA  GLU A 509      46.409  62.970 100.679  1.00 24.46           C  
5021 ATOM   4000  C   GLU A 509      45.049  62.957 101.339  1.00100.00           C  
5022 ATOM   4001  O   GLU A 509      44.238  63.840 101.035  1.00 55.28           O  
5023 ATOM   4002  CB  GLU A 509      46.795  64.405 100.357  1.00 82.96           C  
5024 ATOM   4003  CG  GLU A 509      47.882  64.984 101.268  1.00100.00           C  
5025 ATOM   4004  CD  GLU A 509      48.149  66.437 100.953  1.00100.00           C  
5026 ATOM   4005  OE1 GLU A 509      48.853  66.601  99.850  1.00100.00           O  
5027 ATOM   4006  OE2 GLU A 509      47.717  67.362 101.629  1.00100.00           O  
5028 ATOM   4007  N   TRP A 510      44.823  61.930 102.172  1.00 80.38           N  
5029 ATOM   4008  CA  TRP A 510      43.564  61.766 102.863  1.00100.00           C  
5030 ATOM   4009  C   TRP A 510      43.786  61.631 104.362  1.00 73.59           C  
5031 ATOM   4010  O   TRP A 510      44.508  60.748 104.822  1.00100.00           O  
5032 ATOM   4011  CB  TRP A 510      42.792  60.540 102.278  1.00 36.02           C  
5033 ATOM   4012  CG  TRP A 510      41.319  60.580 102.506  1.00  8.99           C  
5034 ATOM   4013  CD1 TRP A 510      40.556  59.582 103.074  1.00 81.28           C  
5035 ATOM   4014  CD2 TRP A 510      40.440  61.682 102.324  1.00 14.48           C  
5036 ATOM   4015  NE1 TRP A 510      39.249  59.983 103.244  1.00 40.05           N  
5037 ATOM   4016  CE2 TRP A 510      39.149  61.277 102.802  1.00  9.38           C  
5038 ATOM   4017  CE3 TRP A 510      40.611  62.957 101.828  1.00 20.19           C  
5039 ATOM   4018  CZ2 TRP A 510      38.055  62.123 102.734  1.00 48.06           C  
5040 ATOM   4019  CZ3 TRP A 510      39.526  63.809 101.760  1.00100.00           C  
5041 ATOM   4020  CH2 TRP A 510      38.263  63.383 102.192  1.00 24.83           C  
5042 ATOM   4021  N   GLU A 511      43.174  62.529 105.171  1.00 77.02           N  
5043 ATOM   4022  CA  GLU A 511      43.319  62.390 106.601  1.00  1.00           C  
5044 ATOM   4023  C   GLU A 511      42.037  61.963 107.226  1.00 57.72           C  
5045 ATOM   4024  O   GLU A 511      40.945  62.381 106.815  1.00 34.58           O  
5046 ATOM   4025  CB  GLU A 511      43.986  63.523 107.385  1.00100.00           C  
5047 ATOM   4026  CG  GLU A 511      45.449  63.833 107.045  1.00 59.46           C  
5048 ATOM   4027  CD  GLU A 511      45.577  65.330 107.012  1.00100.00           C  
5049 ATOM   4028  OE1 GLU A 511      44.450  65.930 107.381  1.00100.00           O  
5050 ATOM   4029  OE2 GLU A 511      46.608  65.897 106.683  1.00100.00           O  
5051 ATOM   4030  N   PHE A 512      42.189  61.049 108.172  1.00 43.76           N  
5052 ATOM   4031  CA  PHE A 512      41.035  60.558 108.819  1.00 84.36           C  
5053 ATOM   4032  C   PHE A 512      41.367  59.912 110.150  1.00 49.78           C  
5054 ATOM   4033  O   PHE A 512      42.438  59.356 110.364  1.00 47.13           O  
5055 ATOM   4034  CB  PHE A 512      40.211  59.704 107.822  1.00  6.05           C  
5056 ATOM   4035  CG  PHE A 512      40.979  58.478 107.303  1.00 28.31           C  
5057 ATOM   4036  CD1 PHE A 512      41.947  58.598 106.300  1.00 45.55           C  
5058 ATOM   4037  CD2 PHE A 512      40.764  57.210 107.827  1.00 17.84           C  
5059 ATOM   4038  CE1 PHE A 512      42.665  57.487 105.850  1.00 43.53           C  
5060 ATOM   4039  CE2 PHE A 512      41.463  56.083 107.412  1.00 41.12           C  
5061 ATOM   4040  CZ  PHE A 512      42.425  56.226 106.414  1.00  3.77           C  
5062 ATOM   4041  N   ILE A 513      40.379  60.052 110.992  1.00 39.33           N  
5063 ATOM   4042  CA  ILE A 513      40.295  59.567 112.332  1.00 14.29           C  
5064 ATOM   4043  C   ILE A 513      39.937  58.069 112.322  1.00 16.05           C  
5065 ATOM   4044  O   ILE A 513      39.183  57.607 111.469  1.00 25.27           O  
5066 ATOM   4045  CB  ILE A 513      39.139  60.402 112.894  1.00  1.00           C  
5067 ATOM   4046  CG1 ILE A 513      39.609  61.318 113.924  1.00  9.08           C  
5068 ATOM   4047  CG2 ILE A 513      37.954  59.615 113.343  1.00  4.08           C  
5069 ATOM   4048  CD1 ILE A 513      38.749  62.561 113.957  1.00100.00           C  
5070 ATOM   4049  N   ASP A 514      40.444  57.329 113.304  1.00 29.96           N  
5071 ATOM   4050  CA  ASP A 514      40.184  55.908 113.494  1.00  7.08           C  
5072 ATOM   4051  C   ASP A 514      38.719  55.659 113.382  1.00  1.00           C  
5073 ATOM   4052  O   ASP A 514      37.957  56.430 113.811  1.00 34.95           O  
5074 ATOM   4053  CB  ASP A 514      40.631  55.464 114.866  1.00  1.00           C  
5075 ATOM   4054  CG  ASP A 514      40.638  53.973 115.080  1.00 14.25           C  
5076 ATOM   4055  OD1 ASP A 514      39.657  53.302 114.881  1.00 35.36           O  
5077 ATOM   4056  OD2 ASP A 514      41.766  53.454 115.526  1.00 26.62           O  
5078 ATOM   4057  N   PHE A 515      38.276  54.599 112.715  1.00 23.78           N  
5079 ATOM   4058  CA  PHE A 515      36.841  54.415 112.620  1.00  1.00           C  
5080 ATOM   4059  C   PHE A 515      36.300  53.740 113.822  1.00 21.75           C  
5081 ATOM   4060  O   PHE A 515      35.111  53.701 114.029  1.00 30.89           O  
5082 ATOM   4061  CB  PHE A 515      36.343  53.669 111.407  1.00 13.50           C  
5083 ATOM   4062  CG  PHE A 515      36.850  54.285 110.151  1.00 40.73           C  
5084 ATOM   4063  CD1 PHE A 515      36.314  55.459 109.637  1.00 32.56           C  
5085 ATOM   4064  CD2 PHE A 515      37.930  53.680 109.515  1.00 21.08           C  
5086 ATOM   4065  CE1 PHE A 515      36.821  55.994 108.458  1.00 23.33           C  
5087 ATOM   4066  CE2 PHE A 515      38.467  54.202 108.347  1.00 11.80           C  
5088 ATOM   4067  CZ  PHE A 515      37.893  55.367 107.829  1.00 14.83           C  
5089 ATOM   4068  N   GLY A 516      37.181  53.183 114.622  1.00 16.26           N  
5090 ATOM   4069  CA  GLY A 516      36.721  52.527 115.825  1.00  9.56           C  
5091 ATOM   4070  C   GLY A 516      36.041  53.505 116.795  1.00  6.68           C  
5092 ATOM   4071  O   GLY A 516      34.956  53.287 117.334  1.00 34.61           O  
5093 ATOM   4072  N   MET A 517      36.724  54.578 117.014  1.00 26.44           N  
5094 ATOM   4073  CA  MET A 517      36.386  55.652 117.880  1.00  1.00           C  
5095 ATOM   4074  C   MET A 517      34.939  55.893 117.987  1.00  1.00           C  
5096 ATOM   4075  O   MET A 517      34.431  56.220 119.007  1.00 18.01           O  
5097 ATOM   4076  CB  MET A 517      37.064  56.940 117.448  1.00  9.57           C  
5098 ATOM   4077  CG  MET A 517      36.729  58.155 118.309  1.00  2.08           C  
5099 ATOM   4078  SD  MET A 517      38.150  59.344 118.407  1.00 15.80           S  
5100 ATOM   4079  CE  MET A 517      37.344  60.498 119.514  1.00 12.81           C  
5101 ATOM   4080  N   ASP A 518      34.260  55.660 116.916  1.00  1.00           N  
5102 ATOM   4081  CA  ASP A 518      32.834  55.956 116.982  1.00  7.38           C  
5103 ATOM   4082  C   ASP A 518      32.136  55.115 118.014  1.00 18.19           C  
5104 ATOM   4083  O   ASP A 518      31.125  55.513 118.584  1.00 38.34           O  
5105 ATOM   4084  CB  ASP A 518      32.189  55.714 115.619  1.00100.00           C  
5106 ATOM   4085  CG  ASP A 518      32.037  56.950 114.828  1.00 92.22           C  
5107 ATOM   4086  OD1 ASP A 518      31.156  57.791 115.388  1.00100.00           O  
5108 ATOM   4087  OD2 ASP A 518      32.715  57.142 113.810  1.00 82.68           O  
5109 ATOM   4088  N   LEU A 519      32.692  53.937 118.256  1.00 10.39           N  
5110 ATOM   4089  CA  LEU A 519      32.049  53.032 119.185  1.00 46.07           C  
5111 ATOM   4090  C   LEU A 519      32.498  53.082 120.612  1.00  4.54           C  
5112 ATOM   4091  O   LEU A 519      31.835  52.571 121.514  1.00 64.16           O  
5113 ATOM   4092  CB  LEU A 519      32.162  51.589 118.691  1.00  7.17           C  
5114 ATOM   4093  CG  LEU A 519      31.563  51.340 117.331  1.00  6.87           C  
5115 ATOM   4094  CD1 LEU A 519      32.449  51.968 116.322  1.00 23.30           C  
5116 ATOM   4095  CD2 LEU A 519      31.635  49.845 117.113  1.00 10.63           C  
5117 ATOM   4096  N   ALA A 520      33.638  53.694 120.863  1.00 50.36           N  
5118 ATOM   4097  CA  ALA A 520      34.169  53.774 122.206  1.00  1.00           C  
5119 ATOM   4098  C   ALA A 520      33.163  54.255 123.223  1.00  1.00           C  
5120 ATOM   4099  O   ALA A 520      33.149  53.823 124.345  1.00 23.58           O  
5121 ATOM   4100  CB  ALA A 520      35.394  54.589 122.214  1.00 11.03           C  
5122 ATOM   4101  N   ALA A 521      32.260  55.113 122.825  1.00 31.35           N  
5123 ATOM   4102  CA  ALA A 521      31.249  55.602 123.705  1.00  1.00           C  
5124 ATOM   4103  C   ALA A 521      30.491  54.469 124.305  1.00  3.91           C  
5125 ATOM   4104  O   ALA A 521      30.484  54.316 125.512  1.00 58.75           O  
5126 ATOM   4105  CB  ALA A 521      30.277  56.494 123.016  1.00  5.06           C  
5127 ATOM   4106  N   CYS A 522      29.925  53.624 123.453  1.00 40.54           N  
5128 ATOM   4107  CA  CYS A 522      29.144  52.513 123.973  1.00  8.17           C  
5129 ATOM   4108  C   CYS A 522      29.940  51.551 124.825  1.00  9.32           C  
5130 ATOM   4109  O   CYS A 522      29.551  51.158 125.904  1.00 58.74           O  
5131 ATOM   4110  CB  CYS A 522      28.189  51.873 123.025  1.00 12.98           C  
5132 ATOM   4111  SG  CYS A 522      27.156  50.678 123.803  1.00 35.04           S  
5133 ATOM   4112  N   ILE A 523      31.090  51.182 124.330  1.00  5.39           N  
5134 ATOM   4113  CA  ILE A 523      31.906  50.289 125.130  1.00  1.00           C  
5135 ATOM   4114  C   ILE A 523      32.223  50.798 126.527  1.00  1.00           C  
5136 ATOM   4115  O   ILE A 523      31.958  50.073 127.481  1.00 53.94           O  
5137 ATOM   4116  CB  ILE A 523      33.128  49.946 124.399  1.00  1.00           C  
5138 ATOM   4117  CG1 ILE A 523      32.667  49.114 123.266  1.00  1.00           C  
5139 ATOM   4118  CG2 ILE A 523      34.068  49.274 125.348  1.00 18.65           C  
5140 ATOM   4119  CD1 ILE A 523      33.594  49.292 122.100  1.00  3.03           C  
5141 ATOM   4120  N   GLU A 524      32.730  52.041 126.641  1.00 44.64           N  
5142 ATOM   4121  CA  GLU A 524      33.050  52.558 127.971  1.00 25.63           C  
5143 ATOM   4122  C   GLU A 524      31.885  52.421 128.952  1.00 24.36           C  
5144 ATOM   4123  O   GLU A 524      32.031  52.021 130.102  1.00 70.27           O  
5145 ATOM   4124  CB  GLU A 524      33.793  53.942 128.107  1.00 18.74           C  
5146 ATOM   4125  CG  GLU A 524      34.441  54.578 126.874  1.00 25.84           C  
5147 ATOM   4126  CD  GLU A 524      35.957  54.531 126.809  1.00 47.29           C  
5148 ATOM   4127  OE1 GLU A 524      36.441  53.307 126.625  1.00100.00           O  
5149 ATOM   4128  OE2 GLU A 524      36.661  55.521 126.801  1.00 68.83           O  
5150 ATOM   4129  N   LEU A 525      30.694  52.714 128.496  1.00 17.80           N  
5151 ATOM   4130  CA  LEU A 525      29.472  52.711 129.291  1.00  1.00           C  
5152 ATOM   4131  C   LEU A 525      29.209  51.341 129.888  1.00  4.43           C  
5153 ATOM   4132  O   LEU A 525      28.624  51.197 130.949  1.00 24.22           O  
5154 ATOM   4133  CB  LEU A 525      28.310  53.096 128.359  1.00 15.01           C  
5155 ATOM   4134  CG  LEU A 525      26.965  53.283 128.995  1.00  1.00           C  
5156 ATOM   4135  CD1 LEU A 525      26.947  54.617 129.655  1.00 63.23           C  
5157 ATOM   4136  CD2 LEU A 525      25.903  53.271 127.924  1.00 37.61           C  
5158 ATOM   4137  N   ILE A 526      29.626  50.315 129.177  1.00 16.32           N  
5159 ATOM   4138  CA  ILE A 526      29.415  48.969 129.649  1.00  1.58           C  
5160 ATOM   4139  C   ILE A 526      30.508  48.449 130.543  1.00  9.61           C  
5161 ATOM   4140  O   ILE A 526      30.253  48.034 131.661  1.00 32.29           O  
5162 ATOM   4141  CB  ILE A 526      29.266  48.050 128.465  1.00  1.27           C  
5163 ATOM   4142  CG1 ILE A 526      28.068  48.449 127.646  1.00 20.52           C  
5164 ATOM   4143  CG2 ILE A 526      29.150  46.651 128.939  1.00 13.49           C  
5165 ATOM   4144  CD1 ILE A 526      27.712  47.450 126.526  1.00  8.49           C  
5166 ATOM   4145  N   GLU A 527      31.734  48.511 130.034  1.00  2.23           N  
5167 ATOM   4146  CA  GLU A 527      32.913  47.978 130.687  1.00 43.13           C  
5168 ATOM   4147  C   GLU A 527      33.667  48.844 131.678  1.00  1.00           C  
5169 ATOM   4148  O   GLU A 527      34.478  48.358 132.459  1.00 35.75           O  
5170 ATOM   4149  CB  GLU A 527      33.858  47.297 129.663  1.00 29.51           C  
5171 ATOM   4150  CG  GLU A 527      34.790  48.256 128.912  1.00 36.50           C  
5172 ATOM   4151  CD  GLU A 527      35.905  47.517 128.216  1.00  8.81           C  
5173 ATOM   4152  OE1 GLU A 527      35.656  46.231 128.108  1.00 36.75           O  
5174 ATOM   4153  OE2 GLU A 527      36.888  48.056 127.800  1.00 54.00           O  
5175 HETATM 4154  N   MLY A 528      33.487  50.134 131.614  1.00 52.21           N  
5176 HETATM 4155  CA  MLY A 528      34.197  51.019 132.501  1.00 17.86           C  
5177 HETATM 4156  CB  MLY A 528      34.161  52.457 132.004  1.00 36.32           C  
5178 HETATM 4157  CG  MLY A 528      35.357  52.807 131.110  1.00 60.02           C  
5179 HETATM 4158  CD  MLY A 528      35.764  54.271 131.260  1.00100.00           C  
5180 HETATM 4159  CE  MLY A 528      37.101  54.563 130.606  1.00100.00           C  
5181 HETATM 4160  NZ  MLY A 528      37.862  55.643 131.281  1.00100.00           N  
5182 HETATM 4161  CH1 MLY A 528      37.749  56.905 130.500  1.00100.00           C  
5183 HETATM 4162  CH2 MLY A 528      39.280  55.181 131.453  1.00100.00           C  
5184 HETATM 4163  C   MLY A 528      33.649  50.886 133.900  1.00 27.71           C  
5185 HETATM 4164  O   MLY A 528      32.560  50.311 134.035  1.00 62.25           O  
5186 ATOM   4165  N   PRO A 529      34.418  51.423 134.870  1.00 31.22           N  
5187 ATOM   4166  CA  PRO A 529      34.089  51.362 136.283  1.00100.00           C  
5188 ATOM   4167  C   PRO A 529      32.713  51.789 136.774  1.00 96.66           C  
5189 ATOM   4168  O   PRO A 529      32.115  51.111 137.609  1.00 97.85           O  
5190 ATOM   4169  CB  PRO A 529      35.143  52.129 137.043  1.00  1.00           C  
5191 ATOM   4170  CG  PRO A 529      36.246  52.367 136.051  1.00 26.04           C  
5192 ATOM   4171  CD  PRO A 529      35.719  52.058 134.658  1.00 98.77           C  
5193 ATOM   4172  N   MET A 530      32.191  52.928 136.343  1.00 18.89           N  
5194 ATOM   4173  CA  MET A 530      30.884  53.178 136.935  1.00 14.03           C  
5195 ATOM   4174  C   MET A 530      29.794  52.741 136.007  1.00 15.66           C  
5196 ATOM   4175  O   MET A 530      28.635  53.037 136.199  1.00 46.95           O  
5197 ATOM   4176  CB  MET A 530      30.737  54.597 137.532  1.00 59.68           C  
5198 ATOM   4177  CG  MET A 530      31.266  54.734 138.952  1.00 47.55           C  
5199 ATOM   4178  SD  MET A 530      29.982  54.693 140.216  1.00100.00           S  
5200 ATOM   4179  CE  MET A 530      30.458  53.115 140.936  1.00 37.87           C  
5201 ATOM   4180  N   GLY A 531      30.213  51.966 135.000  1.00 42.23           N  
5202 ATOM   4181  CA  GLY A 531      29.343  51.433 133.961  1.00 16.20           C  
5203 ATOM   4182  C   GLY A 531      28.538  50.205 134.369  1.00  8.46           C  
5204 ATOM   4183  O   GLY A 531      28.839  49.522 135.341  1.00 38.69           O  
5205 ATOM   4184  N   ILE A 532      27.515  49.922 133.569  1.00  1.36           N  
5206 ATOM   4185  CA  ILE A 532      26.543  48.851 133.741  1.00 13.72           C  
5207 ATOM   4186  C   ILE A 532      26.987  47.631 134.492  1.00  1.00           C  
5208 ATOM   4187  O   ILE A 532      26.441  47.253 135.500  1.00 32.46           O  
5209 ATOM   4188  CB  ILE A 532      25.930  48.483 132.412  1.00  1.00           C  
5210 ATOM   4189  CG1 ILE A 532      25.565  49.795 131.726  1.00  1.00           C  
5211 ATOM   4190  CG2 ILE A 532      24.747  47.561 132.579  1.00  4.17           C  
5212 ATOM   4191  CD1 ILE A 532      24.231  49.819 131.052  1.00 22.71           C  
5213 ATOM   4192  N   PHE A 533      27.989  46.984 133.964  1.00 21.62           N  
5214 ATOM   4193  CA  PHE A 533      28.518  45.798 134.626  1.00 18.64           C  
5215 ATOM   4194  C   PHE A 533      28.876  46.034 136.070  1.00  9.56           C  
5216 ATOM   4195  O   PHE A 533      28.380  45.344 136.933  1.00 38.91           O  
5217 ATOM   4196  CB  PHE A 533      29.618  45.078 133.845  1.00  6.11           C  
5218 ATOM   4197  CG  PHE A 533      29.021  44.267 132.711  1.00 18.56           C  
5219 ATOM   4198  CD1 PHE A 533      27.821  43.620 132.898  1.00 36.24           C  
5220 ATOM   4199  CD2 PHE A 533      29.671  44.119 131.484  1.00  7.43           C  
5221 ATOM   4200  CE1 PHE A 533      27.249  42.864 131.891  1.00  1.00           C  
5222 ATOM   4201  CE2 PHE A 533      29.108  43.371 130.473  1.00  1.00           C  
5223 ATOM   4202  CZ  PHE A 533      27.890  42.757 130.681  1.00  9.16           C  
5224 ATOM   4203  N   SER A 534      29.686  47.078 136.323  1.00 18.86           N  
5225 ATOM   4204  CA  SER A 534      30.054  47.399 137.683  1.00 13.90           C  
5226 ATOM   4205  C   SER A 534      28.853  47.553 138.594  1.00  9.61           C  
5227 ATOM   4206  O   SER A 534      28.714  46.807 139.581  1.00100.00           O  
5228 ATOM   4207  CB  SER A 534      30.938  48.587 137.792  1.00  1.00           C  
5229 ATOM   4208  OG  SER A 534      31.958  48.369 138.752  1.00 75.93           O  
5230 ATOM   4209  N   ILE A 535      28.005  48.509 138.247  1.00  1.00           N  
5231 ATOM   4210  CA  ILE A 535      26.771  48.707 139.000  1.00 22.15           C  
5232 ATOM   4211  C   ILE A 535      26.049  47.370 139.161  1.00 13.04           C  
5233 ATOM   4212  O   ILE A 535      25.553  47.009 140.194  1.00 44.12           O  
5234 ATOM   4213  CB  ILE A 535      25.916  49.790 138.359  1.00  1.00           C  
5235 ATOM   4214  CG1 ILE A 535      26.576  51.128 138.581  1.00  1.00           C  
5236 ATOM   4215  CG2 ILE A 535      24.540  49.739 138.855  1.00 10.37           C  
5237 ATOM   4216  CD1 ILE A 535      25.994  52.144 137.646  1.00 21.34           C  
5238 ATOM   4217  N   LEU A 536      26.182  46.541 138.131  1.00 22.93           N  
5239 ATOM   4218  CA  LEU A 536      25.615  45.246 138.192  1.00  1.00           C  
5240 ATOM   4219  C   LEU A 536      26.334  44.351 139.160  1.00  1.00           C  
5241 ATOM   4220  O   LEU A 536      25.775  43.685 139.958  1.00 32.21           O  
5242 ATOM   4221  CB  LEU A 536      25.513  44.554 136.864  1.00  9.78           C  
5243 ATOM   4222  CG  LEU A 536      24.709  43.280 137.032  1.00  3.08           C  
5244 ATOM   4223  CD1 LEU A 536      23.480  43.667 137.799  1.00 26.90           C  
5245 ATOM   4224  CD2 LEU A 536      24.315  42.748 135.653  1.00 24.33           C  
5246 ATOM   4225  N   GLU A 537      27.617  44.348 139.086  1.00 10.27           N  
5247 ATOM   4226  CA  GLU A 537      28.379  43.476 139.958  1.00  7.33           C  
5248 ATOM   4227  C   GLU A 537      28.620  43.995 141.337  1.00  1.00           C  
5249 ATOM   4228  O   GLU A 537      29.222  43.305 142.145  1.00 22.89           O  
5250 ATOM   4229  CB  GLU A 537      29.676  42.890 139.342  1.00  5.72           C  
5251 ATOM   4230  CG  GLU A 537      30.243  43.661 138.173  1.00 26.92           C  
5252 ATOM   4231  CD  GLU A 537      31.231  42.872 137.407  1.00 21.63           C  
5253 ATOM   4232  OE1 GLU A 537      32.405  42.852 137.668  1.00 15.87           O  
5254 ATOM   4233  OE2 GLU A 537      30.705  42.224 136.437  1.00 21.65           O  
5255 ATOM   4234  N   GLU A 538      28.166  45.199 141.615  1.00 42.45           N  
5256 ATOM   4235  CA  GLU A 538      28.423  45.725 142.965  1.00  1.00           C  
5257 ATOM   4236  C   GLU A 538      27.258  45.294 143.770  1.00 20.06           C  
5258 ATOM   4237  O   GLU A 538      27.395  44.578 144.752  1.00 41.09           O  
5259 ATOM   4238  CB  GLU A 538      28.439  47.231 142.943  1.00 18.44           C  
5260 ATOM   4239  CG  GLU A 538      29.475  47.849 143.872  1.00  4.72           C  
5261 ATOM   4240  CD  GLU A 538      29.083  49.282 144.202  1.00 33.19           C  
5262 ATOM   4241  OE1 GLU A 538      28.143  49.803 143.427  1.00 46.89           O  
5263 ATOM   4242  OE2 GLU A 538      29.539  49.916 145.087  1.00 35.23           O  
5264 ATOM   4243  N   GLU A 539      26.107  45.745 143.261  1.00  6.43           N  
5265 ATOM   4244  CA  GLU A 539      24.826  45.427 143.874  1.00 28.34           C  
5266 ATOM   4245  C   GLU A 539      24.723  43.930 144.242  1.00  4.82           C  
5267 ATOM   4246  O   GLU A 539      24.036  43.511 145.168  1.00 25.41           O  
5268 ATOM   4247  CB  GLU A 539      23.689  45.903 142.973  1.00  1.00           C  
5269 ATOM   4248  CG  GLU A 539      22.475  46.454 143.734  1.00  1.71           C  
5270 ATOM   4249  CD  GLU A 539      22.702  47.805 144.285  1.00  8.41           C  
5271 ATOM   4250  OE1 GLU A 539      23.922  48.233 144.102  1.00 34.43           O  
5272 ATOM   4251  OE2 GLU A 539      21.831  48.412 144.850  1.00 92.09           O  
5273 ATOM   4252  N   CYS A 540      25.461  43.120 143.522  1.00 31.00           N  
5274 ATOM   4253  CA  CYS A 540      25.439  41.712 143.765  1.00  1.60           C  
5275 ATOM   4254  C   CYS A 540      26.049  41.415 145.089  1.00  1.00           C  
5276 ATOM   4255  O   CYS A 540      26.007  40.285 145.538  1.00 55.88           O  
5277 ATOM   4256  CB  CYS A 540      26.207  40.974 142.658  1.00 33.97           C  
5278 ATOM   4257  SG  CYS A 540      25.241  40.715 141.260  1.00 18.51           S  
5279 ATOM   4258  N   MET A 541      26.652  42.442 145.672  1.00 13.65           N  
5280 ATOM   4259  CA  MET A 541      27.358  42.306 146.974  1.00 19.41           C  
5281 ATOM   4260  C   MET A 541      26.471  42.718 148.138  1.00 24.79           C  
5282 ATOM   4261  O   MET A 541      26.756  42.472 149.296  1.00 43.33           O  
5283 ATOM   4262  CB  MET A 541      28.620  43.169 146.960  1.00  8.08           C  
5284 ATOM   4263  CG  MET A 541      29.890  42.428 146.639  1.00  4.68           C  
5285 ATOM   4264  SD  MET A 541      31.191  43.549 146.008  1.00 95.39           S  
5286 ATOM   4265  CE  MET A 541      31.188  44.895 147.204  1.00 15.03           C  
5287 ATOM   4266  N   PHE A 542      25.373  43.382 147.803  1.00 10.12           N  
5288 ATOM   4267  CA  PHE A 542      24.400  43.847 148.739  1.00  4.65           C  
5289 ATOM   4268  C   PHE A 542      23.367  42.741 148.999  1.00  9.75           C  
5290 ATOM   4269  O   PHE A 542      22.506  42.456 148.183  1.00 23.99           O  
5291 ATOM   4270  CB  PHE A 542      23.724  45.111 148.200  1.00 21.56           C  
5292 ATOM   4271  CG  PHE A 542      24.570  46.350 148.421  1.00 22.49           C  
5293 ATOM   4272  CD1 PHE A 542      25.675  46.646 147.619  1.00 90.15           C  
5294 ATOM   4273  CD2 PHE A 542      24.254  47.245 149.443  1.00 33.60           C  
5295 ATOM   4274  CE1 PHE A 542      26.457  47.781 147.842  1.00  9.91           C  
5296 ATOM   4275  CE2 PHE A 542      25.012  48.390 149.671  1.00 74.06           C  
5297 ATOM   4276  CZ  PHE A 542      26.108  48.663 148.865  1.00  9.85           C  
5298 ATOM   4277  N   PRO A 543      23.461  42.168 150.160  1.00  5.66           N  
5299 ATOM   4278  CA  PRO A 543      22.634  41.070 150.611  1.00  1.56           C  
5300 ATOM   4279  C   PRO A 543      21.159  41.318 150.497  1.00  1.00           C  
5301 ATOM   4280  O   PRO A 543      20.385  40.398 150.602  1.00 27.65           O  
5302 ATOM   4281  CB  PRO A 543      23.023  40.829 152.052  1.00  1.96           C  
5303 ATOM   4282  CG  PRO A 543      24.051  41.897 152.462  1.00  1.82           C  
5304 ATOM   4283  CD  PRO A 543      24.271  42.769 151.248  1.00 17.67           C  
5305 ATOM   4284  N   LYS A 544      20.766  42.517 150.289  1.00 12.37           N  
5306 ATOM   4285  CA  LYS A 544      19.337  42.855 150.281  1.00 37.40           C  
5307 ATOM   4286  C   LYS A 544      19.007  43.817 149.152  1.00 19.31           C  
5308 ATOM   4287  O   LYS A 544      18.214  44.760 149.274  1.00 96.91           O  
5309 ATOM   4288  CB  LYS A 544      18.882  43.466 151.624  1.00 65.67           C  
5310 ATOM   4289  CG  LYS A 544      18.290  42.479 152.624  1.00100.00           C  
5311 ATOM   4290  CD  LYS A 544      17.629  43.152 153.818  1.00100.00           C  
5312 ATOM   4291  CE  LYS A 544      16.468  42.341 154.418  1.00100.00           C  
5313 ATOM   4292  NZ  LYS A 544      15.783  42.984 155.575  1.00100.00           N  
5314 ATOM   4293  N   ALA A 545      19.645  43.575 148.013  1.00 29.40           N  
5315 ATOM   4294  CA  ALA A 545      19.404  44.419 146.850  1.00 28.03           C  
5316 ATOM   4295  C   ALA A 545      18.314  43.826 145.984  1.00 42.57           C  
5317 ATOM   4296  O   ALA A 545      18.009  42.638 146.049  1.00 21.60           O  
5318 ATOM   4297  CB  ALA A 545      20.675  44.615 146.060  1.00 48.48           C  
5319 ATOM   4298  N   THR A 546      17.746  44.662 145.136  1.00 40.83           N  
5320 ATOM   4299  CA  THR A 546      16.678  44.211 144.269  1.00 17.15           C  
5321 ATOM   4300  C   THR A 546      17.038  44.550 142.856  1.00 41.56           C  
5322 ATOM   4301  O   THR A 546      17.893  45.412 142.622  1.00 26.95           O  
5323 ATOM   4302  CB  THR A 546      15.427  45.034 144.567  1.00 28.71           C  
5324 ATOM   4303  OG1 THR A 546      15.076  44.992 145.907  1.00100.00           O  
5325 ATOM   4304  CG2 THR A 546      14.283  44.681 143.632  1.00100.00           C  
5326 ATOM   4305  N   ASP A 547      16.338  43.902 141.946  1.00  3.72           N  
5327 ATOM   4306  CA  ASP A 547      16.518  44.182 140.545  1.00100.00           C  
5328 ATOM   4307  C   ASP A 547      16.187  45.684 140.455  1.00 76.18           C  
5329 ATOM   4308  O   ASP A 547      16.926  46.530 139.980  1.00 49.68           O  
5330 ATOM   4309  CB  ASP A 547      15.545  43.299 139.683  1.00  6.40           C  
5331 ATOM   4310  CG  ASP A 547      15.975  41.850 139.478  1.00 32.05           C  
5332 ATOM   4311  OD1 ASP A 547      17.179  41.533 139.848  1.00 51.26           O  
5333 ATOM   4312  OD2 ASP A 547      15.269  41.019 138.955  1.00 91.73           O  
5334 ATOM   4313  N   THR A 548      15.096  46.024 141.123  1.00  1.00           N  
5335 ATOM   4314  CA  THR A 548      14.617  47.389 141.213  1.00 20.08           C  
5336 ATOM   4315  C   THR A 548      15.670  48.294 141.796  1.00 16.68           C  
5337 ATOM   4316  O   THR A 548      15.875  49.406 141.399  1.00 34.82           O  
5338 ATOM   4317  CB  THR A 548      13.384  47.420 142.089  1.00 13.84           C  
5339 ATOM   4318  OG1 THR A 548      12.245  47.043 141.354  1.00 57.70           O  
5340 ATOM   4319  CG2 THR A 548      13.240  48.820 142.563  1.00 33.18           C  
5341 ATOM   4320  N   SER A 549      16.335  47.802 142.818  1.00 14.26           N  
5342 ATOM   4321  CA  SER A 549      17.390  48.574 143.433  1.00  1.00           C  
5343 ATOM   4322  C   SER A 549      18.421  48.901 142.380  1.00 12.97           C  
5344 ATOM   4323  O   SER A 549      18.679  50.044 142.041  1.00 35.17           O  
5345 ATOM   4324  CB  SER A 549      18.046  47.774 144.548  1.00 13.75           C  
5346 ATOM   4325  OG  SER A 549      19.343  47.391 144.108  1.00 28.95           O  
5347 ATOM   4326  N   PHE A 550      18.973  47.838 141.825  1.00 58.76           N  
5348 ATOM   4327  CA  PHE A 550      19.960  47.880 140.766  1.00 25.16           C  
5349 ATOM   4328  C   PHE A 550      19.574  48.856 139.710  1.00 24.14           C  
5350 ATOM   4329  O   PHE A 550      20.376  49.697 139.338  1.00 26.87           O  
5351 ATOM   4330  CB  PHE A 550      19.950  46.517 140.137  1.00  5.68           C  
5352 ATOM   4331  CG  PHE A 550      20.627  46.389 138.808  1.00  2.91           C  
5353 ATOM   4332  CD1 PHE A 550      21.920  46.902 138.578  1.00  1.00           C  
5354 ATOM   4333  CD2 PHE A 550      19.968  45.660 137.798  1.00 27.59           C  
5355 ATOM   4334  CE1 PHE A 550      22.532  46.660 137.339  1.00 26.39           C  
5356 ATOM   4335  CE2 PHE A 550      20.552  45.468 136.553  1.00  2.13           C  
5357 ATOM   4336  CZ  PHE A 550      21.830  45.988 136.335  1.00 12.64           C  
5358 HETATM 4337  N   MLY A 551      18.323  48.732 139.293  1.00 14.87           N  
5359 HETATM 4338  CA  MLY A 551      17.796  49.602 138.245  1.00  4.71           C  
5360 HETATM 4339  CB  MLY A 551      16.336  49.293 137.883  1.00  9.67           C  
5361 HETATM 4340  CG  MLY A 551      15.646  50.402 137.071  1.00 40.84           C  
5362 HETATM 4341  CD  MLY A 551      14.186  50.103 136.756  1.00 35.01           C  
5363 HETATM 4342  CE  MLY A 551      13.203  50.836 137.678  1.00 68.53           C  
5364 HETATM 4343  NZ  MLY A 551      12.007  50.030 137.996  1.00 56.09           N  
5365 HETATM 4344  CH1 MLY A 551      11.056  50.833 138.802  1.00100.00           C  
5366 HETATM 4345  CH2 MLY A 551      11.353  49.597 136.764  1.00100.00           C  
5367 HETATM 4346  C   MLY A 551      18.056  51.057 138.572  1.00 18.28           C  
5368 HETATM 4347  O   MLY A 551      18.726  51.763 137.835  1.00 19.23           O  
5369 ATOM   4348  N   ASN A 552      17.550  51.489 139.705  1.00  9.39           N  
5370 ATOM   4349  CA  ASN A 552      17.700  52.876 140.107  1.00 13.74           C  
5371 ATOM   4350  C   ASN A 552      19.147  53.313 140.100  1.00 20.61           C  
5372 ATOM   4351  O   ASN A 552      19.546  54.416 139.664  1.00 17.24           O  
5373 ATOM   4352  CB  ASN A 552      17.036  53.182 141.481  1.00  1.00           C  
5374 ATOM   4353  CG  ASN A 552      15.537  52.944 141.419  1.00 47.71           C  
5375 ATOM   4354  OD1 ASN A 552      14.813  53.648 140.704  1.00100.00           O  
5376 ATOM   4355  ND2 ASN A 552      15.081  51.941 142.134  1.00 40.72           N  
5377 HETATM 4356  N   MLY A 553      20.007  52.422 140.552  1.00 24.81           N  
5378 HETATM 4357  CA  MLY A 553      21.406  52.792 140.617  1.00 37.16           C  
5379 HETATM 4358  CB  MLY A 553      22.224  51.788 141.404  1.00 34.47           C  
5380 HETATM 4359  CG  MLY A 553      22.240  52.107 142.893  1.00100.00           C  
5381 HETATM 4360  CD  MLY A 553      22.831  51.005 143.775  1.00 34.96           C  
5382 HETATM 4361  CE  MLY A 553      23.699  51.538 144.889  1.00 47.48           C  
5383 HETATM 4362  NZ  MLY A 553      23.851  50.609 146.003  1.00 14.58           N  
5384 HETATM 4363  CH1 MLY A 553      25.250  50.726 146.433  1.00 65.63           C  
5385 HETATM 4364  CH2 MLY A 553      22.933  50.986 147.113  1.00100.00           C  
5386 HETATM 4365  C   MLY A 553      21.926  53.034 139.242  1.00 24.17           C  
5387 HETATM 4366  O   MLY A 553      22.757  53.875 138.982  1.00 64.18           O  
5388 ATOM   4367  N   LEU A 554      21.365  52.284 138.332  1.00 27.68           N  
5389 ATOM   4368  CA  LEU A 554      21.741  52.391 136.967  1.00 74.70           C  
5390 ATOM   4369  C   LEU A 554      21.382  53.770 136.472  1.00 38.90           C  
5391 ATOM   4370  O   LEU A 554      22.153  54.451 135.821  1.00 67.58           O  
5392 ATOM   4371  CB  LEU A 554      20.967  51.333 136.144  1.00 19.41           C  
5393 ATOM   4372  CG  LEU A 554      21.856  50.616 135.142  1.00 37.29           C  
5394 ATOM   4373  CD1 LEU A 554      23.234  50.240 135.751  1.00  5.61           C  
5395 ATOM   4374  CD2 LEU A 554      21.199  49.348 134.678  1.00  9.71           C  
5396 ATOM   4375  N   TYR A 555      20.189  54.204 136.828  1.00  1.61           N  
5397 ATOM   4376  CA  TYR A 555      19.747  55.497 136.298  1.00 24.66           C  
5398 ATOM   4377  C   TYR A 555      20.421  56.678 136.917  1.00 38.76           C  
5399 ATOM   4378  O   TYR A 555      21.007  57.478 136.164  1.00 20.57           O  
5400 ATOM   4379  CB  TYR A 555      18.272  55.794 136.431  1.00  1.75           C  
5401 ATOM   4380  CG  TYR A 555      17.298  54.956 135.632  1.00100.00           C  
5402 ATOM   4381  CD1 TYR A 555      17.248  54.932 134.239  1.00 58.39           C  
5403 ATOM   4382  CD2 TYR A 555      16.319  54.264 136.350  1.00100.00           C  
5404 ATOM   4383  CE1 TYR A 555      16.262  54.194 133.579  1.00 58.40           C  
5405 ATOM   4384  CE2 TYR A 555      15.329  53.519 135.709  1.00 66.06           C  
5406 ATOM   4385  CZ  TYR A 555      15.309  53.491 134.320  1.00 59.91           C  
5407 ATOM   4386  OH  TYR A 555      14.337  52.748 133.684  1.00100.00           O  
5408 ATOM   4387  N   ASP A 556      20.226  56.801 138.223  1.00 16.10           N  
5409 ATOM   4388  CA  ASP A 556      20.763  57.910 139.010  1.00 86.45           C  
5410 ATOM   4389  C   ASP A 556      22.142  58.320 138.528  1.00  7.82           C  
5411 ATOM   4390  O   ASP A 556      22.519  59.496 138.539  1.00100.00           O  
5412 ATOM   4391  CB  ASP A 556      20.845  57.581 140.519  1.00  9.31           C  
5413 ATOM   4392  CG  ASP A 556      19.553  57.722 141.241  1.00 29.49           C  
5414 ATOM   4393  OD1 ASP A 556      18.517  57.804 140.432  1.00 92.82           O  
5415 ATOM   4394  OD2 ASP A 556      19.482  57.770 142.460  1.00 81.24           O  
5416 ATOM   4395  N   GLU A 557      22.867  57.306 138.061  1.00 24.50           N  
5417 ATOM   4396  CA  GLU A 557      24.234  57.503 137.601  1.00 31.50           C  
5418 ATOM   4397  C   GLU A 557      24.433  57.672 136.115  1.00 25.02           C  
5419 ATOM   4398  O   GLU A 557      25.421  58.296 135.673  1.00 23.90           O  
5420 ATOM   4399  CB  GLU A 557      25.155  56.386 138.106  1.00  3.30           C  
5421 ATOM   4400  CG  GLU A 557      26.458  56.320 137.299  1.00 13.89           C  
5422 ATOM   4401  CD  GLU A 557      27.576  57.123 137.925  1.00 58.21           C  
5423 ATOM   4402  OE1 GLU A 557      27.507  57.109 139.217  1.00 60.42           O  
5424 ATOM   4403  OE2 GLU A 557      28.486  57.650 137.264  1.00 70.29           O  
5425 ATOM   4404  N   HIS A 558      23.581  57.098 135.284  1.00 30.04           N  
5426 ATOM   4405  CA  HIS A 558      23.863  57.258 133.861  1.00 15.35           C  
5427 ATOM   4406  C   HIS A 558      22.851  58.107 133.143  1.00  1.37           C  
5428 ATOM   4407  O   HIS A 558      23.148  58.763 132.147  1.00 53.44           O  
5429 ATOM   4408  CB  HIS A 558      24.010  55.909 133.153  1.00 36.68           C  
5430 ATOM   4409  CG  HIS A 558      25.261  55.215 133.534  1.00  2.94           C  
5431 ATOM   4410  ND1 HIS A 558      26.478  55.649 133.124  1.00 18.84           N  
5432 ATOM   4411  CD2 HIS A 558      25.451  54.105 134.309  1.00  1.00           C  
5433 ATOM   4412  CE1 HIS A 558      27.401  54.820 133.655  1.00 32.05           C  
5434 ATOM   4413  NE2 HIS A 558      26.812  53.899 134.372  1.00 32.75           N  
5435 ATOM   4414  N   LEU A 559      21.633  58.074 133.635  1.00 24.00           N  
5436 ATOM   4415  CA  LEU A 559      20.592  58.824 132.991  1.00  1.30           C  
5437 ATOM   4416  C   LEU A 559      20.774  60.322 132.985  1.00 69.77           C  
5438 ATOM   4417  O   LEU A 559      21.008  61.004 134.004  1.00 26.95           O  
5439 ATOM   4418  CB  LEU A 559      19.183  58.462 133.444  1.00 48.08           C  
5440 ATOM   4419  CG  LEU A 559      18.201  58.986 132.419  1.00 39.90           C  
5441 ATOM   4420  CD1 LEU A 559      17.005  58.029 132.309  1.00 50.99           C  
5442 ATOM   4421  CD2 LEU A 559      17.782  60.404 132.820  1.00100.00           C  
5443 ATOM   4422  N   GLY A 560      20.602  60.845 131.787  1.00 18.73           N  
5444 ATOM   4423  CA  GLY A 560      20.728  62.258 131.498  1.00 93.62           C  
5445 ATOM   4424  C   GLY A 560      22.184  62.660 131.316  1.00 54.84           C  
5446 ATOM   4425  O   GLY A 560      22.510  63.623 130.641  1.00 88.98           O  
5447 ATOM   4426  N   LYS A 561      23.059  61.898 131.944  1.00 42.58           N  
5448 ATOM   4427  CA  LYS A 561      24.480  62.157 131.917  1.00 30.55           C  
5449 ATOM   4428  C   LYS A 561      25.163  61.417 130.794  1.00 46.05           C  
5450 ATOM   4429  O   LYS A 561      26.253  61.783 130.343  1.00 45.15           O  
5451 ATOM   4430  CB  LYS A 561      25.115  61.749 133.238  1.00 29.98           C  
5452 ATOM   4431  CG  LYS A 561      25.565  62.918 134.084  1.00100.00           C  
5453 ATOM   4432  CD  LYS A 561      26.990  62.717 134.596  1.00100.00           C  
5454 ATOM   4433  CE  LYS A 561      27.074  62.236 136.037  1.00100.00           C  
5455 ATOM   4434  NZ  LYS A 561      28.452  61.849 136.397  1.00100.00           N  
5456 ATOM   4435  N   SER A 562      24.496  60.370 130.325  1.00 49.74           N  
5457 ATOM   4436  CA  SER A 562      25.049  59.561 129.253  1.00 90.06           C  
5458 ATOM   4437  C   SER A 562      24.118  59.435 128.078  1.00 28.80           C  
5459 ATOM   4438  O   SER A 562      22.912  59.247 128.232  1.00 95.49           O  
5460 ATOM   4439  CB  SER A 562      25.563  58.217 129.687  1.00 36.52           C  
5461 ATOM   4440  OG  SER A 562      26.951  58.363 129.910  1.00 90.53           O  
5462 ATOM   4441  N   ASN A 563      24.706  59.650 126.915  1.00 68.44           N  
5463 ATOM   4442  CA  ASN A 563      24.000  59.744 125.665  1.00 66.21           C  
5464 ATOM   4443  C   ASN A 563      23.554  58.392 125.126  1.00 51.13           C  
5465 ATOM   4444  O   ASN A 563      22.473  58.227 124.549  1.00 70.09           O  
5466 ATOM   4445  CB  ASN A 563      24.897  60.454 124.636  1.00100.00           C  
5467 ATOM   4446  CG  ASN A 563      24.149  61.234 123.577  1.00100.00           C  
5468 ATOM   4447  OD1 ASN A 563      24.772  61.999 122.805  1.00100.00           O  
5469 ATOM   4448  ND2 ASN A 563      22.817  61.064 123.574  1.00100.00           N  
5470 ATOM   4449  N   ASN A 564      24.409  57.419 125.297  1.00 14.21           N  
5471 ATOM   4450  CA  ASN A 564      24.095  56.115 124.782  1.00 28.95           C  
5472 ATOM   4451  C   ASN A 564      23.094  55.420 125.665  1.00  7.82           C  
5473 ATOM   4452  O   ASN A 564      22.526  54.368 125.312  1.00 72.61           O  
5474 ATOM   4453  CB  ASN A 564      25.378  55.340 124.630  1.00 14.93           C  
5475 ATOM   4454  CG  ASN A 564      26.167  55.990 123.525  1.00 51.24           C  
5476 ATOM   4455  OD1 ASN A 564      27.215  56.567 123.836  1.00 60.11           O  
5477 ATOM   4456  ND2 ASN A 564      25.620  55.964 122.305  1.00 59.33           N  
5478 ATOM   4457  N   PHE A 565      22.911  56.059 126.799  1.00 26.64           N  
5479 ATOM   4458  CA  PHE A 565      21.988  55.602 127.826  1.00  1.00           C  
5480 ATOM   4459  C   PHE A 565      20.632  56.264 127.647  1.00 12.03           C  
5481 ATOM   4460  O   PHE A 565      20.504  57.460 127.413  1.00 57.91           O  
5482 ATOM   4461  CB  PHE A 565      22.571  55.890 129.214  1.00 67.30           C  
5483 ATOM   4462  CG  PHE A 565      21.909  55.059 130.259  1.00  9.73           C  
5484 ATOM   4463  CD1 PHE A 565      22.212  53.702 130.398  1.00 33.43           C  
5485 ATOM   4464  CD2 PHE A 565      20.966  55.629 131.099  1.00 94.47           C  
5486 ATOM   4465  CE1 PHE A 565      21.546  52.937 131.348  1.00 16.22           C  
5487 ATOM   4466  CE2 PHE A 565      20.301  54.877 132.059  1.00 33.69           C  
5488 ATOM   4467  CZ  PHE A 565      20.589  53.523 132.175  1.00 21.75           C  
5489 ATOM   4468  N   GLN A 566      19.600  55.452 127.691  1.00 14.63           N  
5490 ATOM   4469  CA  GLN A 566      18.274  55.944 127.439  1.00 16.54           C  
5491 ATOM   4470  C   GLN A 566      17.231  55.112 128.171  1.00  8.80           C  
5492 ATOM   4471  O   GLN A 566      17.489  53.960 128.510  1.00 66.39           O  
5493 ATOM   4472  CB  GLN A 566      18.001  55.913 125.910  1.00 82.59           C  
5494 ATOM   4473  CG  GLN A 566      18.581  57.120 125.147  1.00 84.65           C  
5495 ATOM   4474  CD  GLN A 566      17.917  57.314 123.784  1.00100.00           C  
5496 ATOM   4475  OE1 GLN A 566      16.698  57.084 123.625  1.00100.00           O  
5497 ATOM   4476  NE2 GLN A 566      18.736  57.717 122.802  1.00 89.93           N  
5498 ATOM   4477  N   LYS A 567      16.055  55.692 128.360  1.00 49.43           N  
5499 ATOM   4478  CA  LYS A 567      14.941  55.000 128.971  1.00 27.37           C  
5500 ATOM   4479  C   LYS A 567      14.033  54.527 127.868  1.00 25.65           C  
5501 ATOM   4480  O   LYS A 567      13.777  55.271 126.926  1.00100.00           O  
5502 ATOM   4481  CB  LYS A 567      14.182  55.807 130.021  1.00 50.08           C  
5503 ATOM   4482  CG  LYS A 567      13.484  57.050 129.490  1.00100.00           C  
5504 ATOM   4483  CD  LYS A 567      12.951  57.964 130.593  1.00100.00           C  
5505 ATOM   4484  CE  LYS A 567      12.568  59.358 130.104  1.00100.00           C  
5506 ATOM   4485  NZ  LYS A 567      12.024  60.243 131.148  1.00 94.54           N  
5507 ATOM   4486  N   PRO A 568      13.605  53.271 127.941  1.00 22.51           N  
5508 ATOM   4487  CA  PRO A 568      12.777  52.671 126.922  1.00 19.32           C  
5509 ATOM   4488  C   PRO A 568      11.491  53.405 126.616  1.00 89.15           C  
5510 ATOM   4489  O   PRO A 568      10.829  53.933 127.511  1.00100.00           O  
5511 ATOM   4490  CB  PRO A 568      12.437  51.256 127.388  1.00 41.33           C  
5512 ATOM   4491  CG  PRO A 568      12.992  51.104 128.803  1.00 93.03           C  
5513 ATOM   4492  CD  PRO A 568      13.694  52.411 129.151  1.00100.00           C  
5514 ATOM   4493  N   LYS A 569      11.178  53.363 125.315  1.00 55.92           N  
5515 ATOM   4494  CA  LYS A 569       9.991  53.915 124.703  1.00100.00           C  
5516 ATOM   4495  C   LYS A 569       8.955  52.802 124.579  1.00100.00           C  
5517 ATOM   4496  O   LYS A 569       9.055  51.946 123.685  1.00100.00           O  
5518 ATOM   4497  CB  LYS A 569      10.361  54.463 123.322  1.00 81.75           C  
5519 ATOM   4498  CG  LYS A 569       9.165  54.900 122.478  1.00100.00           C  
5520 ATOM   4499  CD  LYS A 569       9.411  54.744 120.974  1.00100.00           C  
5521 ATOM   4500  CE  LYS A 569       9.117  55.991 120.133  1.00100.00           C  
5522 ATOM   4501  NZ  LYS A 569       9.813  55.990 118.817  1.00100.00           N  
5523 ATOM   4502  N   PRO A 570       7.971  52.769 125.489  1.00100.00           N  
5524 ATOM   4503  CA  PRO A 570       6.962  51.726 125.471  1.00100.00           C  
5525 ATOM   4504  C   PRO A 570       6.327  51.512 124.087  1.00100.00           C  
5526 ATOM   4505  O   PRO A 570       6.076  52.482 123.359  1.00 72.97           O  
5527 ATOM   4506  CB  PRO A 570       5.936  52.084 126.553  1.00100.00           C  
5528 ATOM   4507  CG  PRO A 570       6.408  53.354 127.266  1.00100.00           C  
5529 ATOM   4508  CD  PRO A 570       7.655  53.821 126.521  1.00100.00           C  
5530 ATOM   4509  N   ALA A 571       6.114  50.228 123.720  1.00100.00           N  
5531 ATOM   4510  CA  ALA A 571       5.523  49.825 122.449  1.00100.00           C  
5532 ATOM   4511  C   ALA A 571       4.799  48.471 122.564  1.00100.00           C  
5533 ATOM   4512  O   ALA A 571       5.019  47.533 121.772  1.00100.00           O  
5534 ATOM   4513  CB  ALA A 571       6.579  49.834 121.349  1.00100.00           C  
5535 ATOM   4514  N   ALA A 575       7.511  42.614 125.197  1.00 97.19           N  
5536 ATOM   4515  CA  ALA A 575       7.344  42.859 126.618  1.00100.00           C  
5537 ATOM   4516  C   ALA A 575       7.737  44.265 127.088  1.00100.00           C  
5538 ATOM   4517  O   ALA A 575       7.556  45.256 126.387  1.00100.00           O  
5539 ATOM   4518  CB  ALA A 575       8.041  41.817 127.472  1.00 32.45           C  
5540 ATOM   4519  N   GLU A 576       8.279  44.318 128.305  1.00 74.08           N  
5541 ATOM   4520  CA  GLU A 576       8.701  45.534 128.981  1.00 10.45           C  
5542 ATOM   4521  C   GLU A 576      10.169  45.875 128.727  1.00 50.87           C  
5543 ATOM   4522  O   GLU A 576      10.893  45.115 128.124  1.00 50.04           O  
5544 ATOM   4523  CB  GLU A 576       8.521  45.329 130.484  1.00100.00           C  
5545 ATOM   4524  CG  GLU A 576       7.755  46.446 131.234  1.00100.00           C  
5546 ATOM   4525  CD  GLU A 576       7.734  46.184 132.727  1.00100.00           C  
5547 ATOM   4526  OE1 GLU A 576       7.401  44.918 133.048  1.00100.00           O  
5548 ATOM   4527  OE2 GLU A 576       8.031  47.051 133.561  1.00100.00           O  
5549 ATOM   4528  N   ALA A 577      10.621  47.016 129.237  1.00 33.32           N  
5550 ATOM   4529  CA  ALA A 577      11.988  47.368 129.013  1.00 15.26           C  
5551 ATOM   4530  C   ALA A 577      12.472  48.321 130.094  1.00 41.49           C  
5552 ATOM   4531  O   ALA A 577      11.727  49.160 130.555  1.00 32.70           O  
5553 ATOM   4532  CB  ALA A 577      12.108  47.984 127.635  1.00 28.98           C  
5554 ATOM   4533  N   HIS A 578      13.738  48.216 130.460  1.00  6.85           N  
5555 ATOM   4534  CA  HIS A 578      14.202  49.096 131.489  1.00 13.36           C  
5556 ATOM   4535  C   HIS A 578      15.240  50.025 131.018  1.00 23.63           C  
5557 ATOM   4536  O   HIS A 578      15.501  51.051 131.619  1.00 43.62           O  
5558 ATOM   4537  CB  HIS A 578      14.733  48.362 132.699  1.00  9.39           C  
5559 ATOM   4538  CG  HIS A 578      13.778  47.305 133.113  1.00 17.14           C  
5560 ATOM   4539  ND1 HIS A 578      13.075  47.388 134.276  1.00 66.73           N  
5561 ATOM   4540  CD2 HIS A 578      13.422  46.164 132.464  1.00 93.23           C  
5562 ATOM   4541  CE1 HIS A 578      12.308  46.326 134.326  1.00  1.00           C  
5563 ATOM   4542  NE2 HIS A 578      12.504  45.558 133.268  1.00 37.86           N  
5564 ATOM   4543  N   PHE A 579      15.857  49.642 129.936  1.00  5.06           N  
5565 ATOM   4544  CA  PHE A 579      16.861  50.530 129.451  1.00  1.00           C  
5566 ATOM   4545  C   PHE A 579      17.374  50.110 128.138  1.00 24.37           C  
5567 ATOM   4546  O   PHE A 579      17.544  48.944 127.868  1.00 59.71           O  
5568 ATOM   4547  CB  PHE A 579      17.986  50.798 130.418  1.00 14.37           C  
5569 ATOM   4548  CG  PHE A 579      19.023  49.708 130.411  1.00 22.12           C  
5570 ATOM   4549  CD1 PHE A 579      20.079  49.732 129.516  1.00 45.42           C  
5571 ATOM   4550  CD2 PHE A 579      18.952  48.652 131.318  1.00  8.06           C  
5572 ATOM   4551  CE1 PHE A 579      21.037  48.724 129.549  1.00 12.53           C  
5573 ATOM   4552  CE2 PHE A 579      19.902  47.640 131.363  1.00  1.00           C  
5574 ATOM   4553  CZ  PHE A 579      20.948  47.695 130.464  1.00  1.00           C  
5575 ATOM   4554  N   SER A 580      17.531  51.124 127.340  1.00 16.00           N  
5576 ATOM   4555  CA  SER A 580      17.974  50.960 126.025  1.00 20.14           C  
5577 ATOM   4556  C   SER A 580      19.359  51.510 125.953  1.00  3.36           C  
5578 ATOM   4557  O   SER A 580      19.761  52.380 126.656  1.00 29.71           O  
5579 ATOM   4558  CB  SER A 580      17.022  51.584 125.048  1.00  1.00           C  
5580 ATOM   4559  OG  SER A 580      16.306  52.596 125.663  1.00 32.59           O  
5581 ATOM   4560  N   LEU A 581      20.079  50.921 125.059  1.00 20.12           N  
5582 ATOM   4561  CA  LEU A 581      21.419  51.290 124.725  1.00 18.66           C  
5583 ATOM   4562  C   LEU A 581      21.531  51.561 123.242  1.00 25.23           C  
5584 ATOM   4563  O   LEU A 581      20.800  51.035 122.389  1.00 36.09           O  
5585 ATOM   4564  CB  LEU A 581      22.352  50.131 125.046  1.00 31.84           C  
5586 ATOM   4565  CG  LEU A 581      23.192  50.456 126.243  1.00 40.18           C  
5587 ATOM   4566  CD1 LEU A 581      22.255  50.616 127.415  1.00 41.54           C  
5588 ATOM   4567  CD2 LEU A 581      24.236  49.369 126.515  1.00  3.72           C  
5589 ATOM   4568  N   VAL A 582      22.492  52.364 122.902  1.00  9.84           N  
5590 ATOM   4569  CA  VAL A 582      22.699  52.703 121.525  1.00  4.58           C  
5591 ATOM   4570  C   VAL A 582      23.952  52.084 120.927  1.00 12.10           C  
5592 ATOM   4571  O   VAL A 582      25.031  52.690 120.850  1.00 19.90           O  
5593 ATOM   4572  CB  VAL A 582      22.660  54.212 121.365  1.00 15.74           C  
5594 ATOM   4573  CG1 VAL A 582      22.824  54.583 119.914  1.00 10.12           C  
5595 ATOM   4574  CG2 VAL A 582      21.294  54.654 121.812  1.00 77.39           C  
5596 ATOM   4575  N   HIS A 583      23.799  50.845 120.495  1.00  2.56           N  
5597 ATOM   4576  CA  HIS A 583      24.887  50.082 119.912  1.00 21.84           C  
5598 ATOM   4577  C   HIS A 583      25.061  50.488 118.461  1.00 53.36           C  
5599 ATOM   4578  O   HIS A 583      24.193  51.110 117.873  1.00 27.78           O  
5600 ATOM   4579  CB  HIS A 583      24.611  48.553 119.971  1.00 32.51           C  
5601 ATOM   4580  CG  HIS A 583      24.368  47.935 121.313  1.00  1.00           C  
5602 ATOM   4581  ND1 HIS A 583      25.341  47.205 121.955  1.00  9.34           N  
5603 ATOM   4582  CD2 HIS A 583      23.272  47.906 122.099  1.00 31.37           C  
5604 ATOM   4583  CE1 HIS A 583      24.815  46.710 123.082  1.00  1.00           C  
5605 ATOM   4584  NE2 HIS A 583      23.590  47.113 123.218  1.00  1.00           N  
5606 ATOM   4585  N   TYR A 584      26.195  50.093 117.844  1.00 23.60           N  
5607 ATOM   4586  CA  TYR A 584      26.398  50.457 116.454  1.00 13.81           C  
5608 ATOM   4587  C   TYR A 584      25.269  50.007 115.533  1.00 12.47           C  
5609 ATOM   4588  O   TYR A 584      24.879  50.722 114.612  1.00100.00           O  
5610 ATOM   4589  CB  TYR A 584      27.739  49.962 115.933  1.00 46.50           C  
5611 ATOM   4590  CG  TYR A 584      27.754  48.466 115.760  1.00 15.68           C  
5612 ATOM   4591  CD1 TYR A 584      27.131  47.869 114.673  1.00 34.17           C  
5613 ATOM   4592  CD2 TYR A 584      28.440  47.660 116.664  1.00 49.11           C  
5614 ATOM   4593  CE1 TYR A 584      27.106  46.489 114.517  1.00 15.45           C  
5615 ATOM   4594  CE2 TYR A 584      28.483  46.279 116.505  1.00 42.09           C  
5616 ATOM   4595  CZ  TYR A 584      27.807  45.694 115.433  1.00 16.51           C  
5617 ATOM   4596  OH  TYR A 584      27.839  44.340 115.297  1.00 18.58           O  
5618 ATOM   4597  N   ALA A 585      24.771  48.777 115.796  1.00 28.14           N  
5619 ATOM   4598  CA  ALA A 585      23.691  48.182 115.000  1.00  6.07           C  
5620 ATOM   4599  C   ALA A 585      22.334  48.850 115.196  1.00 22.53           C  
5621 ATOM   4600  O   ALA A 585      21.450  48.883 114.295  1.00 46.83           O  
5622 ATOM   4601  CB  ALA A 585      23.630  46.702 115.202  1.00 18.68           C  
5623 ATOM   4602  N   GLY A 586      22.188  49.431 116.380  1.00 24.91           N  
5624 ATOM   4603  CA  GLY A 586      20.979  50.132 116.738  1.00  4.56           C  
5625 ATOM   4604  C   GLY A 586      20.714  50.145 118.222  1.00  1.00           C  
5626 ATOM   4605  O   GLY A 586      21.615  49.942 119.063  1.00 68.68           O  
5627 ATOM   4606  N   THR A 587      19.441  50.436 118.550  1.00 15.54           N  
5628 ATOM   4607  CA  THR A 587      18.942  50.554 119.907  1.00 14.75           C  
5629 ATOM   4608  C   THR A 587      18.418  49.264 120.435  1.00 17.25           C  
5630 ATOM   4609  O   THR A 587      17.517  48.669 119.840  1.00 77.11           O  
5631 ATOM   4610  CB  THR A 587      17.772  51.514 119.999  1.00 10.10           C  
5632 ATOM   4611  OG1 THR A 587      18.266  52.842 119.850  1.00 33.45           O  
5633 ATOM   4612  CG2 THR A 587      17.122  51.343 121.361  1.00 65.37           C  
5634 ATOM   4613  N   VAL A 588      18.959  48.871 121.563  1.00 48.64           N  
5635 ATOM   4614  CA  VAL A 588      18.497  47.633 122.160  1.00  4.31           C  
5636 ATOM   4615  C   VAL A 588      17.817  47.935 123.487  1.00 17.16           C  
5637 ATOM   4616  O   VAL A 588      18.304  48.696 124.336  1.00 34.93           O  
5638 ATOM   4617  CB  VAL A 588      19.554  46.555 122.208  1.00  1.00           C  
5639 ATOM   4618  CG1 VAL A 588      18.967  45.269 122.751  1.00 83.06           C  
5640 ATOM   4619  CG2 VAL A 588      20.126  46.291 120.804  1.00  8.94           C  
5641 ATOM   4620  N   ASP A 589      16.619  47.413 123.590  1.00 20.82           N  
5642 ATOM   4621  CA  ASP A 589      15.786  47.583 124.760  1.00  7.15           C  
5643 ATOM   4622  C   ASP A 589      16.010  46.413 125.687  1.00 11.15           C  
5644 ATOM   4623  O   ASP A 589      15.676  45.264 125.381  1.00 70.78           O  
5645 ATOM   4624  CB  ASP A 589      14.309  47.713 124.359  1.00 76.66           C  
5646 ATOM   4625  CG  ASP A 589      14.033  48.940 123.544  1.00 28.05           C  
5647 ATOM   4626  OD1 ASP A 589      14.175  50.045 124.236  1.00 42.59           O  
5648 ATOM   4627  OD2 ASP A 589      13.722  48.887 122.362  1.00100.00           O  
5649 ATOM   4628  N   TYR A 590      16.635  46.712 126.829  1.00 18.00           N  
5650 ATOM   4629  CA  TYR A 590      17.016  45.678 127.798  1.00 12.72           C  
5651 ATOM   4630  C   TYR A 590      16.110  45.617 129.004  1.00  2.99           C  
5652 ATOM   4631  O   TYR A 590      15.758  46.645 129.589  1.00 40.09           O  
5653 ATOM   4632  CB  TYR A 590      18.525  45.711 128.215  1.00 17.13           C  
5654 ATOM   4633  CG  TYR A 590      19.586  45.567 127.121  1.00 12.36           C  
5655 ATOM   4634  CD1 TYR A 590      20.038  44.291 126.770  1.00 12.30           C  
5656 ATOM   4635  CD2 TYR A 590      20.226  46.641 126.482  1.00 51.74           C  
5657 ATOM   4636  CE1 TYR A 590      21.036  44.079 125.822  1.00  1.54           C  
5658 ATOM   4637  CE2 TYR A 590      21.216  46.445 125.510  1.00  3.74           C  
5659 ATOM   4638  CZ  TYR A 590      21.607  45.164 125.167  1.00  1.00           C  
5660 ATOM   4639  OH  TYR A 590      22.592  45.077 124.181  1.00 16.49           O  
5661 ATOM   4640  N   ASN A 591      15.760  44.381 129.359  1.00  9.79           N  
5662 ATOM   4641  CA  ASN A 591      14.949  44.042 130.523  1.00  4.62           C  
5663 ATOM   4642  C   ASN A 591      15.836  43.451 131.573  1.00  3.99           C  
5664 ATOM   4643  O   ASN A 591      16.494  42.434 131.350  1.00 46.18           O  
5665 ATOM   4644  CB  ASN A 591      13.851  43.044 130.217  1.00 11.37           C  
5666 ATOM   4645  CG  ASN A 591      13.144  42.557 131.457  1.00  7.78           C  
5667 ATOM   4646  OD1 ASN A 591      13.732  41.836 132.268  1.00 40.17           O  
5668 ATOM   4647  ND2 ASN A 591      11.885  42.929 131.624  1.00 54.96           N  
5669 ATOM   4648  N   ILE A 592      15.827  44.066 132.720  1.00 51.38           N  
5670 ATOM   4649  CA  ILE A 592      16.657  43.727 133.881  1.00  5.86           C  
5671 ATOM   4650  C   ILE A 592      15.951  42.881 134.895  1.00  1.00           C  
5672 ATOM   4651  O   ILE A 592      15.591  43.324 135.970  1.00 61.06           O  
5673 ATOM   4652  CB  ILE A 592      16.891  45.079 134.524  1.00  2.77           C  
5674 ATOM   4653  CG1 ILE A 592      17.507  46.002 133.512  1.00 53.18           C  
5675 ATOM   4654  CG2 ILE A 592      17.744  45.012 135.716  1.00 25.54           C  
5676 ATOM   4655  CD1 ILE A 592      17.291  47.440 133.956  1.00100.00           C  
5677 ATOM   4656  N   SER A 593      15.668  41.655 134.607  1.00 38.84           N  
5678 ATOM   4657  CA  SER A 593      14.927  40.979 135.636  1.00  1.00           C  
5679 ATOM   4658  C   SER A 593      15.400  39.572 135.824  1.00  1.00           C  
5680 ATOM   4659  O   SER A 593      14.994  38.689 135.122  1.00 78.56           O  
5681 ATOM   4660  CB  SER A 593      13.429  41.085 135.513  1.00  3.19           C  
5682 ATOM   4661  OG  SER A 593      12.901  39.900 134.946  1.00100.00           O  
5683 ATOM   4662  N   GLY A 594      16.262  39.429 136.799  1.00 26.96           N  
5684 ATOM   4663  CA  GLY A 594      16.783  38.139 137.139  1.00  6.64           C  
5685 ATOM   4664  C   GLY A 594      18.241  38.260 137.167  1.00 23.88           C  
5686 ATOM   4665  O   GLY A 594      19.018  37.363 137.583  1.00 31.61           O  
5687 ATOM   4666  N   TRP A 595      18.586  39.461 136.680  1.00  9.78           N  
5688 ATOM   4667  CA  TRP A 595      19.989  39.729 136.501  1.00 14.72           C  
5689 ATOM   4668  C   TRP A 595      20.786  39.499 137.725  1.00 10.37           C  
5690 ATOM   4669  O   TRP A 595      21.770  38.730 137.699  1.00 22.64           O  
5691 ATOM   4670  CB  TRP A 595      20.203  41.084 135.914  1.00  3.81           C  
5692 ATOM   4671  CG  TRP A 595      19.629  41.171 134.560  1.00  1.00           C  
5693 ATOM   4672  CD1 TRP A 595      18.530  40.550 134.104  1.00 68.06           C  
5694 ATOM   4673  CD2 TRP A 595      20.096  42.008 133.518  1.00 30.31           C  
5695 ATOM   4674  NE1 TRP A 595      18.300  40.899 132.789  1.00 63.65           N  
5696 ATOM   4675  CE2 TRP A 595      19.247  41.803 132.419  1.00 20.63           C  
5697 ATOM   4676  CE3 TRP A 595      21.147  42.889 133.432  1.00  1.00           C  
5698 ATOM   4677  CZ2 TRP A 595      19.425  42.465 131.229  1.00 60.67           C  
5699 ATOM   4678  CZ3 TRP A 595      21.326  43.534 132.264  1.00  3.81           C  
5700 ATOM   4679  CH2 TRP A 595      20.483  43.328 131.185  1.00 15.02           C  
5701 ATOM   4680  N   LEU A 596      20.290  40.139 138.783  1.00  4.14           N  
5702 ATOM   4681  CA  LEU A 596      20.992  40.057 140.074  1.00 14.59           C  
5703 ATOM   4682  C   LEU A 596      21.308  38.633 140.419  1.00 11.91           C  
5704 ATOM   4683  O   LEU A 596      22.449  38.280 140.649  1.00 19.94           O  
5705 ATOM   4684  CB  LEU A 596      20.158  40.698 141.156  1.00  5.27           C  
5706 ATOM   4685  CG  LEU A 596      20.809  41.944 141.749  1.00 31.62           C  
5707 ATOM   4686  CD1 LEU A 596      21.059  42.938 140.651  1.00 37.49           C  
5708 ATOM   4687  CD2 LEU A 596      19.923  42.611 142.797  1.00 18.02           C  
5709 ATOM   4688  N   GLU A 597      20.292  37.809 140.348  1.00  2.34           N  
5710 ATOM   4689  CA  GLU A 597      20.419  36.378 140.593  1.00  1.00           C  
5711 ATOM   4690  C   GLU A 597      21.347  35.653 139.666  1.00  7.66           C  
5712 ATOM   4691  O   GLU A 597      22.317  35.023 140.092  1.00 39.89           O  
5713 ATOM   4692  CB  GLU A 597      19.064  35.779 140.354  1.00 37.79           C  
5714 ATOM   4693  CG  GLU A 597      18.407  35.340 141.662  1.00100.00           C  
5715 ATOM   4694  CD  GLU A 597      18.275  33.852 141.681  1.00100.00           C  
5716 ATOM   4695  OE1 GLU A 597      18.008  33.348 140.497  1.00100.00           O  
5717 ATOM   4696  OE2 GLU A 597      18.455  33.162 142.686  1.00100.00           O  
5718 HETATM 4697  N   MLY A 598      20.966  35.722 138.385  1.00 22.94           N  
5719 HETATM 4698  CA  MLY A 598      21.697  35.091 137.311  1.00 18.04           C  
5720 HETATM 4699  CB  MLY A 598      21.259  35.651 135.988  1.00 30.98           C  
5721 HETATM 4700  CG  MLY A 598      20.652  34.594 135.074  1.00 63.67           C  
5722 HETATM 4701  CD  MLY A 598      20.220  35.203 133.768  1.00 11.75           C  
5723 HETATM 4702  CE  MLY A 598      18.944  34.628 133.197  1.00 48.73           C  
5724 HETATM 4703  NZ  MLY A 598      18.046  35.652 132.628  1.00  6.18           N  
5725 HETATM 4704  CH1 MLY A 598      17.278  35.041 131.528  1.00100.00           C  
5726 HETATM 4705  CH2 MLY A 598      17.113  36.144 133.660  1.00100.00           C  
5727 HETATM 4706  C   MLY A 598      23.122  35.408 137.443  1.00  1.00           C  
5728 HETATM 4707  O   MLY A 598      23.957  34.574 137.245  1.00 28.20           O  
5729 ATOM   4708  N   ASN A 599      23.343  36.642 137.861  1.00  1.00           N  
5730 ATOM   4709  CA  ASN A 599      24.687  37.091 138.036  1.00  1.00           C  
5731 ATOM   4710  C   ASN A 599      25.351  36.549 139.325  1.00  9.78           C  
5732 ATOM   4711  O   ASN A 599      26.556  36.537 139.468  1.00 41.55           O  
5733 ATOM   4712  CB  ASN A 599      24.792  38.601 137.851  1.00  1.00           C  
5734 ATOM   4713  CG  ASN A 599      26.137  39.064 137.235  1.00 28.65           C  
5735 ATOM   4714  OD1 ASN A 599      26.775  38.357 136.490  1.00 22.27           O  
5736 ATOM   4715  ND2 ASN A 599      26.635  40.254 137.481  1.00 18.65           N  
5737 HETATM 4716  N   MLY A 600      24.609  36.016 140.243  1.00  1.00           N  
5738 HETATM 4717  CA  MLY A 600      25.199  35.548 141.509  1.00 20.98           C  
5739 HETATM 4718  CB  MLY A 600      24.255  35.802 142.678  1.00 11.21           C  
5740 HETATM 4719  CG  MLY A 600      24.184  37.264 143.091  1.00  4.41           C  
5741 HETATM 4720  CD  MLY A 600      23.742  37.455 144.505  1.00  1.00           C  
5742 HETATM 4721  CE  MLY A 600      22.860  38.655 144.689  1.00 27.61           C  
5743 HETATM 4722  NZ  MLY A 600      22.400  38.897 146.090  1.00  5.73           N  
5744 HETATM 4723  CH1 MLY A 600      20.938  38.945 146.150  1.00100.00           C  
5745 HETATM 4724  CH2 MLY A 600      22.908  40.168 146.580  1.00100.00           C  
5746 HETATM 4725  C   MLY A 600      25.563  34.078 141.526  1.00 13.15           C  
5747 HETATM 4726  O   MLY A 600      26.393  33.604 142.304  1.00 45.57           O  
5748 ATOM   4727  N   ASP A 601      24.948  33.362 140.619  1.00 53.94           N  
5749 ATOM   4728  CA  ASP A 601      25.137  31.946 140.509  1.00 29.21           C  
5750 ATOM   4729  C   ASP A 601      25.024  31.268 141.836  1.00 18.21           C  
5751 ATOM   4730  O   ASP A 601      25.961  30.655 142.270  1.00 25.67           O  
5752 ATOM   4731  CB  ASP A 601      26.347  31.464 139.732  1.00 60.22           C  
5753 ATOM   4732  CG  ASP A 601      25.965  30.188 139.053  1.00 48.27           C  
5754 ATOM   4733  OD1 ASP A 601      24.644  30.129 138.871  1.00 33.46           O  
5755 ATOM   4734  OD2 ASP A 601      26.796  29.303 138.743  1.00 39.22           O  
5756 ATOM   4735  N   PRO A 602      23.878  31.469 142.448  1.00  3.30           N  
5757 ATOM   4736  CA  PRO A 602      23.577  30.874 143.723  1.00  1.00           C  
5758 ATOM   4737  C   PRO A 602      23.471  29.356 143.651  1.00 17.11           C  
5759 ATOM   4738  O   PRO A 602      22.649  28.853 142.927  1.00 29.30           O  
5760 ATOM   4739  CB  PRO A 602      22.232  31.399 144.104  1.00  1.00           C  
5761 ATOM   4740  CG  PRO A 602      21.733  32.324 143.036  1.00 12.86           C  
5762 ATOM   4741  CD  PRO A 602      22.781  32.316 141.948  1.00 24.07           C  
5763 ATOM   4742  N   LEU A 603      24.276  28.692 144.474  1.00 36.94           N  
5764 ATOM   4743  CA  LEU A 603      24.339  27.244 144.537  1.00  3.02           C  
5765 ATOM   4744  C   LEU A 603      24.351  26.759 145.994  1.00 70.53           C  
5766 ATOM   4745  O   LEU A 603      25.091  27.276 146.826  1.00 41.94           O  
5767 ATOM   4746  CB  LEU A 603      25.624  26.714 143.832  1.00 25.79           C  
5768 ATOM   4747  CG  LEU A 603      25.460  26.247 142.389  1.00  1.00           C  
5769 ATOM   4748  CD1 LEU A 603      24.563  27.183 141.609  1.00100.00           C  
5770 ATOM   4749  CD2 LEU A 603      26.795  26.254 141.751  1.00  1.00           C  
5771 ATOM   4750  N   ASN A 604      23.553  25.743 146.326  1.00 15.44           N  
5772 ATOM   4751  CA  ASN A 604      23.526  25.199 147.673  1.00  1.00           C  
5773 ATOM   4752  C   ASN A 604      24.811  24.527 147.997  1.00  1.00           C  
5774 ATOM   4753  O   ASN A 604      25.152  23.420 147.733  1.00 23.42           O  
5775 ATOM   4754  CB  ASN A 604      22.230  24.466 148.104  1.00 11.11           C  
5776 ATOM   4755  CG  ASN A 604      22.261  23.263 148.955  1.00  1.00           C  
5777 ATOM   4756  OD1 ASN A 604      23.322  22.751 149.375  1.00 13.83           O  
5778 ATOM   4757  ND2 ASN A 604      21.049  22.781 149.237  1.00 17.73           N  
5779 ATOM   4758  N   GLU A 605      25.568  25.252 148.735  1.00 38.56           N  
5780 ATOM   4759  CA  GLU A 605      26.882  24.870 149.142  1.00 11.38           C  
5781 ATOM   4760  C   GLU A 605      27.001  23.603 149.960  1.00 37.76           C  
5782 ATOM   4761  O   GLU A 605      28.039  22.968 149.975  1.00 21.79           O  
5783 ATOM   4762  CB  GLU A 605      27.710  26.091 149.612  1.00 68.25           C  
5784 ATOM   4763  CG  GLU A 605      28.128  26.988 148.389  1.00  9.02           C  
5785 ATOM   4764  CD  GLU A 605      28.152  28.470 148.639  1.00100.00           C  
5786 ATOM   4765  OE1 GLU A 605      26.998  29.081 148.444  1.00100.00           O  
5787 ATOM   4766  OE2 GLU A 605      29.173  29.057 148.958  1.00100.00           O  
5788 ATOM   4767  N   THR A 606      25.900  23.182 150.577  1.00 14.61           N  
5789 ATOM   4768  CA  THR A 606      25.950  21.980 151.361  1.00  1.00           C  
5790 ATOM   4769  C   THR A 606      26.151  20.811 150.451  1.00  1.00           C  
5791 ATOM   4770  O   THR A 606      27.032  19.988 150.611  1.00 29.15           O  
5792 ATOM   4771  CB  THR A 606      24.662  21.801 152.093  1.00 13.56           C  
5793 ATOM   4772  OG1 THR A 606      24.592  22.872 153.001  1.00 23.35           O  
5794 ATOM   4773  CG2 THR A 606      24.687  20.487 152.816  1.00  4.45           C  
5795 ATOM   4774  N   VAL A 607      25.327  20.818 149.424  1.00  1.65           N  
5796 ATOM   4775  CA  VAL A 607      25.373  19.797 148.386  1.00 21.65           C  
5797 ATOM   4776  C   VAL A 607      26.727  19.719 147.691  1.00  1.00           C  
5798 ATOM   4777  O   VAL A 607      27.338  18.666 147.530  1.00 45.09           O  
5799 ATOM   4778  CB  VAL A 607      24.289  19.954 147.374  1.00  1.00           C  
5800 ATOM   4779  CG1 VAL A 607      24.311  18.759 146.514  1.00  6.34           C  
5801 ATOM   4780  CG2 VAL A 607      22.958  20.077 148.076  1.00  1.00           C  
5802 ATOM   4781  N   ILE A 608      27.182  20.873 147.290  1.00  5.65           N  
5803 ATOM   4782  CA  ILE A 608      28.444  20.992 146.614  1.00 11.36           C  
5804 ATOM   4783  C   ILE A 608      29.475  20.325 147.454  1.00  1.39           C  
5805 ATOM   4784  O   ILE A 608      30.409  19.683 146.985  1.00 41.51           O  
5806 ATOM   4785  CB  ILE A 608      28.776  22.443 146.419  1.00  1.00           C  
5807 ATOM   4786  CG1 ILE A 608      27.629  23.069 145.675  1.00  1.00           C  
5808 ATOM   4787  CG2 ILE A 608      30.017  22.513 145.575  1.00  3.37           C  
5809 ATOM   4788  CD1 ILE A 608      28.080  23.901 144.492  1.00 51.45           C  
5810 ATOM   4789  N   GLY A 609      29.195  20.394 148.751  1.00 15.57           N  
5811 ATOM   4790  CA  GLY A 609      30.101  19.797 149.717  1.00  1.00           C  
5812 ATOM   4791  C   GLY A 609      30.226  18.349 149.391  1.00  6.98           C  
5813 ATOM   4792  O   GLY A 609      31.283  17.845 149.009  1.00 28.93           O  
5814 ATOM   4793  N   LEU A 610      29.066  17.723 149.331  1.00 15.07           N  
5815 ATOM   4794  CA  LEU A 610      28.978  16.303 149.023  1.00 12.42           C  
5816 ATOM   4795  C   LEU A 610      29.708  15.963 147.747  1.00  4.08           C  
5817 ATOM   4796  O   LEU A 610      30.410  14.953 147.683  1.00 22.86           O  
5818 ATOM   4797  CB  LEU A 610      27.525  15.852 148.881  1.00 17.47           C  
5819 ATOM   4798  CG  LEU A 610      26.788  15.632 150.209  1.00  8.69           C  
5820 ATOM   4799  CD1 LEU A 610      27.300  16.576 151.243  1.00 11.89           C  
5821 ATOM   4800  CD2 LEU A 610      25.268  15.771 150.044  1.00  1.15           C  
5822 ATOM   4801  N   TYR A 611      29.519  16.798 146.732  1.00 38.29           N  
5823 ATOM   4802  CA  TYR A 611      30.152  16.528 145.460  1.00 31.85           C  
5824 ATOM   4803  C   TYR A 611      31.625  16.492 145.698  1.00  1.00           C  
5825 ATOM   4804  O   TYR A 611      32.347  15.592 145.326  1.00 26.07           O  
5826 ATOM   4805  CB  TYR A 611      29.861  17.600 144.402  1.00  1.00           C  
5827 ATOM   4806  CG  TYR A 611      28.452  17.703 143.935  1.00  1.00           C  
5828 ATOM   4807  CD1 TYR A 611      27.457  16.812 144.287  1.00  2.81           C  
5829 ATOM   4808  CD2 TYR A 611      28.102  18.787 143.157  1.00  1.00           C  
5830 ATOM   4809  CE1 TYR A 611      26.147  16.963 143.878  1.00  1.00           C  
5831 ATOM   4810  CE2 TYR A 611      26.789  18.960 142.722  1.00  7.81           C  
5832 ATOM   4811  CZ  TYR A 611      25.825  18.029 143.067  1.00  1.00           C  
5833 ATOM   4812  OH  TYR A 611      24.563  18.166 142.563  1.00  3.72           O  
5834 ATOM   4813  N   GLN A 612      32.045  17.502 146.388  1.00  7.99           N  
5835 ATOM   4814  CA  GLN A 612      33.452  17.684 146.685  1.00 17.06           C  
5836 ATOM   4815  C   GLN A 612      34.106  16.455 147.302  1.00 49.60           C  
5837 ATOM   4816  O   GLN A 612      35.316  16.301 147.266  1.00 52.39           O  
5838 ATOM   4817  CB  GLN A 612      33.673  18.909 147.574  1.00  7.12           C  
5839 ATOM   4818  CG  GLN A 612      34.439  20.024 146.861  1.00 29.76           C  
5840 ATOM   4819  CD  GLN A 612      34.178  21.349 147.508  1.00  8.42           C  
5841 ATOM   4820  OE1 GLN A 612      33.531  21.389 148.579  1.00100.00           O  
5842 ATOM   4821  NE2 GLN A 612      34.654  22.434 146.877  1.00100.00           N  
5843 HETATM 4822  N   MLY A 613      33.306  15.593 147.906  1.00 14.44           N  
5844 HETATM 4823  CA  MLY A 613      33.815  14.379 148.516  1.00 22.73           C  
5845 HETATM 4824  CB  MLY A 613      33.696  14.319 150.046  1.00 15.70           C  
5846 HETATM 4825  CG  MLY A 613      33.406  15.615 150.781  1.00 56.10           C  
5847 HETATM 4826  CD  MLY A 613      32.569  15.316 152.012  1.00100.00           C  
5848 HETATM 4827  CE  MLY A 613      32.794  16.250 153.197  1.00100.00           C  
5849 HETATM 4828  NZ  MLY A 613      31.636  16.265 154.118  1.00100.00           N  
5850 HETATM 4829  CH1 MLY A 613      31.734  15.148 155.076  1.00100.00           C  
5851 HETATM 4830  CH2 MLY A 613      31.510  17.552 154.830  1.00100.00           C  
5852 HETATM 4831  C   MLY A 613      33.165  13.129 147.958  1.00  4.29           C  
5853 HETATM 4832  O   MLY A 613      32.905  12.154 148.664  1.00 77.01           O  
5854 ATOM   4833  N   SER A 614      32.885  13.168 146.659  1.00 58.40           N  
5855 ATOM   4834  CA  SER A 614      32.280  12.047 145.965  1.00 23.59           C  
5856 ATOM   4835  C   SER A 614      33.230  10.887 145.754  1.00  1.00           C  
5857 ATOM   4836  O   SER A 614      34.445  11.003 145.742  1.00100.00           O  
5858 ATOM   4837  CB  SER A 614      31.779  12.481 144.608  1.00 41.64           C  
5859 ATOM   4838  OG  SER A 614      31.104  11.409 143.990  1.00 31.34           O  
5860 ATOM   4839  N   SER A 615      32.647   9.755 145.462  1.00 13.88           N  
5861 ATOM   4840  CA  SER A 615      33.427   8.546 145.177  1.00 26.44           C  
5862 ATOM   4841  C   SER A 615      33.783   8.544 143.702  1.00  5.81           C  
5863 ATOM   4842  O   SER A 615      34.572   7.766 143.208  1.00 38.64           O  
5864 ATOM   4843  CB  SER A 615      32.617   7.285 145.516  1.00 14.23           C  
5865 ATOM   4844  OG  SER A 615      31.265   7.551 145.852  1.00 41.23           O  
5866 ATOM   4845  N   VAL A 616      33.141   9.477 142.988  1.00 66.31           N  
5867 ATOM   4846  CA  VAL A 616      33.299   9.669 141.578  1.00  1.00           C  
5868 ATOM   4847  C   VAL A 616      34.192  10.859 141.331  1.00 35.70           C  
5869 ATOM   4848  O   VAL A 616      33.723  11.967 141.202  1.00 45.32           O  
5870 ATOM   4849  CB  VAL A 616      31.960   9.785 140.912  1.00  1.00           C  
5871 ATOM   4850  CG1 VAL A 616      32.078   9.743 139.422  1.00  1.00           C  
5872 ATOM   4851  CG2 VAL A 616      31.118   8.575 141.271  1.00 11.84           C  
5873 HETATM 4852  N   MLY A 617      35.494  10.590 141.371  1.00 23.03           N  
5874 HETATM 4853  CA  MLY A 617      36.613  11.500 141.297  1.00 49.33           C  
5875 HETATM 4854  CB  MLY A 617      37.830  10.765 140.813  1.00 21.84           C  
5876 HETATM 4855  CG  MLY A 617      38.517   9.986 141.922  1.00100.00           C  
5877 HETATM 4856  CD  MLY A 617      39.775   9.246 141.485  1.00100.00           C  
5878 HETATM 4857  CE  MLY A 617      41.054   9.960 141.922  1.00100.00           C  
5879 HETATM 4858  NZ  MLY A 617      42.271   9.570 141.169  1.00100.00           N  
5880 HETATM 4859  CH1 MLY A 617      42.155   9.862 139.733  1.00100.00           C  
5881 HETATM 4860  CH2 MLY A 617      43.431  10.305 141.704  1.00100.00           C  
5882 HETATM 4861  C   MLY A 617      36.363  12.691 140.417  1.00 46.44           C  
5883 HETATM 4862  O   MLY A 617      36.564  13.852 140.780  1.00 31.66           O  
5884 ATOM   4863  N   THR A 618      35.975  12.370 139.216  1.00 20.81           N  
5885 ATOM   4864  CA  THR A 618      35.655  13.367 138.228  1.00 41.33           C  
5886 ATOM   4865  C   THR A 618      34.671  14.390 138.760  1.00  1.27           C  
5887 ATOM   4866  O   THR A 618      34.876  15.604 138.733  1.00 33.76           O  
5888 ATOM   4867  CB  THR A 618      35.114  12.646 137.001  1.00 11.10           C  
5889 ATOM   4868  OG1 THR A 618      36.183  11.857 136.493  1.00 30.05           O  
5890 ATOM   4869  CG2 THR A 618      34.630  13.657 136.038  1.00 24.67           C  
5891 ATOM   4870  N   LEU A 619      33.588  13.907 139.318  1.00 27.76           N  
5892 ATOM   4871  CA  LEU A 619      32.597  14.796 139.903  1.00  1.00           C  
5893 ATOM   4872  C   LEU A 619      33.247  15.562 140.958  1.00  1.00           C  
5894 ATOM   4873  O   LEU A 619      33.073  16.744 141.067  1.00 51.39           O  
5895 ATOM   4874  CB  LEU A 619      31.444  14.060 140.575  1.00  5.66           C  
5896 ATOM   4875  CG  LEU A 619      30.555  15.018 141.267  1.00  1.00           C  
5897 ATOM   4876  CD1 LEU A 619      30.131  16.037 140.271  1.00 13.62           C  
5898 ATOM   4877  CD2 LEU A 619      29.372  14.304 141.937  1.00  5.46           C  
5899 ATOM   4878  N   ALA A 620      34.072  14.859 141.726  1.00  5.48           N  
5900 ATOM   4879  CA  ALA A 620      34.787  15.542 142.770  1.00  4.02           C  
5901 ATOM   4880  C   ALA A 620      35.630  16.653 142.204  1.00  1.00           C  
5902 ATOM   4881  O   ALA A 620      35.657  17.778 142.673  1.00100.00           O  
5903 ATOM   4882  CB  ALA A 620      35.656  14.596 143.491  1.00  5.89           C  
5904 ATOM   4883  N   LEU A 621      36.316  16.366 141.161  1.00  6.09           N  
5905 ATOM   4884  CA  LEU A 621      37.167  17.361 140.560  1.00 16.78           C  
5906 ATOM   4885  C   LEU A 621      36.515  18.632 140.156  1.00 16.33           C  
5907 ATOM   4886  O   LEU A 621      36.951  19.674 140.555  1.00 18.23           O  
5908 ATOM   4887  CB  LEU A 621      37.944  16.835 139.394  1.00 27.92           C  
5909 ATOM   4888  CG  LEU A 621      39.337  16.910 139.845  1.00 17.51           C  
5910 ATOM   4889  CD1 LEU A 621      39.536  15.710 140.759  1.00100.00           C  
5911 ATOM   4890  CD2 LEU A 621      40.266  16.911 138.642  1.00100.00           C  
5912 ATOM   4891  N   LEU A 622      35.505  18.472 139.283  1.00  3.48           N  
5913 ATOM   4892  CA  LEU A 622      34.749  19.577 138.716  1.00  7.31           C  
5914 ATOM   4893  C   LEU A 622      34.467  20.693 139.701  1.00 38.00           C  
5915 ATOM   4894  O   LEU A 622      34.197  21.831 139.301  1.00100.00           O  
5916 ATOM   4895  CB  LEU A 622      33.357  19.131 138.310  1.00  8.21           C  
5917 ATOM   4896  CG  LEU A 622      33.202  18.538 136.950  1.00 14.75           C  
5918 ATOM   4897  CD1 LEU A 622      34.245  17.495 136.808  1.00 21.67           C  
5919 ATOM   4898  CD2 LEU A 622      31.846  17.774 136.956  1.00 18.46           C  
5920 ATOM   4899  N   PHE A 623      34.300  20.317 140.964  1.00  6.20           N  
5921 ATOM   4900  CA  PHE A 623      33.921  21.302 141.994  1.00 13.13           C  
5922 ATOM   4901  C   PHE A 623      35.001  21.450 143.081  1.00 28.55           C  
5923 ATOM   4902  O   PHE A 623      34.686  21.346 144.256  1.00 76.87           O  
5924 ATOM   4903  CB  PHE A 623      32.566  20.941 142.659  1.00  9.07           C  
5925 ATOM   4904  CG  PHE A 623      31.249  21.129 141.899  1.00 15.20           C  
5926 ATOM   4905  CD1 PHE A 623      30.562  22.344 141.916  1.00  9.57           C  
5927 ATOM   4906  CD2 PHE A 623      30.637  20.061 141.250  1.00  1.00           C  
5928 ATOM   4907  CE1 PHE A 623      29.341  22.508 141.248  1.00 44.64           C  
5929 ATOM   4908  CE2 PHE A 623      29.416  20.194 140.584  1.00  7.50           C  
5930 ATOM   4909  CZ  PHE A 623      28.759  21.432 140.568  1.00 28.43           C  
5931 ATOM   4910  N   ALA A 624      36.255  21.756 142.709  1.00 93.81           N  
5932 ATOM   4911  CA  ALA A 624      37.357  21.967 143.674  1.00 11.95           C  
5933 ATOM   4912  C   ALA A 624      37.746  23.431 143.816  1.00 35.85           C  
5934 ATOM   4913  O   ALA A 624      38.398  23.857 144.783  1.00 62.03           O  
5935 ATOM   4914  CB  ALA A 624      38.578  21.163 143.328  1.00 58.14           C  
5936 ATOM   4915  N   THR A 625      37.340  24.163 142.813  1.00 54.54           N  
5937 ATOM   4916  CA  THR A 625      37.544  25.584 142.676  1.00100.00           C  
5938 ATOM   4917  C   THR A 625      36.467  26.380 143.446  1.00100.00           C  
5939 ATOM   4918  O   THR A 625      36.378  27.622 143.432  1.00100.00           O  
5940 ATOM   4919  CB  THR A 625      37.553  25.921 141.160  1.00100.00           C  
5941 ATOM   4920  OG1 THR A 625      37.122  27.263 140.909  1.00100.00           O  
5942 ATOM   4921  CG2 THR A 625      36.668  24.930 140.407  1.00100.00           C  
5943 ATOM   4922  N   TYR A 626      35.606  25.658 144.123  1.00 60.98           N  
5944 ATOM   4923  CA  TYR A 626      34.548  26.287 144.834  1.00 37.35           C  
5945 ATOM   4924  C   TYR A 626      35.002  26.855 146.168  1.00100.00           C  
5946 ATOM   4925  O   TYR A 626      35.419  28.018 146.177  1.00100.00           O  
5947 ATOM   4926  CB  TYR A 626      33.272  25.441 144.866  1.00 27.77           C  
5948 ATOM   4927  CG  TYR A 626      32.078  26.263 144.491  1.00 98.03           C  
5949 ATOM   4928  CD1 TYR A 626      31.698  26.487 143.165  1.00 19.09           C  
5950 ATOM   4929  CD2 TYR A 626      31.332  26.853 145.515  1.00 84.77           C  
5951 ATOM   4930  CE1 TYR A 626      30.573  27.275 142.895  1.00100.00           C  
5952 ATOM   4931  CE2 TYR A 626      30.213  27.646 145.260  1.00100.00           C  
5953 ATOM   4932  CZ  TYR A 626      29.835  27.851 143.930  1.00 81.19           C  
5954 ATOM   4933  OH  TYR A 626      28.741  28.625 143.635  1.00100.00           O  
5955 ATOM   4934  N   GLN A 647      32.716  36.676 143.903  1.00100.00           N  
5956 ATOM   4935  CA  GLN A 647      32.895  36.669 142.450  1.00 12.40           C  
5957 ATOM   4936  C   GLN A 647      31.611  36.405 141.660  1.00100.00           C  
5958 ATOM   4937  O   GLN A 647      30.875  35.425 141.824  1.00 23.72           O  
5959 ATOM   4938  CB  GLN A 647      34.001  35.744 141.988  1.00 50.88           C  
5960 ATOM   4939  CG  GLN A 647      33.813  35.269 140.534  1.00100.00           C  
5961 ATOM   4940  CD  GLN A 647      35.145  34.923 139.826  1.00 35.73           C  
5962 ATOM   4941  OE1 GLN A 647      35.840  33.924 140.156  1.00100.00           O  
5963 ATOM   4942  NE2 GLN A 647      35.553  35.767 138.885  1.00 56.46           N  
5964 ATOM   4943  N   THR A 648      31.380  37.338 140.724  1.00100.00           N  
5965 ATOM   4944  CA  THR A 648      30.236  37.340 139.870  1.00  1.00           C  
5966 ATOM   4945  C   THR A 648      30.431  36.573 138.551  1.00 19.48           C  
5967 ATOM   4946  O   THR A 648      31.497  36.100 138.211  1.00 73.74           O  
5968 ATOM   4947  CB  THR A 648      29.765  38.779 139.675  1.00  1.85           C  
5969 ATOM   4948  OG1 THR A 648      28.530  38.812 138.967  1.00100.00           O  
5970 ATOM   4949  CG2 THR A 648      30.809  39.557 138.954  1.00 16.37           C  
5971 ATOM   4950  N   VAL A 649      29.359  36.408 137.802  1.00 10.52           N  
5972 ATOM   4951  CA  VAL A 649      29.331  35.702 136.554  1.00  1.00           C  
5973 ATOM   4952  C   VAL A 649      29.881  36.594 135.469  1.00  1.00           C  
5974 ATOM   4953  O   VAL A 649      30.751  36.246 134.704  1.00 63.18           O  
5975 ATOM   4954  CB  VAL A 649      27.898  35.344 136.180  1.00 11.32           C  
5976 ATOM   4955  CG1 VAL A 649      27.863  34.864 134.751  1.00  7.51           C  
5977 ATOM   4956  CG2 VAL A 649      27.422  34.216 137.056  1.00100.00           C  
5978 ATOM   4957  N   SER A 650      29.351  37.792 135.456  1.00 34.99           N  
5979 ATOM   4958  CA  SER A 650      29.765  38.799 134.506  1.00  3.10           C  
5980 ATOM   4959  C   SER A 650      31.200  39.153 134.741  1.00  1.00           C  
5981 ATOM   4960  O   SER A 650      31.869  39.569 133.824  1.00 34.67           O  
5982 ATOM   4961  CB  SER A 650      28.902  40.043 134.632  1.00  6.54           C  
5983 ATOM   4962  OG  SER A 650      28.858  40.514 135.968  1.00 10.00           O  
5984 ATOM   4963  N   ALA A 651      31.674  38.919 135.967  1.00 25.03           N  
5985 ATOM   4964  CA  ALA A 651      33.063  39.163 136.346  1.00  1.00           C  
5986 ATOM   4965  C   ALA A 651      34.064  38.424 135.472  1.00  1.00           C  
5987 ATOM   4966  O   ALA A 651      35.144  38.934 135.211  1.00 44.35           O  
5988 ATOM   4967  CB  ALA A 651      33.351  38.736 137.768  1.00 42.91           C  
5989 ATOM   4968  N   LEU A 652      33.735  37.208 135.079  1.00 21.63           N  
5990 ATOM   4969  CA  LEU A 652      34.628  36.408 134.216  1.00 16.86           C  
5991 ATOM   4970  C   LEU A 652      34.526  36.773 132.789  1.00 86.74           C  
5992 ATOM   4971  O   LEU A 652      35.564  37.051 132.169  1.00 68.17           O  
5993 ATOM   4972  CB  LEU A 652      34.209  34.945 134.212  1.00 24.95           C  
5994 ATOM   4973  CG  LEU A 652      34.550  34.244 135.501  1.00 48.11           C  
5995 ATOM   4974  CD1 LEU A 652      33.403  33.311 135.832  1.00 48.90           C  
5996 ATOM   4975  CD2 LEU A 652      35.817  33.448 135.336  1.00 49.04           C  
5997 ATOM   4976  N   PHE A 653      33.262  36.611 132.345  1.00  1.00           N  
5998 ATOM   4977  CA  PHE A 653      32.823  36.883 131.001  1.00  5.60           C  
5999 ATOM   4978  C   PHE A 653      33.712  37.990 130.445  1.00 15.18           C  
6000 ATOM   4979  O   PHE A 653      34.355  37.835 129.429  1.00 74.78           O  
6001 ATOM   4980  CB  PHE A 653      31.409  37.329 131.075  1.00  2.45           C  
6002 ATOM   4981  CG  PHE A 653      31.089  37.697 129.687  1.00  1.00           C  
6003 ATOM   4982  CD1 PHE A 653      31.426  36.763 128.733  1.00  1.00           C  
6004 ATOM   4983  CD2 PHE A 653      30.524  38.910 129.322  1.00  2.89           C  
6005 ATOM   4984  CE1 PHE A 653      31.148  37.034 127.401  1.00 47.93           C  
6006 ATOM   4985  CE2 PHE A 653      30.252  39.202 127.986  1.00  3.37           C  
6007 ATOM   4986  CZ  PHE A 653      30.588  38.255 127.037  1.00 33.02           C  
6008 ATOM   4987  N   ARG A 654      33.857  39.021 131.255  1.00  1.00           N  
6009 ATOM   4988  CA  ARG A 654      34.673  40.136 130.953  1.00  1.00           C  
6010 ATOM   4989  C   ARG A 654      36.137  39.676 130.823  1.00  1.00           C  
6011 ATOM   4990  O   ARG A 654      36.791  39.902 129.815  1.00 76.88           O  
6012 ATOM   4991  CB  ARG A 654      34.459  41.250 131.957  1.00  1.00           C  
6013 ATOM   4992  CG  ARG A 654      33.181  42.069 131.770  1.00 10.16           C  
6014 ATOM   4993  CD  ARG A 654      32.518  42.568 133.073  1.00 26.12           C  
6015 ATOM   4994  NE  ARG A 654      32.945  43.891 133.552  1.00 51.36           N  
6016 ATOM   4995  CZ  ARG A 654      33.715  44.110 134.628  1.00 58.87           C  
6017 ATOM   4996  NH1 ARG A 654      34.210  43.140 135.407  1.00 25.08           N  
6018 ATOM   4997  NH2 ARG A 654      34.020  45.359 134.980  1.00100.00           N  
6019 ATOM   4998  N   GLU A 655      36.672  38.999 131.830  1.00  2.13           N  
6020 ATOM   4999  CA  GLU A 655      38.052  38.486 131.932  1.00 17.55           C  
6021 ATOM   5000  C   GLU A 655      38.432  37.589 130.765  1.00  4.94           C  
6022 ATOM   5001  O   GLU A 655      39.538  37.594 130.268  1.00 34.78           O  
6023 ATOM   5002  CB  GLU A 655      38.173  37.602 133.179  1.00 17.51           C  
6024 ATOM   5003  CG  GLU A 655      39.495  37.705 133.967  1.00100.00           C  
6025 ATOM   5004  CD  GLU A 655      39.299  37.629 135.476  1.00100.00           C  
6026 ATOM   5005  OE1 GLU A 655      38.605  36.574 135.877  1.00100.00           O  
6027 ATOM   5006  OE2 GLU A 655      39.737  38.460 136.253  1.00100.00           O  
6028 ATOM   5007  N   ASN A 656      37.463  36.799 130.384  1.00 30.71           N  
6029 ATOM   5008  CA  ASN A 656      37.593  35.876 129.294  1.00  1.00           C  
6030 ATOM   5009  C   ASN A 656      37.555  36.663 127.983  1.00 18.11           C  
6031 ATOM   5010  O   ASN A 656      38.402  36.535 127.104  1.00 42.07           O  
6032 ATOM   5011  CB  ASN A 656      36.539  34.763 129.375  1.00 51.50           C  
6033 ATOM   5012  CG  ASN A 656      36.816  33.721 130.458  1.00 18.23           C  
6034 ATOM   5013  OD1 ASN A 656      35.911  33.001 130.906  1.00 67.00           O  
6035 ATOM   5014  ND2 ASN A 656      38.066  33.584 130.874  1.00 25.76           N  
6036 ATOM   5015  N   LEU A 657      36.591  37.558 127.918  1.00  5.18           N  
6037 ATOM   5016  CA  LEU A 657      36.413  38.444 126.767  1.00  4.34           C  
6038 ATOM   5017  C   LEU A 657      37.594  39.359 126.589  1.00  4.05           C  
6039 ATOM   5018  O   LEU A 657      37.714  39.984 125.601  1.00 17.97           O  
6040 ATOM   5019  CB  LEU A 657      35.227  39.365 126.985  1.00  1.00           C  
6041 ATOM   5020  CG  LEU A 657      34.978  40.355 125.916  1.00  1.00           C  
6042 ATOM   5021  CD1 LEU A 657      35.057  39.655 124.604  1.00  1.00           C  
6043 ATOM   5022  CD2 LEU A 657      33.598  40.940 126.082  1.00  1.00           C  
6044 ATOM   5023  N   ASN A 658      38.435  39.460 127.589  1.00 10.85           N  
6045 ATOM   5024  CA  ASN A 658      39.588  40.341 127.488  1.00  9.17           C  
6046 ATOM   5025  C   ASN A 658      40.795  39.612 127.024  1.00  1.00           C  
6047 ATOM   5026  O   ASN A 658      41.579  40.079 126.247  1.00 20.47           O  
6048 ATOM   5027  CB  ASN A 658      39.884  41.038 128.830  1.00 21.12           C  
6049 ATOM   5028  CG  ASN A 658      38.925  42.187 129.030  1.00 17.41           C  
6050 ATOM   5029  OD1 ASN A 658      37.731  42.084 128.705  1.00100.00           O  
6051 ATOM   5030  ND2 ASN A 658      39.460  43.276 129.543  1.00100.00           N  
6052 HETATM 5031  N   MLY A 659      40.882  38.422 127.511  1.00 28.06           N  
6053 HETATM 5032  CA  MLY A 659      41.929  37.504 127.238  1.00  5.06           C  
6054 HETATM 5033  CB  MLY A 659      41.696  36.314 128.198  1.00 17.10           C  
6055 HETATM 5034  CG  MLY A 659      42.503  35.069 127.902  1.00  8.54           C  
6056 HETATM 5035  CD  MLY A 659      42.258  33.997 128.947  1.00100.00           C  
6057 HETATM 5036  CE  MLY A 659      43.017  32.709 128.680  1.00 47.43           C  
6058 HETATM 5037  NZ  MLY A 659      42.091  31.568 128.582  1.00100.00           N  
6059 HETATM 5038  CH1 MLY A 659      42.691  30.361 129.178  1.00100.00           C  
6060 HETATM 5039  CH2 MLY A 659      40.827  31.917 129.271  1.00100.00           C  
6061 HETATM 5040  C   MLY A 659      41.843  37.144 125.786  1.00  1.00           C  
6062 HETATM 5041  O   MLY A 659      42.800  36.767 125.174  1.00 98.42           O  
6063 ATOM   5042  N   LEU A 660      40.635  37.305 125.262  1.00 18.21           N  
6064 ATOM   5043  CA  LEU A 660      40.257  36.956 123.897  1.00  1.00           C  
6065 ATOM   5044  C   LEU A 660      40.588  38.058 122.960  1.00  4.51           C  
6066 ATOM   5045  O   LEU A 660      41.366  37.879 122.038  1.00 40.00           O  
6067 ATOM   5046  CB  LEU A 660      38.766  36.792 123.874  1.00 12.25           C  
6068 ATOM   5047  CG  LEU A 660      38.161  36.638 122.488  1.00  4.13           C  
6069 ATOM   5048  CD1 LEU A 660      38.803  35.505 121.763  1.00 11.81           C  
6070 ATOM   5049  CD2 LEU A 660      36.630  36.407 122.328  1.00  1.00           C  
6071 ATOM   5050  N   MET A 661      39.984  39.207 123.216  1.00 22.57           N  
6072 ATOM   5051  CA  MET A 661      40.196  40.414 122.400  1.00  2.82           C  
6073 ATOM   5052  C   MET A 661      41.683  40.782 122.374  1.00 26.66           C  
6074 ATOM   5053  O   MET A 661      42.128  41.484 121.517  1.00 34.07           O  
6075 ATOM   5054  CB  MET A 661      39.315  41.571 122.840  1.00  1.00           C  
6076 ATOM   5055  CG  MET A 661      37.905  41.485 122.383  1.00  1.00           C  
6077 ATOM   5056  SD  MET A 661      37.843  41.606 120.680  1.00 41.66           S  
6078 ATOM   5057  CE  MET A 661      38.931  43.042 120.470  1.00100.00           C  
6079 ATOM   5058  N   ALA A 662      42.460  40.216 123.303  1.00 24.67           N  
6080 ATOM   5059  CA  ALA A 662      43.894  40.476 123.375  1.00 12.82           C  
6081 ATOM   5060  C   ALA A 662      44.595  39.538 122.447  1.00  1.00           C  
6082 ATOM   5061  O   ALA A 662      45.590  39.839 121.837  1.00 44.84           O  
6083 ATOM   5062  CB  ALA A 662      44.451  40.192 124.765  1.00 21.53           C  
6084 ATOM   5063  N   ASN A 663      44.062  38.354 122.382  1.00  4.59           N  
6085 ATOM   5064  CA  ASN A 663      44.604  37.289 121.546  1.00  8.92           C  
6086 ATOM   5065  C   ASN A 663      44.261  37.676 120.098  1.00 16.43           C  
6087 ATOM   5066  O   ASN A 663      44.950  37.424 119.159  1.00 46.28           O  
6088 ATOM   5067  CB  ASN A 663      43.947  35.930 121.882  1.00  1.00           C  
6089 ATOM   5068  CG  ASN A 663      44.829  35.078 122.772  1.00  2.33           C  
6090 ATOM   5069  OD1 ASN A 663      46.047  35.170 122.705  1.00 47.88           O  
6091 ATOM   5070  ND2 ASN A 663      44.225  34.211 123.587  1.00 36.74           N  
6092 ATOM   5071  N   LEU A 664      43.144  38.361 119.967  1.00 61.42           N  
6093 ATOM   5072  CA  LEU A 664      42.647  38.782 118.680  1.00  2.02           C  
6094 ATOM   5073  C   LEU A 664      43.546  39.877 118.076  1.00 12.80           C  
6095 ATOM   5074  O   LEU A 664      43.721  39.929 116.867  1.00 50.82           O  
6096 ATOM   5075  CB  LEU A 664      41.206  39.287 118.908  1.00  4.23           C  
6097 ATOM   5076  CG  LEU A 664      40.164  38.514 118.216  1.00  1.00           C  
6098 ATOM   5077  CD1 LEU A 664      40.676  37.107 118.206  1.00  2.38           C  
6099 ATOM   5078  CD2 LEU A 664      38.875  38.648 118.888  1.00  1.00           C  
6100 ATOM   5079  N   ARG A 665      44.174  40.685 118.936  1.00 21.67           N  
6101 ATOM   5080  CA  ARG A 665      45.049  41.774 118.556  1.00  1.00           C  
6102 ATOM   5081  C   ARG A 665      46.389  41.341 117.988  1.00  9.04           C  
6103 ATOM   5082  O   ARG A 665      46.779  41.814 116.919  1.00 95.84           O  
6104 ATOM   5083  CB  ARG A 665      45.229  42.778 119.638  1.00 38.55           C  
6105 ATOM   5084  CG  ARG A 665      43.913  43.455 120.015  1.00 10.68           C  
6106 ATOM   5085  CD  ARG A 665      44.110  44.746 120.825  1.00 75.59           C  
6107 ATOM   5086  NE  ARG A 665      42.845  45.448 121.062  1.00 82.53           N  
6108 ATOM   5087  CZ  ARG A 665      42.193  45.388 122.220  1.00100.00           C  
6109 ATOM   5088  NH1 ARG A 665      42.664  44.675 123.274  1.00 43.77           N  
6110 ATOM   5089  NH2 ARG A 665      41.031  46.053 122.307  1.00 81.12           N  
6111 ATOM   5090  N   SER A 666      47.053  40.399 118.684  1.00  1.00           N  
6112 ATOM   5091  CA  SER A 666      48.332  39.846 118.224  1.00 25.00           C  
6113 ATOM   5092  C   SER A 666      48.094  38.922 117.065  1.00 40.88           C  
6114 ATOM   5093  O   SER A 666      48.795  37.915 116.905  1.00 16.23           O  
6115 ATOM   5094  CB  SER A 666      49.030  39.043 119.335  1.00 19.57           C  
6116 ATOM   5095  OG  SER A 666      48.248  38.907 120.514  1.00100.00           O  
6117 ATOM   5096  N   THR A 667      47.056  39.286 116.307  1.00  6.62           N  
6118 ATOM   5097  CA  THR A 667      46.560  38.549 115.199  1.00  2.71           C  
6119 ATOM   5098  C   THR A 667      46.290  39.433 114.023  1.00 48.16           C  
6120 ATOM   5099  O   THR A 667      45.946  40.609 114.183  1.00 39.02           O  
6121 ATOM   5100  CB  THR A 667      45.247  37.902 115.630  1.00  1.00           C  
6122 ATOM   5101  OG1 THR A 667      45.536  36.897 116.557  1.00100.00           O  
6123 ATOM   5102  CG2 THR A 667      44.583  37.320 114.444  1.00  5.77           C  
6124 ATOM   5103  N   HIS A 668      46.425  38.843 112.835  1.00  1.62           N  
6125 ATOM   5104  CA  HIS A 668      46.016  39.480 111.598  1.00  5.46           C  
6126 ATOM   5105  C   HIS A 668      44.584  39.049 111.265  1.00 11.05           C  
6127 ATOM   5106  O   HIS A 668      44.340  37.972 110.800  1.00 30.91           O  
6128 ATOM   5107  CB  HIS A 668      46.914  39.099 110.439  1.00 47.45           C  
6129 ATOM   5108  CG  HIS A 668      46.473  39.782 109.190  1.00 37.93           C  
6130 ATOM   5109  ND1 HIS A 668      47.019  39.460 107.967  1.00 15.35           N  
6131 ATOM   5110  CD2 HIS A 668      45.544  40.771 109.020  1.00100.00           C  
6132 ATOM   5111  CE1 HIS A 668      46.407  40.262 107.077  1.00100.00           C  
6133 ATOM   5112  NE2 HIS A 668      45.525  41.048 107.664  1.00 20.29           N  
6134 ATOM   5113  N   PRO A 669      43.631  39.860 111.604  1.00  2.22           N  
6135 ATOM   5114  CA  PRO A 669      42.240  39.554 111.505  1.00  1.00           C  
6136 ATOM   5115  C   PRO A 669      41.816  39.253 110.090  1.00 19.06           C  
6137 ATOM   5116  O   PRO A 669      42.166  39.946 109.169  1.00 45.40           O  
6138 ATOM   5117  CB  PRO A 669      41.466  40.715 112.078  1.00  1.00           C  
6139 ATOM   5118  CG  PRO A 669      42.457  41.801 112.213  1.00  1.00           C  
6140 ATOM   5119  CD  PRO A 669      43.835  41.206 112.053  1.00  5.40           C  
6141 ATOM   5120  N   HIS A 670      41.066  38.155 109.971  1.00 42.85           N  
6142 ATOM   5121  CA  HIS A 670      40.461  37.674 108.762  1.00  1.00           C  
6143 ATOM   5122  C   HIS A 670      38.999  37.439 109.088  1.00  1.00           C  
6144 ATOM   5123  O   HIS A 670      38.708  36.726 110.012  1.00  9.40           O  
6145 ATOM   5124  CB  HIS A 670      41.179  36.496 108.149  1.00 21.14           C  
6146 ATOM   5125  CG  HIS A 670      42.510  36.851 107.485  1.00 15.42           C  
6147 ATOM   5126  ND1 HIS A 670      42.609  37.531 106.247  1.00 12.66           N  
6148 ATOM   5127  CD2 HIS A 670      43.774  36.568 107.922  1.00  1.00           C  
6149 ATOM   5128  CE1 HIS A 670      43.888  37.632 106.003  1.00100.00           C  
6150 ATOM   5129  NE2 HIS A 670      44.614  37.099 107.001  1.00 13.74           N  
6151 ATOM   5130  N   PHE A 671      38.122  38.126 108.388  1.00  2.77           N  
6152 ATOM   5131  CA  PHE A 671      36.687  38.144 108.590  1.00 14.59           C  
6153 ATOM   5132  C   PHE A 671      35.803  37.331 107.649  1.00  1.00           C  
6154 ATOM   5133  O   PHE A 671      35.902  37.367 106.481  1.00 31.45           O  
6155 ATOM   5134  CB  PHE A 671      36.199  39.617 108.552  1.00 13.42           C  
6156 ATOM   5135  CG  PHE A 671      36.850  40.511 109.633  1.00 31.70           C  
6157 ATOM   5136  CD1 PHE A 671      36.334  40.521 110.926  1.00100.00           C  
6158 ATOM   5137  CD2 PHE A 671      37.931  41.350 109.356  1.00 23.89           C  
6159 ATOM   5138  CE1 PHE A 671      36.871  41.314 111.920  1.00 10.96           C  
6160 ATOM   5139  CE2 PHE A 671      38.486  42.164 110.345  1.00 16.04           C  
6161 ATOM   5140  CZ  PHE A 671      37.953  42.141 111.629  1.00 10.76           C  
6162 ATOM   5141  N   VAL A 672      34.824  36.672 108.215  1.00  5.70           N  
6163 ATOM   5142  CA  VAL A 672      33.835  35.846 107.551  1.00  1.00           C  
6164 ATOM   5143  C   VAL A 672      32.454  36.043 108.156  1.00  1.00           C  
6165 ATOM   5144  O   VAL A 672      32.265  35.856 109.312  1.00 47.58           O  
6166 ATOM   5145  CB  VAL A 672      34.196  34.399 107.638  1.00  1.00           C  
6167 ATOM   5146  CG1 VAL A 672      33.247  33.564 106.879  1.00  1.00           C  
6168 ATOM   5147  CG2 VAL A 672      35.574  34.200 107.159  1.00  1.00           C  
6169 ATOM   5148  N   ARG A 673      31.516  36.505 107.367  1.00 12.77           N  
6170 ATOM   5149  CA  ARG A 673      30.150  36.798 107.747  1.00  1.27           C  
6171 ATOM   5150  C   ARG A 673      29.189  35.809 107.111  1.00  3.88           C  
6172 ATOM   5151  O   ARG A 673      29.044  35.759 105.898  1.00 71.20           O  
6173 ATOM   5152  CB  ARG A 673      29.707  38.225 107.450  1.00  1.00           C  
6174 ATOM   5153  CG  ARG A 673      30.393  39.271 108.296  1.00  1.00           C  
6175 ATOM   5154  CD  ARG A 673      31.134  38.731 109.513  1.00 25.33           C  
6176 ATOM   5155  NE  ARG A 673      31.293  39.743 110.578  1.00  1.78           N  
6177 ATOM   5156  CZ  ARG A 673      32.203  39.614 111.557  1.00100.00           C  
6178 ATOM   5157  NH1 ARG A 673      33.007  38.563 111.616  1.00 22.79           N  
6179 ATOM   5158  NH2 ARG A 673      32.305  40.554 112.514  1.00 95.48           N  
6180 ATOM   5159  N   CYS A 674      28.531  34.991 107.946  1.00 26.20           N  
6181 ATOM   5160  CA  CYS A 674      27.612  33.968 107.487  1.00 12.85           C  
6182 ATOM   5161  C   CYS A 674      26.185  34.493 107.417  1.00  9.99           C  
6183 ATOM   5162  O   CYS A 674      25.743  35.104 108.350  1.00 31.96           O  
6184 ATOM   5163  CB  CYS A 674      27.697  32.736 108.372  1.00  1.00           C  
6185 ATOM   5164  SG  CYS A 674      29.285  31.963 108.403  1.00 27.98           S  
6186 ATOM   5165  N   ILE A 675      25.469  34.223 106.338  1.00 24.84           N  
6187 ATOM   5166  CA  ILE A 675      24.121  34.721 106.145  1.00  1.00           C  
6188 ATOM   5167  C   ILE A 675      23.021  33.667 105.954  1.00 24.52           C  
6189 ATOM   5168  O   ILE A 675      23.205  32.605 105.376  1.00 26.38           O  
6190 ATOM   5169  CB  ILE A 675      24.056  35.716 104.990  1.00 13.31           C  
6191 ATOM   5170  CG1 ILE A 675      24.339  37.109 105.510  1.00  9.06           C  
6192 ATOM   5171  CG2 ILE A 675      22.685  35.674 104.378  1.00 66.67           C  
6193 ATOM   5172  CD1 ILE A 675      25.690  37.660 105.077  1.00 61.23           C  
6194 ATOM   5173  N   ILE A 676      21.819  34.021 106.384  1.00  5.13           N  
6195 ATOM   5174  CA  ILE A 676      20.648  33.168 106.351  1.00  5.52           C  
6196 ATOM   5175  C   ILE A 676      19.543  33.805 105.536  1.00 24.52           C  
6197 ATOM   5176  O   ILE A 676      18.923  34.780 105.951  1.00  7.68           O  
6198 ATOM   5177  CB  ILE A 676      20.133  32.748 107.728  1.00 13.06           C  
6199 ATOM   5178  CG1 ILE A 676      18.998  31.779 107.588  1.00 11.98           C  
6200 ATOM   5179  CG2 ILE A 676      19.617  33.945 108.441  1.00 20.55           C  
6201 ATOM   5180  CD1 ILE A 676      17.917  32.055 108.598  1.00 41.04           C  
6202 ATOM   5181  N   PRO A 677      19.323  33.197 104.390  1.00  9.36           N  
6203 ATOM   5182  CA  PRO A 677      18.441  33.584 103.336  1.00  1.00           C  
6204 ATOM   5183  C   PRO A 677      17.006  33.761 103.693  1.00  3.53           C  
6205 ATOM   5184  O   PRO A 677      16.438  34.851 103.414  1.00 14.07           O  
6206 ATOM   5185  CB  PRO A 677      18.558  32.472 102.301  1.00  1.00           C  
6207 ATOM   5186  CG  PRO A 677      19.516  31.398 102.818  1.00  3.77           C  
6208 ATOM   5187  CD  PRO A 677      20.025  31.893 104.148  1.00 31.26           C  
6209 ATOM   5188  N   ASN A 678      16.353  32.668 104.097  1.00 13.02           N  
6210 ATOM   5189  CA  ASN A 678      14.932  32.724 104.460  1.00 16.87           C  
6211 ATOM   5190  C   ASN A 678      14.594  31.815 105.606  1.00 38.44           C  
6212 ATOM   5191  O   ASN A 678      14.978  30.660 105.651  1.00 45.94           O  
6213 ATOM   5192  CB  ASN A 678      14.119  32.278 103.291  1.00  1.00           C  
6214 ATOM   5193  CG  ASN A 678      14.768  31.060 102.673  1.00  6.37           C  
6215 ATOM   5194  OD1 ASN A 678      14.493  29.915 103.032  1.00 40.17           O  
6216 ATOM   5195  ND2 ASN A 678      15.649  31.333 101.769  1.00 22.75           N  
6217 ATOM   5196  N   GLU A 679      13.800  32.346 106.516  1.00 49.99           N  
6218 ATOM   5197  CA  GLU A 679      13.373  31.599 107.689  1.00100.00           C  
6219 ATOM   5198  C   GLU A 679      12.746  30.282 107.310  1.00 29.14           C  
6220 ATOM   5199  O   GLU A 679      12.801  29.318 108.047  1.00 43.47           O  
6221 ATOM   5200  CB  GLU A 679      12.409  32.429 108.551  1.00  1.00           C  
6222 ATOM   5201  CG  GLU A 679      13.188  33.458 109.416  1.00 19.22           C  
6223 ATOM   5202  CD  GLU A 679      12.408  34.001 110.537  1.00 66.71           C  
6224 ATOM   5203  OE1 GLU A 679      11.269  34.441 110.411  1.00100.00           O  
6225 ATOM   5204  OE2 GLU A 679      13.057  33.844 111.663  1.00 94.59           O  
6226 ATOM   5205  N   THR A 680      12.154  30.270 106.137  1.00 60.87           N  
6227 ATOM   5206  CA  THR A 680      11.470  29.094 105.637  1.00 13.53           C  
6228 ATOM   5207  C   THR A 680      12.350  27.987 105.105  1.00 10.49           C  
6229 ATOM   5208  O   THR A 680      11.818  27.034 104.576  1.00 84.37           O  
6230 ATOM   5209  CB  THR A 680      10.495  29.384 104.483  1.00 57.61           C  
6231 ATOM   5210  OG1 THR A 680      11.213  29.849 103.355  1.00100.00           O  
6232 ATOM   5211  CG2 THR A 680       9.344  30.312 104.895  1.00100.00           C  
6233 HETATM 5212  N   MLY A 681      13.670  28.074 105.135  1.00 36.30           N  
6234 HETATM 5213  CA  MLY A 681      14.467  26.940 104.635  1.00100.00           C  
6235 HETATM 5214  CB  MLY A 681      14.129  25.698 105.434  1.00 10.74           C  
6236 HETATM 5215  CG  MLY A 681      15.183  25.265 106.434  1.00 45.66           C  
6237 HETATM 5216  CD  MLY A 681      14.875  23.930 107.121  1.00100.00           C  
6238 HETATM 5217  CE  MLY A 681      14.986  23.993 108.635  1.00 42.35           C  
6239 HETATM 5218  NZ  MLY A 681      15.652  22.814 109.212  1.00100.00           N  
6240 HETATM 5219  CH1 MLY A 681      14.798  21.610 109.091  1.00100.00           C  
6241 HETATM 5220  CH2 MLY A 681      16.018  23.102 110.617  1.00100.00           C  
6242 HETATM 5221  C   MLY A 681      14.258  26.553 103.170  1.00 29.45           C  
6243 HETATM 5222  O   MLY A 681      13.834  25.458 102.850  1.00 82.15           O  
6244 ATOM   5223  N   THR A 682      14.610  27.435 102.265  1.00 62.47           N  
6245 ATOM   5224  CA  THR A 682      14.423  27.188 100.851  1.00  8.30           C  
6246 ATOM   5225  C   THR A 682      15.652  27.602 100.097  1.00 26.71           C  
6247 ATOM   5226  O   THR A 682      16.083  28.715 100.199  1.00 38.03           O  
6248 ATOM   5227  CB  THR A 682      13.315  28.140 100.419  1.00 61.22           C  
6249 ATOM   5228  OG1 THR A 682      12.216  27.987 101.323  1.00 13.27           O  
6250 ATOM   5229  CG2 THR A 682      13.037  27.746  98.982  1.00 15.22           C  
6251 ATOM   5230  N   PRO A 683      16.223  26.713  99.349  1.00 17.79           N  
6252 ATOM   5231  CA  PRO A 683      17.403  27.090  98.602  1.00  1.00           C  
6253 ATOM   5232  C   PRO A 683      17.008  28.065  97.506  1.00 18.28           C  
6254 ATOM   5233  O   PRO A 683      15.839  28.128  97.154  1.00 61.06           O  
6255 ATOM   5234  CB  PRO A 683      17.958  25.819  97.995  1.00 62.57           C  
6256 ATOM   5235  CG  PRO A 683      16.929  24.715  98.312  1.00 19.38           C  
6257 ATOM   5236  CD  PRO A 683      15.790  25.334  99.079  1.00  4.82           C  
6258 ATOM   5237  N   GLY A 684      17.987  28.836  97.036  1.00 55.17           N  
6259 ATOM   5238  CA  GLY A 684      17.820  29.849  96.004  1.00 57.89           C  
6260 ATOM   5239  C   GLY A 684      16.840  30.988  96.331  1.00  6.62           C  
6261 ATOM   5240  O   GLY A 684      16.355  31.697  95.432  1.00100.00           O  
6262 ATOM   5241  N   ALA A 685      16.538  31.200  97.594  1.00 19.29           N  
6263 ATOM   5242  CA  ALA A 685      15.597  32.262  97.960  1.00 19.68           C  
6264 ATOM   5243  C   ALA A 685      16.086  33.218  99.039  1.00 63.38           C  
6265 ATOM   5244  O   ALA A 685      17.014  32.953  99.782  1.00 78.76           O  
6266 ATOM   5245  CB  ALA A 685      14.277  31.684  98.330  1.00 18.55           C  
6267 ATOM   5246  N   MET A 686      15.445  34.364  99.146  1.00 19.11           N  
6268 ATOM   5247  CA  MET A 686      15.917  35.302 100.106  1.00 11.46           C  
6269 ATOM   5248  C   MET A 686      14.899  36.286 100.654  1.00 57.13           C  
6270 ATOM   5249  O   MET A 686      14.377  37.053  99.873  1.00 28.80           O  
6271 ATOM   5250  CB  MET A 686      16.876  36.125  99.246  1.00 21.52           C  
6272 ATOM   5251  CG  MET A 686      17.766  37.125  99.986  1.00  5.79           C  
6273 ATOM   5252  SD  MET A 686      19.470  36.864  99.558  1.00 24.16           S  
6274 ATOM   5253  CE  MET A 686      19.597  38.476  98.872  1.00 18.13           C  
6275 ATOM   5254  N   GLU A 687      14.624  36.349 101.954  1.00 11.36           N  
6276 ATOM   5255  CA  GLU A 687      13.678  37.426 102.250  1.00  9.49           C  
6277 ATOM   5256  C   GLU A 687      14.524  38.665 102.315  1.00 47.99           C  
6278 ATOM   5257  O   GLU A 687      15.644  38.595 102.757  1.00 21.50           O  
6279 ATOM   5258  CB  GLU A 687      12.816  37.325 103.505  1.00 18.28           C  
6280 ATOM   5259  CG  GLU A 687      12.294  35.919 103.764  1.00 41.72           C  
6281 ATOM   5260  CD  GLU A 687      11.479  35.868 105.008  1.00 14.22           C  
6282 ATOM   5261  OE1 GLU A 687      11.293  37.057 105.534  1.00100.00           O  
6283 ATOM   5262  OE2 GLU A 687      11.059  34.822 105.450  1.00 68.60           O  
6284 ATOM   5263  N   HIS A 688      13.993  39.748 101.838  1.00 13.34           N  
6285 ATOM   5264  CA  HIS A 688      14.768  40.955 101.848  1.00 15.95           C  
6286 ATOM   5265  C   HIS A 688      15.171  41.460 103.208  1.00 22.84           C  
6287 ATOM   5266  O   HIS A 688      16.319  41.426 103.640  1.00 36.29           O  
6288 ATOM   5267  CB  HIS A 688      14.033  42.068 101.110  1.00 24.61           C  
6289 ATOM   5268  CG  HIS A 688      14.060  41.740  99.675  1.00 19.37           C  
6290 ATOM   5269  ND1 HIS A 688      13.386  42.504  98.740  1.00 44.29           N  
6291 ATOM   5270  CD2 HIS A 688      14.696  40.718  99.043  1.00 25.36           C  
6292 ATOM   5271  CE1 HIS A 688      13.627  41.939  97.556  1.00 16.73           C  
6293 ATOM   5272  NE2 HIS A 688      14.390  40.857  97.708  1.00 39.34           N  
6294 ATOM   5273  N   GLU A 689      14.209  42.025 103.869  1.00  8.60           N  
6295 ATOM   5274  CA  GLU A 689      14.452  42.632 105.143  1.00 22.67           C  
6296 ATOM   5275  C   GLU A 689      15.161  41.755 106.134  1.00  1.00           C  
6297 ATOM   5276  O   GLU A 689      15.809  42.213 107.057  1.00100.00           O  
6298 ATOM   5277  CB  GLU A 689      13.180  43.280 105.658  1.00 21.02           C  
6299 ATOM   5278  CG  GLU A 689      13.217  43.627 107.152  1.00100.00           C  
6300 ATOM   5279  CD  GLU A 689      11.968  43.125 107.829  1.00100.00           C  
6301 ATOM   5280  OE1 GLU A 689      11.714  41.921 107.892  1.00100.00           O  
6302 ATOM   5281  OE2 GLU A 689      11.208  44.093 108.343  1.00100.00           O  
6303 ATOM   5282  N   LEU A 690      15.060  40.485 105.911  1.00 11.69           N  
6304 ATOM   5283  CA  LEU A 690      15.734  39.535 106.765  1.00  1.00           C  
6305 ATOM   5284  C   LEU A 690      17.234  39.566 106.526  1.00 34.22           C  
6306 ATOM   5285  O   LEU A 690      17.995  39.611 107.467  1.00 51.01           O  
6307 ATOM   5286  CB  LEU A 690      15.114  38.139 106.664  1.00 31.76           C  
6308 ATOM   5287  CG  LEU A 690      16.012  37.043 107.190  1.00 17.36           C  
6309 ATOM   5288  CD1 LEU A 690      15.348  36.349 108.322  1.00  7.68           C  
6310 ATOM   5289  CD2 LEU A 690      16.188  35.984 106.131  1.00  9.73           C  
6311 ATOM   5290  N   VAL A 691      17.633  39.571 105.262  1.00 11.73           N  
6312 ATOM   5291  CA  VAL A 691      19.040  39.688 104.893  1.00  1.00           C  
6313 ATOM   5292  C   VAL A 691      19.537  41.121 105.234  1.00 18.46           C  
6314 ATOM   5293  O   VAL A 691      20.666  41.368 105.733  1.00 11.27           O  
6315 ATOM   5294  CB  VAL A 691      19.224  39.375 103.442  1.00 23.20           C  
6316 ATOM   5295  CG1 VAL A 691      20.686  39.273 103.104  1.00 22.55           C  
6317 ATOM   5296  CG2 VAL A 691      18.549  38.065 103.175  1.00 17.10           C  
6318 ATOM   5297  N   LEU A 692      18.665  42.094 104.998  1.00 15.31           N  
6319 ATOM   5298  CA  LEU A 692      18.992  43.477 105.261  1.00  8.94           C  
6320 ATOM   5299  C   LEU A 692      19.446  43.660 106.687  1.00 20.63           C  
6321 ATOM   5300  O   LEU A 692      20.450  44.285 107.015  1.00 41.24           O  
6322 ATOM   5301  CB  LEU A 692      17.829  44.431 104.907  1.00 20.27           C  
6323 ATOM   5302  CG  LEU A 692      17.872  44.808 103.445  1.00  1.00           C  
6324 ATOM   5303  CD1 LEU A 692      16.679  45.646 103.168  1.00 53.92           C  
6325 ATOM   5304  CD2 LEU A 692      19.106  45.645 103.258  1.00  2.38           C  
6326 ATOM   5305  N   HIS A 693      18.706  43.051 107.572  1.00 31.87           N  
6327 ATOM   5306  CA  HIS A 693      19.015  43.095 108.973  1.00 11.03           C  
6328 ATOM   5307  C   HIS A 693      20.432  42.696 109.260  1.00 19.71           C  
6329 ATOM   5308  O   HIS A 693      21.227  43.447 109.802  1.00 55.59           O  
6330 ATOM   5309  CB  HIS A 693      18.155  42.102 109.747  1.00  9.31           C  
6331 ATOM   5310  CG  HIS A 693      17.257  42.940 110.523  1.00 71.32           C  
6332 ATOM   5311  ND1 HIS A 693      16.131  43.494 109.939  1.00100.00           N  
6333 ATOM   5312  CD2 HIS A 693      17.403  43.398 111.783  1.00 85.67           C  
6334 ATOM   5313  CE1 HIS A 693      15.571  44.242 110.872  1.00100.00           C  
6335 ATOM   5314  NE2 HIS A 693      16.318  44.204 111.985  1.00100.00           N  
6336 ATOM   5315  N   GLN A 694      20.695  41.469 108.874  1.00  1.00           N  
6337 ATOM   5316  CA  GLN A 694      21.956  40.882 109.102  1.00  1.00           C  
6338 ATOM   5317  C   GLN A 694      23.059  41.773 108.649  1.00 14.66           C  
6339 ATOM   5318  O   GLN A 694      24.068  42.035 109.270  1.00 17.84           O  
6340 ATOM   5319  CB  GLN A 694      21.992  39.534 108.410  1.00 16.59           C  
6341 ATOM   5320  CG  GLN A 694      20.586  38.984 108.224  1.00 44.54           C  
6342 ATOM   5321  CD  GLN A 694      20.521  37.484 108.046  1.00 34.42           C  
6343 ATOM   5322  OE1 GLN A 694      21.429  36.768 108.528  1.00 29.06           O  
6344 ATOM   5323  NE2 GLN A 694      19.416  37.041 107.382  1.00 13.29           N  
6345 ATOM   5324  N   LEU A 695      22.821  42.340 107.493  1.00  5.19           N  
6346 ATOM   5325  CA  LEU A 695      23.825  43.218 106.935  1.00 15.40           C  
6347 ATOM   5326  C   LEU A 695      24.250  44.379 107.811  1.00 15.81           C  
6348 ATOM   5327  O   LEU A 695      25.387  44.851 107.739  1.00 65.48           O  
6349 ATOM   5328  CB  LEU A 695      23.286  43.792 105.646  1.00 11.48           C  
6350 ATOM   5329  CG  LEU A 695      23.718  43.009 104.447  1.00  1.00           C  
6351 ATOM   5330  CD1 LEU A 695      23.279  41.612 104.603  1.00  8.60           C  
6352 ATOM   5331  CD2 LEU A 695      22.992  43.486 103.234  1.00 11.18           C  
6353 ATOM   5332  N   ARG A 696      23.290  44.888 108.595  1.00  6.11           N  
6354 ATOM   5333  CA  ARG A 696      23.577  46.035 109.451  1.00 53.41           C  
6355 ATOM   5334  C   ARG A 696      24.338  45.654 110.689  1.00 70.44           C  
6356 ATOM   5335  O   ARG A 696      25.305  46.320 111.118  1.00 43.38           O  
6357 ATOM   5336  CB  ARG A 696      22.282  46.666 109.824  1.00  3.24           C  
6358 ATOM   5337  CG  ARG A 696      21.314  46.701 108.626  1.00 21.76           C  
6359 ATOM   5338  CD  ARG A 696      20.163  47.700 108.835  1.00100.00           C  
6360 ATOM   5339  NE  ARG A 696      19.599  48.313 107.625  1.00 39.90           N  
6361 ATOM   5340  CZ  ARG A 696      18.336  48.144 107.231  1.00100.00           C  
6362 ATOM   5341  NH1 ARG A 696      17.505  47.343 107.899  1.00 72.26           N  
6363 ATOM   5342  NH2 ARG A 696      17.829  48.774 106.148  1.00 27.83           N  
6364 ATOM   5343  N   CYS A 697      23.872  44.553 111.238  1.00 18.96           N  
6365 ATOM   5344  CA  CYS A 697      24.413  43.975 112.440  1.00 13.28           C  
6366 ATOM   5345  C   CYS A 697      25.654  43.169 112.126  1.00  1.00           C  
6367 ATOM   5346  O   CYS A 697      26.346  42.714 112.978  1.00 41.11           O  
6368 ATOM   5347  CB  CYS A 697      23.340  43.056 113.018  1.00  2.63           C  
6369 ATOM   5348  SG  CYS A 697      21.653  43.813 113.470  1.00 27.43           S  
6370 ATOM   5349  N   ASN A 698      25.909  42.949 110.877  1.00 33.10           N  
6371 ATOM   5350  CA  ASN A 698      27.034  42.133 110.458  1.00  3.44           C  
6372 ATOM   5351  C   ASN A 698      28.325  42.858 110.568  1.00  3.22           C  
6373 ATOM   5352  O   ASN A 698      29.322  42.225 110.818  1.00 31.08           O  
6374 ATOM   5353  CB  ASN A 698      26.971  42.031 108.911  1.00 42.44           C  
6375 ATOM   5354  CG  ASN A 698      26.407  40.769 108.428  1.00  1.00           C  
6376 ATOM   5355  OD1 ASN A 698      25.936  40.675 107.290  1.00100.00           O  
6377 ATOM   5356  ND2 ASN A 698      26.532  39.791 109.281  1.00 51.14           N  
6378 ATOM   5357  N   GLY A 699      28.261  44.089 110.062  1.00 16.56           N  
6379 ATOM   5358  CA  GLY A 699      29.338  44.991 109.873  1.00  1.00           C  
6380 ATOM   5359  C   GLY A 699      29.500  45.322 108.394  1.00 16.35           C  
6381 ATOM   5360  O   GLY A 699      30.140  46.269 107.969  1.00 66.41           O  
6382 ATOM   5361  N   VAL A 700      28.848  44.539 107.562  1.00 34.51           N  
6383 ATOM   5362  CA  VAL A 700      28.907  44.665 106.127  1.00 11.37           C  
6384 ATOM   5363  C   VAL A 700      28.477  46.042 105.676  1.00  1.00           C  
6385 ATOM   5364  O   VAL A 700      29.080  46.703 104.866  1.00 14.86           O  
6386 ATOM   5365  CB  VAL A 700      28.069  43.589 105.456  1.00 23.34           C  
6387 ATOM   5366  CG1 VAL A 700      27.561  44.122 104.151  1.00 16.32           C  
6388 ATOM   5367  CG2 VAL A 700      28.909  42.379 105.167  1.00  1.00           C  
6389 ATOM   5368  N   LEU A 701      27.371  46.494 106.238  1.00  1.00           N  
6390 ATOM   5369  CA  LEU A 701      26.887  47.793 105.852  1.00  1.00           C  
6391 ATOM   5370  C   LEU A 701      27.715  48.894 106.420  1.00  1.00           C  
6392 ATOM   5371  O   LEU A 701      27.694  50.009 105.983  1.00 39.40           O  
6393 ATOM   5372  CB  LEU A 701      25.419  48.019 106.182  1.00 10.08           C  
6394 ATOM   5373  CG  LEU A 701      24.556  48.022 104.896  1.00 36.44           C  
6395 ATOM   5374  CD1 LEU A 701      25.191  47.110 103.878  1.00  7.92           C  
6396 ATOM   5375  CD2 LEU A 701      23.123  47.536 105.103  1.00 18.61           C  
6397 ATOM   5376  N   GLU A 702      28.485  48.576 107.431  1.00 27.28           N  
6398 ATOM   5377  CA  GLU A 702      29.313  49.614 108.030  1.00 14.11           C  
6399 ATOM   5378  C   GLU A 702      30.636  49.676 107.310  1.00  6.45           C  
6400 ATOM   5379  O   GLU A 702      31.329  50.682 107.273  1.00 27.75           O  
6401 ATOM   5380  CB  GLU A 702      29.451  49.512 109.563  1.00 14.36           C  
6402 ATOM   5381  CG  GLU A 702      28.787  50.656 110.352  1.00 68.55           C  
6403 ATOM   5382  CD  GLU A 702      29.771  51.585 111.037  1.00 56.32           C  
6404 ATOM   5383  OE1 GLU A 702      30.450  52.431 110.449  1.00 86.74           O  
6405 ATOM   5384  OE2 GLU A 702      29.783  51.380 112.329  1.00 62.43           O  
6406 ATOM   5385  N   GLY A 703      30.975  48.578 106.675  1.00 27.99           N  
6407 ATOM   5386  CA  GLY A 703      32.233  48.538 105.945  1.00  1.00           C  
6408 ATOM   5387  C   GLY A 703      32.059  49.260 104.635  1.00 47.43           C  
6409 ATOM   5388  O   GLY A 703      32.985  49.862 104.085  1.00 59.63           O  
6410 ATOM   5389  N   ILE A 704      30.816  49.278 104.150  1.00 15.27           N  
6411 ATOM   5390  CA  ILE A 704      30.507  49.909 102.919  1.00 12.59           C  
6412 ATOM   5391  C   ILE A 704      30.527  51.397 103.145  1.00  4.01           C  
6413 ATOM   5392  O   ILE A 704      31.073  52.163 102.353  1.00 63.82           O  
6414 ATOM   5393  CB  ILE A 704      29.173  49.389 102.378  1.00  9.27           C  
6415 ATOM   5394  CG1 ILE A 704      29.387  48.316 101.308  1.00  6.68           C  
6416 ATOM   5395  CG2 ILE A 704      28.351  50.517 101.894  1.00 26.19           C  
6417 ATOM   5396  CD1 ILE A 704      30.415  47.284 101.789  1.00 29.01           C  
6418 ATOM   5397  N   ARG A 705      29.978  51.792 104.283  1.00 16.30           N  
6419 ATOM   5398  CA  ARG A 705      29.932  53.196 104.714  1.00 42.50           C  
6420 ATOM   5399  C   ARG A 705      31.306  53.846 104.716  1.00 16.34           C  
6421 ATOM   5400  O   ARG A 705      31.607  54.832 104.064  1.00 43.32           O  
6422 ATOM   5401  CB  ARG A 705      29.434  53.325 106.126  1.00 10.46           C  
6423 ATOM   5402  CG  ARG A 705      28.109  54.020 106.280  1.00 44.12           C  
6424 ATOM   5403  CD  ARG A 705      26.939  53.091 106.650  1.00100.00           C  
6425 ATOM   5404  NE  ARG A 705      25.636  53.732 106.455  1.00100.00           N  
6426 ATOM   5405  CZ  ARG A 705      24.451  53.143 106.700  1.00100.00           C  
6427 ATOM   5406  NH1 ARG A 705      24.358  51.884 107.161  1.00100.00           N  
6428 ATOM   5407  NH2 ARG A 705      23.322  53.840 106.451  1.00100.00           N  
6429 ATOM   5408  N   ILE A 706      32.140  53.244 105.525  1.00  3.00           N  
6430 ATOM   5409  CA  ILE A 706      33.520  53.632 105.706  1.00 14.45           C  
6431 ATOM   5410  C   ILE A 706      34.267  53.638 104.390  1.00 15.76           C  
6432 ATOM   5411  O   ILE A 706      35.276  54.322 104.205  1.00100.00           O  
6433 ATOM   5412  CB  ILE A 706      34.172  52.576 106.590  1.00 21.29           C  
6434 ATOM   5413  CG1 ILE A 706      33.590  52.628 107.984  1.00  1.00           C  
6435 ATOM   5414  CG2 ILE A 706      35.682  52.532 106.566  1.00 21.51           C  
6436 ATOM   5415  CD1 ILE A 706      34.169  51.474 108.778  1.00  4.57           C  
6437 ATOM   5416  N   CYS A 707      33.778  52.840 103.464  1.00 36.39           N  
6438 ATOM   5417  CA  CYS A 707      34.408  52.742 102.185  1.00  4.64           C  
6439 ATOM   5418  C   CYS A 707      34.080  53.979 101.386  1.00 42.46           C  
6440 ATOM   5419  O   CYS A 707      34.961  54.679 100.855  1.00 13.63           O  
6441 ATOM   5420  CB  CYS A 707      33.900  51.485 101.516  1.00  1.00           C  
6442 ATOM   5421  SG  CYS A 707      35.121  50.181 101.707  1.00 33.99           S  
6443 ATOM   5422  N   ARG A 708      32.782  54.243 101.383  1.00 10.44           N  
6444 ATOM   5423  CA  ARG A 708      32.204  55.350 100.683  1.00 20.12           C  
6445 ATOM   5424  C   ARG A 708      32.564  56.706 101.243  1.00 56.17           C  
6446 ATOM   5425  O   ARG A 708      32.063  57.730 100.795  1.00 93.24           O  
6447 ATOM   5426  CB  ARG A 708      30.704  55.153 100.382  1.00  1.00           C  
6448 ATOM   5427  CG  ARG A 708      29.745  56.064 101.079  1.00 47.69           C  
6449 ATOM   5428  CD  ARG A 708      28.277  55.697 100.800  1.00 18.36           C  
6450 ATOM   5429  NE  ARG A 708      27.395  56.065 101.932  1.00100.00           N  
6451 ATOM   5430  CZ  ARG A 708      26.220  55.488 102.192  1.00100.00           C  
6452 ATOM   5431  NH1 ARG A 708      25.725  54.524 101.407  1.00100.00           N  
6453 ATOM   5432  NH2 ARG A 708      25.520  55.888 103.260  1.00 85.31           N  
6454 ATOM   5433  N   LYS A 709      33.477  56.742 102.178  1.00 16.48           N  
6455 ATOM   5434  CA  LYS A 709      33.806  58.033 102.741  1.00 20.58           C  
6456 ATOM   5435  C   LYS A 709      35.123  58.454 102.164  1.00  5.57           C  
6457 ATOM   5436  O   LYS A 709      35.379  59.621 101.914  1.00 57.59           O  
6458 ATOM   5437  CB  LYS A 709      33.760  58.074 104.263  1.00 29.56           C  
6459 ATOM   5438  CG  LYS A 709      32.393  58.416 104.873  1.00 37.50           C  
6460 ATOM   5439  CD  LYS A 709      32.377  58.255 106.384  1.00100.00           C  
6461 ATOM   5440  CE  LYS A 709      31.610  59.317 107.202  1.00100.00           C  
6462 ATOM   5441  NZ  LYS A 709      31.648  59.100 108.669  1.00100.00           N  
6463 ATOM   5442  N   GLY A 710      35.938  57.460 101.870  1.00  3.84           N  
6464 ATOM   5443  CA  GLY A 710      37.216  57.779 101.245  1.00 52.84           C  
6465 ATOM   5444  C   GLY A 710      37.006  57.788  99.735  1.00 32.71           C  
6466 ATOM   5445  O   GLY A 710      36.090  58.394  99.189  1.00 17.86           O  
6467 ATOM   5446  N   PHE A 711      37.880  57.073  99.074  1.00 32.86           N  
6468 ATOM   5447  CA  PHE A 711      37.814  56.891  97.660  1.00  7.74           C  
6469 ATOM   5448  C   PHE A 711      37.668  55.394  97.368  1.00100.00           C  
6470 ATOM   5449  O   PHE A 711      38.696  54.664  97.253  1.00  2.81           O  
6471 ATOM   5450  CB  PHE A 711      39.070  57.504  97.001  1.00 78.65           C  
6472 ATOM   5451  CG  PHE A 711      39.035  59.018  97.088  1.00 28.44           C  
6473 ATOM   5452  CD1 PHE A 711      38.408  59.752  96.087  1.00100.00           C  
6474 ATOM   5453  CD2 PHE A 711      39.587  59.710  98.161  1.00 73.72           C  
6475 ATOM   5454  CE1 PHE A 711      38.316  61.147  96.131  1.00100.00           C  
6476 ATOM   5455  CE2 PHE A 711      39.536  61.101  98.225  1.00100.00           C  
6477 ATOM   5456  CZ  PHE A 711      38.900  61.821  97.207  1.00 99.19           C  
6478 ATOM   5457  N   PRO A 712      36.404  54.955  97.334  1.00  1.00           N  
6479 ATOM   5458  CA  PRO A 712      36.064  53.564  97.130  1.00 14.33           C  
6480 ATOM   5459  C   PRO A 712      36.777  52.922  95.937  1.00  3.30           C  
6481 ATOM   5460  O   PRO A 712      37.889  52.418  96.041  1.00 39.81           O  
6482 ATOM   5461  CB  PRO A 712      34.559  53.547  96.914  1.00  1.00           C  
6483 ATOM   5462  CG  PRO A 712      34.021  54.936  97.316  1.00 24.07           C  
6484 ATOM   5463  CD  PRO A 712      35.212  55.830  97.585  1.00 52.49           C  
6485 ATOM   5464  N   SER A 713      36.123  52.992  94.793  1.00100.00           N  
6486 ATOM   5465  CA  SER A 713      36.646  52.483  93.538  1.00  4.13           C  
6487 ATOM   5466  C   SER A 713      37.988  53.087  93.169  1.00 27.60           C  
6488 ATOM   5467  O   SER A 713      38.210  54.327  93.113  1.00  8.14           O  
6489 ATOM   5468  CB  SER A 713      35.644  52.723  92.437  1.00 29.58           C  
6490 ATOM   5469  OG  SER A 713      34.792  53.817  92.796  1.00 11.25           O  
6491 ATOM   5470  N   ARG A 714      38.918  52.189  92.868  1.00 12.09           N  
6492 ATOM   5471  CA  ARG A 714      40.269  52.576  92.482  1.00 27.03           C  
6493 ATOM   5472  C   ARG A 714      40.703  51.813  91.248  1.00 60.81           C  
6494 ATOM   5473  O   ARG A 714      40.833  50.587  91.277  1.00 34.40           O  
6495 ATOM   5474  CB  ARG A 714      41.273  52.385  93.599  1.00 55.21           C  
6496 ATOM   5475  CG  ARG A 714      40.705  51.535  94.723  1.00100.00           C  
6497 ATOM   5476  CD  ARG A 714      41.335  51.793  96.086  1.00 23.75           C  
6498 ATOM   5477  NE  ARG A 714      40.444  52.554  96.995  1.00 12.87           N  
6499 ATOM   5478  CZ  ARG A 714      40.508  52.440  98.321  1.00100.00           C  
6500 ATOM   5479  NH1 ARG A 714      41.409  51.592  98.918  1.00 13.67           N  
6501 ATOM   5480  NH2 ARG A 714      39.658  53.190  99.081  1.00 39.50           N  
6502 ATOM   5481  N   VAL A 715      40.904  52.561  90.169  1.00100.00           N  
6503 ATOM   5482  CA  VAL A 715      41.262  51.997  88.902  1.00 29.67           C  
6504 ATOM   5483  C   VAL A 715      42.732  51.961  88.648  1.00 37.15           C  
6505 ATOM   5484  O   VAL A 715      43.444  52.947  88.769  1.00 50.04           O  
6506 ATOM   5485  CB  VAL A 715      40.666  52.786  87.758  1.00 55.22           C  
6507 ATOM   5486  CG1 VAL A 715      41.049  52.168  86.418  1.00 89.39           C  
6508 ATOM   5487  CG2 VAL A 715      39.169  52.772  87.935  1.00 36.28           C  
6509 ATOM   5488  N   LEU A 716      43.140  50.804  88.193  1.00 44.63           N  
6510 ATOM   5489  CA  LEU A 716      44.503  50.604  87.757  1.00  1.00           C  
6511 ATOM   5490  C   LEU A 716      44.552  51.225  86.361  1.00100.00           C  
6512 ATOM   5491  O   LEU A 716      43.664  51.099  85.518  1.00100.00           O  
6513 ATOM   5492  CB  LEU A 716      44.783  49.115  87.724  1.00 39.65           C  
6514 ATOM   5493  CG  LEU A 716      46.228  48.836  88.033  1.00 18.38           C  
6515 ATOM   5494  CD1 LEU A 716      46.309  48.155  89.362  1.00 39.62           C  
6516 ATOM   5495  CD2 LEU A 716      46.834  47.918  86.984  1.00100.00           C  
6517 ATOM   5496  N   TYR A 717      45.608  51.946  86.185  1.00 20.41           N  
6518 ATOM   5497  CA  TYR A 717      45.901  52.722  84.977  1.00 85.80           C  
6519 ATOM   5498  C   TYR A 717      45.672  52.129  83.573  1.00 25.99           C  
6520 ATOM   5499  O   TYR A 717      45.004  52.742  82.767  1.00 41.19           O  
6521 ATOM   5500  CB  TYR A 717      47.283  53.329  85.135  1.00 42.89           C  
6522 ATOM   5501  CG  TYR A 717      47.265  54.566  86.037  1.00100.00           C  
6523 ATOM   5502  CD1 TYR A 717      46.414  55.626  85.712  1.00100.00           C  
6524 ATOM   5503  CD2 TYR A 717      48.124  54.706  87.132  1.00 61.63           C  
6525 ATOM   5504  CE1 TYR A 717      46.408  56.802  86.455  1.00 32.16           C  
6526 ATOM   5505  CE2 TYR A 717      48.130  55.884  87.891  1.00 38.01           C  
6527 ATOM   5506  CZ  TYR A 717      47.274  56.934  87.542  1.00 66.85           C  
6528 ATOM   5507  OH  TYR A 717      47.181  58.096  88.293  1.00 38.03           O  
6529 ATOM   5508  N   ALA A 718      46.208  50.960  83.270  1.00 48.15           N  
6530 ATOM   5509  CA  ALA A 718      45.960  50.333  81.971  1.00 28.19           C  
6531 ATOM   5510  C   ALA A 718      44.523  49.934  81.804  1.00100.00           C  
6532 ATOM   5511  O   ALA A 718      43.909  50.232  80.746  1.00100.00           O  
6533 ATOM   5512  CB  ALA A 718      46.885  49.136  81.896  1.00 34.26           C  
6534 ATOM   5513  N   ASP A 719      44.035  49.359  82.940  1.00 24.80           N  
6535 ATOM   5514  CA  ASP A 719      42.670  48.939  83.117  1.00 14.00           C  
6536 ATOM   5515  C   ASP A 719      41.775  50.155  82.944  1.00100.00           C  
6537 ATOM   5516  O   ASP A 719      40.563  50.040  82.657  1.00100.00           O  
6538 ATOM   5517  CB  ASP A 719      42.559  48.305  84.498  1.00 24.55           C  
6539 ATOM   5518  CG  ASP A 719      43.040  46.886  84.559  1.00 41.84           C  
6540 ATOM   5519  OD1 ASP A 719      44.179  46.592  84.362  1.00 40.07           O  
6541 ATOM   5520  OD2 ASP A 719      42.120  45.997  84.852  1.00100.00           O  
6542 ATOM   5521  N   PHE A 720      42.455  51.324  83.052  1.00  6.36           N  
6543 ATOM   5522  CA  PHE A 720      41.779  52.601  82.918  1.00 47.83           C  
6544 ATOM   5523  C   PHE A 720      41.820  53.130  81.508  1.00 36.92           C  
6545 ATOM   5524  O   PHE A 720      40.890  53.796  81.007  1.00 39.64           O  
6546 ATOM   5525  CB  PHE A 720      42.366  53.670  83.852  1.00 23.26           C  
6547 ATOM   5526  CG  PHE A 720      41.478  54.874  83.815  1.00  3.39           C  
6548 ATOM   5527  CD1 PHE A 720      40.277  54.855  84.522  1.00 19.49           C  
6549 ATOM   5528  CD2 PHE A 720      41.799  56.004  83.045  1.00 24.39           C  
6550 ATOM   5529  CE1 PHE A 720      39.407  55.945  84.504  1.00 29.09           C  
6551 ATOM   5530  CE2 PHE A 720      40.940  57.108  83.017  1.00 29.49           C  
6552 ATOM   5531  CZ  PHE A 720      39.751  57.073  83.750  1.00 22.35           C  
6553 ATOM   5532  N   LYS A 721      42.939  52.846  80.867  1.00 21.05           N  
6554 ATOM   5533  CA  LYS A 721      43.154  53.294  79.496  1.00 24.58           C  
6555 ATOM   5534  C   LYS A 721      42.140  52.634  78.587  1.00 67.05           C  
6556 ATOM   5535  O   LYS A 721      41.170  53.269  78.153  1.00 43.81           O  
6557 ATOM   5536  CB  LYS A 721      44.538  52.863  79.060  1.00 22.74           C  
6558 ATOM   5537  CG  LYS A 721      45.299  53.956  78.344  1.00 35.11           C  
6559 ATOM   5538  CD  LYS A 721      46.805  53.808  78.443  1.00 77.64           C  
6560 ATOM   5539  CE  LYS A 721      47.581  54.483  77.329  1.00100.00           C  
6561 ATOM   5540  NZ  LYS A 721      49.015  54.098  77.386  1.00100.00           N  
6562 ATOM   5541  N   GLN A 722      42.418  51.341  78.353  1.00  1.00           N  
6563 ATOM   5542  CA  GLN A 722      41.596  50.487  77.542  1.00  6.49           C  
6564 ATOM   5543  C   GLN A 722      40.098  50.768  77.547  1.00 31.38           C  
6565 ATOM   5544  O   GLN A 722      39.504  51.125  76.531  1.00 58.61           O  
6566 ATOM   5545  CB  GLN A 722      41.901  49.017  77.755  1.00  1.00           C  
6567 ATOM   5546  CG  GLN A 722      40.666  48.129  77.572  1.00 56.30           C  
6568 ATOM   5547  CD  GLN A 722      41.002  46.884  76.754  1.00100.00           C  
6569 ATOM   5548  OE1 GLN A 722      40.257  46.495  75.837  1.00100.00           O  
6570 ATOM   5549  NE2 GLN A 722      42.152  46.266  77.066  1.00 91.80           N  
6571 ATOM   5550  N   ARG A 723      39.521  50.669  78.741  1.00 34.27           N  
6572 ATOM   5551  CA  ARG A 723      38.084  50.852  78.918  1.00100.00           C  
6573 ATOM   5552  C   ARG A 723      37.510  52.224  78.599  1.00 79.26           C  
6574 ATOM   5553  O   ARG A 723      36.314  52.356  78.295  1.00 53.41           O  
6575 ATOM   5554  CB  ARG A 723      37.670  50.474  80.337  1.00 20.03           C  
6576 ATOM   5555  CG  ARG A 723      36.709  49.282  80.409  1.00 36.02           C  
6577 ATOM   5556  CD  ARG A 723      35.404  49.573  81.138  1.00 89.49           C  
6578 ATOM   5557  NE  ARG A 723      34.224  48.866  80.579  1.00 20.98           N  
6579 ATOM   5558  CZ  ARG A 723      34.257  47.603  80.112  1.00100.00           C  
6580 ATOM   5559  NH1 ARG A 723      35.372  46.846  80.120  1.00 48.95           N  
6581 ATOM   5560  NH2 ARG A 723      33.143  47.067  79.613  1.00 76.47           N  
6582 ATOM   5561  N   TYR A 724      38.365  53.254  78.723  1.00 15.46           N  
6583 ATOM   5562  CA  TYR A 724      37.844  54.606  78.551  1.00 67.44           C  
6584 ATOM   5563  C   TYR A 724      38.489  55.505  77.512  1.00 74.76           C  
6585 ATOM   5564  O   TYR A 724      38.006  56.654  77.349  1.00 37.32           O  
6586 ATOM   5565  CB  TYR A 724      37.855  55.348  79.878  1.00 28.76           C  
6587 ATOM   5566  CG  TYR A 724      36.985  54.714  80.932  1.00100.00           C  
6588 ATOM   5567  CD1 TYR A 724      35.632  55.052  81.050  1.00 83.30           C  
6589 ATOM   5568  CD2 TYR A 724      37.519  53.777  81.812  1.00100.00           C  
6590 ATOM   5569  CE1 TYR A 724      34.837  54.474  82.034  1.00 29.54           C  
6591 ATOM   5570  CE2 TYR A 724      36.735  53.184  82.794  1.00 32.00           C  
6592 ATOM   5571  CZ  TYR A 724      35.388  53.533  82.900  1.00 70.81           C  
6593 ATOM   5572  OH  TYR A 724      34.611  52.917  83.848  1.00 94.00           O  
6594 ATOM   5573  N   ARG A 725      39.563  55.020  76.883  1.00 51.57           N  
6595 ATOM   5574  CA  ARG A 725      40.278  55.781  75.839  1.00 30.99           C  
6596 ATOM   5575  C   ARG A 725      39.304  56.530  74.919  1.00 82.83           C  
6597 ATOM   5576  O   ARG A 725      39.389  57.725  74.680  1.00 77.59           O  
6598 ATOM   5577  CB  ARG A 725      41.094  54.805  75.000  1.00100.00           C  
6599 ATOM   5578  CG  ARG A 725      42.153  55.499  74.146  1.00 32.84           C  
6600 ATOM   5579  CD  ARG A 725      42.694  54.594  73.015  1.00100.00           C  
6601 ATOM   5580  NE  ARG A 725      43.464  55.336  71.994  1.00100.00           N  
6602 ATOM   5581  CZ  ARG A 725      43.831  54.831  70.812  1.00100.00           C  
6603 ATOM   5582  NH1 ARG A 725      43.509  53.577  70.451  1.00100.00           N  
6604 ATOM   5583  NH2 ARG A 725      44.545  55.604  69.980  1.00100.00           N  
6605 ATOM   5584  N   VAL A 726      38.316  55.744  74.482  1.00 21.16           N  
6606 ATOM   5585  CA  VAL A 726      37.216  56.110  73.623  1.00 66.20           C  
6607 ATOM   5586  C   VAL A 726      36.476  57.391  73.981  1.00 42.04           C  
6608 ATOM   5587  O   VAL A 726      35.711  57.960  73.205  1.00 44.07           O  
6609 ATOM   5588  CB  VAL A 726      36.201  54.968  73.692  1.00 58.72           C  
6610 ATOM   5589  CG1 VAL A 726      35.007  55.230  72.798  1.00 71.79           C  
6611 ATOM   5590  CG2 VAL A 726      36.870  53.678  73.323  1.00 82.18           C  
6612 ATOM   5591  N   LEU A 727      36.652  57.877  75.185  1.00 35.25           N  
6613 ATOM   5592  CA  LEU A 727      35.886  59.030  75.623  1.00 48.88           C  
6614 ATOM   5593  C   LEU A 727      36.302  60.349  75.022  1.00 42.84           C  
6615 ATOM   5594  O   LEU A 727      35.512  61.281  74.921  1.00 53.64           O  
6616 ATOM   5595  CB  LEU A 727      35.841  59.102  77.165  1.00 97.12           C  
6617 ATOM   5596  CG  LEU A 727      34.851  58.139  77.817  1.00 69.79           C  
6618 ATOM   5597  CD1 LEU A 727      35.509  57.384  78.966  1.00 26.68           C  
6619 ATOM   5598  CD2 LEU A 727      33.620  58.889  78.346  1.00 80.03           C  
6620 ATOM   5599  N   ASN A 728      37.578  60.432  74.708  1.00 36.53           N  
6621 ATOM   5600  CA  ASN A 728      38.178  61.637  74.127  1.00 22.07           C  
6622 ATOM   5601  C   ASN A 728      39.483  61.220  73.493  1.00 36.39           C  
6623 ATOM   5602  O   ASN A 728      40.441  61.960  73.402  1.00100.00           O  
6624 ATOM   5603  CB  ASN A 728      38.399  62.741  75.150  1.00 54.18           C  
6625 ATOM   5604  CG  ASN A 728      37.947  64.108  74.706  1.00 76.65           C  
6626 ATOM   5605  OD1 ASN A 728      38.717  65.089  74.730  1.00100.00           O  
6627 ATOM   5606  ND2 ASN A 728      36.691  64.170  74.312  1.00 76.64           N  
6628 ATOM   5607  N   ALA A 729      39.446  59.980  73.015  1.00100.00           N  
6629 ATOM   5608  CA  ALA A 729      40.540  59.271  72.367  1.00100.00           C  
6630 ATOM   5609  C   ALA A 729      41.557  60.123  71.624  1.00 39.43           C  
6631 ATOM   5610  O   ALA A 729      42.685  59.655  71.370  1.00 36.49           O  
6632 ATOM   5611  CB  ALA A 729      39.985  58.226  71.431  1.00 54.79           C  
6633 ATOM   5612  N   SER A 730      41.171  61.336  71.294  1.00 81.81           N  
6634 ATOM   5613  CA  SER A 730      42.069  62.216  70.572  1.00 65.15           C  
6635 ATOM   5614  C   SER A 730      43.080  62.949  71.454  1.00100.00           C  
6636 ATOM   5615  O   SER A 730      44.110  63.444  70.984  1.00100.00           O  
6637 ATOM   5616  CB  SER A 730      41.319  63.154  69.613  1.00100.00           C  
6638 ATOM   5617  OG  SER A 730      40.666  64.201  70.326  1.00100.00           O  
6639 ATOM   5618  N   ALA A 731      42.839  62.999  72.757  1.00100.00           N  
6640 ATOM   5619  CA  ALA A 731      43.770  63.695  73.644  1.00100.00           C  
6641 ATOM   5620  C   ALA A 731      45.119  62.996  73.555  1.00 29.08           C  
6642 ATOM   5621  O   ALA A 731      46.137  63.616  73.238  1.00100.00           O  
6643 ATOM   5622  CB  ALA A 731      43.319  63.831  75.097  1.00 31.70           C  
6644 ATOM   5623  N   MET A 738      53.017  56.545  74.520  1.00100.00           N  
6645 ATOM   5624  CA  MET A 738      52.600  57.191  75.774  1.00100.00           C  
6646 ATOM   5625  C   MET A 738      52.930  56.296  76.950  1.00100.00           C  
6647 ATOM   5626  O   MET A 738      53.523  55.225  76.800  1.00100.00           O  
6648 ATOM   5627  CB  MET A 738      51.104  57.640  75.837  1.00100.00           C  
6649 ATOM   5628  CG  MET A 738      50.837  58.927  76.630  1.00 45.02           C  
6650 ATOM   5629  SD  MET A 738      51.341  60.428  75.706  1.00100.00           S  
6651 ATOM   5630  CE  MET A 738      50.253  61.682  76.404  1.00100.00           C  
6652 ATOM   5631  N   ASP A 739      52.500  56.771  78.101  1.00100.00           N  
6653 ATOM   5632  CA  ASP A 739      52.702  56.136  79.371  1.00100.00           C  
6654 ATOM   5633  C   ASP A 739      51.405  55.535  79.895  1.00 83.61           C  
6655 ATOM   5634  O   ASP A 739      50.323  56.106  79.748  1.00 98.10           O  
6656 ATOM   5635  CB  ASP A 739      53.202  57.257  80.296  1.00100.00           C  
6657 ATOM   5636  CG  ASP A 739      53.369  56.906  81.753  1.00100.00           C  
6658 ATOM   5637  OD1 ASP A 739      53.706  55.647  81.930  1.00100.00           O  
6659 ATOM   5638  OD2 ASP A 739      53.280  57.762  82.637  1.00100.00           O  
6660 ATOM   5639  N   SER A 740      51.514  54.416  80.584  1.00100.00           N  
6661 ATOM   5640  CA  SER A 740      50.354  53.736  81.168  1.00 53.84           C  
6662 ATOM   5641  C   SER A 740      49.722  54.589  82.272  1.00100.00           C  
6663 ATOM   5642  O   SER A 740      48.519  54.470  82.539  1.00 91.34           O  
6664 ATOM   5643  CB  SER A 740      50.765  52.379  81.702  1.00100.00           C  
6665 ATOM   5644  OG  SER A 740      49.616  51.670  82.147  1.00100.00           O  
6666 ATOM   5645  N   LYS A 741      50.522  55.479  82.850  1.00 58.54           N  
6667 ATOM   5646  CA  LYS A 741      50.054  56.361  83.907  1.00 10.69           C  
6668 ATOM   5647  C   LYS A 741      49.692  57.760  83.414  1.00 78.70           C  
6669 ATOM   5648  O   LYS A 741      48.531  58.201  83.461  1.00 35.92           O  
6670 ATOM   5649  CB  LYS A 741      50.935  56.445  85.151  1.00100.00           C  
6671 ATOM   5650  CG  LYS A 741      50.829  57.827  85.827  1.00 96.33           C  
6672 ATOM   5651  CD  LYS A 741      51.367  57.906  87.252  1.00100.00           C  
6673 ATOM   5652  CE  LYS A 741      51.405  59.337  87.803  1.00100.00           C  
6674 ATOM   5653  NZ  LYS A 741      52.310  59.485  88.955  1.00100.00           N  
6675 ATOM   5654  N   LYS A 742      50.701  58.510  82.974  1.00100.00           N  
6676 ATOM   5655  CA  LYS A 742      50.547  59.876  82.497  1.00100.00           C  
6677 ATOM   5656  C   LYS A 742      49.357  60.026  81.572  1.00 62.76           C  
6678 ATOM   5657  O   LYS A 742      48.711  61.085  81.525  1.00 18.19           O  
6679 ATOM   5658  CB  LYS A 742      51.824  60.356  81.842  1.00 10.56           C  
6680 ATOM   5659  CG  LYS A 742      51.866  61.835  81.527  1.00100.00           C  
6681 ATOM   5660  CD  LYS A 742      53.141  62.250  80.754  1.00100.00           C  
6682 ATOM   5661  CE  LYS A 742      53.269  63.766  80.515  1.00100.00           C  
6683 ATOM   5662  NZ  LYS A 742      54.388  64.148  79.636  1.00 58.46           N  
6684 ATOM   5663  N   ALA A 743      49.052  58.914  80.900  1.00 71.56           N  
6685 ATOM   5664  CA  ALA A 743      47.943  58.843  79.980  1.00 65.34           C  
6686 ATOM   5665  C   ALA A 743      46.624  59.158  80.671  1.00 98.22           C  
6687 ATOM   5666  O   ALA A 743      46.020  60.220  80.387  1.00 44.28           O  
6688 ATOM   5667  CB  ALA A 743      47.915  57.465  79.372  1.00100.00           C  
6689 ATOM   5668  N   SER A 744      46.221  58.241  81.575  1.00 65.03           N  
6690 ATOM   5669  CA  SER A 744      44.984  58.370  82.330  1.00 39.69           C  
6691 ATOM   5670  C   SER A 744      44.874  59.771  82.856  1.00 44.42           C  
6692 ATOM   5671  O   SER A 744      43.805  60.399  82.831  1.00 15.78           O  
6693 ATOM   5672  CB  SER A 744      44.835  57.321  83.417  1.00 31.30           C  
6694 ATOM   5673  OG  SER A 744      45.410  56.075  82.998  1.00 63.29           O  
6695 ATOM   5674  N   GLU A 745      46.069  60.301  83.173  1.00 25.81           N  
6696 ATOM   5675  CA  GLU A 745      46.140  61.649  83.671  1.00 45.66           C  
6697 ATOM   5676  C   GLU A 745      45.571  62.537  82.610  1.00 56.34           C  
6698 ATOM   5677  O   GLU A 745      44.456  63.137  82.715  1.00 32.65           O  
6699 ATOM   5678  CB  GLU A 745      47.624  61.983  83.914  1.00 39.00           C  
6700 ATOM   5679  CG  GLU A 745      48.059  62.157  85.396  1.00100.00           C  
6701 ATOM   5680  CD  GLU A 745      48.194  63.590  85.864  1.00100.00           C  
6702 ATOM   5681  OE1 GLU A 745      47.542  64.540  85.378  1.00100.00           O  
6703 ATOM   5682  OE2 GLU A 745      49.132  63.677  86.821  1.00100.00           O  
6704 ATOM   5683  N   LYS A 746      46.364  62.559  81.544  1.00 30.93           N  
6705 ATOM   5684  CA  LYS A 746      46.036  63.337  80.382  1.00 18.61           C  
6706 ATOM   5685  C   LYS A 746      44.596  63.134  79.970  1.00 47.78           C  
6707 ATOM   5686  O   LYS A 746      43.914  64.101  79.738  1.00 18.24           O  
6708 ATOM   5687  CB  LYS A 746      46.997  63.059  79.250  1.00 73.50           C  
6709 ATOM   5688  CG  LYS A 746      47.364  64.309  78.435  1.00100.00           C  
6710 ATOM   5689  CD  LYS A 746      48.616  65.032  78.964  1.00100.00           C  
6711 ATOM   5690  CE  LYS A 746      49.032  66.256  78.115  1.00100.00           C  
6712 ATOM   5691  NZ  LYS A 746      50.495  66.488  77.953  1.00 82.34           N  
6713 ATOM   5692  N   LEU A 747      44.118  61.875  79.968  1.00 15.41           N  
6714 ATOM   5693  CA  LEU A 747      42.752  61.639  79.532  1.00 19.59           C  
6715 ATOM   5694  C   LEU A 747      41.710  62.436  80.232  1.00 97.17           C  
6716 ATOM   5695  O   LEU A 747      40.863  63.096  79.631  1.00 28.10           O  
6717 ATOM   5696  CB  LEU A 747      42.203  60.211  79.566  1.00 73.76           C  
6718 ATOM   5697  CG  LEU A 747      41.083  60.041  78.523  1.00 36.04           C  
6719 ATOM   5698  CD1 LEU A 747      41.024  58.611  77.999  1.00100.00           C  
6720 ATOM   5699  CD2 LEU A 747      39.694  60.499  79.007  1.00100.00           C  
6721 ATOM   5700  N   LEU A 748      41.748  62.373  81.541  1.00 95.03           N  
6722 ATOM   5701  CA  LEU A 748      40.739  63.071  82.295  1.00 45.65           C  
6723 ATOM   5702  C   LEU A 748      40.656  64.540  81.978  1.00 66.60           C  
6724 ATOM   5703  O   LEU A 748      39.777  65.224  82.493  1.00 71.09           O  
6725 ATOM   5704  CB  LEU A 748      40.758  62.772  83.774  1.00 24.68           C  
6726 ATOM   5705  CG  LEU A 748      40.108  61.434  84.107  1.00 73.08           C  
6727 ATOM   5706  CD1 LEU A 748      41.188  60.404  84.433  1.00  8.86           C  
6728 ATOM   5707  CD2 LEU A 748      39.144  61.603  85.268  1.00 19.68           C  
6729 ATOM   5708  N   GLY A 749      41.583  64.991  81.134  1.00 86.02           N  
6730 ATOM   5709  CA  GLY A 749      41.628  66.343  80.644  1.00 32.60           C  
6731 ATOM   5710  C   GLY A 749      40.236  66.703  80.166  1.00100.00           C  
6732 ATOM   5711  O   GLY A 749      39.702  67.745  80.568  1.00100.00           O  
6733 ATOM   5712  N   GLY A 750      39.613  65.831  79.341  1.00 37.20           N  
6734 ATOM   5713  CA  GLY A 750      38.266  66.107  78.859  1.00 71.94           C  
6735 ATOM   5714  C   GLY A 750      37.116  65.581  79.752  1.00100.00           C  
6736 ATOM   5715  O   GLY A 750      37.312  64.871  80.749  1.00 24.34           O  
6737 ATOM   5716  N   GLY A 751      35.895  65.984  79.394  1.00 48.33           N  
6738 ATOM   5717  CA  GLY A 751      34.689  65.576  80.073  1.00 34.26           C  
6739 ATOM   5718  C   GLY A 751      34.105  66.680  80.935  1.00 59.43           C  
6740 ATOM   5719  O   GLY A 751      34.851  67.434  81.512  1.00 87.94           O  
6741 ATOM   5720  N   ASP A 752      32.784  66.778  81.014  1.00 22.13           N  
6742 ATOM   5721  CA  ASP A 752      32.211  67.793  81.854  1.00 88.33           C  
6743 ATOM   5722  C   ASP A 752      32.012  67.240  83.300  1.00100.00           C  
6744 ATOM   5723  O   ASP A 752      30.988  67.476  83.951  1.00100.00           O  
6745 ATOM   5724  CB  ASP A 752      31.099  68.643  81.142  1.00 83.50           C  
6746 ATOM   5725  CG  ASP A 752      29.792  68.983  81.849  1.00 96.42           C  
6747 ATOM   5726  OD1 ASP A 752      29.929  69.810  82.858  1.00100.00           O  
6748 ATOM   5727  OD2 ASP A 752      28.699  68.575  81.484  1.00 94.62           O  
6749 ATOM   5728  N   VAL A 753      33.062  66.497  83.759  1.00100.00           N  
6750 ATOM   5729  CA  VAL A 753      33.226  65.771  85.047  1.00 61.45           C  
6751 ATOM   5730  C   VAL A 753      33.909  66.502  86.223  1.00 98.94           C  
6752 ATOM   5731  O   VAL A 753      34.824  67.291  86.021  1.00100.00           O  
6753 ATOM   5732  CB  VAL A 753      34.127  64.592  84.731  1.00 27.13           C  
6754 ATOM   5733  CG1 VAL A 753      33.306  63.315  84.599  1.00 69.56           C  
6755 ATOM   5734  CG2 VAL A 753      34.813  64.909  83.409  1.00 50.03           C  
6756 ATOM   5735  N   ASP A 754      33.524  66.184  87.483  1.00100.00           N  
6757 ATOM   5736  CA  ASP A 754      34.141  66.787  88.676  1.00 51.87           C  
6758 ATOM   5737  C   ASP A 754      35.596  66.377  88.847  1.00 19.55           C  
6759 ATOM   5738  O   ASP A 754      35.916  65.240  89.189  1.00 46.47           O  
6760 ATOM   5739  CB  ASP A 754      33.385  66.494  89.982  1.00 41.95           C  
6761 ATOM   5740  CG  ASP A 754      32.753  67.717  90.515  1.00 41.14           C  
6762 ATOM   5741  OD1 ASP A 754      33.372  68.516  91.172  1.00100.00           O  
6763 ATOM   5742  OD2 ASP A 754      31.491  67.849  90.140  1.00100.00           O  
6764 ATOM   5743  N   HIS A 755      36.488  67.320  88.574  1.00 54.43           N  
6765 ATOM   5744  CA  HIS A 755      37.912  67.044  88.593  1.00 93.35           C  
6766 ATOM   5745  C   HIS A 755      38.491  66.916  90.021  1.00 94.05           C  
6767 ATOM   5746  O   HIS A 755      39.701  66.781  90.249  1.00 70.99           O  
6768 ATOM   5747  CB  HIS A 755      38.720  67.935  87.584  1.00100.00           C  
6769 ATOM   5748  CG  HIS A 755      38.449  67.831  86.074  1.00100.00           C  
6770 ATOM   5749  ND1 HIS A 755      37.193  68.034  85.482  1.00100.00           N  
6771 ATOM   5750  CD2 HIS A 755      39.320  67.643  85.034  1.00100.00           C  
6772 ATOM   5751  CE1 HIS A 755      37.348  67.857  84.169  1.00 54.86           C  
6773 ATOM   5752  NE2 HIS A 755      38.594  67.605  83.845  1.00 46.96           N  
6774 ATOM   5753  N   THR A 756      37.564  66.868  90.952  1.00 53.31           N  
6775 ATOM   5754  CA  THR A 756      37.705  66.754  92.383  1.00 42.67           C  
6776 ATOM   5755  C   THR A 756      37.666  65.288  92.820  1.00 71.68           C  
6777 ATOM   5756  O   THR A 756      38.628  64.681  93.301  1.00 31.37           O  
6778 ATOM   5757  CB  THR A 756      36.372  67.366  92.768  1.00 21.94           C  
6779 ATOM   5758  OG1 THR A 756      36.244  68.584  92.104  1.00100.00           O  
6780 ATOM   5759  CG2 THR A 756      36.232  67.405  94.257  1.00 35.73           C  
6781 ATOM   5760  N   GLN A 757      36.468  64.752  92.607  1.00 24.47           N  
6782 ATOM   5761  CA  GLN A 757      36.070  63.396  92.859  1.00  9.82           C  
6783 ATOM   5762  C   GLN A 757      37.124  62.328  92.609  1.00 18.86           C  
6784 ATOM   5763  O   GLN A 757      36.921  61.181  92.954  1.00 89.56           O  
6785 ATOM   5764  CB  GLN A 757      34.784  63.011  92.125  1.00  2.89           C  
6786 ATOM   5765  CG  GLN A 757      33.662  64.051  92.213  1.00 25.19           C  
6787 ATOM   5766  CD  GLN A 757      33.208  64.309  93.625  1.00100.00           C  
6788 ATOM   5767  OE1 GLN A 757      32.345  63.588  94.169  1.00100.00           O  
6789 ATOM   5768  NE2 GLN A 757      33.824  65.337  94.204  1.00 62.98           N  
6790 ATOM   5769  N   TYR A 758      38.229  62.639  91.999  1.00 12.34           N  
6791 ATOM   5770  CA  TYR A 758      39.228  61.606  91.780  1.00 23.71           C  
6792 ATOM   5771  C   TYR A 758      40.565  62.015  92.360  1.00 53.30           C  
6793 ATOM   5772  O   TYR A 758      40.731  63.116  92.900  1.00 18.54           O  
6794 ATOM   5773  CB  TYR A 758      39.395  61.164  90.312  1.00 38.56           C  
6795 ATOM   5774  CG  TYR A 758      39.486  62.309  89.300  1.00 48.80           C  
6796 ATOM   5775  CD1 TYR A 758      38.365  63.065  88.964  1.00 39.96           C  
6797 ATOM   5776  CD2 TYR A 758      40.694  62.577  88.658  1.00 92.72           C  
6798 ATOM   5777  CE1 TYR A 758      38.430  64.099  88.028  1.00 80.61           C  
6799 ATOM   5778  CE2 TYR A 758      40.798  63.606  87.723  1.00 24.62           C  
6800 ATOM   5779  CZ  TYR A 758      39.663  64.356  87.418  1.00100.00           C  
6801 ATOM   5780  OH  TYR A 758      39.786  65.341  86.498  1.00100.00           O  
6802 ATOM   5781  N   ALA A 759      41.510  61.094  92.261  1.00  7.14           N  
6803 ATOM   5782  CA  ALA A 759      42.818  61.422  92.772  1.00  1.00           C  
6804 ATOM   5783  C   ALA A 759      43.731  60.345  92.300  1.00 14.10           C  
6805 ATOM   5784  O   ALA A 759      43.400  59.158  92.203  1.00 31.41           O  
6806 ATOM   5785  CB  ALA A 759      42.865  61.672  94.282  1.00  1.99           C  
6807 ATOM   5786  N   PHE A 760      44.872  60.819  91.849  1.00  1.06           N  
6808 ATOM   5787  CA  PHE A 760      45.830  59.914  91.269  1.00  7.15           C  
6809 ATOM   5788  C   PHE A 760      46.925  59.610  92.208  1.00  1.00           C  
6810 ATOM   5789  O   PHE A 760      47.198  60.376  93.111  1.00100.00           O  
6811 ATOM   5790  CB  PHE A 760      46.550  60.560  90.114  1.00 19.25           C  
6812 ATOM   5791  CG  PHE A 760      45.680  61.366  89.197  1.00100.00           C  
6813 ATOM   5792  CD1 PHE A 760      45.095  62.593  89.535  1.00100.00           C  
6814 ATOM   5793  CD2 PHE A 760      45.512  60.872  87.911  1.00  8.75           C  
6815 ATOM   5794  CE1 PHE A 760      44.322  63.294  88.601  1.00  8.07           C  
6816 ATOM   5795  CE2 PHE A 760      44.734  61.566  86.975  1.00 91.93           C  
6817 ATOM   5796  CZ  PHE A 760      44.145  62.788  87.317  1.00 42.61           C  
6818 ATOM   5797  N   GLY A 761      47.624  58.523  91.885  1.00 10.06           N  
6819 ATOM   5798  CA  GLY A 761      48.748  58.093  92.663  1.00  1.00           C  
6820 ATOM   5799  C   GLY A 761      49.488  57.021  91.923  1.00 24.50           C  
6821 ATOM   5800  O   GLY A 761      48.955  56.405  91.007  1.00 43.17           O  
6822 ATOM   5801  N   HIS A 762      50.715  56.808  92.351  1.00 23.65           N  
6823 ATOM   5802  CA  HIS A 762      51.652  55.844  91.791  1.00 54.09           C  
6824 ATOM   5803  C   HIS A 762      51.169  54.593  91.091  1.00 53.44           C  
6825 ATOM   5804  O   HIS A 762      51.825  54.153  90.158  1.00100.00           O  
6826 ATOM   5805  CB  HIS A 762      52.975  55.657  92.569  1.00 83.41           C  
6827 ATOM   5806  CG  HIS A 762      53.247  56.716  93.578  1.00100.00           C  
6828 ATOM   5807  ND1 HIS A 762      53.992  56.440  94.721  1.00 82.72           N  
6829 ATOM   5808  CD2 HIS A 762      52.872  58.024  93.622  1.00 81.85           C  
6830 ATOM   5809  CE1 HIS A 762      54.062  57.563  95.414  1.00100.00           C  
6831 ATOM   5810  NE2 HIS A 762      53.394  58.538  94.795  1.00100.00           N  
6832 ATOM   5811  N   THR A 763      50.054  54.001  91.493  1.00 66.69           N  
6833 ATOM   5812  CA  THR A 763      49.653  52.812  90.767  1.00 21.62           C  
6834 ATOM   5813  C   THR A 763      48.233  52.895  90.275  1.00 23.14           C  
6835 ATOM   5814  O   THR A 763      47.777  52.048  89.476  1.00 65.99           O  
6836 ATOM   5815  CB  THR A 763      49.852  51.530  91.577  1.00 35.64           C  
6837 ATOM   5816  OG1 THR A 763      51.058  51.629  92.289  1.00100.00           O  
6838 ATOM   5817  CG2 THR A 763      49.842  50.321  90.623  1.00 64.08           C  
6839 HETATM 5818  N   MLY A 764      47.519  53.901  90.779  1.00  1.18           N  
6840 HETATM 5819  CA  MLY A 764      46.156  53.995  90.366  1.00  1.00           C  
6841 HETATM 5820  CB  MLY A 764      45.393  52.768  90.796  1.00 16.19           C  
6842 HETATM 5821  CG  MLY A 764      45.585  52.388  92.249  1.00 66.39           C  
6843 HETATM 5822  CD  MLY A 764      45.319  50.913  92.494  1.00 12.88           C  
6844 HETATM 5823  CE  MLY A 764      46.022  50.378  93.716  1.00 78.29           C  
6845 HETATM 5824  NZ  MLY A 764      45.727  48.951  93.935  1.00100.00           N  
6846 HETATM 5825  CH1 MLY A 764      45.058  48.765  95.228  1.00100.00           C  
6847 HETATM 5826  CH2 MLY A 764      46.962  48.153  93.888  1.00100.00           C  
6848 HETATM 5827  C   MLY A 764      45.446  55.251  90.736  1.00  1.00           C  
6849 HETATM 5828  O   MLY A 764      45.940  56.073  91.479  1.00 41.69           O  
6850 ATOM   5829  N   VAL A 765      44.269  55.416  90.179  1.00 11.15           N  
6851 ATOM   5830  CA  VAL A 765      43.480  56.582  90.442  1.00 21.63           C  
6852 ATOM   5831  C   VAL A 765      42.489  56.218  91.481  1.00 14.21           C  
6853 ATOM   5832  O   VAL A 765      42.038  55.083  91.589  1.00 77.46           O  
6854 ATOM   5833  CB  VAL A 765      42.649  57.077  89.248  1.00 14.94           C  
6855 ATOM   5834  CG1 VAL A 765      41.726  58.223  89.660  1.00 55.84           C  
6856 ATOM   5835  CG2 VAL A 765      43.528  57.585  88.142  1.00 36.58           C  
6857 ATOM   5836  N   PHE A 766      42.122  57.220  92.208  1.00 22.56           N  
6858 ATOM   5837  CA  PHE A 766      41.149  57.034  93.190  1.00  8.88           C  
6859 ATOM   5838  C   PHE A 766      39.968  57.803  92.745  1.00 28.36           C  
6860 ATOM   5839  O   PHE A 766      40.143  58.886  92.155  1.00 47.80           O  
6861 ATOM   5840  CB  PHE A 766      41.649  57.360  94.587  1.00  1.00           C  
6862 ATOM   5841  CG  PHE A 766      42.592  56.266  95.093  1.00 24.94           C  
6863 ATOM   5842  CD1 PHE A 766      43.837  56.017  94.512  1.00  2.31           C  
6864 ATOM   5843  CD2 PHE A 766      42.237  55.482  96.190  1.00 15.02           C  
6865 ATOM   5844  CE1 PHE A 766      44.701  55.033  95.002  1.00 43.87           C  
6866 ATOM   5845  CE2 PHE A 766      43.078  54.496  96.697  1.00100.00           C  
6867 ATOM   5846  CZ  PHE A 766      44.317  54.275  96.114  1.00  6.15           C  
6868 ATOM   5847  N   PHE A 767      38.811  57.198  93.019  1.00  2.71           N  
6869 ATOM   5848  CA  PHE A 767      37.549  57.771  92.576  1.00 22.92           C  
6870 ATOM   5849  C   PHE A 767      36.461  57.668  93.623  1.00  8.88           C  
6871 ATOM   5850  O   PHE A 767      36.380  56.679  94.306  1.00 31.74           O  
6872 ATOM   5851  CB  PHE A 767      37.121  56.845  91.376  1.00 46.25           C  
6873 ATOM   5852  CG  PHE A 767      37.705  57.163  89.985  1.00 17.59           C  
6874 ATOM   5853  CD1 PHE A 767      37.323  58.338  89.338  1.00 17.58           C  
6875 ATOM   5854  CD2 PHE A 767      38.567  56.320  89.296  1.00 29.40           C  
6876 ATOM   5855  CE1 PHE A 767      37.755  58.681  88.062  1.00  2.11           C  
6877 ATOM   5856  CE2 PHE A 767      39.066  56.649  88.025  1.00  4.43           C  
6878 ATOM   5857  CZ  PHE A 767      38.660  57.837  87.411  1.00 51.16           C  
6879 HETATM 5858  N   MLY A 768      35.578  58.642  93.735  1.00  6.27           N  
6880 HETATM 5859  CA  MLY A 768      34.462  58.588  94.644  1.00  1.00           C  
6881 HETATM 5860  CB  MLY A 768      33.727  59.937  94.818  1.00 18.27           C  
6882 HETATM 5861  CG  MLY A 768      34.495  61.020  95.551  1.00  9.68           C  
6883 HETATM 5862  CD  MLY A 768      33.988  61.316  96.917  1.00 75.04           C  
6884 HETATM 5863  CE  MLY A 768      35.082  61.343  97.986  1.00 58.15           C  
6885 HETATM 5864  NZ  MLY A 768      34.526  61.559  99.339  1.00 28.55           N  
6886 HETATM 5865  CH1 MLY A 768      35.370  62.484 100.098  1.00100.00           C  
6887 HETATM 5866  CH2 MLY A 768      33.168  62.145  99.251  1.00100.00           C  
6888 HETATM 5867  C   MLY A 768      33.410  57.704  93.992  1.00 40.90           C  
6889 HETATM 5868  O   MLY A 768      33.685  57.042  92.981  1.00 11.13           O  
6890 ATOM   5869  N   ALA A 769      32.207  57.737  94.563  1.00 14.01           N  
6891 ATOM   5870  CA  ALA A 769      31.093  56.970  94.066  1.00 72.65           C  
6892 ATOM   5871  C   ALA A 769      30.440  57.577  92.846  1.00 40.08           C  
6893 ATOM   5872  O   ALA A 769      30.692  58.728  92.515  1.00100.00           O  
6894 ATOM   5873  CB  ALA A 769      30.024  56.859  95.148  1.00 37.82           C  
6895 ATOM   5874  N   GLY A 770      29.612  56.728  92.232  1.00 47.62           N  
6896 ATOM   5875  CA  GLY A 770      28.795  57.042  91.064  1.00100.00           C  
6897 ATOM   5876  C   GLY A 770      29.542  57.791  90.002  1.00 27.18           C  
6898 ATOM   5877  O   GLY A 770      28.967  58.382  89.126  1.00 34.75           O  
6899 ATOM   5878  N   LEU A 771      30.844  57.725  90.063  1.00 17.32           N  
6900 ATOM   5879  CA  LEU A 771      31.623  58.431  89.104  1.00 22.14           C  
6901 ATOM   5880  C   LEU A 771      31.929  57.552  87.951  1.00  1.97           C  
6902 ATOM   5881  O   LEU A 771      31.572  57.820  86.788  1.00 74.49           O  
6903 ATOM   5882  CB  LEU A 771      32.937  58.926  89.689  1.00 86.26           C  
6904 ATOM   5883  CG  LEU A 771      33.476  59.967  88.718  1.00 35.86           C  
6905 ATOM   5884  CD1 LEU A 771      32.869  61.340  89.012  1.00 56.62           C  
6906 ATOM   5885  CD2 LEU A 771      34.992  60.004  88.466  1.00  1.00           C  
6907 ATOM   5886  N   LEU A 772      32.585  56.461  88.342  1.00  6.37           N  
6908 ATOM   5887  CA  LEU A 772      32.914  55.426  87.431  1.00 17.96           C  
6909 ATOM   5888  C   LEU A 772      31.605  55.083  86.731  1.00 27.23           C  
6910 ATOM   5889  O   LEU A 772      31.510  54.910  85.543  1.00 40.16           O  
6911 ATOM   5890  CB  LEU A 772      33.473  54.268  88.185  1.00  9.05           C  
6912 ATOM   5891  CG  LEU A 772      34.985  54.109  87.926  1.00 11.86           C  
6913 ATOM   5892  CD1 LEU A 772      35.626  55.451  88.089  1.00 29.29           C  
6914 ATOM   5893  CD2 LEU A 772      35.612  53.106  88.907  1.00 35.79           C  
6915 ATOM   5894  N   GLY A 773      30.527  55.235  87.466  1.00  3.19           N  
6916 ATOM   5895  CA  GLY A 773      29.228  55.026  86.920  1.00 43.60           C  
6917 ATOM   5896  C   GLY A 773      28.998  56.048  85.846  1.00 13.59           C  
6918 ATOM   5897  O   GLY A 773      28.486  55.796  84.777  1.00 77.37           O  
6919 ATOM   5898  N   LEU A 774      29.424  57.248  86.125  1.00 50.16           N  
6920 ATOM   5899  CA  LEU A 774      29.254  58.310  85.140  1.00 27.55           C  
6921 ATOM   5900  C   LEU A 774      30.057  58.035  83.918  1.00 15.06           C  
6922 ATOM   5901  O   LEU A 774      29.575  58.165  82.825  1.00 33.53           O  
6923 ATOM   5902  CB  LEU A 774      29.762  59.659  85.614  1.00 13.81           C  
6924 ATOM   5903  CG  LEU A 774      28.758  60.697  85.298  1.00 33.04           C  
6925 ATOM   5904  CD1 LEU A 774      27.733  60.768  86.419  1.00100.00           C  
6926 ATOM   5905  CD2 LEU A 774      29.466  62.024  85.071  1.00100.00           C  
6927 ATOM   5906  N   LEU A 775      31.315  57.669  84.144  1.00 11.71           N  
6928 ATOM   5907  CA  LEU A 775      32.199  57.327  83.054  1.00 24.78           C  
6929 ATOM   5908  C   LEU A 775      31.578  56.393  82.023  1.00  9.50           C  
6930 ATOM   5909  O   LEU A 775      31.283  56.784  80.898  1.00 44.44           O  
6931 ATOM   5910  CB  LEU A 775      33.607  56.877  83.457  1.00  2.31           C  
6932 ATOM   5911  CG  LEU A 775      34.510  58.109  83.516  1.00 52.21           C  
6933 ATOM   5912  CD1 LEU A 775      33.745  59.227  84.147  1.00 18.36           C  
6934 ATOM   5913  CD2 LEU A 775      35.816  57.881  84.267  1.00 13.68           C  
6935 ATOM   5914  N   GLU A 776      31.301  55.201  82.473  1.00 42.34           N  
6936 ATOM   5915  CA  GLU A 776      30.666  54.172  81.711  1.00 36.81           C  
6937 ATOM   5916  C   GLU A 776      29.550  54.667  80.812  1.00 65.86           C  
6938 ATOM   5917  O   GLU A 776      29.484  54.354  79.636  1.00 74.10           O  
6939 ATOM   5918  CB  GLU A 776      30.036  53.238  82.737  1.00 41.89           C  
6940 ATOM   5919  CG  GLU A 776      31.057  52.226  83.253  1.00  1.83           C  
6941 ATOM   5920  CD  GLU A 776      31.701  51.448  82.143  1.00 84.55           C  
6942 ATOM   5921  OE1 GLU A 776      31.158  50.603  81.468  1.00 34.86           O  
6943 ATOM   5922  OE2 GLU A 776      32.982  51.623  82.101  1.00 81.61           O  
6944 ATOM   5923  N   GLU A 777      28.671  55.475  81.448  1.00 23.13           N  
6945 ATOM   5924  CA  GLU A 777      27.528  55.984  80.735  1.00 19.86           C  
6946 ATOM   5925  C   GLU A 777      27.943  56.677  79.459  1.00 34.26           C  
6947 ATOM   5926  O   GLU A 777      27.449  56.385  78.364  1.00 48.99           O  
6948 ATOM   5927  CB  GLU A 777      26.649  56.823  81.642  1.00  1.00           C  
6949 ATOM   5928  CG  GLU A 777      25.752  57.811  80.897  1.00 15.09           C  
6950 ATOM   5929  CD  GLU A 777      24.925  58.626  81.870  1.00 26.91           C  
6951 ATOM   5930  OE1 GLU A 777      25.412  59.518  82.577  1.00100.00           O  
6952 ATOM   5931  OE2 GLU A 777      23.662  58.270  81.913  1.00100.00           O  
6953 ATOM   5932  N   MET A 778      28.896  57.572  79.604  1.00 29.61           N  
6954 ATOM   5933  CA  MET A 778      29.433  58.299  78.490  1.00 57.62           C  
6955 ATOM   5934  C   MET A 778      29.937  57.284  77.498  1.00 38.96           C  
6956 ATOM   5935  O   MET A 778      29.734  57.340  76.300  1.00100.00           O  
6957 ATOM   5936  CB  MET A 778      30.635  59.129  78.963  1.00 27.48           C  
6958 ATOM   5937  CG  MET A 778      30.168  60.272  79.865  1.00 27.46           C  
6959 ATOM   5938  SD  MET A 778      31.524  61.253  80.471  1.00 69.21           S  
6960 ATOM   5939  CE  MET A 778      30.556  62.387  81.490  1.00 40.52           C  
6961 ATOM   5940  N   ARG A 779      30.593  56.327  78.050  1.00 17.16           N  
6962 ATOM   5941  CA  ARG A 779      31.149  55.286  77.276  1.00 25.78           C  
6963 ATOM   5942  C   ARG A 779      30.069  54.590  76.521  1.00 26.18           C  
6964 ATOM   5943  O   ARG A 779      30.179  54.423  75.299  1.00 41.95           O  
6965 ATOM   5944  CB  ARG A 779      31.902  54.315  78.162  1.00  9.54           C  
6966 ATOM   5945  CG  ARG A 779      32.400  53.177  77.337  1.00 12.37           C  
6967 ATOM   5946  CD  ARG A 779      32.563  51.932  78.142  1.00 18.46           C  
6968 ATOM   5947  NE  ARG A 779      33.760  51.265  77.651  1.00  1.65           N  
6969 ATOM   5948  CZ  ARG A 779      33.742  49.990  77.252  1.00100.00           C  
6970 ATOM   5949  NH1 ARG A 779      32.654  49.253  77.245  1.00 12.37           N  
6971 ATOM   5950  NH2 ARG A 779      34.869  49.439  76.830  1.00  6.35           N  
6972 ATOM   5951  N   ASP A 780      29.008  54.259  77.237  1.00 31.05           N  
6973 ATOM   5952  CA  ASP A 780      27.869  53.576  76.660  1.00 18.43           C  
6974 ATOM   5953  C   ASP A 780      27.424  54.279  75.398  1.00 29.93           C  
6975 ATOM   5954  O   ASP A 780      27.366  53.687  74.346  1.00 95.56           O  
6976 ATOM   5955  CB  ASP A 780      26.691  53.345  77.652  1.00 42.71           C  
6977 ATOM   5956  CG  ASP A 780      26.778  52.011  78.353  1.00 62.58           C  
6978 ATOM   5957  OD1 ASP A 780      27.759  51.257  77.908  1.00 65.92           O  
6979 ATOM   5958  OD2 ASP A 780      26.029  51.669  79.242  1.00100.00           O  
6980 ATOM   5959  N   ASP A 781      27.172  55.584  75.495  1.00 29.91           N  
6981 ATOM   5960  CA  ASP A 781      26.786  56.318  74.314  1.00 36.38           C  
6982 ATOM   5961  C   ASP A 781      27.836  56.158  73.229  1.00 29.92           C  
6983 ATOM   5962  O   ASP A 781      27.545  56.112  72.050  1.00 37.86           O  
6984 ATOM   5963  CB  ASP A 781      26.645  57.811  74.600  1.00 28.48           C  
6985 ATOM   5964  CG  ASP A 781      25.572  58.189  75.622  1.00100.00           C  
6986 ATOM   5965  OD1 ASP A 781      24.735  57.198  75.858  1.00100.00           O  
6987 ATOM   5966  OD2 ASP A 781      25.525  59.297  76.190  1.00100.00           O  
6988 HETATM 5967  N   MLY A 782      29.079  56.105  73.631  1.00 29.58           N  
6989 HETATM 5968  CA  MLY A 782      30.090  56.094  72.633  1.00 51.27           C  
6990 HETATM 5969  CB  MLY A 782      31.369  56.864  72.954  1.00 43.46           C  
6991 HETATM 5970  CG  MLY A 782      31.094  58.369  72.904  1.00100.00           C  
6992 HETATM 5971  CD  MLY A 782      32.351  59.218  72.850  1.00100.00           C  
6993 HETATM 5972  CE  MLY A 782      32.310  60.300  71.776  1.00 56.44           C  
6994 HETATM 5973  NZ  MLY A 782      32.699  61.629  72.267  1.00100.00           N  
6995 HETATM 5974  CH1 MLY A 782      31.519  62.521  72.332  1.00100.00           C  
6996 HETATM 5975  CH2 MLY A 782      33.760  62.186  71.410  1.00100.00           C  
6997 HETATM 5976  C   MLY A 782      30.196  54.845  71.835  1.00 43.37           C  
6998 HETATM 5977  O   MLY A 782      30.869  54.777  70.811  1.00100.00           O  
6999 ATOM   5978  N   LEU A 783      29.494  53.841  72.268  1.00 28.85           N  
7000 ATOM   5979  CA  LEU A 783      29.582  52.620  71.502  1.00 47.64           C  
7001 ATOM   5980  C   LEU A 783      28.424  52.479  70.569  1.00 56.97           C  
7002 ATOM   5981  O   LEU A 783      28.571  51.825  69.542  1.00 71.35           O  
7003 ATOM   5982  CB  LEU A 783      29.949  51.362  72.271  1.00  6.68           C  
7004 ATOM   5983  CG  LEU A 783      31.416  51.421  72.677  1.00 43.39           C  
7005 ATOM   5984  CD1 LEU A 783      31.663  52.651  73.540  1.00 52.07           C  
7006 ATOM   5985  CD2 LEU A 783      31.828  50.143  73.405  1.00  9.76           C  
7007 ATOM   5986  N   ALA A 784      27.303  53.112  70.960  1.00 14.00           N  
7008 ATOM   5987  CA  ALA A 784      26.130  53.100  70.132  1.00 40.66           C  
7009 ATOM   5988  C   ALA A 784      26.665  53.643  68.821  1.00 68.39           C  
7010 ATOM   5989  O   ALA A 784      26.576  52.966  67.810  1.00 44.40           O  
7011 ATOM   5990  CB  ALA A 784      25.041  53.932  70.735  1.00  9.70           C  
7012 ATOM   5991  N   GLU A 785      27.391  54.759  68.951  1.00 24.18           N  
7013 ATOM   5992  CA  GLU A 785      28.067  55.417  67.847  1.00 24.55           C  
7014 ATOM   5993  C   GLU A 785      28.855  54.292  67.155  1.00 29.78           C  
7015 ATOM   5994  O   GLU A 785      28.470  53.778  66.137  1.00100.00           O  
7016 ATOM   5995  CB  GLU A 785      29.057  56.523  68.368  1.00100.00           C  
7017 ATOM   5996  CG  GLU A 785      28.820  57.974  67.861  1.00 93.94           C  
7018 ATOM   5997  CD  GLU A 785      27.429  58.494  68.161  1.00100.00           C  
7019 ATOM   5998  OE1 GLU A 785      26.494  57.792  68.544  1.00100.00           O  
7020 ATOM   5999  OE2 GLU A 785      27.349  59.797  68.008  1.00100.00           O  
7021 ATOM   6000  N   ILE A 786      29.901  53.833  67.796  1.00 39.14           N  
7022 ATOM   6001  CA  ILE A 786      30.768  52.794  67.292  1.00  2.63           C  
7023 ATOM   6002  C   ILE A 786      30.085  51.588  66.744  1.00 51.98           C  
7024 ATOM   6003  O   ILE A 786      30.493  51.017  65.749  1.00 63.69           O  
7025 ATOM   6004  CB  ILE A 786      31.617  52.272  68.389  1.00 30.81           C  
7026 ATOM   6005  CG1 ILE A 786      32.760  53.235  68.642  1.00 74.67           C  
7027 ATOM   6006  CG2 ILE A 786      32.128  50.927  67.932  1.00 30.26           C  
7028 ATOM   6007  CD1 ILE A 786      33.861  52.612  69.484  1.00100.00           C  
7029 ATOM   6008  N   ILE A 787      29.076  51.124  67.435  1.00 50.25           N  
7030 ATOM   6009  CA  ILE A 787      28.436  49.921  66.957  1.00 24.12           C  
7031 ATOM   6010  C   ILE A 787      27.537  50.166  65.782  1.00100.00           C  
7032 ATOM   6011  O   ILE A 787      27.797  49.645  64.698  1.00 29.82           O  
7033 ATOM   6012  CB  ILE A 787      27.666  49.230  68.027  1.00100.00           C  
7034 ATOM   6013  CG1 ILE A 787      28.520  48.161  68.629  1.00 38.41           C  
7035 ATOM   6014  CG2 ILE A 787      26.432  48.573  67.425  1.00100.00           C  
7036 ATOM   6015  CD1 ILE A 787      27.555  47.310  69.421  1.00100.00           C  
7037 ATOM   6016  N   THR A 788      26.493  50.968  66.046  1.00 54.73           N  
7038 ATOM   6017  CA  THR A 788      25.483  51.337  65.079  1.00  7.52           C  
7039 ATOM   6018  C   THR A 788      26.095  51.564  63.688  1.00 22.81           C  
7040 ATOM   6019  O   THR A 788      25.659  51.020  62.681  1.00 90.40           O  
7041 ATOM   6020  CB  THR A 788      24.551  52.444  65.623  1.00  1.00           C  
7042 ATOM   6021  OG1 THR A 788      23.789  51.934  66.727  1.00 45.17           O  
7043 ATOM   6022  CG2 THR A 788      23.606  52.966  64.602  1.00 26.28           C  
7044 ATOM   6023  N   ALA A 789      27.224  52.240  63.671  1.00 47.27           N  
7045 ATOM   6024  CA  ALA A 789      27.958  52.487  62.460  1.00 21.32           C  
7046 ATOM   6025  C   ALA A 789      28.590  51.220  61.952  1.00 32.89           C  
7047 ATOM   6026  O   ALA A 789      28.649  50.990  60.768  1.00 87.35           O  
7048 ATOM   6027  CB  ALA A 789      29.015  53.573  62.643  1.00100.00           C  
7049 ATOM   6028  N   THR A 790      29.071  50.392  62.870  1.00  8.86           N  
7050 ATOM   6029  CA  THR A 790      29.715  49.161  62.400  1.00 32.93           C  
7051 ATOM   6030  C   THR A 790      28.673  48.145  61.986  1.00 72.57           C  
7052 ATOM   6031  O   THR A 790      28.838  47.205  61.229  1.00 19.37           O  
7053 ATOM   6032  CB  THR A 790      30.693  48.583  63.428  1.00  1.00           C  
7054 ATOM   6033  OG1 THR A 790      31.842  49.403  63.514  1.00100.00           O  
7055 ATOM   6034  CG2 THR A 790      31.112  47.209  62.963  1.00  6.05           C  
7056 ATOM   6035  N   GLN A 791      27.480  48.348  62.464  1.00 63.83           N  
7057 ATOM   6036  CA  GLN A 791      26.460  47.411  62.093  1.00 21.66           C  
7058 ATOM   6037  C   GLN A 791      26.165  47.626  60.637  1.00 76.34           C  
7059 ATOM   6038  O   GLN A 791      26.499  46.756  59.810  1.00 20.68           O  
7060 ATOM   6039  CB  GLN A 791      25.202  47.571  62.991  1.00 52.48           C  
7061 ATOM   6040  CG  GLN A 791      25.469  47.103  64.438  1.00  4.15           C  
7062 ATOM   6041  CD  GLN A 791      24.239  46.822  65.280  1.00 46.48           C  
7063 ATOM   6042  OE1 GLN A 791      23.251  47.571  65.299  1.00 22.35           O  
7064 ATOM   6043  NE2 GLN A 791      24.300  45.834  66.142  1.00 63.59           N  
7065 ATOM   6044  N   ALA A 792      25.649  48.843  60.368  1.00 58.80           N  
7066 ATOM   6045  CA  ALA A 792      25.303  49.323  59.055  1.00100.00           C  
7067 ATOM   6046  C   ALA A 792      26.103  48.715  57.882  1.00 18.37           C  
7068 ATOM   6047  O   ALA A 792      25.548  48.004  57.058  1.00 61.03           O  
7069 ATOM   6048  CB  ALA A 792      25.312  50.843  59.070  1.00  5.76           C  
7070 ATOM   6049  N   ARG A 793      27.388  49.008  57.840  1.00 13.68           N  
7071 ATOM   6050  CA  ARG A 793      28.311  48.566  56.802  1.00 30.98           C  
7072 ATOM   6051  C   ARG A 793      28.084  47.079  56.576  1.00  7.18           C  
7073 ATOM   6052  O   ARG A 793      27.715  46.648  55.450  1.00 78.60           O  
7074 ATOM   6053  CB  ARG A 793      29.735  48.856  57.244  1.00 40.58           C  
7075 ATOM   6054  CG  ARG A 793      30.799  48.197  56.401  1.00 21.16           C  
7076 ATOM   6055  CD  ARG A 793      30.738  48.635  54.945  1.00 98.42           C  
7077 ATOM   6056  NE  ARG A 793      31.895  49.374  54.387  1.00 66.49           N  
7078 ATOM   6057  CZ  ARG A 793      31.792  50.629  53.932  1.00 81.96           C  
7079 ATOM   6058  NH1 ARG A 793      30.633  51.306  53.942  1.00 49.39           N  
7080 ATOM   6059  NH2 ARG A 793      32.868  51.229  53.448  1.00 88.75           N  
7081 ATOM   6060  N   CYS A 794      28.130  46.377  57.696  1.00 50.77           N  
7082 ATOM   6061  CA  CYS A 794      27.863  44.962  57.691  1.00 27.53           C  
7083 ATOM   6062  C   CYS A 794      26.569  44.679  56.930  1.00 70.37           C  
7084 ATOM   6063  O   CYS A 794      26.610  44.093  55.839  1.00 54.29           O  
7085 ATOM   6064  CB  CYS A 794      27.821  44.400  59.120  1.00 48.43           C  
7086 ATOM   6065  SG  CYS A 794      29.298  44.760  60.070  1.00 37.93           S  
7087 ATOM   6066  N   ARG A 795      25.470  45.242  57.463  1.00  9.60           N  
7088 ATOM   6067  CA  ARG A 795      24.134  45.108  56.916  1.00 52.48           C  
7089 ATOM   6068  C   ARG A 795      24.244  45.363  55.434  1.00 18.72           C  
7090 ATOM   6069  O   ARG A 795      23.883  44.509  54.643  1.00 42.40           O  
7091 ATOM   6070  CB  ARG A 795      23.176  46.136  57.514  1.00 59.36           C  
7092 ATOM   6071  CG  ARG A 795      22.748  45.827  58.957  1.00 16.56           C  
7093 ATOM   6072  CD  ARG A 795      21.264  46.119  59.224  1.00 57.23           C  
7094 ATOM   6073  NE  ARG A 795      20.950  46.185  60.645  1.00 70.18           N  
7095 ATOM   6074  CZ  ARG A 795      20.094  47.037  61.184  1.00100.00           C  
7096 ATOM   6075  NH1 ARG A 795      19.469  47.907  60.415  1.00 89.38           N  
7097 ATOM   6076  NH2 ARG A 795      19.871  47.009  62.503  1.00100.00           N  
7098 ATOM   6077  N   GLY A 796      24.786  46.538  55.141  1.00 57.42           N  
7099 ATOM   6078  CA  GLY A 796      24.991  47.001  53.798  1.00 20.74           C  
7100 ATOM   6079  C   GLY A 796      25.631  45.855  53.097  1.00 27.56           C  
7101 ATOM   6080  O   GLY A 796      24.975  45.115  52.359  1.00 87.70           O  
7102 ATOM   6081  N   PHE A 797      26.888  45.686  53.420  1.00 11.75           N  
7103 ATOM   6082  CA  PHE A 797      27.706  44.631  52.868  1.00 27.20           C  
7104 ATOM   6083  C   PHE A 797      27.019  43.304  52.787  1.00 14.33           C  
7105 ATOM   6084  O   PHE A 797      27.254  42.472  51.907  1.00 28.36           O  
7106 ATOM   6085  CB  PHE A 797      28.820  44.401  53.837  1.00 17.22           C  
7107 ATOM   6086  CG  PHE A 797      29.607  43.137  53.523  1.00 16.51           C  
7108 ATOM   6087  CD1 PHE A 797      30.666  43.192  52.621  1.00 20.92           C  
7109 ATOM   6088  CD2 PHE A 797      29.313  41.933  54.150  1.00  8.35           C  
7110 ATOM   6089  CE1 PHE A 797      31.434  42.060  52.350  1.00 18.23           C  
7111 ATOM   6090  CE2 PHE A 797      30.044  40.783  53.865  1.00 75.29           C  
7112 ATOM   6091  CZ  PHE A 797      31.112  40.857  52.966  1.00 20.08           C  
7113 ATOM   6092  N   LEU A 798      26.184  43.061  53.754  1.00 23.87           N  
7114 ATOM   6093  CA  LEU A 798      25.554  41.773  53.714  1.00  9.80           C  
7115 ATOM   6094  C   LEU A 798      24.703  41.559  52.503  1.00 22.78           C  
7116 ATOM   6095  O   LEU A 798      24.730  40.530  51.838  1.00 47.94           O  
7117 ATOM   6096  CB  LEU A 798      24.860  41.354  55.005  1.00 43.44           C  
7118 ATOM   6097  CG  LEU A 798      25.497  40.038  55.401  1.00 40.61           C  
7119 ATOM   6098  CD1 LEU A 798      26.997  40.247  55.289  1.00 23.40           C  
7120 ATOM   6099  CD2 LEU A 798      25.077  39.664  56.800  1.00 75.92           C  
7121 ATOM   6100  N   MET A 799      23.944  42.573  52.215  1.00 70.79           N  
7122 ATOM   6101  CA  MET A 799      23.086  42.476  51.066  1.00 46.01           C  
7123 ATOM   6102  C   MET A 799      23.869  42.631  49.780  1.00 22.87           C  
7124 ATOM   6103  O   MET A 799      23.489  42.113  48.723  1.00100.00           O  
7125 ATOM   6104  CB  MET A 799      21.940  43.467  51.152  1.00 23.93           C  
7126 ATOM   6105  CG  MET A 799      20.669  42.817  51.658  1.00 53.78           C  
7127 ATOM   6106  SD  MET A 799      19.198  43.653  50.985  1.00100.00           S  
7128 ATOM   6107  CE  MET A 799      18.598  42.325  49.918  1.00100.00           C  
7129 ATOM   6108  N   ARG A 800      24.980  43.334  49.870  1.00 59.78           N  
7130 ATOM   6109  CA  ARG A 800      25.809  43.555  48.691  1.00  6.95           C  
7131 ATOM   6110  C   ARG A 800      26.258  42.239  48.114  1.00 50.11           C  
7132 ATOM   6111  O   ARG A 800      26.582  42.199  46.947  1.00100.00           O  
7133 ATOM   6112  CB  ARG A 800      26.967  44.474  48.994  1.00 58.16           C  
7134 ATOM   6113  CG  ARG A 800      26.936  45.768  48.224  1.00 45.89           C  
7135 ATOM   6114  CD  ARG A 800      28.108  46.720  48.572  1.00 19.97           C  
7136 ATOM   6115  NE  ARG A 800      27.678  47.696  49.544  1.00 70.16           N  
7137 ATOM   6116  CZ  ARG A 800      28.321  47.924  50.647  1.00100.00           C  
7138 ATOM   6117  NH1 ARG A 800      29.434  47.224  51.001  1.00 86.37           N  
7139 ATOM   6118  NH2 ARG A 800      27.722  48.804  51.389  1.00100.00           N  
7140 ATOM   6119  N   VAL A 801      26.253  41.160  48.917  1.00 11.23           N  
7141 ATOM   6120  CA  VAL A 801      26.742  39.852  48.448  1.00 54.60           C  
7142 ATOM   6121  C   VAL A 801      25.578  39.092  47.890  1.00 41.90           C  
7143 ATOM   6122  O   VAL A 801      25.731  38.144  47.126  1.00 77.77           O  
7144 ATOM   6123  CB  VAL A 801      27.354  39.017  49.558  1.00 12.23           C  
7145 ATOM   6124  CG1 VAL A 801      27.886  37.723  48.983  1.00 49.03           C  
7146 ATOM   6125  CG2 VAL A 801      28.465  39.782  50.234  1.00 72.88           C  
7147 ATOM   6126  N   GLU A 802      24.409  39.528  48.338  1.00 42.20           N  
7148 ATOM   6127  CA  GLU A 802      23.187  38.915  47.892  1.00 92.67           C  
7149 ATOM   6128  C   GLU A 802      22.924  39.290  46.466  1.00 83.10           C  
7150 ATOM   6129  O   GLU A 802      22.509  38.478  45.658  1.00 64.24           O  
7151 ATOM   6130  CB  GLU A 802      21.985  39.164  48.802  1.00 40.73           C  
7152 ATOM   6131  CG  GLU A 802      21.583  37.906  49.601  1.00100.00           C  
7153 ATOM   6132  CD  GLU A 802      22.017  36.603  49.013  1.00 84.13           C  
7154 ATOM   6133  OE1 GLU A 802      23.317  36.375  49.045  1.00 61.04           O  
7155 ATOM   6134  OE2 GLU A 802      21.201  35.804  48.611  1.00 56.07           O  
7156 ATOM   6135  N   TYR A 803      23.196  40.557  46.139  1.00 14.30           N  
7157 ATOM   6136  CA  TYR A 803      23.042  40.926  44.790  1.00  9.67           C  
7158 ATOM   6137  C   TYR A 803      23.954  40.057  43.873  1.00 39.40           C  
7159 ATOM   6138  O   TYR A 803      23.478  39.533  42.882  1.00100.00           O  
7160 ATOM   6139  CB  TYR A 803      23.080  42.438  44.606  1.00 20.65           C  
7161 ATOM   6140  CG  TYR A 803      22.743  43.056  43.248  1.00 46.11           C  
7162 ATOM   6141  CD1 TYR A 803      23.723  43.105  42.259  1.00 94.84           C  
7163 ATOM   6142  CD2 TYR A 803      21.525  43.691  43.005  1.00 27.03           C  
7164 ATOM   6143  CE1 TYR A 803      23.483  43.733  41.030  1.00100.00           C  
7165 ATOM   6144  CE2 TYR A 803      21.264  44.318  41.782  1.00 94.51           C  
7166 ATOM   6145  CZ  TYR A 803      22.245  44.339  40.797  1.00100.00           C  
7167 ATOM   6146  OH  TYR A 803      21.979  44.955  39.590  1.00100.00           O  
7168 ATOM   6147  N   ARG A 804      25.233  39.832  44.242  1.00 16.88           N  
7169 ATOM   6148  CA  ARG A 804      26.241  39.025  43.474  1.00 19.20           C  
7170 ATOM   6149  C   ARG A 804      25.826  37.580  43.248  1.00 43.54           C  
7171 ATOM   6150  O   ARG A 804      26.326  36.892  42.373  1.00 94.70           O  
7172 ATOM   6151  CB  ARG A 804      27.594  38.943  44.169  1.00 50.37           C  
7173 ATOM   6152  CG  ARG A 804      28.832  39.094  43.287  1.00 33.49           C  
7174 ATOM   6153  CD  ARG A 804      29.978  39.888  43.955  1.00 64.47           C  
7175 ATOM   6154  NE  ARG A 804      29.979  41.329  43.623  1.00100.00           N  
7176 ATOM   6155  CZ  ARG A 804      30.929  42.173  44.000  1.00100.00           C  
7177 ATOM   6156  NH1 ARG A 804      31.996  41.711  44.674  1.00100.00           N  
7178 ATOM   6157  NH2 ARG A 804      30.842  43.462  43.630  1.00100.00           N  
7179 ATOM   6158  N   ALA A 805      24.927  37.139  44.100  1.00 29.11           N  
7180 ATOM   6159  CA  ALA A 805      24.410  35.798  44.039  1.00 36.22           C  
7181 ATOM   6160  C   ALA A 805      23.157  35.801  43.169  1.00 55.06           C  
7182 ATOM   6161  O   ALA A 805      23.050  35.016  42.231  1.00100.00           O  
7183 ATOM   6162  CB  ALA A 805      24.235  35.271  45.419  1.00 28.95           C  
7184 ATOM   6163  N   MET A 806      22.238  36.704  43.481  1.00 22.39           N  
7185 ATOM   6164  CA  MET A 806      20.988  36.889  42.736  1.00 42.15           C  
7186 ATOM   6165  C   MET A 806      21.262  36.903  41.257  1.00 53.23           C  
7187 ATOM   6166  O   MET A 806      20.663  36.162  40.479  1.00 64.36           O  
7188 ATOM   6167  CB  MET A 806      20.304  38.245  43.059  1.00 78.00           C  
7189 ATOM   6168  CG  MET A 806      19.927  38.423  44.527  1.00 20.86           C  
7190 ATOM   6169  SD  MET A 806      19.185  40.007  44.842  1.00100.00           S  
7191 ATOM   6170  CE  MET A 806      17.565  39.592  44.159  1.00 78.10           C  
7192 ATOM   6171  N   VAL A 807      22.194  37.778  40.923  1.00 16.36           N  
7193 ATOM   6172  CA  VAL A 807      22.677  38.018  39.593  1.00 25.09           C  
7194 ATOM   6173  C   VAL A 807      23.282  36.771  38.909  1.00 27.33           C  
7195 ATOM   6174  O   VAL A 807      22.914  36.429  37.776  1.00100.00           O  
7196 ATOM   6175  CB  VAL A 807      23.553  39.279  39.563  1.00 25.46           C  
7197 ATOM   6176  CG1 VAL A 807      24.384  39.374  38.300  1.00 72.02           C  
7198 ATOM   6177  CG2 VAL A 807      22.652  40.488  39.590  1.00  8.17           C  
7199 ATOM   6178  N   GLU A 808      24.173  36.081  39.594  1.00 21.74           N  
7200 ATOM   6179  CA  GLU A 808      24.799  34.860  39.087  1.00100.00           C  
7201 ATOM   6180  C   GLU A 808      23.705  33.909  38.624  1.00 37.54           C  
7202 ATOM   6181  O   GLU A 808      23.612  33.501  37.472  1.00100.00           O  
7203 ATOM   6182  CB  GLU A 808      25.644  34.176  40.196  1.00 27.06           C  
7204 ATOM   6183  CG  GLU A 808      27.122  34.608  40.124  1.00 91.43           C  
7205 ATOM   6184  CD  GLU A 808      27.928  34.361  41.366  1.00100.00           C  
7206 ATOM   6185  OE1 GLU A 808      27.173  34.271  42.447  1.00100.00           O  
7207 ATOM   6186  OE2 GLU A 808      29.155  34.305  41.383  1.00100.00           O  
7208 ATOM   6187  N   ARG A 809      22.855  33.651  39.581  1.00 36.36           N  
7209 ATOM   6188  CA  ARG A 809      21.680  32.831  39.507  1.00100.00           C  
7210 ATOM   6189  C   ARG A 809      20.793  33.101  38.308  1.00100.00           C  
7211 ATOM   6190  O   ARG A 809      20.115  32.194  37.835  1.00 92.67           O  
7212 ATOM   6191  CB  ARG A 809      20.818  33.254  40.687  1.00 32.41           C  
7213 ATOM   6192  CG  ARG A 809      21.264  32.600  41.985  1.00100.00           C  
7214 ATOM   6193  CD  ARG A 809      20.468  33.132  43.157  1.00100.00           C  
7215 ATOM   6194  NE  ARG A 809      20.716  32.397  44.403  1.00100.00           N  
7216 ATOM   6195  CZ  ARG A 809      20.214  32.764  45.581  1.00100.00           C  
7217 ATOM   6196  NH1 ARG A 809      19.412  33.851  45.726  1.00100.00           N  
7218 ATOM   6197  NH2 ARG A 809      20.520  32.004  46.648  1.00100.00           N  
7219 ATOM   6198  N   ARG A 810      20.792  34.383  37.918  1.00100.00           N  
7220 ATOM   6199  CA  ARG A 810      19.992  34.935  36.840  1.00 34.08           C  
7221 ATOM   6200  C   ARG A 810      19.615  33.944  35.781  1.00 71.49           C  
7222 ATOM   6201  O   ARG A 810      18.442  33.628  35.602  1.00 73.99           O  
7223 ATOM   6202  CB  ARG A 810      20.588  36.174  36.181  1.00 77.64           C  
7224 ATOM   6203  CG  ARG A 810      19.544  37.256  35.912  1.00 15.68           C  
7225 ATOM   6204  CD  ARG A 810      19.314  37.571  34.419  1.00100.00           C  
7226 ATOM   6205  NE  ARG A 810      18.346  38.660  34.156  1.00100.00           N  
7227 ATOM   6206  CZ  ARG A 810      17.167  38.839  34.813  1.00100.00           C  
7228 ATOM   6207  NH1 ARG A 810      16.731  38.019  35.780  1.00100.00           N  
7229 ATOM   6208  NH2 ARG A 810      16.373  39.882  34.487  1.00 95.75           N  
7230 ATOM   6209  N   GLU A 811      20.629  33.399  35.154  1.00 18.89           N  
7231 ATOM   6210  CA  GLU A 811      20.336  32.477  34.101  1.00 76.51           C  
7232 ATOM   6211  C   GLU A 811      20.082  31.052  34.495  1.00 42.17           C  
7233 ATOM   6212  O   GLU A 811      19.202  30.384  33.915  1.00 48.85           O  
7234 ATOM   6213  CB  GLU A 811      21.408  32.521  33.005  1.00 86.91           C  
7235 ATOM   6214  CG  GLU A 811      22.737  31.988  33.525  1.00100.00           C  
7236 ATOM   6215  CD  GLU A 811      23.903  32.603  32.818  1.00100.00           C  
7237 ATOM   6216  OE1 GLU A 811      23.985  33.912  33.015  1.00100.00           O  
7238 ATOM   6217  OE2 GLU A 811      24.682  31.966  32.113  1.00100.00           O  
7239 ATOM   6218  N   SER A 812      20.860  30.537  35.439  1.00 40.56           N  
7240 ATOM   6219  CA  SER A 812      20.690  29.158  35.841  1.00 24.99           C  
7241 ATOM   6220  C   SER A 812      19.265  28.835  36.153  1.00  9.50           C  
7242 ATOM   6221  O   SER A 812      18.831  27.708  35.958  1.00 46.15           O  
7243 ATOM   6222  CB  SER A 812      21.671  28.695  36.914  1.00 52.22           C  
7244 ATOM   6223  OG  SER A 812      22.878  28.258  36.336  1.00 78.06           O  
7245 ATOM   6224  N   ILE A 813      18.524  29.878  36.518  1.00 25.75           N  
7246 ATOM   6225  CA  ILE A 813      17.123  29.701  36.793  1.00 29.41           C  
7247 ATOM   6226  C   ILE A 813      16.396  29.414  35.495  1.00 50.63           C  
7248 ATOM   6227  O   ILE A 813      15.820  28.342  35.305  1.00 64.54           O  
7249 ATOM   6228  CB  ILE A 813      16.522  30.934  37.462  1.00100.00           C  
7250 ATOM   6229  CG1 ILE A 813      17.225  31.180  38.787  1.00 34.31           C  
7251 ATOM   6230  CG2 ILE A 813      15.023  30.729  37.672  1.00100.00           C  
7252 ATOM   6231  CD1 ILE A 813      16.525  32.192  39.677  1.00 41.84           C  
7253 ATOM   6232  N   PHE A 814      16.458  30.411  34.608  1.00 35.76           N  
7254 ATOM   6233  CA  PHE A 814      15.872  30.415  33.296  1.00 20.62           C  
7255 ATOM   6234  C   PHE A 814      16.012  29.056  32.691  1.00 24.38           C  
7256 ATOM   6235  O   PHE A 814      15.041  28.419  32.343  1.00 21.24           O  
7257 ATOM   6236  CB  PHE A 814      16.634  31.364  32.382  1.00 30.86           C  
7258 ATOM   6237  CG  PHE A 814      16.204  32.800  32.436  1.00 73.87           C  
7259 ATOM   6238  CD1 PHE A 814      14.876  33.170  32.647  1.00 34.51           C  
7260 ATOM   6239  CD2 PHE A 814      17.164  33.801  32.315  1.00100.00           C  
7261 ATOM   6240  CE1 PHE A 814      14.511  34.511  32.754  1.00100.00           C  
7262 ATOM   6241  CE2 PHE A 814      16.816  35.147  32.373  1.00 64.90           C  
7263 ATOM   6242  CZ  PHE A 814      15.488  35.493  32.599  1.00 63.25           C  
7264 ATOM   6243  N   CYS A 815      17.248  28.625  32.712  1.00  1.00           N  
7265 ATOM   6244  CA  CYS A 815      17.592  27.323  32.209  1.00 12.00           C  
7266 ATOM   6245  C   CYS A 815      16.699  26.343  32.859  1.00  1.00           C  
7267 ATOM   6246  O   CYS A 815      16.028  25.544  32.216  1.00 57.09           O  
7268 ATOM   6247  CB  CYS A 815      19.017  26.950  32.571  1.00 15.40           C  
7269 ATOM   6248  SG  CYS A 815      19.146  25.278  32.066  1.00 38.96           S  
7270 ATOM   6249  N   ILE A 816      16.655  26.446  34.148  1.00 35.92           N  
7271 ATOM   6250  CA  ILE A 816      15.781  25.545  34.854  1.00 57.24           C  
7272 ATOM   6251  C   ILE A 816      14.362  25.867  34.461  1.00 29.28           C  
7273 ATOM   6252  O   ILE A 816      13.611  24.974  34.113  1.00 79.73           O  
7274 ATOM   6253  CB  ILE A 816      15.928  25.556  36.375  1.00 60.08           C  
7275 ATOM   6254  CG1 ILE A 816      17.376  25.372  36.787  1.00100.00           C  
7276 ATOM   6255  CG2 ILE A 816      15.127  24.419  37.028  1.00 15.50           C  
7277 ATOM   6256  CD1 ILE A 816      17.534  24.266  37.849  1.00 43.40           C  
7278 ATOM   6257  N   GLN A 817      14.034  27.160  34.476  1.00 50.20           N  
7279 ATOM   6258  CA  GLN A 817      12.672  27.622  34.167  1.00100.00           C  
7280 ATOM   6259  C   GLN A 817      12.100  26.997  32.917  1.00  9.68           C  
7281 ATOM   6260  O   GLN A 817      11.259  26.101  32.940  1.00100.00           O  
7282 ATOM   6261  CB  GLN A 817      12.472  29.170  34.158  1.00 59.52           C  
7283 ATOM   6262  CG  GLN A 817      11.846  29.741  35.461  1.00100.00           C  
7284 ATOM   6263  CD  GLN A 817      11.895  31.245  35.520  1.00 57.60           C  
7285 ATOM   6264  OE1 GLN A 817      12.323  31.862  34.550  1.00 64.11           O  
7286 ATOM   6265  NE2 GLN A 817      11.449  31.824  36.632  1.00100.00           N  
7287 ATOM   6266  N   TYR A 818      12.586  27.466  31.790  1.00100.00           N  
7288 ATOM   6267  CA  TYR A 818      12.143  26.984  30.499  1.00  4.75           C  
7289 ATOM   6268  C   TYR A 818      12.160  25.474  30.385  1.00 27.17           C  
7290 ATOM   6269  O   TYR A 818      11.185  24.864  29.958  1.00 53.59           O  
7291 ATOM   6270  CB  TYR A 818      13.011  27.624  29.426  1.00 59.26           C  
7292 ATOM   6271  CG  TYR A 818      12.796  29.117  29.302  1.00100.00           C  
7293 ATOM   6272  CD1 TYR A 818      11.517  29.683  29.344  1.00 75.69           C  
7294 ATOM   6273  CD2 TYR A 818      13.891  29.957  29.086  1.00100.00           C  
7295 ATOM   6274  CE1 TYR A 818      11.335  31.055  29.254  1.00 43.29           C  
7296 ATOM   6275  CE2 TYR A 818      13.731  31.336  28.989  1.00100.00           C  
7297 ATOM   6276  CZ  TYR A 818      12.449  31.879  29.054  1.00100.00           C  
7298 ATOM   6277  OH  TYR A 818      12.270  33.239  28.967  1.00100.00           O  
7299 ATOM   6278  N   ASN A 819      13.312  24.908  30.742  1.00 25.59           N  
7300 ATOM   6279  CA  ASN A 819      13.577  23.478  30.657  1.00 33.86           C  
7301 ATOM   6280  C   ASN A 819      12.518  22.535  31.113  1.00  9.16           C  
7302 ATOM   6281  O   ASN A 819      12.370  21.476  30.523  1.00 37.44           O  
7303 ATOM   6282  CB  ASN A 819      14.937  23.081  31.207  1.00  1.00           C  
7304 ATOM   6283  CG  ASN A 819      15.820  22.679  30.052  1.00 29.99           C  
7305 ATOM   6284  OD1 ASN A 819      15.633  21.584  29.488  1.00 68.47           O  
7306 ATOM   6285  ND2 ASN A 819      16.707  23.601  29.630  1.00 40.95           N  
7307 ATOM   6286  N   VAL A 820      11.848  22.926  32.196  1.00 65.70           N  
7308 ATOM   6287  CA  VAL A 820      10.770  22.155  32.805  1.00  3.05           C  
7309 ATOM   6288  C   VAL A 820       9.525  22.222  31.944  1.00100.00           C  
7310 ATOM   6289  O   VAL A 820       8.881  21.214  31.584  1.00 79.40           O  
7311 ATOM   6290  CB  VAL A 820      10.415  22.753  34.148  1.00 46.10           C  
7312 ATOM   6291  CG1 VAL A 820       9.044  22.296  34.546  1.00 35.68           C  
7313 ATOM   6292  CG2 VAL A 820      11.444  22.317  35.182  1.00 18.30           C  
7314 ATOM   6293  N   ARG A 821       9.170  23.467  31.660  1.00 30.78           N  
7315 ATOM   6294  CA  ARG A 821       8.036  23.782  30.829  1.00 28.61           C  
7316 ATOM   6295  C   ARG A 821       7.952  22.892  29.596  1.00 94.72           C  
7317 ATOM   6296  O   ARG A 821       6.863  22.410  29.321  1.00 60.39           O  
7318 ATOM   6297  CB  ARG A 821       8.062  25.239  30.426  1.00 75.35           C  
7319 ATOM   6298  CG  ARG A 821       7.428  26.097  31.523  1.00 26.49           C  
7320 ATOM   6299  CD  ARG A 821       7.099  27.498  31.036  1.00 47.21           C  
7321 ATOM   6300  NE  ARG A 821       7.110  28.478  32.118  1.00 35.32           N  
7322 ATOM   6301  CZ  ARG A 821       7.839  29.597  32.083  1.00 60.27           C  
7323 ATOM   6302  NH1 ARG A 821       8.639  29.901  31.055  1.00 40.56           N  
7324 ATOM   6303  NH2 ARG A 821       7.766  30.436  33.098  1.00 48.78           N  
7325 ATOM   6304  N   SER A 822       9.109  22.709  28.902  1.00 22.62           N  
7326 ATOM   6305  CA  SER A 822       9.230  21.870  27.740  1.00 74.51           C  
7327 ATOM   6306  C   SER A 822       8.483  20.601  28.035  1.00 34.43           C  
7328 ATOM   6307  O   SER A 822       7.369  20.351  27.572  1.00 88.09           O  
7329 ATOM   6308  CB  SER A 822      10.679  21.434  27.537  1.00 19.38           C  
7330 ATOM   6309  OG  SER A 822      11.275  22.223  26.534  1.00 94.17           O  
7331 ATOM   6310  N   PHE A 823       9.130  19.865  28.885  1.00 15.33           N  
7332 ATOM   6311  CA  PHE A 823       8.717  18.601  29.334  1.00 31.04           C  
7333 ATOM   6312  C   PHE A 823       7.239  18.472  29.623  1.00 15.33           C  
7334 ATOM   6313  O   PHE A 823       6.586  17.528  29.213  1.00100.00           O  
7335 ATOM   6314  CB  PHE A 823       9.570  18.267  30.509  1.00 21.31           C  
7336 ATOM   6315  CG  PHE A 823       9.108  17.038  31.153  1.00 16.69           C  
7337 ATOM   6316  CD1 PHE A 823       9.451  15.782  30.639  1.00100.00           C  
7338 ATOM   6317  CD2 PHE A 823       8.294  17.146  32.270  1.00 30.05           C  
7339 ATOM   6318  CE1 PHE A 823       8.971  14.631  31.263  1.00 50.78           C  
7340 ATOM   6319  CE2 PHE A 823       7.846  16.005  32.917  1.00 24.67           C  
7341 ATOM   6320  CZ  PHE A 823       8.184  14.755  32.406  1.00 22.24           C  
7342 ATOM   6321  N   MET A 824       6.696  19.430  30.309  1.00 34.35           N  
7343 ATOM   6322  CA  MET A 824       5.281  19.410  30.612  1.00 66.62           C  
7344 ATOM   6323  C   MET A 824       4.396  19.382  29.381  1.00 34.12           C  
7345 ATOM   6324  O   MET A 824       3.237  19.019  29.416  1.00 90.64           O  
7346 ATOM   6325  CB  MET A 824       4.971  20.704  31.309  1.00 31.25           C  
7347 ATOM   6326  CG  MET A 824       5.598  20.679  32.676  1.00 30.50           C  
7348 ATOM   6327  SD  MET A 824       4.419  20.199  33.893  1.00100.00           S  
7349 ATOM   6328  CE  MET A 824       5.345  18.788  34.506  1.00 11.23           C  
7350 ATOM   6329  N   ASN A 825       4.958  19.849  28.318  1.00 48.13           N  
7351 ATOM   6330  CA  ASN A 825       4.253  19.954  27.073  1.00 61.40           C  
7352 ATOM   6331  C   ASN A 825       4.445  18.753  26.209  1.00 55.14           C  
7353 ATOM   6332  O   ASN A 825       3.538  18.215  25.566  1.00 45.84           O  
7354 ATOM   6333  CB  ASN A 825       4.918  21.105  26.352  1.00 15.81           C  
7355 ATOM   6334  CG  ASN A 825       4.229  22.390  26.678  1.00100.00           C  
7356 ATOM   6335  OD1 ASN A 825       4.116  22.784  27.866  1.00 53.73           O  
7357 ATOM   6336  ND2 ASN A 825       3.715  23.017  25.639  1.00100.00           N  
7358 ATOM   6337  N   VAL A 826       5.696  18.367  26.222  1.00 31.02           N  
7359 ATOM   6338  CA  VAL A 826       6.172  17.295  25.448  1.00 25.02           C  
7360 ATOM   6339  C   VAL A 826       5.733  15.938  25.895  1.00 13.69           C  
7361 ATOM   6340  O   VAL A 826       5.205  15.186  25.097  1.00 20.97           O  
7362 ATOM   6341  CB  VAL A 826       7.666  17.392  25.253  1.00  3.06           C  
7363 ATOM   6342  CG1 VAL A 826       8.129  16.167  24.489  1.00100.00           C  
7364 ATOM   6343  CG2 VAL A 826       7.964  18.648  24.445  1.00 52.79           C  
7365 HETATM 6344  N   MLY A 827       5.991  15.628  27.150  1.00 35.64           N  
7366 HETATM 6345  CA  MLY A 827       5.668  14.351  27.761  1.00 22.46           C  
7367 HETATM 6346  CB  MLY A 827       5.746  14.436  29.271  1.00 76.47           C  
7368 HETATM 6347  CG  MLY A 827       4.443  14.968  29.885  1.00 16.39           C  
7369 HETATM 6348  CD  MLY A 827       4.365  14.642  31.372  1.00 31.25           C  
7370 HETATM 6349  CE  MLY A 827       3.327  15.477  32.112  1.00 64.83           C  
7371 HETATM 6350  NZ  MLY A 827       3.074  15.033  33.493  1.00 61.63           N  
7372 HETATM 6351  CH1 MLY A 827       1.678  15.389  33.842  1.00 94.43           C  
7373 HETATM 6352  CH2 MLY A 827       4.030  15.658  34.416  1.00100.00           C  
7374 HETATM 6353  C   MLY A 827       4.316  13.778  27.331  1.00100.00           C  
7375 HETATM 6354  O   MLY A 827       4.112  12.572  27.462  1.00 43.41           O  
7376 ATOM   6355  N   HIS A 828       3.415  14.634  26.794  1.00 54.70           N  
7377 ATOM   6356  CA  HIS A 828       2.105  14.135  26.367  1.00 45.04           C  
7378 ATOM   6357  C   HIS A 828       2.039  13.854  24.849  1.00 34.78           C  
7379 ATOM   6358  O   HIS A 828       1.066  13.307  24.367  1.00 68.88           O  
7380 ATOM   6359  CB  HIS A 828       0.903  15.008  26.861  1.00 61.39           C  
7381 ATOM   6360  CG  HIS A 828       0.299  14.711  28.249  1.00100.00           C  
7382 ATOM   6361  ND1 HIS A 828       0.072  13.416  28.739  1.00100.00           N  
7383 ATOM   6362  CD2 HIS A 828      -0.187  15.590  29.210  1.00100.00           C  
7384 ATOM   6363  CE1 HIS A 828      -0.490  13.544  29.967  1.00100.00           C  
7385 ATOM   6364  NE2 HIS A 828      -0.665  14.839  30.287  1.00100.00           N  
7386 ATOM   6365  N   TRP A 829       3.092  14.243  24.097  1.00 28.81           N  
7387 ATOM   6366  CA  TRP A 829       3.292  14.124  22.618  1.00  5.35           C  
7388 ATOM   6367  C   TRP A 829       3.760  12.744  22.084  1.00 37.02           C  
7389 ATOM   6368  O   TRP A 829       4.884  12.298  22.354  1.00 41.53           O  
7390 ATOM   6369  CB  TRP A 829       4.409  15.134  22.227  1.00  7.20           C  
7391 ATOM   6370  CG  TRP A 829       4.401  15.543  20.820  1.00  1.64           C  
7392 ATOM   6371  CD1 TRP A 829       3.306  15.837  20.104  1.00  2.73           C  
7393 ATOM   6372  CD2 TRP A 829       5.537  15.786  19.964  1.00  1.00           C  
7394 ATOM   6373  NE1 TRP A 829       3.675  16.160  18.829  1.00 74.67           N  
7395 ATOM   6374  CE2 TRP A 829       5.043  16.143  18.717  1.00  5.17           C  
7396 ATOM   6375  CE3 TRP A 829       6.893  15.741  20.109  1.00 18.82           C  
7397 ATOM   6376  CZ2 TRP A 829       5.877  16.365  17.630  1.00  1.00           C  
7398 ATOM   6377  CZ3 TRP A 829       7.733  16.008  19.037  1.00 11.29           C  
7399 ATOM   6378  CH2 TRP A 829       7.221  16.336  17.830  1.00  8.02           C  
7400 ATOM   6379  N   PRO A 830       2.918  12.111  21.271  1.00 13.15           N  
7401 ATOM   6380  CA  PRO A 830       3.155  10.810  20.662  1.00  4.79           C  
7402 ATOM   6381  C   PRO A 830       4.593  10.570  20.313  1.00  1.00           C  
7403 ATOM   6382  O   PRO A 830       5.255   9.654  20.837  1.00 19.26           O  
7404 ATOM   6383  CB  PRO A 830       2.309  10.820  19.417  1.00 65.20           C  
7405 ATOM   6384  CG  PRO A 830       1.263  11.909  19.590  1.00 17.03           C  
7406 ATOM   6385  CD  PRO A 830       1.636  12.667  20.827  1.00 12.83           C  
7407 ATOM   6386  N   TRP A 831       5.060  11.483  19.500  1.00  1.00           N  
7408 ATOM   6387  CA  TRP A 831       6.403  11.466  18.972  1.00  1.00           C  
7409 ATOM   6388  C   TRP A 831       7.394  11.451  20.066  1.00  4.23           C  
7410 ATOM   6389  O   TRP A 831       8.455  10.873  19.950  1.00 28.61           O  
7411 ATOM   6390  CB  TRP A 831       6.619  12.692  18.096  1.00 49.34           C  
7412 ATOM   6391  CG  TRP A 831       5.794  12.581  16.871  1.00  6.48           C  
7413 ATOM   6392  CD1 TRP A 831       4.601  13.160  16.625  1.00 86.37           C  
7414 ATOM   6393  CD2 TRP A 831       6.111  11.790  15.750  1.00 10.73           C  
7415 ATOM   6394  NE1 TRP A 831       4.160  12.790  15.382  1.00 15.09           N  
7416 ATOM   6395  CE2 TRP A 831       5.062  11.930  14.833  1.00 12.57           C  
7417 ATOM   6396  CE3 TRP A 831       7.185  10.976  15.436  1.00 18.78           C  
7418 ATOM   6397  CZ2 TRP A 831       5.085  11.281  13.638  1.00 27.63           C  
7419 ATOM   6398  CZ3 TRP A 831       7.217  10.329  14.239  1.00  1.00           C  
7420 ATOM   6399  CH2 TRP A 831       6.182  10.494  13.353  1.00  1.00           C  
7421 ATOM   6400  N   MET A 832       7.061  12.154  21.134  1.00 44.83           N  
7422 ATOM   6401  CA  MET A 832       8.040  12.172  22.191  1.00  9.16           C  
7423 ATOM   6402  C   MET A 832       7.999  10.895  23.019  1.00 20.34           C  
7424 ATOM   6403  O   MET A 832       9.039  10.387  23.365  1.00 48.30           O  
7425 ATOM   6404  CB  MET A 832       8.319  13.486  22.900  1.00  1.00           C  
7426 ATOM   6405  CG  MET A 832       9.680  13.516  23.556  1.00  1.00           C  
7427 ATOM   6406  SD  MET A 832      10.755  14.599  22.771  1.00 37.80           S  
7428 ATOM   6407  CE  MET A 832      12.192  14.386  23.828  1.00 25.03           C  
7429 HETATM 6408  N   MLY A 833       6.827  10.308  23.222  1.00  1.00           N  
7430 HETATM 6409  CA  MLY A 833       6.766   9.073  23.915  1.00 13.53           C  
7431 HETATM 6410  CB  MLY A 833       5.363   8.585  24.127  1.00  1.00           C  
7432 HETATM 6411  CG  MLY A 833       4.374   9.671  24.268  1.00 13.68           C  
7433 HETATM 6412  CD  MLY A 833       3.433   9.453  25.447  1.00 49.78           C  
7434 HETATM 6413  CE  MLY A 833       1.973   9.762  25.074  1.00100.00           C  
7435 HETATM 6414  NZ  MLY A 833       1.018   9.318  26.103  1.00 90.23           N  
7436 HETATM 6415  CH1 MLY A 833       0.201  10.434  26.610  1.00100.00           C  
7437 HETATM 6416  CH2 MLY A 833       0.133   8.287  25.542  1.00100.00           C  
7438 HETATM 6417  C   MLY A 833       7.475   8.021  23.138  1.00  1.00           C  
7439 HETATM 6418  O   MLY A 833       8.164   7.154  23.676  1.00 32.49           O  
7440 ATOM   6419  N   LEU A 834       7.275   8.100  21.852  1.00 12.98           N  
7441 ATOM   6420  CA  LEU A 834       7.914   7.152  20.937  1.00  1.00           C  
7442 ATOM   6421  C   LEU A 834       9.412   7.162  21.124  1.00  6.64           C  
7443 ATOM   6422  O   LEU A 834      10.027   6.146  21.436  1.00 27.61           O  
7444 ATOM   6423  CB  LEU A 834       7.572   7.450  19.504  1.00 35.75           C  
7445 ATOM   6424  CG  LEU A 834       7.820   6.253  18.573  1.00  1.00           C  
7446 ATOM   6425  CD1 LEU A 834       6.539   5.729  17.929  1.00 18.58           C  
7447 ATOM   6426  CD2 LEU A 834       8.677   6.725  17.450  1.00 61.77           C  
7448 ATOM   6427  N   PHE A 835       9.968   8.354  20.958  1.00  2.24           N  
7449 ATOM   6428  CA  PHE A 835      11.418   8.571  21.132  1.00  8.35           C  
7450 ATOM   6429  C   PHE A 835      11.872   7.977  22.436  1.00 28.49           C  
7451 ATOM   6430  O   PHE A 835      12.959   7.490  22.582  1.00 36.35           O  
7452 ATOM   6431  CB  PHE A 835      11.636  10.059  21.321  1.00  3.58           C  
7453 ATOM   6432  CG  PHE A 835      13.066  10.482  21.383  1.00  1.35           C  
7454 ATOM   6433  CD1 PHE A 835      13.966  10.097  20.393  1.00 11.89           C  
7455 ATOM   6434  CD2 PHE A 835      13.507  11.360  22.371  1.00 40.08           C  
7456 ATOM   6435  CE1 PHE A 835      15.294  10.521  20.392  1.00 30.82           C  
7457 ATOM   6436  CE2 PHE A 835      14.833  11.785  22.389  1.00 14.12           C  
7458 ATOM   6437  CZ  PHE A 835      15.712  11.384  21.399  1.00  1.52           C  
7459 ATOM   6438  N   PHE A 836      10.972   8.100  23.389  1.00 32.90           N  
7460 ATOM   6439  CA  PHE A 836      11.217   7.627  24.716  1.00  3.66           C  
7461 ATOM   6440  C   PHE A 836      11.339   6.120  24.770  1.00 53.31           C  
7462 ATOM   6441  O   PHE A 836      12.377   5.600  25.200  1.00 28.54           O  
7463 ATOM   6442  CB  PHE A 836      10.233   8.207  25.726  1.00 69.19           C  
7464 ATOM   6443  CG  PHE A 836      10.600   9.622  26.119  1.00  1.00           C  
7465 ATOM   6444  CD1 PHE A 836      11.892  10.132  26.004  1.00 23.94           C  
7466 ATOM   6445  CD2 PHE A 836       9.621  10.463  26.651  1.00100.00           C  
7467 ATOM   6446  CE1 PHE A 836      12.208  11.438  26.413  1.00  1.00           C  
7468 ATOM   6447  CE2 PHE A 836       9.908  11.776  27.026  1.00 40.16           C  
7469 ATOM   6448  CZ  PHE A 836      11.205  12.278  26.899  1.00  6.96           C  
7470 HETATM 6449  N   MLY A 837      10.316   5.397  24.327  1.00  1.00           N  
7471 HETATM 6450  CA  MLY A 837      10.453   3.958  24.408  1.00  1.00           C  
7472 HETATM 6451  CB  MLY A 837       9.177   3.259  23.971  1.00  1.00           C  
7473 HETATM 6452  CG  MLY A 837       7.926   4.023  24.337  1.00  1.00           C  
7474 HETATM 6453  CD  MLY A 837       6.820   3.159  24.958  1.00 35.22           C  
7475 HETATM 6454  CE  MLY A 837       5.430   3.656  24.629  1.00 81.02           C  
7476 HETATM 6455  NZ  MLY A 837       4.392   2.773  25.176  1.00100.00           N  
7477 HETATM 6456  CH1 MLY A 837       3.699   3.444  26.301  1.00100.00           C  
7478 HETATM 6457  CH2 MLY A 837       3.462   2.417  24.084  1.00100.00           C  
7479 HETATM 6458  C   MLY A 837      11.649   3.543  23.577  1.00  1.00           C  
7480 HETATM 6459  O   MLY A 837      12.431   2.693  23.924  1.00 25.77           O  
7481 ATOM   6460  N   ILE A 838      11.817   4.240  22.494  1.00 47.79           N  
7482 ATOM   6461  CA  ILE A 838      12.878   3.926  21.545  1.00 18.52           C  
7483 ATOM   6462  C   ILE A 838      14.294   4.339  21.928  1.00  6.19           C  
7484 ATOM   6463  O   ILE A 838      15.212   3.607  21.696  1.00 19.31           O  
7485 ATOM   6464  CB  ILE A 838      12.403   4.211  20.130  1.00 23.97           C  
7486 ATOM   6465  CG1 ILE A 838      12.074   2.950  19.458  1.00 28.61           C  
7487 ATOM   6466  CG2 ILE A 838      13.270   5.057  19.240  1.00 14.55           C  
7488 ATOM   6467  CD1 ILE A 838      11.164   3.250  18.295  1.00100.00           C  
7489 HETATM 6468  N   MLY A 839      14.428   5.478  22.590  1.00 11.80           N  
7490 HETATM 6469  CA  MLY A 839      15.702   6.018  23.040  1.00  3.14           C  
7491 HETATM 6470  CB  MLY A 839      15.505   7.044  24.130  1.00  7.83           C  
7492 HETATM 6471  CG  MLY A 839      16.816   7.669  24.642  1.00 14.28           C  
7493 HETATM 6472  CD  MLY A 839      16.653   9.072  25.246  1.00  1.36           C  
7494 HETATM 6473  CE  MLY A 839      17.842   9.996  24.974  1.00 42.56           C  
7495 HETATM 6474  NZ  MLY A 839      17.819  11.178  25.839  1.00  6.89           N  
7496 HETATM 6475  CH1 MLY A 839      18.675  10.903  26.996  1.00100.00           C  
7497 HETATM 6476  CH2 MLY A 839      18.220  12.380  25.070  1.00100.00           C  
7498 HETATM 6477  C   MLY A 839      16.640   4.991  23.616  1.00  8.03           C  
7499 HETATM 6478  O   MLY A 839      17.822   5.194  23.738  1.00 50.36           O  
7500 ATOM   6479  N   PRO A 840      16.129   3.883  24.082  1.00 17.01           N  
7501 ATOM   6480  CA  PRO A 840      17.044   2.929  24.665  1.00 18.32           C  
7502 ATOM   6481  C   PRO A 840      17.729   2.011  23.700  1.00 23.57           C  
7503 ATOM   6482  O   PRO A 840      18.933   1.797  23.803  1.00 48.47           O  
7504 ATOM   6483  CB  PRO A 840      16.266   2.165  25.743  1.00  5.91           C  
7505 ATOM   6484  CG  PRO A 840      14.881   2.762  25.802  1.00 41.02           C  
7506 ATOM   6485  CD  PRO A 840      14.832   3.910  24.814  1.00 44.57           C  
7507 ATOM   6486  N   LEU A 841      16.956   1.453  22.754  1.00  6.03           N  
7508 ATOM   6487  CA  LEU A 841      17.523   0.535  21.760  1.00 40.29           C  
7509 ATOM   6488  C   LEU A 841      18.770   1.103  21.063  1.00  1.00           C  
7510 ATOM   6489  O   LEU A 841      19.486   0.407  20.375  1.00100.00           O  
7511 ATOM   6490  CB  LEU A 841      16.478   0.208  20.678  1.00  2.73           C  
7512 ATOM   6491  CG  LEU A 841      15.550  -0.897  21.012  1.00  1.00           C  
7513 ATOM   6492  CD1 LEU A 841      14.712  -0.486  22.216  1.00 95.80           C  
7514 ATOM   6493  CD2 LEU A 841      14.614  -1.241  19.837  1.00 31.38           C  
7515 ATOM   6494  N   LEU A 842      18.957   2.401  21.229  1.00 39.81           N  
7516 ATOM   6495  CA  LEU A 842      20.038   3.068  20.590  1.00 13.60           C  
7517 ATOM   6496  C   LEU A 842      21.325   2.844  21.291  1.00 15.88           C  
7518 ATOM   6497  O   LEU A 842      21.386   2.326  22.387  1.00 53.29           O  
7519 ATOM   6498  CB  LEU A 842      19.849   4.566  20.659  1.00  9.94           C  
7520 ATOM   6499  CG  LEU A 842      18.936   5.086  19.569  1.00 30.11           C  
7521 ATOM   6500  CD1 LEU A 842      17.959   4.014  19.136  1.00  1.00           C  
7522 ATOM   6501  CD2 LEU A 842      18.122   6.281  20.036  1.00  2.27           C  
7523 ATOM   6502  N   LYS A 843      22.342   3.339  20.618  1.00 82.78           N  
7524 ATOM   6503  CA  LYS A 843      23.690   3.255  21.142  1.00100.00           C  
7525 ATOM   6504  C   LYS A 843      24.463   4.504  20.739  1.00100.00           C  
7526 ATOM   6505  O   LYS A 843      24.477   4.868  19.565  1.00100.00           O  
7527 ATOM   6506  CB  LYS A 843      24.405   1.993  20.674  1.00100.00           C  
7528 ATOM   6507  CG  LYS A 843      24.462   1.854  19.147  1.00100.00           C  
7529 ATOM   6508  CD  LYS A 843      24.695   0.411  18.685  1.00100.00           C  
7530 ATOM   6509  CE  LYS A 843      26.162   0.059  18.447  1.00100.00           C  
7531 ATOM   6510  NZ  LYS A 843      26.393  -0.628  17.167  1.00100.00           N  
7532 TER    6511      LYS A 843                                                      
7533 ATOM   6512  CA  PHE B  19      20.684  21.151  19.019  1.00 16.21           C  
7534 ATOM   6513  CA  ASP B  20      23.812  19.149  19.640  1.00 12.75           C  
7535 ATOM   6514  CA  GLU B  21      25.673  16.973  17.255  1.00  9.20           C  
7536 ATOM   6515  CA  THR B  22      24.946  14.215  19.675  1.00 68.65           C  
7537 ATOM   6516  CA  GLU B  23      21.328  15.079  20.208  1.00 18.34           C  
7538 ATOM   6517  CA  ILE B  24      20.962  15.025  16.528  1.00 19.20           C  
7539 ATOM   6518  CA  GLU B  25      22.681  11.680  16.080  1.00 23.09           C  
7540 ATOM   6519  CA  ASP B  26      20.360  10.181  18.722  1.00  1.00           C  
7541 ATOM   6520  CA  PHE B  27      17.549  11.356  16.542  1.00  8.28           C  
7542 ATOM   6521  CA  LYS B  28      18.955  10.022  13.441  1.00  6.04           C  
7543 ATOM   6522  CA  GLU B  29      19.371   6.564  14.782  1.00 29.01           C  
7544 ATOM   6523  CA  ALA B  30      15.991   6.940  16.211  1.00  7.02           C  
7545 ATOM   6524  CA  PHE B  31      14.722   7.952  12.820  1.00  7.69           C  
7546 ATOM   6525  CA  THR B  32      16.339   4.922  11.401  1.00  1.80           C  
7547 ATOM   6526  CA  VAL B  33      14.681   2.510  13.843  1.00  2.28           C  
7548 ATOM   6527  CA  ILE B  34      11.299   3.791  12.843  1.00  1.00           C  
7549 ATOM   6528  CA  ASP B  35      12.128   3.811   9.165  1.00  6.03           C  
7550 ATOM   6529  CA  GLN B  36      11.597   0.060   8.683  1.00  1.00           C  
7551 ATOM   6530  CA  ASN B  37      12.187   0.205   4.963  1.00  1.00           C  
7552 ATOM   6531  CA  ALA B  38      15.493   2.103   4.666  1.00 54.62           C  
7553 ATOM   6532  CA  ASP B  39      13.737   4.160   1.954  1.00  6.41           C  
7554 ATOM   6533  CA  GLY B  40      14.527   7.321   3.828  1.00 13.40           C  
7555 ATOM   6534  CA  ILE B  41      10.976   8.438   4.559  1.00 12.50           C  
7556 ATOM   6535  CA  ILE B  42       8.776   7.657   7.573  1.00  4.39           C  
7557 ATOM   6536  CA  ASP B  43       5.221   6.625   6.865  1.00  1.00           C  
7558 ATOM   6537  CA  LYS B  44       2.255   4.737   8.317  1.00  1.00           C  
7559 ATOM   6538  CA  ASP B  45       3.740   1.398   7.413  1.00  6.40           C  
7560 ATOM   6539  CA  ASP B  46       6.900   2.055   9.382  1.00  1.00           C  
7561 ATOM   6540  CA  LEU B  47       4.961   3.285  12.360  1.00  1.00           C  
7562 ATOM   6541  CA  ARG B  48       2.668   0.293  12.566  1.00  1.00           C  
7563 ATOM   6542  CA  GLU B  49       5.620  -1.989  12.526  1.00  8.94           C  
7564 ATOM   6543  CA  THR B  50       7.725   0.114  14.825  1.00  2.86           C  
7565 ATOM   6544  CA  PHE B  51       4.961  -0.408  17.268  1.00 10.70           C  
7566 ATOM   6545  CA  ALA B  52       4.256  -4.029  16.593  1.00 22.55           C  
7567 ATOM   6546  CA  ALA B  53       7.929  -4.675  17.228  1.00  1.00           C  
7568 ATOM   6547  CA  MET B  54       7.589  -2.972  20.583  1.00  1.00           C  
7569 ATOM   6548  CA  GLY B  55       4.556  -5.020  21.523  1.00  1.75           C  
7570 ATOM   6549  CA  ARG B  56       1.709  -2.709  20.653  1.00  1.68           C  
7571 ATOM   6550  CA  LEU B  57      -0.650  -4.410  18.232  1.00 71.79           C  
7572 ATOM   6551  CA  ASN B  58      -3.831  -2.542  19.013  1.00 75.30           C  
7573 ATOM   6552  CA  VAL B  59      -3.039   0.262  16.624  1.00  9.17           C  
7574 ATOM   6553  CA  LYS B  60      -5.832   2.324  15.154  1.00 31.60           C  
7575 ATOM   6554  CA  ASN B  61      -5.239   4.339  12.016  1.00  1.00           C  
7576 ATOM   6555  CA  GLU B  62      -6.565   7.539  13.548  1.00  1.00           C  
7577 ATOM   6556  CA  GLU B  63      -3.564   7.287  15.781  1.00 35.78           C  
7578 ATOM   6557  CA  LEU B  64      -1.166   6.494  13.021  1.00  1.00           C  
7579 ATOM   6558  CA  ASP B  65      -2.729   9.360  11.076  1.00  1.00           C  
7580 ATOM   6559  CA  ALA B  66      -2.716  11.783  13.906  1.00  2.00           C  
7581 ATOM   6560  CA  MET B  67       1.004  11.441  14.233  1.00  1.00           C  
7582 ATOM   6561  CA  ILE B  68       1.453  11.915  10.555  1.00  1.00           C  
7583 ATOM   6562  CA  LYS B  69      -0.642  14.956  10.257  1.00 26.73           C  
7584 ATOM   6563  CA  GLU B  70       1.888  16.782  12.428  1.00 12.03           C  
7585 ATOM   6564  CA  ALA B  71       3.697  17.528   9.237  1.00 22.91           C  
7586 ATOM   6565  CA  SER B  72       2.783  18.884   5.770  1.00 50.14           C  
7587 ATOM   6566  CA  GLY B  73       5.341  16.837   3.877  1.00 70.63           C  
7588 ATOM   6567  CA  PRO B  74       6.653  13.325   3.526  1.00100.00           C  
7589 ATOM   6568  CA  ILE B  75       8.425  12.909   6.823  1.00 17.40           C  
7590 ATOM   6569  CA  ASN B  76      12.047  12.702   5.882  1.00  5.09           C  
7591 ATOM   6570  CA  PHE B  77      14.836  13.516   8.392  1.00 13.48           C  
7592 ATOM   6571  CA  THR B  78      14.731  17.249   8.093  1.00  1.00           C  
7593 ATOM   6572  CA  VAL B  79      10.954  17.404   8.503  1.00 55.52           C  
7594 ATOM   6573  CA  PHE B  80      11.234  15.117  11.482  1.00  8.29           C  
7595 ATOM   6574  CA  LEU B  81      14.111  16.934  13.105  1.00  1.00           C  
7596 ATOM   6575  CA  THR B  82      12.336  20.209  12.464  1.00  3.78           C  
7597 ATOM   6576  CA  MET B  83       9.101  18.833  13.826  1.00  2.12           C  
7598 ATOM   6577  CA  PHE B  84      10.808  17.741  16.984  1.00 36.34           C  
7599 ATOM   6578  CA  GLY B  85      12.995  20.775  17.295  1.00 28.25           C  
7600 ATOM   6579  CA  GLU B  86       9.953  22.938  17.352  1.00 10.78           C  
7601 ATOM   6580  CA  LYS B  87       8.251  21.278  20.304  1.00  4.94           C  
7602 ATOM   6581  CA  LEU B  88      11.406  21.161  22.449  1.00  2.22           C  
7603 ATOM   6582  CA  LYS B  89      12.265  24.811  21.892  1.00 60.57           C  
7604 ATOM   6583  CA  GLY B  90      13.426  25.678  25.427  1.00100.00           C  
7605 ATOM   6584  CA  ALA B  91      14.869  22.257  26.134  1.00  1.00           C  
7606 ATOM   6585  CA  ASP B  92      18.530  21.477  26.779  1.00 57.29           C  
7607 ATOM   6586  CA  PRO B  93      20.647  18.360  27.163  1.00  1.00           C  
7608 ATOM   6587  CA  GLU B  94      20.803  16.712  30.592  1.00 21.55           C  
7609 ATOM   6588  CA  ASP B  95      24.161  17.929  31.851  1.00 56.71           C  
7610 ATOM   6589  CA  VAL B  96      23.374  21.458  30.832  1.00 52.98           C  
7611 ATOM   6590  CA  ILE B  97      20.344  21.230  33.139  1.00 64.29           C  
7612 ATOM   6591  CA  MET B  98      22.275  19.821  36.051  1.00 85.37           C  
7613 ATOM   6592  CA  GLY B  99      24.487  22.906  36.083  1.00 28.87           C  
7614 ATOM   6593  CA  ALA B 100      21.479  25.114  36.795  1.00 30.49           C  
7615 ATOM   6594  CA  PHE B 101      20.969  23.006  39.786  1.00 61.14           C  
7616 ATOM   6595  CA  LYS B 102      24.631  22.652  40.602  1.00100.00           C  
7617 ATOM   6596  CA  VAL B 103      24.648  26.409  40.802  1.00 37.17           C  
7618 ATOM   6597  CA  LEU B 104      21.713  26.340  43.188  1.00 44.82           C  
7619 ATOM   6598  CA  ASP B 105      23.538  23.636  45.081  1.00  1.61           C  
7620 ATOM   6599  CA  PRO B 106      26.606  25.890  44.981  1.00100.00           C  
7621 ATOM   6600  CA  ASP B 107      27.455  24.080  48.162  1.00100.00           C  
7622 ATOM   6601  CA  GLY B 108      27.955  20.793  46.426  1.00100.00           C  
7623 ATOM   6602  CA  LYS B 109      26.323  17.453  46.733  1.00100.00           C  
7624 ATOM   6603  CA  GLY B 110      22.849  16.620  47.926  1.00100.00           C  
7625 ATOM   6604  CA  SER B 111      19.849  18.579  46.735  1.00 41.71           C  
7626 ATOM   6605  CA  ILE B 112      17.703  21.623  47.301  1.00 98.84           C  
7627 ATOM   6606  CA  LYS B 113      14.573  22.342  49.356  1.00 74.32           C  
7628 ATOM   6607  CA  LYS B 114      10.926  22.742  48.241  1.00 22.97           C  
7629 ATOM   6608  CA  SER B 115      10.461  26.321  49.428  1.00 84.85           C  
7630 ATOM   6609  CA  PHE B 116      13.914  27.397  48.339  1.00100.00           C  
7631 ATOM   6610  CA  LEU B 117      13.011  26.866  44.704  1.00 26.48           C  
7632 ATOM   6611  CA  GLU B 118       9.325  27.488  45.151  1.00 46.66           C  
7633 ATOM   6612  CA  GLU B 119      10.105  31.148  45.873  1.00100.00           C  
7634 ATOM   6613  CA  LEU B 120      12.835  31.396  43.299  1.00 34.85           C  
7635 ATOM   6614  CA  LEU B 121      10.743  30.247  40.334  1.00 22.32           C  
7636 ATOM   6615  CA  THR B 122       8.130  32.734  41.466  1.00 39.87           C  
7637 ATOM   6616  CA  THR B 123      10.549  35.570  42.401  1.00 40.14           C  
7638 ATOM   6617  CA  GLY B 124      12.364  35.808  39.150  1.00 53.00           C  
7639 ATOM   6618  CA  GLY B 125      12.533  34.381  35.689  1.00 77.07           C  
7640 ATOM   6619  CA  GLY B 126       8.763  34.239  35.303  1.00 59.33           C  
7641 ATOM   6620  CA  PHE B 128       6.646  31.439  36.825  1.00 30.51           C  
7642 ATOM   6621  CA  THR B 129       3.038  30.801  37.914  1.00 79.51           C  
7643 ATOM   6622  CA  PRO B 130       1.516  28.748  40.776  1.00100.00           C  
7644 ATOM   6623  CA  GLU B 131      -0.738  26.600  38.604  1.00100.00           C  
7645 ATOM   6624  CA  GLU B 132       2.655  25.772  37.090  1.00 25.65           C  
7646 ATOM   6625  CA  ILE B 133       4.414  24.846  40.339  1.00 74.84           C  
7647 ATOM   6626  CA  LYS B 134       1.972  22.428  41.981  1.00 96.32           C  
7648 ATOM   6627  CA  ASN B 135       1.968  20.557  38.709  1.00100.00           C  
7649 ATOM   6628  CA  MET B 136       5.714  20.404  39.181  1.00 46.65           C  
7650 ATOM   6629  CA  TRP B 137       5.684  18.999  42.690  1.00 58.33           C  
7651 ATOM   6630  CA  ALA B 138       3.055  16.608  41.439  1.00 53.09           C  
7652 ATOM   6631  CA  ALA B 139       5.187  15.481  38.521  1.00 24.62           C  
7653 ATOM   6632  CA  PHE B 140       8.431  16.180  40.300  1.00 73.19           C  
7654 ATOM   6633  CA  PRO B 141       7.686  15.121  43.903  1.00100.00           C  
7655 ATOM   6634  CA  VAL B 148      13.937  17.579  45.784  1.00 74.78           C  
7656 ATOM   6635  CA  ASP B 149      16.492  15.248  44.178  1.00100.00           C  
7657 ATOM   6636  CA  TYR B 150      17.137  17.208  41.011  1.00 23.84           C  
7658 ATOM   6637  CA  LYS B 151      19.527  14.588  39.677  1.00 69.27           C  
7659 ATOM   6638  CA  ASN B 152      16.387  12.563  39.161  1.00  1.76           C  
7660 ATOM   6639  CA  ILE B 153      14.508  15.589  37.911  1.00 33.65           C  
7661 ATOM   6640  CA  CYS B 154      16.873  15.844  34.965  1.00 17.60           C  
7662 ATOM   6641  CA  TYR B 155      16.920  12.198  34.022  1.00 67.56           C  
7663 ATOM   6642  CA  VAL B 156      13.202  12.301  33.629  1.00 60.88           C  
7664 ATOM   6643  CA  ILE B 157      13.070  15.363  31.445  1.00 40.84           C  
7665 ATOM   6644  CA  THR B 158      15.782  13.928  29.248  1.00 11.76           C  
7666 ATOM   6645  CA  HIS B 159      14.921  10.257  29.657  1.00 35.86           C  
7667 ATOM   6646  CA  GLY B 160      11.152  10.031  30.062  1.00 31.10           C  
7668 ATOM   6647  CA  GLU B 161       8.580   9.896  32.866  1.00 50.46           C  
7669 ATOM   6648  CA  ASP B 162       9.037   6.442  34.413  1.00 49.81           C  
7670 ATOM   6649  CA  ALA B 163      12.647   6.474  35.562  1.00 62.93           C  
7671 TER    6650      ALA B 163                                                      
7672 ATOM   6651  CA  ALA C   5      26.441  59.823  35.084  1.00100.00           C  
7673 ATOM   6652  CA  ALA C   6      22.927  58.668  34.085  1.00100.00           C  
7674 ATOM   6653  CA  ALA C   7      23.499  55.172  35.544  1.00100.00           C  
7675 ATOM   6654  CA  ASP C   8      20.553  53.587  33.733  1.00 60.44           C  
7676 ATOM   6655  CA  ASP C   9      21.702  50.491  35.577  1.00100.00           C  
7677 ATOM   6656  CA  PHE C  10      19.841  51.238  38.772  1.00 41.20           C  
7678 ATOM   6657  CA  LYS C  11      16.572  50.802  36.929  1.00 99.87           C  
7679 ATOM   6658  CA  GLU C  12      17.866  47.589  35.496  1.00 93.98           C  
7680 ATOM   6659  CA  ALA C  13      18.513  46.321  39.014  1.00 62.00           C  
7681 ATOM   6660  CA  PHE C  14      15.054  47.443  40.134  1.00 64.95           C  
7682 ATOM   6661  CA  LEU C  15      13.376  44.595  38.392  1.00 90.48           C  
7683 ATOM   6662  CA  LEU C  16      15.842  42.122  39.752  1.00 28.75           C  
7684 ATOM   6663  CA  PHE C  17      14.116  42.415  43.108  1.00 84.59           C  
7685 ATOM   6664  CA  ASP C  18      10.710  42.744  41.530  1.00 53.47           C  
7686 ATOM   6665  CA  ARG C  19       9.393  39.307  42.367  1.00 28.09           C  
7687 ATOM   6666  CA  THR C  20       5.862  39.606  41.363  1.00100.00           C  
7688 ATOM   6667  CA  GLY C  21       7.099  40.936  38.039  1.00 39.34           C  
7689 ATOM   6668  CA  ASP C  22       5.021  44.058  38.511  1.00 50.52           C  
7690 ATOM   6669  CA  ALA C  23       7.980  46.467  38.513  1.00100.00           C  
7691 ATOM   6670  CA  LYS C  24       6.728  48.241  41.608  1.00 31.22           C  
7692 ATOM   6671  CA  ILE C  25       8.639  47.622  44.871  1.00100.00           C  
7693 ATOM   6672  CA  THR C  26       7.535  47.415  48.546  1.00 73.85           C  
7694 ATOM   6673  CA  ALA C  27       8.302  50.107  51.141  1.00100.00           C  
7695 ATOM   6674  CA  SER C  28      10.135  47.686  53.373  1.00100.00           C  
7696 ATOM   6675  CA  GLN C  29      12.007  46.400  50.373  1.00 18.80           C  
7697 ATOM   6676  CA  VAL C  30      13.225  49.971  50.061  1.00 27.55           C  
7698 ATOM   6677  CA  GLY C  31      15.642  49.871  52.931  1.00 30.86           C  
7699 ATOM   6678  CA  ASP C  32      17.402  46.897  51.436  1.00100.00           C  
7700 ATOM   6679  CA  ILE C  33      17.900  47.811  47.798  1.00 14.07           C  
7701 ATOM   6680  CA  ALA C  34      19.368  51.125  48.731  1.00 33.04           C  
7702 ATOM   6681  CA  ARG C  35      22.154  49.096  50.359  1.00 90.24           C  
7703 ATOM   6682  CA  ALA C  36      23.367  47.192  47.314  1.00100.00           C  
7704 ATOM   6683  CA  LEU C  37      23.269  50.446  45.344  1.00 50.33           C  
7705 ATOM   6684  CA  GLY C  38      26.662  51.918  46.273  1.00100.00           C  
7706 ATOM   6685  CA  GLN C  39      25.991  53.119  49.823  1.00 50.76           C  
7707 ATOM   6686  CA  ASN C  40      25.448  51.830  53.324  1.00 30.60           C  
7708 ATOM   6687  CA  PRO C  41      22.553  53.771  54.954  1.00 75.80           C  
7709 ATOM   6688  CA  THR C  42      21.355  53.039  58.515  1.00 40.63           C  
7710 ATOM   6689  CA  ASN C  43      18.066  51.908  60.054  1.00 44.91           C  
7711 ATOM   6690  CA  ALA C  44      16.465  54.726  61.948  1.00100.00           C  
7712 ATOM   6691  CA  GLU C  45      17.839  56.811  59.130  1.00  1.00           C  
7713 ATOM   6692  CA  ILE C  46      15.679  55.144  56.523  1.00 29.53           C  
7714 ATOM   6693  CA  ASN C  47      12.812  54.970  58.935  1.00 59.37           C  
7715 ATOM   6694  CA  LYS C  48      13.086  58.745  59.378  1.00100.00           C  
7716 ATOM   6695  CA  ILE C  49      12.117  58.585  55.670  1.00100.00           C  
7717 ATOM   6696  CA  ALA C  61       1.506  49.584  49.734  1.00100.00           C  
7718 ATOM   6697  CA  ALA C  62       4.368  49.971  47.219  1.00 63.26           C  
7719 ATOM   6698  CA  ILE C  63       5.952  52.471  44.831  1.00100.00           C  
7720 ATOM   6699  CA  THR C  64       8.111  52.500  41.650  1.00 26.66           C  
7721 ATOM   6700  CA  PHE C  65      11.422  53.874  40.112  1.00 37.24           C  
7722 ATOM   6701  CA  GLU C  66       9.398  56.960  40.808  1.00 33.25           C  
7723 ATOM   6702  CA  GLU C  67      10.243  57.363  44.464  1.00100.00           C  
7724 ATOM   6703  CA  PHE C  68      13.128  54.939  44.579  1.00 32.13           C  
7725 ATOM   6704  CA  LEU C  69      15.546  57.055  42.544  1.00 79.70           C  
7726 ATOM   6705  CA  PRO C  70      14.714  60.103  44.642  1.00100.00           C  
7727 ATOM   6706  CA  MET C  71      14.587  58.326  47.982  1.00100.00           C  
7728 ATOM   6707  CA  LEU C  72      17.848  56.760  46.944  1.00 35.38           C  
7729 ATOM   6708  CA  GLN C  73      19.815  59.828  45.905  1.00 70.26           C  
7730 ATOM   6709  CA  ALA C  74      18.817  61.151  49.265  1.00100.00           C  
7731 ATOM   6710  CA  ALA C  75      21.009  58.635  51.094  1.00 82.52           C  
7732 ATOM   6711  CA  ALA C  76      23.754  59.194  48.599  1.00 41.43           C  
7733 ATOM   6712  CA  ASN C  77      24.051  62.359  50.314  1.00 76.91           C  
7734 ATOM   6713  CA  ASN C  78      25.094  61.703  53.908  1.00100.00           C  
7735 ATOM   6714  CA  LYS C  79      27.047  58.744  52.643  1.00100.00           C  
7736 ATOM   6715  CA  ASP C  80      30.363  60.454  53.498  1.00100.00           C  
7737 ATOM   6716  CA  GLN C  81      30.421  58.527  56.768  1.00 97.35           C  
7738 ATOM   6717  CA  GLY C  82      31.669  55.623  54.639  1.00100.00           C  
7739 ATOM   6718  CA  THR C  83      34.788  56.972  56.319  1.00 66.64           C  
7740 ATOM   6719  CA  PHE C  84      36.993  54.156  57.425  1.00 30.67           C  
7741 ATOM   6720  CA  GLU C  85      39.369  56.121  59.692  1.00100.00           C  
7742 ATOM   6721  CA  ASP C  86      36.974  55.410  62.515  1.00100.00           C  
7743 ATOM   6722  CA  PHE C  87      36.157  51.755  62.023  1.00 87.49           C  
7744 ATOM   6723  CA  VAL C  88      39.231  49.670  62.511  1.00 23.80           C  
7745 ATOM   6724  CA  GLU C  89      39.698  51.829  65.556  1.00100.00           C  
7746 ATOM   6725  CA  GLY C  90      36.442  51.151  67.427  1.00  9.50           C  
7747 ATOM   6726  CA  LEU C  91      37.038  47.485  67.394  1.00 47.91           C  
7748 ATOM   6727  CA  ARG C  92      40.520  47.787  69.082  1.00 75.22           C  
7749 ATOM   6728  CA  VAL C  93      38.514  49.317  71.855  1.00 17.58           C  
7750 ATOM   6729  CA  PHE C  94      36.667  46.091  72.405  1.00 64.21           C  
7751 ATOM   6730  CA  ASP C  95      39.726  43.983  72.874  1.00 81.11           C  
7752 ATOM   6731  CA  LYS C  96      43.217  45.221  72.399  1.00100.00           C  
7753 ATOM   6732  CA  GLU C  97      45.979  43.478  74.290  1.00 72.97           C  
7754 ATOM   6733  CA  GLY C  98      48.639  43.694  71.632  1.00100.00           C  
7755 ATOM   6734  CA  ASN C  99      47.245  42.751  68.295  1.00100.00           C  
7756 ATOM   6735  CA  GLY C 100      44.005  43.782  66.639  1.00100.00           C  
7757 ATOM   6736  CA  THR C 101      42.547  41.169  68.949  1.00  1.00           C  
7758 ATOM   6737  CA  VAL C 102      38.845  40.652  69.592  1.00 44.62           C  
7759 ATOM   6738  CA  MET C 103      37.152  37.486  70.814  1.00 73.42           C  
7760 ATOM   6739  CA  GLY C 104      34.230  35.913  69.011  1.00 38.46           C  
7761 ATOM   6740  CA  ALA C 105      31.700  36.161  71.787  1.00 27.14           C  
7762 ATOM   6741  CA  GLU C 106      32.254  39.860  72.310  1.00 11.95           C  
7763 ATOM   6742  CA  LEU C 107      31.522  40.868  68.754  1.00 55.52           C  
7764 ATOM   6743  CA  ARG C 108      28.835  38.255  68.317  1.00  1.77           C  
7765 ATOM   6744  CA  HIS C 109      26.776  39.493  71.234  1.00100.00           C  
7766 ATOM   6745  CA  VAL C 110      27.677  43.135  70.799  1.00 47.38           C  
7767 ATOM   6746  CA  LEU C 111      26.367  43.066  67.230  1.00 19.46           C  
7768 ATOM   6747  CA  ALA C 112      23.128  41.227  68.025  1.00 25.06           C  
7769 ATOM   6748  CA  THR C 113      22.031  43.165  71.126  1.00100.00           C  
7770 ATOM   6749  CA  LEU C 114      23.328  46.702  71.163  1.00 37.81           C  
7771 ATOM   6750  CA  GLY C 115      22.109  49.538  69.041  1.00 35.25           C  
7772 ATOM   6751  CA  GLU C 116      20.393  48.371  65.920  1.00100.00           C  
7773 ATOM   6752  CA  LYS C 117      20.581  44.711  66.813  1.00 15.16           C  
7774 ATOM   6753  CA  MET C 118      21.370  42.407  63.919  1.00 81.71           C  
7775 ATOM   6754  CA  THR C 119      20.355  38.761  63.716  1.00 42.31           C  
7776 ATOM   6755  CA  GLU C 120      22.050  35.660  65.137  1.00 31.00           C  
7777 ATOM   6756  CA  GLU C 121      21.632  34.287  61.648  1.00100.00           C  
7778 ATOM   6757  CA  GLU C 122      23.150  37.358  60.021  1.00 58.80           C  
7779 ATOM   6758  CA  VAL C 123      26.049  37.762  62.346  1.00 31.79           C  
7780 ATOM   6759  CA  GLU C 124      26.918  34.123  62.177  1.00 64.91           C  
7781 ATOM   6760  CA  GLU C 125      27.199  34.807  58.506  1.00 65.43           C  
7782 ATOM   6761  CA  LEU C 126      29.406  37.810  58.989  1.00 48.16           C  
7783 ATOM   6762  CA  MET C 127      31.582  35.548  61.108  1.00100.00           C  
7784 ATOM   6763  CA  LYS C 128      32.272  33.446  58.078  1.00 68.30           C  
7785 ATOM   6764  CA  GLY C 129      35.384  31.313  58.475  1.00100.00           C  
7786 ATOM   6765  CA  GLN C 130      37.409  34.403  59.275  1.00100.00           C  
7787 ATOM   6766  CA  GLU C 131      37.210  33.526  62.981  1.00100.00           C  
7788 ATOM   6767  CA  ASP C 132      38.942  30.251  63.594  1.00100.00           C  
7789 ATOM   6768  CA  SER C 133      39.241  28.029  66.631  1.00100.00           C  
7790 ATOM   6769  CA  ASN C 134      41.842  30.568  67.658  1.00100.00           C  
7791 ATOM   6770  CA  GLY C 135      38.783  31.882  69.502  1.00 43.46           C  
7792 ATOM   6771  CA  CYS C 136      40.151  35.330  68.895  1.00100.00           C  
7793 ATOM   6772  CA  ILE C 137      39.489  37.388  65.815  1.00 10.47           C  
7794 ATOM   6773  CA  ASN C 138      41.839  39.724  63.993  1.00 48.34           C  
7795 ATOM   6774  CA  TYR C 139      40.008  42.957  63.572  1.00 45.56           C  
7796 ATOM   6775  CA  GLU C 140      42.315  44.563  61.076  1.00100.00           C  
7797 ATOM   6776  CA  ALA C 141      41.074  42.297  58.333  1.00100.00           C  
7798 ATOM   6777  CA  PHE C 142      37.616  42.057  59.452  1.00  6.72           C  
7799 ATOM   6778  CA  VAL C 143      36.938  45.579  58.305  1.00 74.87           C  
7800 ATOM   6779  CA  LYS C 144      38.874  45.044  55.107  1.00 66.71           C  
7801 ATOM   6780  CA  HIS C 145      36.752  42.006  54.315  1.00100.00           C  
7802 ATOM   6781  CA  ILE C 146      33.625  43.936  55.345  1.00 13.46           C  
7803 ATOM   6782  CA  MET C 147      34.531  47.072  53.393  1.00 57.73           C  
7804 ATOM   6783  CA  SER C 148      34.967  44.635  50.530  1.00100.00           C  
7805 ATOM   6784  CA  VAL C 149      31.639  44.153  48.790  1.00 56.54           C  
7806 TER    6785      VAL C 149                                                      
7807 HETATM 6786 MG    MG  4000       9.518   4.393   4.974  1.00 12.61          MG  
7808 HETATM 6787  S   SO4  5000      24.459  28.002 113.426  1.00 48.43           S  
7809 HETATM 6788  O1  SO4  5000      24.270  28.475 112.074  1.00 65.64           O  
7810 HETATM 6789  O2  SO4  5000      24.605  29.142 114.299  1.00 93.11           O  
7811 HETATM 6790  O3  SO4  5000      23.323  27.247 113.871  1.00 64.93           O  
7812 HETATM 6791  O4  SO4  5000      25.632  27.173 113.453  1.00 32.68           O  
7813 CONECT  104  103  105  113                                                      
7814 CONECT  113  104  114                                                           
7815 CONECT  114  113  115  122                                                      
7816 CONECT  115  114  116                                                           
7817 CONECT  116  115  117                                                           
7818 CONECT  117  116  118                                                           
7819 CONECT  118  117  119                                                           
7820 CONECT  119  118  120  121                                                      
7821 CONECT  120  119                                                                
7822 CONECT  121  119                                                                
7823 CONECT  122  114  123  124                                                      
7824 CONECT  123  122                                                                
7825 CONECT  124  122  125                                                           
7826 CONECT  201  200  202  207                                                      
7827 CONECT  207  201  208                                                           
7828 CONECT  208  207  209  216                                                      
7829 CONECT  209  208  210                                                           
7830 CONECT  210  209  211                                                           
7831 CONECT  211  210  212                                                           
7832 CONECT  212  211  213                                                           
7833 CONECT  213  212  214  215                                                      
7834 CONECT  214  213                                                                
7835 CONECT  215  213                                                                
7836 CONECT  216  208  217  218                                                      
7837 CONECT  217  216                                                                
7838 CONECT  218  216  219  224                                                      
7839 CONECT  246  245  247  249                                                      
7840 CONECT  249  246  250                                                           
7841 CONECT  250  249  251  258                                                      
7842 CONECT  251  250  252                                                           
7843 CONECT  252  251  253                                                           
7844 CONECT  253  252  254                                                           
7845 CONECT  254  253  255                                                           
7846 CONECT  255  254  256  257                                                      
7847 CONECT  256  255                                                                
7848 CONECT  257  255                                                                
7849 CONECT  258  250  259  260                                                      
7850 CONECT  259  258                                                                
7851 CONECT  260  258  261                                                           
7852 CONECT  358  357  359  363                                                      
7853 CONECT  363  358  364                                                           
7854 CONECT  364  363  365  372                                                      
7855 CONECT  365  364  366                                                           
7856 CONECT  366  365  367                                                           
7857 CONECT  367  366  368                                                           
7858 CONECT  368  367  369                                                           
7859 CONECT  369  368  370  371                                                      
7860 CONECT  370  369                                                                
7861 CONECT  371  369                                                                
7862 CONECT  372  364  373  374                                                      
7863 CONECT  373  372                                                                
7864 CONECT  374  372  375                                                           
7865 CONECT  404  403  405  408                                                      
7866 CONECT  408  404  409                                                           
7867 CONECT  409  408  410  417                                                      
7868 CONECT  410  409  411                                                           
7869 CONECT  411  410  412                                                           
7870 CONECT  412  411  413                                                           
7871 CONECT  413  412  414                                                           
7872 CONECT  414  413  415  416                                                      
7873 CONECT  415  414                                                                
7874 CONECT  416  414                                                                
7875 CONECT  417  409  418  419                                                      
7876 CONECT  418  417                                                                
7877 CONECT  419  417  420                                                           
7878 CONECT  434  433  435  436                                                      
7879 CONECT  436  434  437                                                           
7880 CONECT  437  436  438  445                                                      
7881 CONECT  438  437  439                                                           
7882 CONECT  439  438  440                                                           
7883 CONECT  440  439  441                                                           
7884 CONECT  441  440  442                                                           
7885 CONECT  442  441  443  444                                                      
7886 CONECT  443  442                                                                
7887 CONECT  444  442                                                                
7888 CONECT  445  437  446  447                                                      
7889 CONECT  446  445                                                                
7890 CONECT  447  445  448                                                           
7891 CONECT  463  462  464  468                                                      
7892 CONECT  468  463  469                                                           
7893 CONECT  469  468  470  477                                                      
7894 CONECT  470  469  471                                                           
7895 CONECT  471  470  472                                                           
7896 CONECT  472  471  473                                                           
7897 CONECT  473  472  474                                                           
7898 CONECT  474  473  475  476                                                      
7899 CONECT  475  474                                                                
7900 CONECT  476  474                                                                
7901 CONECT  477  469  478  479                                                      
7902 CONECT  478  477                                                                
7903 CONECT  479  477  480                                                           
7904 CONECT  625  624  626  630                                                      
7905 CONECT  630  625  631                                                           
7906 CONECT  631  630  632  639                                                      
7907 CONECT  632  631  633                                                           
7908 CONECT  633  632  634                                                           
7909 CONECT  634  633  635                                                           
7910 CONECT  635  634  636                                                           
7911 CONECT  636  635  637  638                                                      
7912 CONECT  637  636                                                                
7913 CONECT  638  636                                                                
7914 CONECT  639  631  640  641                                                      
7915 CONECT  640  639                                                                
7916 CONECT  641  639  642                                                           
7917 CONECT  655  654  656  661                                                      
7918 CONECT  661  655  662                                                           
7919 CONECT  662  661  663  670                                                      
7920 CONECT  663  662  664                                                           
7921 CONECT  664  663  665                                                           
7922 CONECT  665  664  666                                                           
7923 CONECT  666  665  667                                                           
7924 CONECT  667  666  668  669                                                      
7925 CONECT  668  667                                                                
7926 CONECT  669  667                                                                
7927 CONECT  670  662  671  672                                                      
7928 CONECT  671  670                                                                
7929 CONECT  672  670  673                                                           
7930 CONECT  819  818  820  825                                                      
7931 CONECT  825  819  826                                                           
7932 CONECT  826  825  827  834                                                      
7933 CONECT  827  826  828                                                           
7934 CONECT  828  827  829                                                           
7935 CONECT  829  828  830                                                           
7936 CONECT  830  829  831                                                           
7937 CONECT  831  830  832  833                                                      
7938 CONECT  832  831                                                                
7939 CONECT  833  831                                                                
7940 CONECT  834  826  835  836                                                      
7941 CONECT  835  834                                                                
7942 CONECT  836  834  837                                                           
7943 CONECT 1012 1011 1013 1022                                                      
7944 CONECT 1022 1012 1023                                                           
7945 CONECT 1023 1022 1024 1031                                                      
7946 CONECT 1024 1023 1025                                                           
7947 CONECT 1025 1024 1026                                                           
7948 CONECT 1026 1025 1027                                                           
7949 CONECT 1027 1026 1028                                                           
7950 CONECT 1028 1027 1029 1030                                                      
7951 CONECT 1029 1028                                                                
7952 CONECT 1030 1028                                                                
7953 CONECT 1031 1023 1032 1033                                                      
7954 CONECT 1032 1031                                                                
7955 CONECT 1033 1031 1034                                                           
7956 CONECT 1091 1090 1092 1096                                                      
7957 CONECT 1096 1091 1097                                                           
7958 CONECT 1097 1096 1098 1105                                                      
7959 CONECT 1098 1097 1099                                                           
7960 CONECT 1099 1098 1100                                                           
7961 CONECT 1100 1099 1101                                                           
7962 CONECT 1101 1100 1102                                                           
7963 CONECT 1102 1101 1103 1104                                                      
7964 CONECT 1103 1102                                                                
7965 CONECT 1104 1102                                                                
7966 CONECT 1105 1097 1106 1107                                                      
7967 CONECT 1106 1105                                                                
7968 CONECT 1107 1105 1108                                                           
7969 CONECT 1499 1498 1500 1504                                                      
7970 CONECT 1504 1499 1505                                                           
7971 CONECT 1505 1504 1506 1513                                                      
7972 CONECT 1506 1505 1507                                                           
7973 CONECT 1507 1506 1508                                                           
7974 CONECT 1508 1507 1509                                                           
7975 CONECT 1509 1508 1510                                                           
7976 CONECT 1510 1509 1511 1512                                                      
7977 CONECT 1511 1510                                                                
7978 CONECT 1512 1510                                                                
7979 CONECT 1513 1505 1514 1515                                                      
7980 CONECT 1514 1513                                                                
7981 CONECT 1515 1513 1516                                                           
7982 CONECT 1764 1763 1765 1767                                                      
7983 CONECT 1767 1764 1768                                                           
7984 CONECT 1768 1767 1769 1776                                                      
7985 CONECT 1769 1768 1770                                                           
7986 CONECT 1770 1769 1771                                                           
7987 CONECT 1771 1770 1772                                                           
7988 CONECT 1772 1771 1773                                                           
7989 CONECT 1773 1772 1774 1775                                                      
7990 CONECT 1774 1773                                                                
7991 CONECT 1775 1773                                                                
7992 CONECT 1776 1768 1777 1778                                                      
7993 CONECT 1777 1776                                                                
7994 CONECT 1778 1776 1779                                                           
7995 CONECT 1863 1862 1864 1865                                                      
7996 CONECT 1865 1863 1866                                                           
7997 CONECT 1866 1865 1867 1874                                                      
7998 CONECT 1867 1866 1868                                                           
7999 CONECT 1868 1867 1869                                                           
8000 CONECT 1869 1868 1870                                                           
8001 CONECT 1870 1869 1871                                                           
8002 CONECT 1871 1870 1872 1873                                                      
8003 CONECT 1872 1871                                                                
8004 CONECT 1873 1871                                                                
8005 CONECT 1874 1866 1875 1876                                                      
8006 CONECT 1875 1874                                                                
8007 CONECT 1876 1874 1877                                                           
8008 CONECT 2050 2049 2051 2057                                                      
8009 CONECT 2057 2050 2058                                                           
8010 CONECT 2058 2057 2059 2066                                                      
8011 CONECT 2059 2058 2060                                                           
8012 CONECT 2060 2059 2061                                                           
8013 CONECT 2061 2060 2062                                                           
8014 CONECT 2062 2061 2063                                                           
8015 CONECT 2063 2062 2064 2065                                                      
8016 CONECT 2064 2063                                                                
8017 CONECT 2065 2063                                                                
8018 CONECT 2066 2058 2067 2068                                                      
8019 CONECT 2067 2066                                                                
8020 CONECT 2068 2066 2069                                                           
8021 CONECT 2251 2250 2252 2257                                                      
8022 CONECT 2257 2251 2258                                                           
8023 CONECT 2258 2257 2259 2266                                                      
8024 CONECT 2259 2258 2260                                                           
8025 CONECT 2260 2259 2261                                                           
8026 CONECT 2261 2260 2262                                                           
8027 CONECT 2262 2261 2263                                                           
8028 CONECT 2263 2262 2264 2265                                                      
8029 CONECT 2264 2263                                                                
8030 CONECT 2265 2263                                                                
8031 CONECT 2266 2258 2267 2268                                                      
8032 CONECT 2267 2266                                                                
8033 CONECT 2268 2266 2269                                                           
8034 CONECT 2269 2268 2270 2277                                                      
8035 CONECT 2270 2269 2271                                                           
8036 CONECT 2271 2270 2272                                                           
8037 CONECT 2272 2271 2273                                                           
8038 CONECT 2273 2272 2274                                                           
8039 CONECT 2274 2273 2275 2276                                                      
8040 CONECT 2275 2274                                                                
8041 CONECT 2276 2274                                                                
8042 CONECT 2277 2269 2278 2279                                                      
8043 CONECT 2278 2277                                                                
8044 CONECT 2279 2277 2280 2285                                                      
8045 CONECT 2670 2669 2671 2677                                                      
8046 CONECT 2677 2670 2678                                                           
8047 CONECT 2678 2677 2679 2686                                                      
8048 CONECT 2679 2678 2680                                                           
8049 CONECT 2680 2679 2681                                                           
8050 CONECT 2681 2680 2682                                                           
8051 CONECT 2682 2681 2683                                                           
8052 CONECT 2683 2682 2684 2685                                                      
8053 CONECT 2684 2683                                                                
8054 CONECT 2685 2683                                                                
8055 CONECT 2686 2678 2687 2688                                                      
8056 CONECT 2687 2686                                                                
8057 CONECT 2688 2686 2689                                                           
8058 CONECT 2710 2709 2711 2720                                                      
8059 CONECT 2720 2710 2721                                                           
8060 CONECT 2721 2720 2722 2729                                                      
8061 CONECT 2722 2721 2723                                                           
8062 CONECT 2723 2722 2724                                                           
8063 CONECT 2724 2723 2725                                                           
8064 CONECT 2725 2724 2726                                                           
8065 CONECT 2726 2725 2727 2728                                                      
8066 CONECT 2727 2726                                                                
8067 CONECT 2728 2726                                                                
8068 CONECT 2729 2721 2730 2731                                                      
8069 CONECT 2730 2729                                                                
8070 CONECT 2731 2729 2732                                                           
8071 CONECT 2823 2822 2824 2832                                                      
8072 CONECT 2832 2823 2833                                                           
8073 CONECT 2833 2832 2834 2841                                                      
8074 CONECT 2834 2833 2835                                                           
8075 CONECT 2835 2834 2836                                                           
8076 CONECT 2836 2835 2837                                                           
8077 CONECT 2837 2836 2838                                                           
8078 CONECT 2838 2837 2839 2840                                                      
8079 CONECT 2839 2838                                                                
8080 CONECT 2840 2838                                                                
8081 CONECT 2841 2833 2842 2843                                                      
8082 CONECT 2842 2841                                                                
8083 CONECT 2843 2841 2844                                                           
8084 CONECT 2845 2844 2846 2852                                                      
8085 CONECT 2852 2845 2853                                                           
8086 CONECT 2853 2852 2854 2861                                                      
8087 CONECT 2854 2853 2855                                                           
8088 CONECT 2855 2854 2856                                                           
8089 CONECT 2856 2855 2857                                                           
8090 CONECT 2857 2856 2858                                                           
8091 CONECT 2858 2857 2859 2860                                                      
8092 CONECT 2859 2858                                                                
8093 CONECT 2860 2858                                                                
8094 CONECT 2861 2853 2862 2863                                                      
8095 CONECT 2862 2861                                                                
8096 CONECT 2863 2861 2864                                                           
8097 CONECT 2973 2972 2974 2979                                                      
8098 CONECT 2979 2973 2980                                                           
8099 CONECT 2980 2979 2981 2988                                                      
8100 CONECT 2981 2980 2982                                                           
8101 CONECT 2982 2981 2983                                                           
8102 CONECT 2983 2982 2984                                                           
8103 CONECT 2984 2983 2985                                                           
8104 CONECT 2985 2984 2986 2987                                                      
8105 CONECT 2986 2985                                                                
8106 CONECT 2987 2985                                                                
8107 CONECT 2988 2980 2989 2990                                                      
8108 CONECT 2989 2988                                                                
8109 CONECT 2990 2988 2991                                                           
8110 CONECT 3195 3194 3196 3200                                                      
8111 CONECT 3200 3195 3201                                                           
8112 CONECT 3201 3200 3202 3209                                                      
8113 CONECT 3202 3201 3203                                                           
8114 CONECT 3203 3202 3204                                                           
8115 CONECT 3204 3203 3205                                                           
8116 CONECT 3205 3204 3206                                                           
8117 CONECT 3206 3205 3207 3208                                                      
8118 CONECT 3207 3206                                                                
8119 CONECT 3208 3206                                                                
8120 CONECT 3209 3201 3210 3211                                                      
8121 CONECT 3210 3209                                                                
8122 CONECT 3211 3209 3212                                                           
8123 CONECT 3310 3309 3311 3313                                                      
8124 CONECT 3313 3310 3314                                                           
8125 CONECT 3314 3313 3315 3322                                                      
8126 CONECT 3315 3314 3316                                                           
8127 CONECT 3316 3315 3317                                                           
8128 CONECT 3317 3316 3318                                                           
8129 CONECT 3318 3317 3319                                                           
8130 CONECT 3319 3318 3320 3321                                                      
8131 CONECT 3320 3319                                                                
8132 CONECT 3321 3319                                                                
8133 CONECT 3322 3314 3323 3324                                                      
8134 CONECT 3323 3322                                                                
8135 CONECT 3324 3322 3325                                                           
8136 CONECT 3350 3349 3351 3357                                                      
8137 CONECT 3357 3350 3358                                                           
8138 CONECT 3358 3357 3359 3366                                                      
8139 CONECT 3359 3358 3360                                                           
8140 CONECT 3360 3359 3361                                                           
8141 CONECT 3361 3360 3362                                                           
8142 CONECT 3362 3361 3363                                                           
8143 CONECT 3363 3362 3364 3365                                                      
8144 CONECT 3364 3363                                                                
8145 CONECT 3365 3363                                                                
8146 CONECT 3366 3358 3367 3368                                                      
8147 CONECT 3367 3366                                                                
8148 CONECT 3368 3366 3369                                                           
8149 CONECT 3779 3778 3780 3786                                                      
8150 CONECT 3786 3779 3787                                                           
8151 CONECT 3787 3786 3788 3795                                                      
8152 CONECT 3788 3787 3789                                                           
8153 CONECT 3789 3788 3790                                                           
8154 CONECT 3790 3789 3791                                                           
8155 CONECT 3791 3790 3792                                                           
8156 CONECT 3792 3791 3793 3794                                                      
8157 CONECT 3793 3792                                                                
8158 CONECT 3794 3792                                                                
8159 CONECT 3795 3787 3796 3797                                                      
8160 CONECT 3796 3795                                                                
8161 CONECT 3797 3795 3798                                                           
8162 CONECT 3945 3944 3946 3955                                                      
8163 CONECT 3955 3945 3956                                                           
8164 CONECT 3956 3955 3957 3964                                                      
8165 CONECT 3957 3956 3958                                                           
8166 CONECT 3958 3957 3959                                                           
8167 CONECT 3959 3958 3960                                                           
8168 CONECT 3960 3959 3961                                                           
8169 CONECT 3961 3960 3962 3963                                                      
8170 CONECT 3962 3961                                                                
8171 CONECT 3963 3961                                                                
8172 CONECT 3964 3956 3965 3966                                                      
8173 CONECT 3965 3964                                                                
8174 CONECT 3966 3964 3967                                                           
8175 CONECT 3967 3966 3968 3975                                                      
8176 CONECT 3968 3967 3969                                                           
8177 CONECT 3969 3968 3970                                                           
8178 CONECT 3970 3969 3971                                                           
8179 CONECT 3971 3970 3972                                                           
8180 CONECT 3972 3971 3973 3974                                                      
8181 CONECT 3973 3972                                                                
8182 CONECT 3974 3972                                                                
8183 CONECT 3975 3967 3976 3977                                                      
8184 CONECT 3976 3975                                                                
8185 CONECT 3977 3975 3978                                                           
8186 CONECT 4147 4146 4148 4154                                                      
8187 CONECT 4154 4147 4155                                                           
8188 CONECT 4155 4154 4156 4163                                                      
8189 CONECT 4156 4155 4157                                                           
8190 CONECT 4157 4156 4158                                                           
8191 CONECT 4158 4157 4159                                                           
8192 CONECT 4159 4158 4160                                                           
8193 CONECT 4160 4159 4161 4162                                                      
8194 CONECT 4161 4160                                                                
8195 CONECT 4162 4160                                                                
8196 CONECT 4163 4155 4164 4165                                                      
8197 CONECT 4164 4163                                                                
8198 CONECT 4165 4163 4166 4171                                                      
8199 CONECT 4328 4327 4329 4337                                                      
8200 CONECT 4337 4328 4338                                                           
8201 CONECT 4338 4337 4339 4346                                                      
8202 CONECT 4339 4338 4340                                                           
8203 CONECT 4340 4339 4341                                                           
8204 CONECT 4341 4340 4342                                                           
8205 CONECT 4342 4341 4343                                                           
8206 CONECT 4343 4342 4344 4345                                                      
8207 CONECT 4344 4343                                                                
8208 CONECT 4345 4343                                                                
8209 CONECT 4346 4338 4347 4348                                                      
8210 CONECT 4347 4346                                                                
8211 CONECT 4348 4346 4349                                                           
8212 CONECT 4350 4349 4351 4356                                                      
8213 CONECT 4356 4350 4357                                                           
8214 CONECT 4357 4356 4358 4365                                                      
8215 CONECT 4358 4357 4359                                                           
8216 CONECT 4359 4358 4360                                                           
8217 CONECT 4360 4359 4361                                                           
8218 CONECT 4361 4360 4362                                                           
8219 CONECT 4362 4361 4363 4364                                                      
8220 CONECT 4363 4362                                                                
8221 CONECT 4364 4362                                                                
8222 CONECT 4365 4357 4366 4367                                                      
8223 CONECT 4366 4365                                                                
8224 CONECT 4367 4365 4368                                                           
8225 CONECT 4690 4689 4691 4697                                                      
8226 CONECT 4697 4690 4698                                                           
8227 CONECT 4698 4697 4699 4706                                                      
8228 CONECT 4699 4698 4700                                                           
8229 CONECT 4700 4699 4701                                                           
8230 CONECT 4701 4700 4702                                                           
8231 CONECT 4702 4701 4703                                                           
8232 CONECT 4703 4702 4704 4705                                                      
8233 CONECT 4704 4703                                                                
8234 CONECT 4705 4703                                                                
8235 CONECT 4706 4698 4707 4708                                                      
8236 CONECT 4707 4706                                                                
8237 CONECT 4708 4706 4709                                                           
8238 CONECT 4710 4709 4711 4716                                                      
8239 CONECT 4716 4710 4717                                                           
8240 CONECT 4717 4716 4718 4725                                                      
8241 CONECT 4718 4717 4719                                                           
8242 CONECT 4719 4718 4720                                                           
8243 CONECT 4720 4719 4721                                                           
8244 CONECT 4721 4720 4722                                                           
8245 CONECT 4722 4721 4723 4724                                                      
8246 CONECT 4723 4722                                                                
8247 CONECT 4724 4722                                                                
8248 CONECT 4725 4717 4726 4727                                                      
8249 CONECT 4726 4725                                                                
8250 CONECT 4727 4725 4728                                                           
8251 CONECT 4815 4814 4816 4822                                                      
8252 CONECT 4822 4815 4823                                                           
8253 CONECT 4823 4822 4824 4831                                                      
8254 CONECT 4824 4823 4825                                                           
8255 CONECT 4825 4824 4826                                                           
8256 CONECT 4826 4825 4827                                                           
8257 CONECT 4827 4826 4828                                                           
8258 CONECT 4828 4827 4829 4830                                                      
8259 CONECT 4829 4828                                                                
8260 CONECT 4830 4828                                                                
8261 CONECT 4831 4823 4832 4833                                                      
8262 CONECT 4832 4831                                                                
8263 CONECT 4833 4831 4834                                                           
8264 CONECT 4847 4846 4848 4852                                                      
8265 CONECT 4852 4847 4853                                                           
8266 CONECT 4853 4852 4854 4861                                                      
8267 CONECT 4854 4853 4855                                                           
8268 CONECT 4855 4854 4856                                                           
8269 CONECT 4856 4855 4857                                                           
8270 CONECT 4857 4856 4858                                                           
8271 CONECT 4858 4857 4859 4860                                                      
8272 CONECT 4859 4858                                                                
8273 CONECT 4860 4858                                                                
8274 CONECT 4861 4853 4862 4863                                                      
8275 CONECT 4862 4861                                                                
8276 CONECT 4863 4861 4864                                                           
8277 CONECT 5025 5024 5026 5031                                                      
8278 CONECT 5031 5025 5032                                                           
8279 CONECT 5032 5031 5033 5040                                                      
8280 CONECT 5033 5032 5034                                                           
8281 CONECT 5034 5033 5035                                                           
8282 CONECT 5035 5034 5036                                                           
8283 CONECT 5036 5035 5037                                                           
8284 CONECT 5037 5036 5038 5039                                                      
8285 CONECT 5038 5037                                                                
8286 CONECT 5039 5037                                                                
8287 CONECT 5040 5032 5041 5042                                                      
8288 CONECT 5041 5040                                                                
8289 CONECT 5042 5040 5043                                                           
8290 CONECT 5207 5206 5208 5212                                                      
8291 CONECT 5212 5207 5213                                                           
8292 CONECT 5213 5212 5214 5221                                                      
8293 CONECT 5214 5213 5215                                                           
8294 CONECT 5215 5214 5216                                                           
8295 CONECT 5216 5215 5217                                                           
8296 CONECT 5217 5216 5218                                                           
8297 CONECT 5218 5217 5219 5220                                                      
8298 CONECT 5219 5218                                                                
8299 CONECT 5220 5218                                                                
8300 CONECT 5221 5213 5222 5223                                                      
8301 CONECT 5222 5221                                                                
8302 CONECT 5223 5221 5224                                                           
8303 CONECT 5813 5812 5814 5818                                                      
8304 CONECT 5818 5813 5819                                                           
8305 CONECT 5819 5818 5820 5827                                                      
8306 CONECT 5820 5819 5821                                                           
8307 CONECT 5821 5820 5822                                                           
8308 CONECT 5822 5821 5823                                                           
8309 CONECT 5823 5822 5824                                                           
8310 CONECT 5824 5823 5825 5826                                                      
8311 CONECT 5825 5824                                                                
8312 CONECT 5826 5824                                                                
8313 CONECT 5827 5819 5828 5829                                                      
8314 CONECT 5828 5827                                                                
8315 CONECT 5829 5827 5830                                                           
8316 CONECT 5849 5848 5850 5858                                                      
8317 CONECT 5858 5849 5859                                                           
8318 CONECT 5859 5858 5860 5867                                                      
8319 CONECT 5860 5859 5861                                                           
8320 CONECT 5861 5860 5862                                                           
8321 CONECT 5862 5861 5863                                                           
8322 CONECT 5863 5862 5864                                                           
8323 CONECT 5864 5863 5865 5866                                                      
8324 CONECT 5865 5864                                                                
8325 CONECT 5866 5864                                                                
8326 CONECT 5867 5859 5868 5869                                                      
8327 CONECT 5868 5867                                                                
8328 CONECT 5869 5867 5870                                                           
8329 CONECT 5961 5960 5962 5967                                                      
8330 CONECT 5967 5961 5968                                                           
8331 CONECT 5968 5967 5969 5976                                                      
8332 CONECT 5969 5968 5970                                                           
8333 CONECT 5970 5969 5971                                                           
8334 CONECT 5971 5970 5972                                                           
8335 CONECT 5972 5971 5973                                                           
8336 CONECT 5973 5972 5974 5975                                                      
8337 CONECT 5974 5973                                                                
8338 CONECT 5975 5973                                                                
8339 CONECT 5976 5968 5977 5978                                                      
8340 CONECT 5977 5976                                                                
8341 CONECT 5978 5976 5979                                                           
8342 CONECT 6339 6338 6340 6344                                                      
8343 CONECT 6344 6339 6345                                                           
8344 CONECT 6345 6344 6346 6353                                                      
8345 CONECT 6346 6345 6347                                                           
8346 CONECT 6347 6346 6348                                                           
8347 CONECT 6348 6347 6349                                                           
8348 CONECT 6349 6348 6350                                                           
8349 CONECT 6350 6349 6351 6352                                                      
8350 CONECT 6351 6350                                                                
8351 CONECT 6352 6350                                                                
8352 CONECT 6353 6345 6354 6355                                                      
8353 CONECT 6354 6353                                                                
8354 CONECT 6355 6353 6356                                                           
8355 CONECT 6402 6401 6403 6408                                                      
8356 CONECT 6408 6402 6409                                                           
8357 CONECT 6409 6408 6410 6417                                                      
8358 CONECT 6410 6409 6411                                                           
8359 CONECT 6411 6410 6412                                                           
8360 CONECT 6412 6411 6413                                                           
8361 CONECT 6413 6412 6414                                                           
8362 CONECT 6414 6413 6415 6416                                                      
8363 CONECT 6415 6414                                                                
8364 CONECT 6416 6414                                                                
8365 CONECT 6417 6409 6418 6419                                                      
8366 CONECT 6418 6417                                                                
8367 CONECT 6419 6417 6420                                                           
8368 CONECT 6440 6439 6441 6449                                                      
8369 CONECT 6449 6440 6450                                                           
8370 CONECT 6450 6449 6451 6458                                                      
8371 CONECT 6451 6450 6452                                                           
8372 CONECT 6452 6451 6453                                                           
8373 CONECT 6453 6452 6454                                                           
8374 CONECT 6454 6453 6455                                                           
8375 CONECT 6455 6454 6456 6457                                                      
8376 CONECT 6456 6455                                                                
8377 CONECT 6457 6455                                                                
8378 CONECT 6458 6450 6459 6460                                                      
8379 CONECT 6459 6458                                                                
8380 CONECT 6460 6458 6461                                                           
8381 CONECT 6462 6461 6463 6468                                                      
8382 CONECT 6468 6462 6469                                                           
8383 CONECT 6469 6468 6470 6477                                                      
8384 CONECT 6470 6469 6471                                                           
8385 CONECT 6471 6470 6472                                                           
8386 CONECT 6472 6471 6473                                                           
8387 CONECT 6473 6472 6474                                                           
8388 CONECT 6474 6473 6475 6476                                                      
8389 CONECT 6475 6474                                                                
8390 CONECT 6476 6474                                                                
8391 CONECT 6477 6469 6478 6479                                                      
8392 CONECT 6478 6477                                                                
8393 CONECT 6479 6477 6480 6485                                                      
8394 CONECT 6787 6788 6789 6790 6791                                                 
8395 CONECT 6788 6787                                                                
8396 CONECT 6789 6787                                                                
8397 CONECT 6790 6787                                                                
8398 CONECT 6791 6787                                                                
8399 MASTER      530    0   47   32    8    0    0    6 6788    3  586   90          
8400 END